Гистаминаза

Дезаминирование диаминов катализируется оксидазой диаминов, встречающейся в тканях (особенно в почках) различных животных, в растениях и у бактерий. Оксидаза диаминов катализирует также окислительное дезаминирование гистамина. Она оказалась идентичной с гистаминазой, которая считалась ферментом, специфическим для гистамина. [c.360]

Из гистидина в организме образуются эрготионеин, карнозин, ансерин, а путем декарбоксилирования — физиологически активный гистамин, который далее окисляется — при действии диами-ноксидазы (гистаминазы). Тирозин декарбоксилируется в тира-мин (окисляющийся далее при действии тираминоксидазы), превращается в надпочечниках в гормон адреналин, а при йодировании в щитовидной железе переходит в дийодтирозин и тироксин (см. работы 5 и 116). Цистеин частью превращается [c.194]

Разрушение гистамина в целом организме происходит в основном при участии гистаминазы (КФ 1.4.3.6.), но этот фермент отсутствует в мозге. Главный путь катаболизма гистамина в мозге — метилирование в 4-м положении с использованием 8-аденозилметионина в качестве донора метильной группы при участии специфического энзима гистамин-метилтрансферазы (КФ 2.1.1.8.). При подавлении этого энзима уровень гистамина в мозге сильно возрастает. Образованный метилгистамин затем окисляется до соответствующего альдегида и до метилимидазо-луксусной кислоты, которая экскретируется. [c.66]

Гистаминаза печени, Л1г, па 1 г ткани..... 41,35 + 1,83 39,88 + 4,89 41,34 4,И 56,81 4,15 [c.224]

При белковой недостаточности, помимо нарушений общих процессов аминокислотного обмена, отмечены специфические изменения обмена отдельных аминокислот. Так, нарушения обмена триптофана выражаются как в снижении синтеза никотинамида, так и в накоплении в организме 3-оксиантраниловой и ксантуреновой кислот. Последняя, по некоторым данным, оказывает токсическое действие на 3-клетки панкреатических островков, являясь тем самым одним из патогенетических факторов диабета. Нарушения в обмене гистидина сводятся к снижению активности гистидин-аммиак-лиазы и гистаминазы и, напротив, к повышению активности гистидиндекарбоксилазы. Все это способствует накоплению гистамина в тканях со всеми вытекающими отсюда отрицательными последствиями. При белковой недостаточности обмен метионина практически не нарушен. Все эти данные свидетельствуют о дискоординации ферментных систем обмена аминокислот, что в значительной степени затрудняет терапевтические подходы к устранению последствий белковой недостаточности. [c.466]

Накопление в тканях такого высокоактивного вещества, как гистамин, естественно, может привести к нежелательным явлениям, что и наблюдалось, по данным ряда авторов, при некоторых заболеваниях. Нормально гистамин разрушается в организме под влиянием гистаминазы (диаминооксидазы) с отщеплением аммиака и последующим окислением. При беременности наблюдаются некоторые особенности в обмене гистидина. На пятой неделе беременности отмечалось четырехкратное увеличение количества гистидина в моче и значительное увеличение гистаминазной активности в крови. Снятие токсикозов первой половины беременности путем введения витаминов В и Вз связано с наличием этих витаминов в простетической группе гистаминазы. [c.371]

Диаминоксидаза также широко распространена в природе. Этот фермент был открыт Целлером [179] в свиных почках, а затем обнаружен в других тканях животных, у растений и микроорганизмов [180, 181]. Диаминоксидаза, по-видимому, идентична гистаминазе к числу ее адекватных субстратов принадлежат агматин, спермидин, гистамин, спермин, кадаверин, путресцин и этилендиамин. Любопытно, что диамины с прямой углеродной цепью, содержащие от 14 до 18 углеродных атомов в молекуле, окисляются моноаминоксидазой, а не диаминоксидазой. [c.193]

При фармакологическом изучении стрептоми-Фармакология цина 124-740 были исследованы его поглощение стрептомицина выведение организмом, а также его токсичность. Было установлено, что последняя для чистого стрептомицина невысока животные переносят ежедневное введение в течение месяца по 50 мг этого антибиотика hj 1 кг веса. При лечении больных туберкулезом проводилось ежедневное введение 3 г сульфата стрептомицина в течение длительного времени. Хотя в этих случаях, начиная с 21-го дня, наблюдались побочные действия, но обычно они не были столь значительными, чтобы вызвать необходимость прекращения лечения. В первых исследованиях, посвященных изучению еще не окончательно очищенного стрептомицина, отмечалось, что он оказывает на организм действие, подобное действию гистамина. Позднее, при работе с чистым стрептомицином было установлено, что этот эффект вызывает не сам антибиотик, а какая-то содержащаяся в нем примесь. Вызываемое ею явление может быть уничтожено гистаминазой, которая не парализует антибиотической активности самого стрептомицина. Однако даже чистый стрептомицин, принятый в больших дозах, способен оказывать довольно значительное побочное действие. Как показал опыт лечения больных туберкулезом этот антибиотик вызывает [c.139]

Перейра [1709а] высказывал сомнение по поводу идентичности природного и синтетического брадикинина на том основании, что гистаминаза на изолированной подвздошной кишке морской свинки блокирует спазмогенное действие природного гормона, но не влияет на такого рода активность синтетического соединения. В связи с этим следует упомянуть и другое наблюдение Перейры, касающееся наличия спазмогенной активности природного брадикинина при испытаниях на продолговатых мышцах голотурий и спазмолитической активности у синтетического брадикинина в том же тесте (ср. [1710]). [c.113]

Цистамин и его гомологи подвергаются окислительному дезаминированию под влиянием оксидаз, в частности, гистаминазы свиной почки [578]. Высказывается предположение, что при энзиматическом окислении цистамина образуется семичленное циклическое соединение ци-стамидин [c.259]

Активатором фермента служит медь. При взаимодействии с субстратом диаминоксидаза образует желтый комплекс в анаэробных условиях, что, по-видимому, происходит за счет образования хелатного комплекса. Активный центр у различных аминооксидаз представлен или флавинадениндинуклеотидом, или пиридоксальфосфатом. У животных окисление гистамина осуществляет похожий на диаминоксида-зу фермент гистаминаза, который содержит в активном центре оба указанных кофермента. [c.75]

Позже отмечалось [58,61 ], что ежедневное введение структурированной воды в объеме 1% от массы тела в течение периода сенсибилизации к овоальбумину и лошадиной сыворотке вызывает двухкратное снижение тяжести проявления анафилаксии морских свинок и белых крыс. Данные подтверждены методом анафилаксии на изолированных отрезках подвздошной кишки. В перитонеальном экссудате этих же животных отмечено уменьшение числа тучных клеток, подвергавшихся анафилактической дегрануляции, при этом в тканях печени и кишечника снижалось содержание гистамина и повышалась активность гистаминазы. [c.211]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология