Гуанозинтрифосфат, синтез

Мол. механизмы генерирования и утилизации энергии на промежут. этапах О.в. изучает биоэнергетика, к-рая рассматривает сопряжение биол. окисления с фосфорилированием. Это обусловлено тем, что своб. энергия гидролиза осн. продукта фосфорилирования-АТФ и в меньшей степени др. фосфатных производных, напр, гуанозинтрифосфата, креатинфосфата,-обеспечивает в сопряженных р-циях синтез сложных соед., мьппечное сокращение, транспорт соед. через биол. мембраны против градиента концентрации (активный транспорт), создание на мембране электрич. потенциала, разряд к-рого, в частности, обеспечивает проведение нервного импульса и др. биоэлектрич. явления. Энергия гидролиза АТФ может также трансформироваться в световую энергию или служить в организме источником тепла. [c.316]

Химический синтез аденозин- или гуанозинтрифосфатов можно провести по аналогии с биосинтезом путем фосфорилирования низкоэнергетических предшественников, монофосфатов. Фосфорилирование проводят фосфорной кислотой и конденсирующим (дегидратирующим) реагентом —ДЦГК. Использование карбодиимидов уже обсуждалось в связи с проблемой синтеза пептидной связи. Напомним, что реакция протекает через образование промежуточного ангидрида. В данном случае вместо карбоновой кислоты к карбодиимиду добавляют фосфорную кислоту, как показано на примере синтеза ADP из АМР. В присутствии избытка фосфорной кислоты получающийся ADP будет далее фосфорили-роваться с образованием АТР. Конечно, эта реакция протекает нё С такой избирательностью, как реа кция фосфорилирования, катализируемая ферментом, так-что даже в оптимальных условиях образуется смесь АМР, ADP, и АТР и некоторых высших поли- [c.134]

Комплекс [Ф — М — РНК] перемещается с малой части на крупную и садится на п-место. Переход требует затраты энергии, доставляемой гуанозинтрифосфатом (он действует подобно АТФ). Эти процессы носили подготовительный характер. Теперь, когда место а свободно, на него помещается одна из т-РНК со своим грузом какой-либо аминокислоты — и начинается собственно синтез полипептидной цепи. Между концевой аминокислотой [ФМ-РНК] и вновь прибывшей аминокислотой образуется пептидная связь, м-РНК делает шаг вперед , и поэтому место а на рибосоме освобождается ему соответствует теперь уже другой кодон на матричной РНК, и к этому кодону прикрепляется т-РНК, достав шая соответствующую аминокислоту. Например, если на рибосоме свободен кодон ААГ, то на него садится т-РНК с триплетом (антикодоном) УУС. Этот антикодон отвечает аминокислоте — фенилаланину (см. приложение табл. 3), и она входит в состав синтезируемого белка. Снова сдвиг м-РНК, освобождается очередной кодон на м-РНК, пусть это будет, скажем, ЦЦГ к этому кодону может прикрепиться т-РНК, имеющая антикодон ГГЦ. Этот триплет отвечает аминокислоте глицину. Следовательно, в синтезируемой белковой цепи рядом с фенилаланином станет глицин. Соединение аминокислот будет происходить до тех пор, пока на м-РНК не обнаружится бессмысленный кодон (терминирующий), например УАА. Он не соответствует ни одной аминокислоте и играет роль точки, если сравнить белковую цепь с длинной фразой. Постепенное наращивание белковой цепи показано подробнее на цветной таблице П1, где намечен контур рибосомы, но не изображены а и п-места и комплекс ФМ = РНК, играющий роль инициатора синтеза. На рисунке 47 рибосома показана в виде объемного тела. Молекула м-РНК изображена в виде полосы, прикрепленной к [c.169]

Синтез адениловой кислоты из инозиновой кислоты идет в две стадии через аденилянтарную кислоту. Донатором азота является аспарагиновая кислота. Эта первая реакция во многом напоминает реакцию (8) синтеза инозиновой кислоты. Основное различие состоит в используемых макроэргических соединениях,. которые дают энергию для синтеза С—N связи. В реакции (8> участвует АТФ, а в реакции синтеза адениловой кислоты — гуанозинтрифосфат (ГТФ). На второй стадии от аденилян-тарной кислоты отщепляется фумаровая кислота и образуется адениловая кислота (стр. 272). Обе реакции синтеза адениловой кислоты катализируются ферментом аденилосукцинат-л и а 3 о й. [c.271]

Если ири нуклеофильном катализе происходит подача электронов от катализатора к субстрату, то при электрофильном катализе происходит оттягивание электронов, или перенос электронной плотности, от субстрата к катализатору. Ионы металлов — отличные электрофильные катализаторы. Электрофильный катализ особенно существен для химии фосфатов, поскольку отрицательные заряды атомов фосфора стремятся оттолкнуть нуклеофилы. Например, синтез 3, 5 -гуанозинциклофосфата (сОМР, разд. 3.4.2) из гуанозинтрифосфата заметно ускоряется в присутствии двухзарядиых катионов металлов (например, Mg2+, Мп2+, Ва2+, 2п=+, Са2+). [c.195]

Нуклеотиды этого типа, в частности гуанозинди-фосфат и гуанозинтрифосфат, участвуют в нескольких, требующих энергии, биохимических процессах, где они выступают функциональными аналогами ADP и АТР. Например, окисление а-кетоглутаровой кислоты до сукцинил-СоЛ в цикле трикарбоновых кислот сопровождается фосфорилированием GDP до GTP. GTP необходим для активации аденилатциклазы некоторыми гормонами он выполняет функции как аллостерического регулятора, так и источника энергии в процессе синтеза белка на полирибосомах. Таким образом, GTP играет важную роль в поддержании внутриклеточного энергетического баланса. [c.11]

При наличии субстратов РНК-полимераза в открытом комплексе осуществляет иншдиацию. Первый нуклеотид (обычно это аденозин- или гуанозинтрифосфат) входит в состав цепи целиком, а последующие присоединяются к группе З -ОН предыдущего нуклеотида с образованием фосфодиэфирной связи и освобождением пирофосфата (см. Нуклеиновые кис.юты). На стадии инициации образующаяся РНК связана с матрицей и ферментом непрочно и может отделиться от комплекса. В этом случае РНК-полимераза, не покидая промотора, снова инициирует РНК (такой синтез коротких рибонуклеотидов наз. абортивным). Стадия ини- [c.619]

Животные не способны к синтезу фолиевой к ы. Растения и микроорганизмы синтезируют ее из п-аминобензойной к-ты и гуанозинтрифосфата, используемого в качестве предшественника птериновой части молекулы фолиевой к-ты. [c.111]

Было также доказано подавление синтеза белка циклогексимидом в клетках тела млекопитающих [96, 270] и подавление им перекоса аминокислот от sPHK к полипептидным цепям в бесклеточных системах, приготовленных из клеток млекопитающих [78, 79]. Веттштейн и др. [263] в дополнение к подавлению механизма переноса установили, что антибиотик препятствует нормальному разложению рибосом, зависящих от гуанозинтрифосфата, что связано с синтезом белка. Распад полирибосом подавлялся примерно в такой же степени, как и включение аминокислот в белок. [c.198]

С той же целью в методах секвенирования, использующих комплементарный матричный синтез, предложено заменять в инкубационной смеси гуанозинтрифосфат на инозинтрифосфат. Дело в том, что пара И—Ц имеет только две водородные связи, тогда как пара Г—Ц — три. Такая замена сильно ослабляет дву- [c.134]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология