Механизм челночный

При подобном челночном механизме саморазряду в равной степени подвергаются оба электрода аккумулятора. [c.42]

Считая, что в подобном механизме саморазряда одновременно участвует 80 % присутствующего нитрата (/С = 0,8), рассчитайте, сколько циклов челночного саморазряда за час должны делать нитрат- (и нитрит-) ноны, чтобы иметь подобную величину саморазряда (пренебречь более глубоким восстановлением нитратов до газообразных продуктов). [c.42]

При подобном механизме даже незначительные вначале концентрации свинца в электролите будут приводить к существенному саморазряду свинцового электрода, который в отсутствие ионов переменной валентности устойчив к коррозии, так как потенциал свинца более положителен, чем потенциал водородного электрода. Скорость коррозии свинца при челночном механизме определяется стадией диффузии растворенных ионов свинца через сепаратор. [c.43]

Рассчитайте скорость саморазряда электродов за полгода (183 дня) при подобном механизме (расчет вести по нитрат-ионам), принимая, что скорость редокс-превращений при челночном механизме определяется диффузией ионов нитрата (и нитрита) через сепаратор. [c.68]

Сопряженное с синтезом АТФ окисление НАДН в дыхательной цепи митохондрий представляет собой один из путей утилизации восстановительных эквивалентов клетки. Внутренняя мембрана митохондрий непроницаема для пиридиннуклеотидов и добавленный НАДН может быть окислен в дыхательной цепи только после разрушения внутренней мембраны. Однако в клетке существуют специальные челночные механизмы , которые обеспечивают окисление цитоплазматического НАДН дыхательной цепью и не требуют его переноса через внутреннюю мембрану митохондрий. [c.437]

Отвечая на вопрос, поставленный в п. б , рассмотрите различного рода челночные механизмы, обеспечивающие поступление восстановительных эквивалентов в митохондрии. [c.450]

Принципиально возможны дэа пути переноса вешеств и иоиов через мембрану с помощью так называемых переносчиков, функционирующих по челночному механизму, или с помощью каналов. [c.590]

Рис. 11.1 Челночный механизм переноса ацетильных групп из митохондрий в цитозоль (цит. по А. Ленинджеру)

Если в митохондриях повышается концентрация цитрата, то по челночному механизму он поступает в цитозоль (цитоплазму). Это сигнал к синтезу жира, так как цикл лимонной кислоты перегружен топливом - ацетил-КоА - свободен [c.317]

Получены доказательства, что образование каждого фрагмента Оказаки требует наличия короткого затравочного комплементарного праймера — участка РНК, синтез которого катализируется праймазой. Затем при участии ДНК-полимеразы П1 синтезируются длинные участки ДНК. РНК-затравки далее вырезаются при участии ДНК-полимеразы I, а свободные места их (бреши) замещаются (достраиваются) комгшементарными дезоксирибонуклеотидами под действием той же ДНК-полимеразы I наконец, сшивание разъединенных участков отстающей цепи осуществляется при помощи ДНК-лигаз. Подобный механизм челночного синтеза ДНК легко объясняет фактические данные о накоплении коротких фрагментов ДНК у Е. oll во время репликации ДНК. [c.483]

В щелочном серебряно-свинцовом аккумуляторе с порошковым свинцовым электродом без улучшающих добавок и межэлектродным сепаратором о()ычного вида саморазряд свинцового электрода вызывается преимущественно челночным механизмом за счет ионов свинца переменной валентности Г5 . Ноны плюмбита, остающиеся в электролите после заряда аккумулятора, окисляются у оксидно-серебря ного электрода до плюмбатов. Последние, диффундируя через межэлект-родный сепаратор к отрицательному электроду, взаимодействуют со свинцом, давая уже удвоенное количество ионов плюмбита. Образующийся плюмбит в свою очередь диффундирует через сепаратор к оксидно-серебряному электроду и т. д., пока растворы не достигнут насыщения по плюмбиту и плюмбату. Затем процессы протекают в условиях неизменности состава электролита с выпадением дополнительно образующихся соединений свинца в твердую фазу. [c.43]

Затем ион Мп04 , продиффундировавший к положительному электроду, может окислиться (при заряде) до перманганата и вновь участвовать в саморазряде отрицательного электрода (так называемый челночный механизм влияния примесей). [c.89]

Механизм двойного замещения требует, чтобы фермент работал по челночному типу, осуществляя переход между свободным ферментом и промежуточным соединением, несущим остаток субстрата, т. е. глико-зилферментом. Изучение кинетики реакций, катализируемых сахарозофосфорилазой, показывает, что зависимость скорости реакции от концентрации сахарозы и НРО подчиняется закономерностям, действующим в случае пинг-понг-механизма (гл. 6, разд. А, 10, а) [8]. [c.97]

РИС. 10-13. Глицерофосфатный А) и малат-аспартатиый (Б) и челночные механизмы, обеспечивающие перенос электронов от цитоплазматического NADH в митохондрии. Жирными стрелками указан путь переносимых электронов. [c.424]

Необходимо отметить, что образовавшиеся в процессе превращения глицеральдегид-З-фосфата 2 молекулы НАДН в дальнейшем при окислении могут давать не 6 молекул АТФ, а только 4. Дело в том, что сами молекулы внемитохондриального НАДН не способны проникать через мембрану внутрь митохондрий. Однако отдаваемые ими электроны могут включаться в митохондриальную цепь биологического окисления с помощью так называемого глицеролфосфатного челночного механизма (рис. 10.10). Цитоплазматический НАДН сначала реагирует с цитоплазматическим ди-гидроксиацетонфосфатом, образуя глицерол-З-фосфат. Реакция катализи- [c.349]

Восстановленный флавопротеин (фермент-ФАДН,) вводит на уровне KoQ приобретенные им электроны в цепь биологического окисления и сопряженного с ним окислительного фосфорилирования, а диоксиацетонфосфат выходит из митохондрий в цитоплазму и может вновь взаимодействовать с цитоплазматическим НАДН + Н. Таким образом, пара электронов (из одной молекулы цитоплазматического НАДН + Н ), вводимая в дыхательную цепь с помощью глицеролфосфатного челночного механизма, дает не 3, а 2 АТФ. [c.350]

В дальнейшем было показано, что с помощью данного челночного механизма лишь в скелетных мышцах и мозге осуществляется перенос восстановленньгх эквивалентов от цитозольного НАДН + Н в митохондрии. [c.351]

В клетках печени, почек и сердца действует более сложная малат-ас-партатная челночная система. Действие такого челночного механизма становится возможным благодаря присутствию малатдегидрогеназы и ас-партатаминотрансферазы как в цитозоле, так и в митохондриях. [c.351]

Считают, что НАДН, образовавшийся в ходе гликолиза, поступает в митохондрию с помощью малатного челночного механизма (см. с. 351). Если используется глицсрофосфат-ный челночный механизм, то образуется только 2 АТФ на 1 моль НАДН и количество образовавшихся всего высокоэргических фосфатных связей будет не 38, а 36. [c.352]

Рис. 19.4. Глицеролфосфатный и малат-аспартатный челночные механизмы транспорта НАДН через внутреннюю мембрану митохондрий

Окисление в дыхательной цепи ФАДН2 приводит к синтезу не трех, а двух молекул АТФ. Таким образом, если функционирует глицеролфосфатный челночный механизм, то при полном окислении одной молекулы глюкозы синтезируется не 38, а 36 АТФ. Известно, что с помощью данного челночного механизма осуществляется перенос восстановительных эквивалентов от цитозольного НАДН в митохондрии в тканях скелетных мыщц и мозга. [c.270]

Химизм реакции обходного пути фосфорилирования пирувата приведен в табл. 20.1. Первая необратимая реакция глюконеогенеза катализируется мита-хондриальной пируваткарбоксилазой, которая содержит в качестве кофермента витамин Н (биотин). В митохондриях этот фермент катализирует АТФ-зави-симую реакцию карбоксилирования пирувата, в ходе которой образуется оксалоацетат. Для оксалоацетата внутренняя мембрана митохондрий непроницаема, и транспорт его в цитоплазму происходит с помощью малатного челночного механизма. Митохондриальная малатдегидрогеназа восстанавливает оксалоацетат до малата, который может выходить в цитоплазму. Затем уже цитоплазматическая малатдегидрогеназа окисляет малат до оксалоацетата для последующего участия в реакции, катализируемой фосфоеноилпируваткарбоксики- [c.273]

Возможный механизм переноса протона через бактериородоп-сии предполагает наличие цепи водородных связей, образованной боковыми радикалами гидрофильных аминокислот и простирающейся через всю толщ > белка. Векторный перенос протона через подобную цепь может осуществляться в том случае, если она состоит из двух участков и включает в себя функциональную группировку. способную под дейстаием света изменять свое микроокружение и тем самым последовательно замыкать и размыкать эти участки. Лльдимин ретиналя в молекуле бактериородопсина (при Ьу5-216) может выполнять роль такого рода челночного механизма между двумя предполагаемыми белковыми проводниками протонов, один нз которых сообщается с внешней, другой — с цитоплазматической поверхностью мембраны (рнс. 331). [c.610]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология