Ферменты аденилирование

Рис. 4.24. Нековалентная модификация фермента путем аденилирования-деадени-лирования.

Каталитическая активность фермента синтеза глутамина изменяется в зависимости от концентрации исходных веществ и продуктов обмена. К этому следует добавить способность фермента изменять свою активность вследствие замены двухвалентного центрального иона металла (например, М на Мп ) и проявлять специфическое ингибирование во многих реакциях. Изменение активности происходит также при аденилировании фермента. [c.106]

Аденилирование [168] Туг Глутаминсинтета- за Адеиилированием одного Туг на субъединицу фермент переводится из формы, в которой его биосинтетическая активность зависит от (оптимально pH 7,6), в форму, зависящую от Мп (оптимально pH 6,5) [c.79]

Любые другие аминокислоты, например относительно редко встречающийся гидроксипролин, образуются в результате специфической модификации одной из 20 обычных протеиногенных аминокислот. Различные виды модификаций аминокислот, такие, как фосфорилирование, аденилирование и метилирование, выполняются специфическими ферментами уже в составе белковой молекулы. [c.55]

Возможно, функция марганца состоит в регуляции активности ферментов. Например, известно, что глутаминсинтетаза (гл. 14, разд. Б, 2) в одном из состояний активна только в присутствии Mg +, но при аденилировании прочно связывает Мп +. Многие нуклеазы и ДНК-полимеразы при замещении Mg + на Мп + изменяют свою специфичность. Каково значение этих различий in vivo, сказать пока трудно, но о них следует помнить. [c.53]

Примером всесторонне исследованного в этом плане фермента [4446] является глутаминсинтетаза из Е. соИ (КФ6.3.1.2). У бактерий глутамин является центральным метаболитом и источником азота для биосинтеза многих других аминокислот,, нуклеотидов, глюкозамина, карбамоилфосфата и NAD. Совместно с глутаматсинтазой (NADPH) (КФ 1.4.1.13) он связывает катаболические реакции, ведущие и образованию аммиака и 2-оксоглутарата, со многими биосинтетическими реакциями и является главной мишенью, на которую направлена биологическая регуляция. Существуют по крайней мере три разных пути регуляции активности глутаминсинтетазы ингибирование конечными продуктами, взаимное превращение активных и неактивных конформаций фермента под действием двухвалентных катионов и изменение активности путем аденилирования и де-аденилирования фермента (модификации, осуществляемые ферментами). [c.120]

Активность глутамннсинтетазы (гл. 14, разд. Б,2) изменяется путем аденилирования боковой группы строго определенного остатка тирозина (в этой реакции используется АТР) [73]. Обратная реакция катализируется деаденилирующим ферментом. [c.69]

Химическая постсинтетическая модификация ферментов включает, кроме того, процессы ограниченного протеолиза (см. ранее), метилирования (см. главу 13), гликозилирования, уридилирования, аденилирования, АДФ-рибозилирования и др., обеспечивая тем самым микроскопический [c.154]

В работающей мышце накопление АМФ, обусловленное тратой АТФ, вызывает аденилирование и активирование фосфорилазы Ь. В покое, наоборот, высокие концентрации АТФ, вытесняя АМФ, приводят к аллостерическому ингибированию этого фермента путем деаденилирования. [c.293]

Конечные продукты обмена глутамина (гистидин, глюкозо-6-фосфат, АМФ, пАМФ и др.), как и Гли, и Ала, оказались аллостерическими ингибиторами глутаминсинтетазы. Фермент подвергается также ковалентной модификации путем аденилирования-деаденили-рования (остаток Тир), и тогда он оказывается более чувствительным к аллостерическим ингибиторам. Суммарный тормозящий эффект превышает действие одного какого-либо ингибитора. Этот тии регуляции известен как согласованное ингибирование. [c.447]

В штаммах Es heri hia oli, устойчивых к аминогликозидным антибиотикам, присутствуют R-факторы, несущие генетическую информацию, необходимую для синтеза модифицирующих ферментов. Известно три типа трансформации аденилирование, ацетилирование и фосфорилирование. При изучении модификации аминогликозидных антибиотиков устойчивыми штаммами для выделения и очистки соответствующих производных широко [c.220]

Механизм устойчивости к антибиотикам, определяемой К-факторами, может быть не таким, как в случае ее хромосомного наследования. Наглядным примером этого служит резистентность к стрептомицину. Если она зависит от хромосомного гена, то она связана с изменением субъединицы 30S рибосомы, так что бактерия не имеет мишени для воздействия стрептомицина (разд. 2.2.2). В отличие от этого устойчивость, обусловленная ii-фактором, основана на инактивации антибиотика в результате его аденилирования под влиянием фермента. Ферментативная химическая модификация антибиотиков часто бывает причиной устойчивости к ним, обусловленной плазмидами например, хлорамфеникол ацетилируется, канамицин и неомицин подвергаются фосфорилирова- [c.463]

В основе третьего механизма регуляции (рис. 12.4) лежит аденилирование специфического тирозинового остатка каждой субъединицы глутаминсинтетазы. Аденилированная форма фермента менее активна, чем деаденилированная она обладает активностью только в присутствии магния, но даже в этом слу- [c.119]

Первый этап лигазной реакции-активация фермента АТР с образованием аденилированного белка. Фосфатная группа АМР ковалентно связана с аминогруппой белка. [c.319]

Штадтман и сотр. [40, 45] вычислили значение п (состояние аденилирования) для этого фермента у Е. o- [c.405]

Оказалось также, что глутаминсинтетаза может быть модифицирована в результате ковалентного присоединения АМФ к тирозильному остатку каждой субъединицы. Эта модификация снижает каталитическую активность фермента, так что аденили-рование всех 12 субъединиц приводит, по существу, к полной его инактивации. Однако такое превращение происходит только в экстремальных условиях, например когда клетки выращивают в среде, содержащей бедный источник углерода и энергии и избыток аммиака и глутамина. Обычно же глутаминсинтетаза находится в промежуточных состояниях аденилирования, т. е. представлена гибридными молекулами, в которых модифицированы лишь некоторые из 12 субъединиц. [c.40]

Число возможных форм глутаминсинтетазы (если учесть не только число аденилированных групп в молекуле фермента, но также их взаимное расположение в двух гексагональных кольцах)- составляет 3821 Приведенные на рис. 5.4 данные показывают, что гибридные молекулы с различными свойствами действительно существуют. Видно, что удельная активность глутаминсинтетазы не является линейной, функцией степени аденилирования наиболее резко выражены различия активности у форм, приближающихся по структуре к Ео и Е12. Частично аденилированные формы отличаются также от эквивалентной смеси форм Ео и Е12 по другим кинетическим параметрам и по устойчивости к денатурации [12, 13]. [c.113]

Белок Pi идентичен АТазе. Следовательно, один и тот же фермент катализирует оба процесса аденилирование и деаденилирование [16]. [c.114]

Стационарный уровень адеиилироваиия находится под контролем ряда метаболитов а-кетоглутарата,. глутамина, UTP, АТР и Pi. Имеются также данные о том, что определенные фракции РНК могут влиять на активность Рп [15], а промежуточные продукты гликолиза способны ингибировать АТазу [24]. Из этого-, следует, что список физиологических регуляторов еще далеко не исчерпан. Действие а-кетоглутарата, глутамина и иТР на две каскадные системы (рис. 5.5) приводит к противоположным эффектам это обеспечивает высокую чувствительность уровня аденилирования даже к небольшим изменениям относительных концентраций указанных эффекторов. Одновременно обеспечивается и корреляция активности различных модифицирующих ферментов. Все это сводит к минимуму [c.116]

ВОЗМОЖНОСТЬ неконтролируемого сопряжения реакций (5.1) и (5.2), а также (5.3) и (5.4), которое могло бы привести к бесполезной потере большого количества энергии при гидролизе АТР и UTP. В экспериментах по реконструкции каскадных систем с использованием изолированных белковых компонентов и некоторых эффекторов было показано, что на регуляцию активности глутаминсинтетазы путем аденилирования и уридилирования расходуется менее 1% количества АТР, используемого глутаминсинтетазой непосредственно для синтеза глутамина (рис. 5.1). На регуляцию активности фермента путем обратимой ковалентной модификации безусловно тратится гораздо меньше энергии, чём ее потребовалось бы для синтеза новой молекулы фермента [25]. [c.117]

В то время как состояние аденилирования глутаминсинтетазы регулируется а-кетоглутаратом, глутамином, иТР, АТР и Pi, активность фермента находится под контролем восьми различных эффекторов, а именно конечных продуктов превращения глутамина (рис. 5.1). Отношение глутамин/а-кетоглутарат можно рассматривать как чувствительный показатель концентрации NHJ [26]. При избытке NH4 будет происходить образование глутамина из а-кетоглутарата (рис. 5,1). В результате увеличения отношения глута-мин/а-кетоглутарат может произойти полное аденилирование глутаминсинтетазы. Однако при повышении койцентрации NHj усиливается не только синтез глутамина установлено, что при достаточно высокой концентрации NH 4 может служить донором азота (вместо амидной группы глутамина) в биосинтетических реакциях, приведенных на рис. 5.1. В условиях азотного голодания отношение глутамин/а-кетоглутарат снижается, и может произойти полное деаденилирование (т. е. активация) глутаминсинтетазы. Это создает условия для эффективного использования даже небольших количеств доступного NH . Обычно в клетках преобладают частично аденилированные формы глутаминсинтетазы уровень модификации определяется относительным содержанием различных эффекторов. [c.117]

Однако наиболее изученным примером регуляции путем ковалентной модификации является аденилирование и уридилирова-ние ферментов в системе регуляции активности глутаминсинтетазы (ГС) (рис. 35). [c.94]

Конечно, только индукцией и репрессией синтеза ферментов не исчерпывается регуляция обмена веществ на уровне генетического аппарата клетки. Как репликация самой ДНК, так и синтез на ней в качестве матрицы разнообразных РНК, в том числе и мРНК, что, в значительной мере, предопределяет ход обмена веществ в клетке, зависит от множества других событий. Среди них—метилирование ДНК фосфорилирование и ацетилирование гистонов и негистоновых белков, входящих в состав хроматина взаимодействие с хроматином гормон-рецепторных комплексов аденилирование белков, участвующих в деятельности репликационного аппарата и др. Все они связаны с изменением метаболической активности генома, регуляцией его функций в целом. [c.477]

В последние годы особое значение придают ковалентной модификации ферментов, так как по этому принципу регулируется активность не менее 100 из них. Кроме фосфорилирования по радикалам серина, треонина и тирозина соответствующими протеинкиназами (см. гл. IX, XII) большая роль принадлежит аденилированию и уридилированию, а также АДФ-рибозилированию ферментов. [c.478]

Активна в биосинтезе глутамина деаденилированная глутаминсинтетаза по мере присоединения к каждой из ее 12 субъединиц остатков адениловой кислоты (при этом возможно существование 382 форм фермента) активность ее падает. Аденилирование идет по радикалу тирозина [c.478]

Смотреть страницы где упоминается термин Ферменты аденилирование: [c.257] [c.202] [c.114] [c.209] [c.490] [c.108] [c.122] [c.106] [c.405] [c.412] [c.413] [c.275] [c.110] [c.13] [c.41] [c.42] [c.89] [c.111] [c.113] [c.115] [c.118] [c.131] [c.104] [c.117] [c.283]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология