Глутамин синтез

Рис. 12.8. Использование амидного азота глутамина для синтеза различных соединений в живых организмах.

Глутаминовая кислота, являющаяся глико генной и заменимой аминокислотой для человека и животных, также включается в синтез ряда специфических метаболитов, в частности глутатиона и глутамина. Помимо участия в транспорте аммиака и регуляции кислотно-щелочного равновесия, глутамин—это незаменимый источник азота в ряде синтезов, в частности в биосинтезе пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов, аминосахаров, в обезвреживании фенилуксусной кислоты (синтез фенилацетил-глутамина) у человека и человекообразных обезьян, а также в синтезе [c.460]

Образование аспарагина происходит аналогично образованию глутамина. Однако аспарагинсинтетаза . соН [45] расщепляет АТР на АМР и PPi без образования ADP. Считают, что по ходу процесса образуется -аспартиладенилат. У высших животных донором аммиака для синтеза аспарагина служит глутамин, но может быть использован и непосредственно NHt [46]. [c.106]

Помимо того, что она осуществляет синтез глутамина, глутаминсинтетаза имеет еще одну важную функцию. Активная глутаминсинтетаза (но не ее аденилилированная форма) связывается с промоторными участками ДНК (гл. 15, разд. Б, 1,6) и активирует транскрипцию целого ряда генов, в том числе гена нитрогеназы [25а, Ь]. Таким образом, когда содержание глутамина становится недостаточным, включается [c.92]

Учитывая известные фактические данные о механизмах обезвреживания аммиака в организме, можно сделать следующее заключение. Часть аммиака используется на биосинтез аминокислот путем восстановительного аминирования а-кетокислот по механизму реакции трансаминирования. Аммиак связывается при биосинтезе глутамина и аспарагина. Некоторое количество аммиака выводится с мочой в виде аммонийных солей. В форме креатинина, который образуется из креатина и креатинфосфата, выделяется из организма значительная часть азота аминокислот. Наибольшее количество аммиака расходуется на синтез мочевины, которая выводится [c.450]

Амид карбоновой кислоты представляет собой нейтральную функциональную группу, которая блокирует карбоксильную функцию и поэтому не нуждается в дополнительной зашите. Это верно также и для концевой а-амидной функции в условиях обычных реакций конденсации и деблокирования, если не считать иногда наблюдающейся дегидратации с образованием нитрила. Гораздо чаще побочные реакции происходят у ш-амидных групп аспарагина и глутамина. Дегидратация амидной группы до нитрила может происходить при применении дициклогексилкарбодиимида и, кроме того, при гидразинолизе, если он необходим в ходе пептидного синтеза ш-амидные группы могут переводиться в гидразидные. Отщепление защитных групп в спиртовых растворах может приводить к алкоголизу амидных группировок. Образование сукцинимидных производных в случае пептидов, содержащих аспарагин с незамещенной амидной функцией, влечет за собой нежелательную транспептидацию (а) [c.121]

СХЕМА СИНТЕЗА Ь-ГЛУТАМИНА [c.50]

Вследствие такого сопряжения реакции с расщеплением АТР равновесие в реакции б сильно сдвинуто в сторону синтеза глутамата. Для глутаматсиитетазы характерно очень низкое значение Кж по отношению к глутамину (а следовательно, и к его амидному азоту). [c.90]

Первые убедительные эксперименты, пролившие свет на процесс био синтеза пуринов, были проведены на голубях, активно образующие мочевую кислоту. Эксперименты с использованием изотопной метки по зволили расшифровать сложную схему происхождения пуринов, пока занную на вставке в левом верхнем углу рис. 14-31. Два атома углеродг поступают из глицина, один — из СО2 и два — из формиата. Один aTov азота происходит из глицина, два — из глутамина и один — из аспартата. В случае аденина группа 6-NH2 тоже происходит из аспартата. [c.167]

Весь путь биосинтеза, идущего с участием ферментов, которые уда лось выделить и охарактеризовать, представлен на рис. 14-31. Перва определяющая стадия в синтезе пуринов — это реакция PRPP с глу тамином, приводящая к образованию фосфорибозиламина (стадия а) Здесь мы сталкиваемся еще с одним примером аминирования за счет глутамина. Пирофосфат вытесняется аммиаком, отщепляющимся от глутамина (стр. 97). Аминогруппа образующегося при этом промежуточного соединения присоединяется обычным путем к глицину (ста Дия б), и полученный продукт формилируется 5,10-метенилтетрагидро фолиевой кислотой. При образовании последней используется свободный форм иат согласно схеме, приведенной на вставке рис. 14-31. [c.167]

На стадии г (рис. 14-31) осуществляется второе аминирование за счет глутамина — возможно, путем аминолиза промежуточного енолфоО фата. Циклизация прн участии АТР и таутомеризация (стадия д) заверь шают образование имидазольного кольца. Затем происходит включение СОг (стадия е), которое осуществляется в результате несколько необычной реакции карбоксилирования. Далее следует двукратное аминирова ние (стадии ж к э), в ходе которого происходит перенос азота из аспартата процесс строго соответствует тому, что наблюдается при синтезе мочевины, сопровождающемся образованием аргининянтарнОй кислотЫ в качестве промежуточного продукта (рис. 14-4). Как и при образовании мочевины, углеродный остов молекулы аспартата элиминируется в виде фумарата (стадия з), оставляя азбт в составе предшественника [c.168]

Одно из характерных биосинтетических преобразований хоризмовой кислоты приводит через стадию синтеза антраниловой кислоты к аминокислоте триптофану. Хоризмовая кислота, в зависимости от типа катализирующего реакцию фермента, аминиру-ется глутамином либо в орто-положение [c.215]

Смешанный ангидрид на основе серной кислоты не ацили-рует амида даже виутримолекулярно [5]. Это наблюдение может иметь некоторую ценность при синтезе пептидов аспарагина илн глутамина. [c.278]

Роль аспарагина и глутамина в растениях заключается в обезвреживании аммиака, образующегося при дезаминировании аминокислот. Накапливающийся в семенах аспарагин используется затем при прорастании для синтеза белков в молодых тканях ростка. Физиологическая роль обоих амидов была у становлена Д. Н. Прянишниковым. Оба амида найдены также в белках. Присутствием этих амидов объясняется образование аммиака во время гидролиза белков. [c.473]

Синтез глутамина, катализируемый глутаминсинтетазой, вероятно, протекает по типу SI (y). Однако прямых доказательств образования предполагаемого промежуточного продукта -глутамилфосфата пока не имеется. Парциальные реакции изотопного обмена, которые в случае такого синтеза, по-видимому, должны были бы иметь место, не наблюдались [89]. Очевидно, образующийся в качестве промежуточного соединения ацилфосфат является короткоживущим соединением, и все три реагента должны одновременно присоединиться к ферменту прежде, чем активный центр станет способным к функционированию. О том, что образование ацилфосфата действительно происходит [90, 91], свидетельствует выделение внутреннего амида глутаминовой кислоты 5-оксопро-лина (пирролидонкарбоновой кислоты) и восстановление промежуточного продукта боргидридом натрия в спирт [c.137]

Один из путей связывания и обезвреживания аммиака в организме, в частности в мозге, сетчатке, почках, печени и мышцах,—это биосинтез глутамина (и, возможно, аспарагина). Глутамин и аспарагин выделяются с мочой в небольшом количестве. Было высказано предположение, что они выполняют скорее транспортную функцию переноса аммиака в нетоксичной форме. Ниже приводится химическая реакция синтеза глутамина, катализируемого глутаминсинтетазой . [c.447]

Гуанидиновая группа аргинина может блокироваться нитрованием или тозилированием. Последний метод, очевидно, предпочтительнее, так как тозильный остаток может быть удален как посредством HF, так и с помощью расщепления бортрис-(трифторацетата) [427]. В случае нитроаргинина существует опасность расщепления с образованием орнитина. Все еще недостаточно решена проблема защиты цистеина при твердофазном синтезе, хотя перепробовано множество вариантов. Амидные группы глутамина и аспарагина целесообразно защищать. Общеизвестные побочные реакции при применении многофункциональных аминокислот, такие, как, например, транспептидация в случае аспарагиновой кислоты или образование пирролидон-5-карбоновой-2 кислоты с глутамином, представляют опасность также и в случае синтезов Меррифилда. [c.188]

Вещества, загрязняющие окружающую среду, азотистая кислота и SOs могут способствовать дезаминированию цитозина в урацил схема (7) . Такая модификация, как видно из рассмотрения генетического кода (см. табл. 22.5.1) может иметь три вида последствий на синтез белка. Во-первых, замены С на U в третьей позиции кодового слова не будут оказывать влияния на включение аминокислот во всех 16 случаях. Во-вторых, замена С на U в первой позиции кода может заменить кодон САА (глутамин) на кодон UAA (Стоп) и, таким образом, привести к преждевремен ному окончанию синтеза отдельного белка. В равной мере, замена AU (гистидин) на UAU (тирозин) может заменить каталитически активный остаток аминокислоты на неактивный. Для белка, играющего в клетке жизненноважную роль, обе такие замены будут летальными нет потомков, которые могли бы пережить репликацию модифицированной таким образом цепи ДНК. В-третьих, некоторые из таких замен могут вводить аминокислоту с функцио [c.212]

Характерной побочной реакцией аминокислот в этом синтезе является дегидратация находящейся в боковом радикале амидной группы. Это направление становится значительным в случае активации карбодиимидом производных аспарагина и глутамина схема (34) . Этого не происходит, когда эти остатки аминокислот уже включены в пептидную цепь, поскольку для этого необходимо наличие свободной а-карбоксильной функции. Предполагаемый механизм реакции приведен на схеме (34). Добавление к реакционной смеси производных гидроксиламина заметно подавляет реакцию (см. ниже). [c.393]

Аминокислота -глутамин (9) является хранилищем и донором аминогрупп и одновременно средством транспорта аммиака внутри клетки. Синтез -глутамина из -глутаминовой кислоты (8) представляет собой второй основной путь фиксации аммиака в органических молекулах (схема 10). В третьей реакции фиксации аммиака из диоксида углерода, аммиака и АТР образуется карбамоилфосфат (10) (схема 11 Pi — неорганический фосфат) он является промежуточным соединением в синтезе мочевины и пиримидинов. [c.404]

Механизм этой синтетазной реакции, подробно изученный А. Майстером, включает ряд стадий. Синтез глутамина в присутствии глутамин-синтетазы может быть представлен в следующем виде [c.447]

В животных тканях содержится, кроме того, глутаминзависимая асиа-рагинсинтетаза, которая для синтеза во второй стадии использует амидную группу глутамина [c.447]

Часть аммиака легко связывается с а-кетоглутаровой кислотой благодаря обратимости глутаматдегидрогеназной реакцгп . Если учесть связывание одной молекулы аммиака при синтезе глутамина, то нетрудно видеть, что в организме имеется хорошо функционирующая сгютема, связывающая две молекулы аммиака [c.448]

Таким образом, в реакции переноса участвует а-аминогруииа аспарагина, а не амидная груииа, как предполагали раньше в то же время амидная груииа промежуточного соединения а-кетосукцинамовой кислоты в дальнейшем освобождается в процессе гидролиза в виде аммиака. Трансаминирование —обратимый ироцесс, поэтому лимитирующими факторами в синтезе аспарагина (и глутамина) являются ш-амиды оксалоацетата и а-кетоглутаровой кислоты, синтез которых в животных тканях иока не доказан. [c.462]

В последние годы у бактерий и растений (но не в животных тканях) открыт совершенно новый путь синтеза глутаминовой кислоты из а-кето-глутаровой кислоты и глутамина. Этот путь, получивший название глута-матсинтазного цикла, включает две сопряженные с распадом АТФ необратимые реакции, ведущие к усвоению (ассимиляции) аммиака [c.462]

Пуриновые основания, образующиеся в процессе переваривания нуклеиновых кислот в кишечнике, в дальнейшем практически не используются, поэтому их синтез осуществляется из низкомолекулярных предшественников, продуктов обмена углеводов и белков. Впервые работами Дж. Бьюкенена, Дж. Гринберга экспериментально доказано включение ряда меченых атомов, в частности и С-глицина, К-аспартата, К-глутамина и др., в пуриновое кольцо мочевой кислоты. Скармливая птицам эти и другие меченые соединения, Дж. Бьюкенен анализировал места включения метки в пуриновое кольцо полученные данные были в дальнейшем уточнены и подтверждены рядом других исследователей. Результаты этих исследований можно представить в виде схемы [c.470]

В ферментативном синтезе АМФ из ИМФ специфическое участие принимает аспарагиновая кислота, являющаяся донором КН,-группы, и ГТФ в качестве источника энергии промежуточным продуктом реакции является аденилоянтарная кислота. Биосинтез ГМФ, напротив, начинается с дегидрогеназной реакции ИМФ с образованием ксантозиловой кислоты в аминировании последней используется только амидный азот глутамина. [c.473]

Смотреть страницы где упоминается термин Глутамин синтез: [c.90] [c.248] [c.139] [c.160] [c.223] [c.297] [c.589] [c.217] [c.114] [c.50] [c.527] [c.154] [c.296] [c.346] [c.171] [c.231] [c.168] [c.255] [c.460] [c.461] [c.471] [c.474]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология