Диаминоксидазы

Диамин кислород —оксидоредуктаза (дезаминирующая) Диаминоксидаза [c.218]

Реакции дезаминирования аминов катализируются ферментами моноамин- и диаминоксидазами (МАО и ДАО). Механизм окислительного дезаминирования моноаминов является необратимым и протекает в две стадии. [c.386]

Ф.- препарат с антигистаминной и слабой антисеротони-новой активностью. Он не только блокирует Я -рецепторы, но и активирует диаминоксидазу. Не обладает выраженным седативным действием. Применяется при разл. аллергич. заболеваниях. [c.70]

В работе [73а] было предложено исключительно простое и вполне удовлетворительное решение проблемы включения лизина и кадаверина, согласующееся со всеми экспериментальными фактами, в том числе и с сохранением различия между атомами, включенными нз С-2 и С-6 лизина, а также с возможностью включения кадаверина (77). В его основе лежит катализируемое ферментом декарбоксилирование лизина, протекающее через обычные промежуточные соединения лизина с пиридоксальфосфатом (схема 18). Это предположение тем более привлекательно, что оба фермента (L-лизиндекарбоксилаза и диаминоксидаза), участвующие, вероятно, в превращении лизина в А -пиперидеин, в качестве кофермента используют пиридоксальфосфат. В этом случае промежуточное соединение (76) может образовываться не только из лизина, но и из кадаверина (77), и может превращаться в последний. Таким образом удовлетворительно объясняется включение в пиперидиновые алкалоиды (70), (71) и (72) как лизина [c.557]

Ферменты, катализирующие эти реакции, получили название моноамин-и диаминоксидаз. Более подробно изучен механизм окислительного дезаминирования моноаминов. Этот ферментативный ироцесс является необратимым и протекает в две стадии [c.446]

Ферменты, катализирующие окисление аминов, являются сложными белками. Коферментом моноаминоксидазы служит ФАД, а диаминоксидазы — пиридоксальфосфат. Моноаминоксидазы инактивируют первичные, вторичные и третичные амины, а диаминоксидазы — гистамин, путресцин, кадаверин и в меньшей степени алифатические амины. Некоторые ингибиторы моноаминоксидазы используются как лекарственные средства для лечения депрессии, сопровождающейся нарущением психики и мышления. К антидепрессантам — ингибиторам моноаминоксидазы относятся ниламид, пиразидол, инказан и др. [c.386]

Исследования Целлера [168] и Блажко [169, 170] привели к обнаружению двух типов аминоксидаз, а именно моноамин-оксидаз и диаминоксидаз. Природа коферментов, необходимых для действия этих ферментов, до сих пор окончательно не установлена. Получены указания на то, что пиридоксальфосфат является коферментом диаминоксидазы [701]. [c.192]

Диаминоксидаза также широко распространена в природе. Этот фермент был открыт Целлером [179] в свиных почках, а затем обнаружен в других тканях животных, у растений и микроорганизмов [180, 181]. Диаминоксидаза, по-видимому, идентична гистаминазе к числу ее адекватных субстратов принадлежат агматин, спермидин, гистамин, спермин, кадаверин, путресцин и этилендиамин. Любопытно, что диамины с прямой углеродной цепью, содержащие от 14 до 18 углеродных атомов в молекуле, окисляются моноаминоксидазой, а не диаминоксидазой. [c.193]

В исследованиях Тейбора [182] был убедительно обоснован указанный выше механизм осуществляемых диаминоксидазой реакций (стр. 192). Этот автор получил фермент из почек свиньи в очищенном виде и показал, что продуктами окисления гистамина являются имидазолацетальдегид, аммиак и перекись водорода. Было установлено, что альдегид окисляется дальше в имидазолуксусную кислоту альдегидоксидазой в присутствии дифосфопиридиннуклеотида или ксантиноксидазой молока и кислородом. Путресцин, кадаверин и, по-видимому, другие диамины превращаются в соответствующие аминоальдегиды. При циклизации альдегида, полученного из кадаверина, образуется А -пи-перидин из этого можно заключить, что лизин может служить предшественником пиперидина [183, 184] [c.194]

Диаминоксидаза катализирует реакции между двумя субстратами — диамином и кислородом, в результате чего образуется аминоальдегид, перекись водорода и аммиак [c.121]

Наиболее подходящий материал для мембраны — полиамидная ткань, которая обеспечивает требуемые механические характеристики мембраны. Фермент можно фиксировать как в растворе глутарового альдегида, так и в пористой мембране, пропитанной смесью обоих компонентов. Последний метод, как показали Тул и Маколан, распространен шире, поскольку он обеспечивает более равномерное распределение фермента. Изменение концентрации глутарового альдегида в пределах 0,25 - 2,0% не меняет существенно активность мембраны, если содержание растворимого фермента остается постоянным. Активность фермента в мембране составляет приблизительно 4 - 5% исходной активности растворимой диаминоксидазы. [c.122]

Растворимая диаминоксидаза, полученная из гороха, специфична по отношению к ряду субстратов. К числу наилучших субстратов, которые окисляются примерно с одинаковой скоростью, относятся путресцин и кадаверин. Если принять скорость окисления путресцина за 100%, то скорость окисления сравнимых количеств (0,8 мкмоль) других субстратов падает в ряду кадаверин и гексаметилендиамин - 100% спермидин — 75% гистамин — 65% триптамин - 29% тирамин — 20°о бензиламин - 11% этилендиамин — 10% пропиламин — 5% изопентил-амин — 2%. [c.122]

Подострые отравления. Кумулятивные свойства отсутствуют. Введение белым крысам и морским свинкам Чь от ЛДдо, в течение месяца не вызвало гибели /20 от ЛДзо вызывает увеличение потребления кислорода и торможение активности печеночной диаминоксидазы. Введение кроликам /в от ЛДдо привело к повышению активности сывороточных трансаминаз, снижению протромбиновой активности крови, угнетению гистаминолитической активности печени. [c.92]

Хроническое отравление. Введение кроликам 0,6 и 6,0 мг/кг в течение 6 месяцев не вызвало отставания прироста массы тела. Отмечены изменения свертывающей системы крови при большей дозе, а также повышение активности глютаминатщавелевой трансаминазы, снижение уровня гистамина в крови и активности печеночно-тканевой диаминоксидазы, Гистологически у животных, [c.190]

Принцип. Определение основано на катализируемой диаминоксидазой (ДАО) реакции окисления путресцина [c.9]

Фермент диаминоксидазу (ДАО) выделяют из гомо-генатов коркового слоя почек свиньи, используя контролируемое нагревание, высаливание сульфатом аммония, адсорбцию на ДЭАЭ-целлюлозе и гидроокиси алюминия (Е. В. Горяченкова и др., 1967), с последующей гельфильтрацией через колонку с биогелем Р-300. [c.10]

Активность диаминоксидазы (ДАО) определяют по образованию хлоргидрата 2,3-триметилен-1,2-дигидрохи-назолина (максимум поглощения — 430 нм) при окислительном дезаминировании путресцина в присутствии [c.13]

Активатором фермента служит медь. При взаимодействии с субстратом диаминоксидаза образует желтый комплекс в анаэробных условиях, что, по-видимому, происходит за счет образования хелатного комплекса. Активный центр у различных аминооксидаз представлен или флавинадениндинуклеотидом, или пиридоксальфосфатом. У животных окисление гистамина осуществляет похожий на диаминоксида-зу фермент гистаминаза, который содержит в активном центре оба указанных кофермента. [c.75]

FMN и FAD — коферменты оксидаз, переносящих электроны и Н с окисляемого субстрата на кислород. Таковыми являются ферменты, участвующие в распаде аминокислот (оксидазы D- и L-аминокислот), нуклеотидов (ксантиноксидаза), биогенных аминов (moho- и диаминоксидазы) и другие. [c.22]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология