Ингибирование бесконкурентное

В зависимости от численных значений множителей а и (3 эффектор Э может выступать в роли либо ингибитора (I), либо активатора (А, промотора) ферментативной реакции. Полный кинетический анализ и сводная таблица возможных частных случаев ингибирования и активации фермента в рамках схемы (6.14) даны в работе [6]. Некоторые частные случаи имеют особое значение и широко применяются для описания кинетики ферментативных процессов. К их числу относится полное конкурентное ингибирование, полное неконкурентное ингибирование, бесконкурентное ингибирование, простая активация и некоторые типы смешанного ингибирования и активации. [c.219]

Различают три типа обратимого ингибирования ферментов конкурентное, неконкурентное и бесконкурентное. [c.76]

I]). При бесконкурентном типе ингибирования линеаризация в координатах Диксона не должна наблюдаться (см. выражение 5.30). В случае антиконкурентного типа ингибирования прямые в координатах Диксона, соответст- [c.103]

Ингибирование бесконкурентного типа наблюдается в том случае, когда ингибитор обратимо взаимодействует только с ES, что приводит к комплексу ESI, не способному образовывать продукты. В этом случае [c.265]

Бесконкурентное ингибирование имеет место, когда ингибитор взаимодействует с ферментом только в составе фермент-субстратного комплекса, препятствуя его распаду Примером необратимого действия ингибиторов на ферменты могут служить фосфорорганические вещества, применяемые в качестве инсектицидов. [c.77]

Бесконкурентным ингибированием называется торможение ферментативной реакции, вызванное присоединением ингибитора [c.536]

Простейшая схема бесконкурентного ингибирования описывается уравнениями [c.237]

Описанные эффекты могут наблюдаться по отдельности. В этом случае они вызывают либо конкурентное ингибирование (случай 1), либо бесконкурентное (случай 2). Если же оба эти эффекта проявляются одновременно, то это свидетельствует о неконкурентном ингибировании. Если субстрат или ингибитор соединяются более чем с одной формой фермента, то общая картина представляет собой результат наложения друг на друга разных типов ингибирования. График, отвечающий такой ситуации, может представлять собой прямую или может иметь более сложную форму (парабола, гипербола и т. д.). [c.184]

Если V изменяется, то изменяется ли в той же степени и Кт Иначе говоря, разобщены ли реакция с ингибитором и реакция с варьируемым субстратом Если Кт меняется в той же степени, то ингибирование бесконкурентное, если нет — неконкурентное. [c.143]

Бесконкурентное ингибирование. Бесконкурентным ингибированием называется торможение ферментативной реакции, вызванное присоединением ингибитора только к комплексу фермент - субстрат с образованием тупикового продукта EIS [c.118]

Известно, кроме того, так называемое бесконкурентное ингибирование, когда ингибитор связывается с ферментом также в некаталитическом центре, однако не со свободным ферментом, а только с Е8-комп-лексом в виде тройного комплекса. [c.151]

Бесконкурентное ингибирование (а = 3 С 1). В случае бесконкурентного ингибирования значения констант и ш(каж) ферментативной реакции при увеличении концентрации эффектора уменьшаются. [c.220]

Как отмечалось в теоретическом введении к настоящей главе, параллельность прямых в координатах Лайнуивера-Берка (рис. 44) может указывать на бесконкурентный (схема 5.13, а = р < 1) или антиконкурентный (схема 5.13, Р = О, Кэ = °о) характер ингибирования, различить которые можно построением в координатах Диксона (1/и, [c.103]

Бесконкурентное ингибирование (рис. 16.2, г) - ингабитор образует неактивный комплекс с фермент-субстратным комплексом [c.475]

Ниже описаны основные кинетические характеристики ферментативных реакций, протекающих в присутствии разных концентраций ингибиторов. Зависимость 1/у от 1/s для таких реакций является линейной, причем либо наклон прямой, либо величина отрезка, отсекаемого на оси ординат, либо оба эти параметра одновременно линейно зависят от величины (1 + i/K,j) (где г — концентрация ингибитора, а Aij — характеристическая константа). Первый из этих трех случаев называется конкурентным ингибированием, второй — бесконкурентным, а третий — неконкурентным. Графики для [c.182]

Такой тип кинетики называют бесконкурентным ингибированием. В принципе оно может возникнуть в ситуации, для которой было выведено уравнение (18) [c.75]

Полученное уравнение имеет формальное сходство с уравнением для бесконкурентного ингибирования в том отношении, что при графическом выражении кинетических данных методом двойных обратных величин субстратам е 1 и е Т будут соответствовать параллельные прямые. Следует заметить, что е"1 по сравнению с еТ будет давать не только меньшее значение V, но и меньшую величину Кт- Таким образом, из двух субстратов, имеющих одинаковое сродство к ферменту, один, обладающий способностью давать ошибочно ориентированный комплекс, характеризуется меньшим значением Кт, [c.78]

Наиболее важное значение имеют эффекты одновременного воздействия на свободный фермент (кружок 1 на фиг. 7) и на фермент-субстратный комплекс (кружок 3). Так действуют вещества, относящиеся к классу неконкурентных ингибиторов. Чтобы получить кинетическое уравнение, описывающее этот эффект, нужно включить в него конкурентный и бесконкурентный члены, выведенные выше, так как эффект неконкурентного ингибирования складывается из эффектов, обусловленных этими двумя видами ингибирования. [c.81]

При анализе линейной сопряженной системы полезно выяснить еще один вопрос что произойдет, если одна из стадий процесса будет необратимой Очевидно, в этих условиях процесс будет односторонним и влияние ингибитора будет совершенно иным. Большинство случаев такого рода не представляет интереса. Так, например, если необратима стадия, лимитирующая общую скорость процесса (скажем, если концентрация продукта реакции в растворе поддерживается на уровне, близком к нулю), ингибиторы влияют на V или на Кт точно так же, как в рассмотренном выше случае обратимого процесса. Продукт В будет накапливаться, и регулирование будет осуществляться по тем же законам. Аналогичным образом, если скорость процесса лимитирует стадия, предшествую щая необратимой, то при ингибировании этой лимитирующей стадии сопряженная система будет вести себя так же, как в предыдущем случае. Только в том случае, когда лимитирующая стадия следует за необратимой, поведение системы оказывается более интересным. Пусть стадия Ер (фиг. 27) является необратимой, а стадия Ед — лимитирующей. При конкурентном ингибировании Ед будет накапливаться В, что будет препятствовать ингибированию но если Е, ингибируется неконкурентно или бесконкурентно (или необратимо), накопление В будет лишь ограниченно восстанавливать скорость реакции. В этих условиях Ед работает, так сказать, столь [c.249]

Когда продукт и субстрат связываются с различными формами фермента на необратимой стадии реакции, за исключением одного случая, продукт будет бесконкурентным ингибитором эгого субстрата. Если стадия становится необратимой в результате добавления второго субстрата в насыщающей концентрации, а интересующий нас продукт является конкурентным ингибитором второго субстрата, то тогда ингибирования не будет. Это исключение будет проиллюстрировано ниже. [c.360]

При бесконкурентном ингибировании механизм реакции имеет вид [c.252]

Знание концентрации Е8 позволяет получить путем подстановки выражения (9) в формулу (3) искомое выражение для начальной скорости ферментативной реакции с учетом заданных условий при бесконкурентном ингибировании [c.253]

Классическими вариантами ингибирования являются конкурентное, неконкурентное, бесконкурентное и субстратное ингибирование. [c.115]

Такой ингибитор не присоединяется к ферменту в отсутствие субстрата и даже способен облегчать присоединение субстрата, а затем, связываясь, сам инактивирует фермент. В случае бесконкурентного ингибирования скорость ферментативной реакции описывается более сложным уравнением, чем в случае конкурентного и неконкурентного типов ингиби- [c.118]

Гораздо более важным классом ингибиторов является класс обратимых ингибиторов. Эти ингибиторы образуют с ферментом динамические комплексы, которые отличаются по своим каталитическим свойствам от свободного фермента. Фермент в присутствии ингибитора может характеризоваться более высоким значением Кк конкурентное ингибирование), более низким значением Г чистое неконкурентное ингибирование), значениями V и Кщ, уменьшенными в одинаковой степени бесконкурентное ингибирование), или определенной комбинацией этих эффектов смешанное ингибирование). [c.78]

Последний из простых типов ингибирования, который следует обсудить, получил в литературе неудачное название бесконкурентное ингибирование для него характерно то, что V и Кк изменяются в одинаковой степени, и поэтому отношение У/Км остается неизменным [c.83]

Сопоставление этих уравнений с уравнениями (4.2)—(4.4) показывает,что бесконкурентное ингибирование является предельным случаем смешанного, когда К t стремится к бесконечности. Таким образом, бесконкурентное ингибирование является прямой противоположностью конкурентному, поскольку последнее является другим предельным случаем смешанного ингибирования, когда К i стремится к бесконечности. [c.83]

Бесконкурентное ингибирование (а = р < 1). В случае бесконкурентного типа ингибирования константы Акат и /Ст(каж) ферментативной реакции уменьшаются в одинаковой степени (5.19), так что график соответствующей зависимости в координатах Лай-нуйвера-Берка имеет вид семейства параллельных прямых (см. рис. 44) [c.81]

Если ингибитор связывается только с комплексом ES и не связывается с Е, т. е. Ki — oo, зависимости I/o от 1/[S], полученные при различных фиксированных концентрациях ингибитора, графически изображаются параллельными прямыми. Этот случай, обычно называемый-бесконкурентным ингибированием, для односубстратных ферментных систем встречается довольно редко. Однако процесс ингибированн в многосубстратных ферментных системах, подчиняющихся механизмам [c.30]

В тех случаях, когда исследователя интересует только качественная картина ингибирования (т. е. только выяснение вопроса о том, какой тип ингибирования — конкурентный, неконкурентный или бесконкурентный — имеет место), проще всего проверить предполагаемый механизм ингибирования с помощью следующих простых правил, сформулированных Клеландом [c.184]

Кинетическим доказательством механизма двухтактного замещения фермента мы считаем параллельность прямых на графиках двойных обратных величин. Можете ли Вы привести качественные аргументы в пользу обязательности такой формы графика Следует ли из них, что такие графики должны быть получены для обоих субстратов, и объясняют ли они причину этого явления При бесконкурентном ингибировании (предполагается, что оно возникает вследствие взаимодействия ингибитора с (ЕА), но не с Е и А порознь) и при ошибочной ориентации субстрата графики двойных обратных лвеличин также имеют вид прямых, параллельных прямым для нормальной системы. Как можно было бы объяснить это явление на основе Ваших аргументов [c.259]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.30 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.151 ]

Биохимия (2004) -- [ c.77 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.182 , c.183 ]

Ферменты Т.3 (1982) -- [ c.19 , c.154 , c.155 ]

Основы ферментативной кинетики (1979) -- [ c.78 , c.90 , c.91 ]

Структура и механизм действия ферментов (1980) -- [ c.122 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология