Конкурентное ингибирование

Рис. 103. Применение метода Фостера— Ниманна для определения константы конкурентного ингибирования пенициллинамидазы продуктами ферментативного гидролиза бензилпенициллина (по данным А. А. Клёсова и В. К. Швядаса), если начальные концентрации субстрата (мМ)

Рис. 74. Применение метода Диксона для определения константы конкурентного ингибирования коферментом А реакции фосфотрансацетили-рования, катализируемой фосфат-ацетилтрансферазой [31], если концентрация неорганического субстрата (фосфата), мМ

В зависимости от численных значений множителей а и (3 эффектор Э может выступать в роли либо ингибитора (I), либо активатора (А, промотора) ферментативной реакции. Полный кинетический анализ и сводная таблица возможных частных случаев ингибирования и активации фермента в рамках схемы (6.14) даны в работе [6]. Некоторые частные случаи имеют особое значение и широко применяются для описания кинетики ферментативных процессов. К их числу относится полное конкурентное ингибирование, полное неконкурентное ингибирование, бесконкурентное ингибирование, простая активация и некоторые типы смешанного ингибирования и активации. [c.219]

Ингибирование продуктом реакции. При, интегральном анализе кинетики ферментативных реакций особый интерес приобретает случай конкурентного ингибирования продуктом реакции [c.251]

Примером конкурентного ингибирования может служить ингибирование сукцинатдегидрогеназы малонат-ионом. В этом случае катализируемая реакция — окисление сукцинат-иона до фумарат-иона [c.399]

Полное конкурентное ингибирование (а -> оо, 3 не имеет определенного смысла). В случае полного конкурентного ингибирования на-.чальная скорость ферментативной реакции определяется выражением [c.219]

Рис. 73. Конкурентное ингибирование а-кетоглутаратом реакции окисления М-метил-1-глутамата, катализируемой К-метилглутаматде-гидрогеназой 30], если концентрация ингибитора, М / 0 2-6-Ю-

I — без добавки 2 — 2 3 — 3-, 4 — г — 5 5 — 7,5 7 — 10 кривая (пунктир) проведена теоретически и она описывает механизм конкурентного ингибирования = = 3 мМ) [c.146]

При интегральном анализе кинетики ферментативных реакций особый интерес приобретает случай конкурентного ингибирования продуктом реакции [c.168]

Рис. 46. Применение координат Диксона для определения константы конкурентного ингибирования коферментом А реакции фосфотрансацетилирования, катализируемой фосфат-ацетилтрансферазой. Концентрации нуклеотидного субстрата (Ацетил-СоА) (а) 1,25-10-< М (б)—8.5Х X 10-5 м (в) —3,5-10-5 м

Величину константы конкурентного ингибирования продуктом (Кр) также можно определить, откладывая в зависимости от [5]о обратные значения отрезков, отсекаемых на оси абсцисс прямыми в координатах рокера — Шмидта [см. (6.144)]. В случае ингибирования продуктом реакции подобная зависимость будет прямолинейной, отсекая на осях абсцисс и ординат отрезки, равные —Кр и Кт(кгж) У соответственно. [c.254]

Рис. 38. Конкурентное ингибирование а-кетоглутаратом реакции окисления, катализируемой М-ме-тилглутамат-дегидрогеназой. Концентрации ингибитора (а) —0 б)-6-10- М (в)-3-10-3 М

Обратимое ингибирование характеризуется равновесием между ферментом и ингибитором Константа равновесия (/СО служит мерой их сродства. Обратимые ингибиторы, действие которых приводит к увеличению эффективной Кт, называют конкурентными. Неконкурентные ингибиторы не влияют на величину Кт, но уменьшают максимальную скорость. Существуют ингибиторы, изменяющие как Кт, так и V. В случае конкурентного ингибирования [c.212]

Комбинируя выражения (8.40), (8.28) и (8.29), получим интегральную форму уравнения скорости ферментативной реакции, в которой наблюдается конкурентное ингибирование продуктом реакции с константой скорости инактиваций k [c.183]

Обратимо реагирующие ингибиторы. Прямое конкурентное ингибирование— ингибитор конкурирует с субстратом за активный центр фермента [c.191]

Однако на практике невозможно отличить зависимости, подобные приведенным на рис. 3, от тех, в которых имеет место ингибирование продуктами. Дело в том, что идеальные примеры конкурентного ингибирования продуктами встречаются достаточно редко и в реальных экспериментах часто осложнены дополнительным неконкурентным или смешанным ингибированием (см. [21]). В этих случаях также наблюдаются отклонения от линейности графиков в координатах интегрального уравнения скорости (хотя в целом сохраняется вид веера, как на рис. 3) с соответствующими нарушениями положения общей точки пересечения на [c.33]

Описанный тип ингибирования обычно называют конкурентным ингибированием, так как при этом имеет место конкуренция между молекулами ингибитора и субстрата за присоединение к активному центру фермента. Известны и другие типы ингибирования ферментативных реакций, рассмотрение которых выходит за рамки этого курса. [c.333]

При малых Крг—конкурентное ингибирование (а) [c.58]

М, а константа для конкурентного ингибирования малонатом составляет 10Х Х10-3 М. Каков процент ингибирования, если в опыте используются концентрации сукцината и малоната, равные соответственно 10- и 15-10- Ш [c.334]

Прямое конкурентное ингибирование, при к-ром молекулы И. I и субстрата 8 конкурируют за присоединение к активному центру фермента Е. Процесс описывается соотношениями (Р-продукт превращения) [c.221]

Вещества, структурно-подобные субстрату или продукту реакции, часто могут соединяться с активным каталитическим центром фермента и вызывать ингибирование. В результате ингибирования катализируемая ферментом реакция замедляется. Поскольку субстрат и конкурирующий с ним ингибитор адсорбируются на одних и тех же активных центрах, действие ингибитора можно уменьшить, увеличивая, концентрацию субстрата. Механизм конкурентного ингибирования такого типа можно представить схемой [c.322]

Кинетические параметры гидролиза бензилпенициллина до 6-аминопенициллановой кислоты (6-АПК) под действием иммобилизованной пенициллинамидазы при 40° С равны йкат=15 сек- , Ят(каж)=3,1 10- м. Константа инактивации пенициллинамидазы в условиях проведения реакции равна 10 сек , причем связывание с ферментом субстрата или продуктов реакции не влияет на скорость инактивации фермента. Рассчитать, какое количество 6-АПК (мол. вес 217) можно получить с помощью иммобилизованной пенициллинамидазы в периодически действующем реакторе объемом 100 л (начальная концентрация активного фермента равна 3-10 М, начальная концентрация субстрата равна 1,0 М), если степень конверсии субстрата в каждом реакционном цикле должна составлять 99%. В расчетах учесть, что константа конкурентного ингибирования пенициллинамидазы вторым продуктом реакции, фенилуксусной кислотой, равна 2,8-10 М. [c.176]

Явление конкурентного ингибирования, которое наблюдается в гетерогенном катализе, можно также рассмотреть на примере ферментативного катализа. Предполагается, что ингибитор 3 сильно сорбируется на тех же самых активных местах Е, что и субстрат 3, и, таким образом, замедляет реакцию за счет понижения активных мест. Если добавить к написанной выше схеме [см. уравнение (XVII.10.1)] стадию ингибирования [c.562]

Описанный тин ингибиронання обычно называют конкурентным ингибированием, так как нрн. этом имеет место конкуренция между мо.чеку- [c.270]

В таблице 7 приведены кинетические данные для гидролиза бромацетил-ВЬ-фениллактата, катализируемого карбоксипептидазой [7]. Найти значение константы конкурентного ингибирования продуктом реакции, если значения йкат и Кт(кат), определенные из начальных скоростей ферментативной реакции, равны 57,4 сек и 1,6 10 М соответственно. [c.174]

Рис. 88. Применение метода Фостера — Ниманна для определения константы конкурентного ингибирования пенициллинамидазы продуктами ферментативного гидролиза бензилпенициллина

Кинетические закономерности реакции эпоксидирования можно проиллюстрировать на примере системы гидроперекись этилбензола — пропилен при использовании в качестве катализатора резината молибдена [46, 47]. Скорость накопления окиси пропилена пропорциональна концентрации резината молибдена и пропилена в первой степени. Резинат молибдена взаимодействует с получающейся в начальный момент времени окисью пропилена, образуя диоксобис(пропанди-ол-1,2-ат) молибдена (К1), который и является истинным катализатором эпоксидирования, причем в реакции каталитического разложения гидроперекиси этилбензола К1 обладает меньшей активностью, чем резинат молибдена. Продукты — спирт и окись пропилена — приводят к конкурентному ингибированию суммарной реакции эпоксидирования за счет образования кинетически пассивных комплексов этих соединений с катализатором. [c.194]

Уравнение (81) отражает типичное конкурентное ингибирование реакции образования Рг,т позиционными изомерами, которые не ведут к образованию Рг.гп) и для НИХ СПрЗВеДЛИВО СООТНОШ6НИ0 кфг. Переходя к образованию всего набора продуктов Р/,,т, получаем выражение для экспериментально определяемой макроскопической скорости [c.108]

Курс химической кинетики (1984) -- [ c.333 ]

Физическая химия (1978) -- [ c.322 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.121 ]

Биохимия (2004) -- [ c.76 ]

Химия Краткий словарь (2002) -- [ c.159 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.245 , c.246 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.204 ]

Неформальная кинетика (1985) -- [ c.68 , c.69 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.162 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.115 , c.116 , c.117 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология