Гликогенфосфорилаза

Рис. 8.7. Аллостерическая регуляция гликогенфосфорилазы.

Рис. 8.6. Ковалентная регуляция гликогенфосфорилазы.

Более подробно изучен механизм активирования и регуляции мышечной гликогенфосфорилазы, активирующей распад гликогена. Выделяют 2 формы каталитически активную —фосфорилаза а и неактивную —фосфорилаза Ь. Обе фосфорилазы построены из двух идентичных субъединиц (мол. массой 94500), в каждой остаток серина в положении 14 подвергается процессу фосфорилирования—дефосфорилирования, соответственно активированию и инактивированию (рис. 8.6). [c.292]

При подготовке к разрыву цепи свободная глюкоза фосфорилируется молекулой АТР при участии гексокиназы (реакция 1). В тканях имеется несколько гексокиназ некоторые из них относительно неспецифичны и катализируют также фосфорилирование других сахаров, например маннозы и галактозы (гл. 6, разд. Е,2 гл. 7, разд. Д,6). Продукт фосфорилирования, глюкозо-6-фосфат, может образовываться и без затраты АТР путем отщепления глюкозильных остатков от гликогена, осуществляемого гликогенфосфорилазой (реакция /а), с последующим действием фосфоглюкомутазы [реакция 1б см. также уравнение (7-26)]. Последний фермент переносит фосфорильную группу от кислорода при С-1 на кислород при С-6. [c.336]

Наличие аномально большого сдвига спектра флуоресценции нашло весьма интересное применение в работе Джонсона и др. [70]. Поглощение пиридоксальфосфата в составе гликогенфосфорилазы при Я, = 330 нм (30 300 см ) может быть обусловлено либо образованием аддукта между одной из функциональных групп фермента и шиффовым основанием, образованным PLP и боковой цепью лизина (структура А), [c.34]

Существуют относительно быстрые регуляторные механизмы, которые направлены непосредственно на ферменты. Так, практически неактивный фермент может превращаться в активную форму путем ковалентной модификации [72] >. Иногда ковалентная модификация, напротив, приводит к инактивации фермента. Так, активности двух ферментов, участвующих в метаболизме гликогена — гликогенфосфорилазы и гликогенсинтетазы, — регулируются с помощью фосфорилирования (переноса концевой фосфатной группы от АТР на определенный остаток серина см. гл. 11, разд. Е, 3)- >. Прн этом фермент, катализирующий распад гликогена (фосфорилаэа Ь), превращается в более активную форму (фосфорилазу а), а фермент, катализирующий синтез гликогена, — в неактивную форму. В результате направление клеточного метаболизма изменяется от запасания полисахарида (гликогена) к его деградации, что обеспечивает клетку энергией. Дефосфорилирование обоих ферментов катализируется фосфатазой, переводящей ферменты в исходное состояние (рис. 6-15). Как фермент, катализирующий модификацию (киназа гл. 7, разд. Д, 6), так и фосфатаза регулируются по аллостерическому механизму. Эти довольно сложные механизмы способны за очень короткий промежуток времени обеспечить клетку модифицированным ферментом. [c.69]

Гликогенфосфорилаза катализирует реакцию фосфоролитического расщепления а-1,4-гликозидной связи в молекуле гликогена, в результате которой отщепляется концевой нередуцирующий остаток глюкозы с образованием глюкозо-1-фосфата. Реакция обратима [c.219]

Выделение гликогенфосфорилазы Ь из скелетных мышц кролика [c.221]

Выделение гликогенфосфорилазы из скелетных мышц кролика и изучение ее кинетических и регуляторных свойств. [c.503]

Для одной из каскадных ферментных систем механизм, останавливающий развитие каскадного эффекта, известен. Гликогенфосфорилаза мышц активируется каскадной последовательностью ферментов, которая включается в результате контролируемого вегетативной нервной системой высвобождения адреналина (гл. 16, разд. Б, 3). Связывание адреналина мембраной клетки приводит к высвобождению сАМР, активирующего протеинкиназу. Киназа катализирует фосфорилирование другого фермента — киназы фосфорилазы. В этот момент мышцы готовы к быстрому расщеплению гликогена. Однако непосредственным сигна- [c.72]

Для объяснения действия гликогенфосфорилазы предложен механизм с участием карбоний-иона. В основе этого предположения отчасти лежат данные о сильном ингибировании фермента 5-глюконолактоном (соединением, имеющим конформацию полукресла ) [18, 19] [c.100]

ГЛИКОГЕНФОСФОРИЛАЗА, фермент класса трансфераз. Содержится в животных и растит, клетках. Катализирует расщепление концевой а-1->4-глюкозндной связп в полисахаридной цепи глюкана с образованием глюкозо-1-фос-фата и укороченного на один глюкозидный остаток полисахарида. В Организме животных катализирует расщепление гликогена. Г. из скелетных мышц кролика существует [c.136]

Пиридоксальфосфат идеально приспособлен для катализа реакции аминосоединений. Поэтому его обнаружение в роли необходимого кофактора гликогенфосфорилазы (гл. 7 разд. В, 5) вызвало удивление. Кофермент связан с фосфорилазой в основном так же, как и в случае трансаминазы (разд. Д, 6), но функция его не ясна [43]. Поразительным является тот факт, что, по имеющимся данным, 50% всего количества витамина Ве в организме находится в виде PLP в составе мышечной фосфорилазы [44]. Из исследований, проведенных на крысах с недостаточностью витамина Ве, следует, что PLP в фосфорилазе может служить резервным источником, значительная асть которого при недостаточности витамина Ве может расходоваться на другие цели. [c.222]

Гликогенолиз — это процесс расщепления гликогена, приводящий к вовлечению глюкозных остатков этого запасного полисахарида в гликолиз. Глюкозные единицы боковых цепей гликогена и крахмала у растений вовлекаются в гликолиз в результате последовательного действия двух ферментов — гликогенфосфорилазы (или фосфорилазы крахмала) и фосфоглюкомутазы. [c.249]

Гликогенфосфорилаза — необычный гликолитический фермент. Он содержит связанный кофермент —пиридоксаль-5 -фосфат (гл. 8, разд. Д,3). роль которого в механизме действия фермента пока не установлена [18, 20]. [c.101]

Система, регулирующая образование и распад гликогена в мышцах животных, относится к числу наиболее хорошо изученных систем, контролирующих метаболические процессы [47—49]. Эта система схематически показана на рис. 11-10. Жирной прерывистой линией указано превращение гликогена в глюкозо-1-фосфат, катализируемое гликогенфосфорилазой (гл. 7, разд. В, 5 гл. 8, разд Д, 3,д). [c.507]

Гликогенфосфорилаза фосфорилирование этого фермента приводит к переходу из й-формы в более активную я-форму [c.285]

Многие фосфорилазы ведут себя довольно загадочно. Например, мышечная гликогенфосфорилаза, катализирующая превращение гликогена (расщепление а-гликозидных связей) в а-О-глюкозо-1-фосфат, не обнаруживает ни способности катализировать парциальные реакции обмена, ни инверсии конфигурации, как этого можно было бы ожидать в случае реакции одноактного нуклеофильного замещения. Аналогичным образом при инкубировании фермента с глюкозо-1-фосфатом и арсенатом не происходит арсенолиза [18]. Возможно, это объясняется тем, что фермент не проявляет активности, пока не будут связаны оба субстрата. А это значит, что для функционирования активного центра фермента необходимо, чтобы между конформацией фермента и структурой двух субстратов установилось строгое соответствие, т. е. что активная конформация ферментного белка стабилизируется в присутствии субстратов. [c.100]

Связи а-(1- 6) в точках ветвления гидролизует специальный фермент — а-(1 6)-глюкозидаза. В клетках животных гликоген расщепляется под действием специфического фермента, а именно гликогенфосфорилазы, которая расщепляет гликоген с образованием не глюкозы, а глюкозо-1-фосфата (гл. 18). [c.235]

Глюкозо-1-фосфат—промежуточный продукт гликолиза. Его образование в результате фосфоролитического отщепления нередуцирующего концевого остатка глюкозы от гликогена катализируется ферментом гликогенфосфорилазой (КФ 2.4.1.1). Реакция обратима [c.58]

Гликогенфосфорилаза — сложный фермент, коферментом которого является пиродоксальфосфат, катализирует фосфоролитическое расщепление концевой а-(1 - 4)-гликозидной связи в молекуле гликогена по реакции [c.249]

В мышечной ткани открыты 3 типа регуляции гликогенфосфорилазы. Первый тип—ковалентная регуляция, основанная на гормонзависимом фосфорилировании—дефосфорилировании субъединиц фосфорилазы (см. рис. 8.6). [c.292]

Субстратами протеинкиназ являются разнообразные белки, фосфорилирование которых изменяет их активность. Например, активация протеинкиназы А со стороны цАМФ приводит к фосфорилированию гликогенсинтазы и гликогенфосфорилазы. При этом активность первого фермента подавляется, а второго усиливается (см. главу 10). Таким образом, появление в кровяном русле адреналина, активирующего аденилатциклазу миоци-тов, улучшает энергетическое обеспечение сокращений сердечной мышцы. [c.318]

К Г., переносящим глико-зильную группу только на Н Н3РО4 (т. наз. истинные фосфорилазы), относится, напр., чОН нА гликогенфосфорилаза, расщеп-О ляющая гликоген с образованием глюкозо-1-фосфата [c.578]

Ветвление повышает растворимость гликогена. Кроме того, благодаря ветвлению создается большое количество невосстанавливающих концевых остатков, которые являются местами действия гликогенфосфорилазы и гликогенсинтазы. [c.324]

В 1951 г. Мак-Ардле описал больного, у которого после небольшой нагрузки появлялись сильные боли и слабость в мышцах. Было обнаружено, что у этого человека полностью отсутствует мышечная гликогенфосфорилаза. С тех пор было описано более 20 случаев этого заболевания. Оказалось, что это одна из нескольких болезней, которые получили обш,ее название болезней накопления гликогена. Как это ни парадоксально, но это заболевание не столь уже серьезно, как это могло бы показаться. Оказалось, что если исключить интенсивные нагрузки и принять еш,е кое-какие меры предосторожности, то больной может переносить умеренные нагрузки без особого труда. Вплоть до открытия Мак-Ардле считалось, что гликоген синтезируется в результате обращения фосфори-лазной реакции. Никаких намеков на UDPG-метаболический путь не было. Поэтому факт накопления гликогена в мышцах у больных был непонятен. Однако после того, как Лелуар (приблизительно в это же время) открыл UDPG, причины этого заболевания стали ясны. [c.510]

Гликоген и амилопектин крахмала являются разветвленными полисахаридами. Остатки глюкозы отщепляются от концов молекулы гликогена до тех пор, пока на ветвях, идущих от точки ветвления, не останется примерно по четыре остатка глюкозы. Другой фермент (а-[1—>4] — а-[1- 6]-глюкантрансфе-раза) переносит трехуглеродный фрагмент с одной цепи на другую, открывая (1- 6)-связь. Гидролиз этой связи происходит при действии еще одного фермента — а-(1- 6)-глюкозидазы (девет-вящий фермент), что приводит к отщеплению одной молекулы свободной глюкозы и открывает для действия гликогенфосфорилазы новый участок, состоящий из остатков глюкозы, соединенных а-(1- 4)-связями (рис. 18.5). [c.249]

Второй тип —аллостерическая регуляция. Она основана на реакциях аденилирования—деаденилирования субъединиц гликогенфосфорилазы Ь (соответственно активирование—инактивирование). Направление реакций определяется отношением концентраций АМФ и АТФ, присоединяющихся не к активному центру, а к аллостерическому центру каждой субъединицы (рис. 8.7). [c.293]

Химический энциклопедический словарь (1983) -- [ c.136 ]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.72 , c.82 , c.100 , c.222 , c.336 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.79 , c.112 , c.117 , c.119 , c.168 , c.229 , c.290 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.228 , c.272 , c.292 , c.293 , c.322 ]

Биохимия (2004) -- [ c.156 , c.249 , c.251 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.136 ]

Аффинная хроматография (1980) -- [ c.315 ]

Молекулярная биология клетки Том5 (1987) -- [ c.142 , c.182 ]

Стратегия биохимической адаптации (1977) -- [ c.46 , c.48 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.379 , c.436 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.192 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.192 ]

Молекулярная биология клетки Сборник задач (1994) -- [ c.223 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.128 , c.335 , c.336 , c.368 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.379 , c.436 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.262 , c.269 , c.285 , c.407 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология