ДНФ-белки ДНФ-лизин, приготовление

Жидкий концентрат лизина (ЖКЛ) хорошо сохраняется в течение 3-4 мес. Считается, что он обладает большей биологической ценностью, чем сухой ККЛ. Для получения сухого концентрата (ККЛ) жидкий концентрат высушивают на распылительных сушилках до влажности 5-6%. Такой концентрат (ККЛ) содержит до 15-20% лизина в виде монохлоргидрата, около 15-17% белка, до 14% других аминокислот, 10-13% бетаина и около 20-25% зольных веществ. Но сухой концентрат (ККЛ), получаемый высушиванием стабилизированной и сконцентрированной культуральной жидкости, имеет недостаток, он очень гигроскопичен (его гигроскопическая точка при 20°С равна 20-22% относительной влажности воздуха) и при хранении слеживается крупными комками, которые затрудняют его дальнейшее продуктивное использование и при приготовлении комбикормов, и непосредственно на животноводческих фермах. Есть несколько способов ликвидации этого недостатка. По-видимому, большая гигроскопичность сухого препарата связана с высоким содержанием сахаров и органических кислот. Их процентное [c.38]

Известен метод выращивания на готовой культуральной жидкости, содержащей лизин, специальных видов дрожжей, усваивающих углеводы и органические кислоты. Из культуральной жидкости исчезают нежелательные компоненты (сахара и органические кислоты), и она дополнительно обогащается кормовым белком (дрожжи). ККЛ получается при такой технологии менее гигроскопичным и более сыпучим. Жидкий и сухой концентрат лизина приблизительно одинаков по своему составу, если он приготовлен без наполнителя. Если же дан наполнитель, то к сумме сухих веществ культуральной жидкости прибавляются еще сухие вещества наполнителя. Химический состав кормового препарата лизина сложен и содержит очень большое количество самых различных соединений [c.39]

Райзнер и др. [1073] разработали очень простую и быструю методику окрашивания, не требующую обесцвечивания фона. Она основана на том, что кумаоси яркий синий 0-250 изменяет свой цвет в разбавленной хлорной кислоте и вновь приобретает исходную окраску при связывании с белками. Для приготовления окрашивающего раствора указанный краситель (конечная концентрация 0,04%) добавляют к 3,5%-ной хлорной кислоте, и эту омесь перемешивают при комнатной температуре в течение 1 ч. Полученный раствор фильтруют сначала через фильтровальную бумагу ватман № 1, а затем через миллипоровый фильтр с размером отверстий 0,45 мкм. Реактив сохраняется при ком натной температуре неограниченно долго. Гели инкубируют в нем 2 ч при 37 °С или 4 ч при комнатной температуре, после чего их хранят в пробирках, заполненных 0,04%-ны М pa твiapoм кумасси яркого синего 0-250 в 2,5%-ной хлорной кислоте. Данный реактив позволяет избирательно выявлять гистоны с высоким содержанием аргинина, так как гистоны,. богатые лизином, растворяются в хлорной кислоте. [c.157]

Если содержание белков в растительном корме ниже нормы, то во избежание перерасхода кормов и повышения себестоимости животноводческой продукции количество белка в корме компенсируют введением белковьк добавок в виде препаратов незаменимых аминокислот либо белковой массы с более высоким содержанием ряда аминокислот по сравнению с эталоном. Незаменимые аминокислоты наиболее сбалансированы в белках семян сои. Относительно высокую биологическую цеьшость имеют также белки зерна риса и гороха. В белках зерна пшеницы и ячменя очень мало лизина, метионина и изолейцина, а в белках кукурузы еще и триптофана. Для балансирования кормов (в которых основной компонент — зерно злаковых культур) по белку и незаменимым аминокислотам применяют концентрированные белковые добавки — комбикорма. Для их приготовления используют мясокостную и рыбную муку, отходы мясной и молочной промышленности, жмыхи масличных растений, отруби, шроты зернобобовых культур. [c.9]

Альбумины и глобулины сыворотки представляют очень сложную смесь белков, состав которой изменяется в зави9имости от метода приготовления. Серумальбумины являются превосходным источником для получения лизина. Отсюда логически следует, что в тех случаях, когда в организме происходит восстановление альбумина сыворотки, пищ,а должна быть богата лизином. [c.74]

Приготовление пробы. По мнению Дэвиса [281], включение исследуемой пробы в стартовый гель препятствует тепловой конвекции диффузии веществ, что приводит к более эффективному разделению. Однако некоторые белки повреждаются в результате полимеризации геля [1407] или под действием флуоресценции [975]. Кроме того, белки могут подавлять полимеризацию геля [570]. Если есть подозрение, что флуоресценция или персульфат (см. ниже) приводят к возникновению артефактов, вместо стартового геля желательно использовать суспензию сефадекса 0-200, гл1ицв рин, сахарозу или мочевину. В то же время эти материалы сам и способны при определенных условиях стать причиной артефактов. Так, сефадекс 0-200 может задерж1И1вать движение белков [173], а сахароза — взаимодействовать с 8-аминогруппой лизина [455] или боратом с образованием отрицательно заряженного комплекса. Поэтому присутствие сахарозы в боратном буфере может привести к эффекту усеченного конуса и боковому распространению белков в процессе электрофореза [759]. С другой стороны, мочевина вызывает диссоциацию белков на субъединицы, препятствует затвердению агарозы в агарозно-полиакриламидных гелях [574] и влияет на активность водородных ионов. [c.97]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология