Недостаточность белковая

Дерматиты чаще всего симметричны и поражают те участки кожи, которые подвержены влиянию прямых солнечных лучей тыльную поверхность кистей рук, шею, лицо кожа становится красной, затем коричневой и шершавой. Поражения кишечника выражаются в развитии анорексии, тошнотой, болями в области живота, поносами. Диарея приводит к обезвоживанию организма. Слизистая оболочка толстой кишки сначала воспаляется, затем изъязвляется. Специфичными для пеллагры являются стоматиты, гингивиты, поражения языка со вздутием и трещинами. Поражения мозга проявляются головными болями, головокружением, повышенной раздражимостью, депрессией и другими симптомами, включая психозы, психоневрозы, галлюцинации и др. Симптомы пеллагры особенно резко выражены у больных с недостаточным белковым питанием. Установлено, что это объясняется недостатком триптофана, который является предшественником никотинамида, частично синтезируемого в тканях человека и животных, а также недостатком ряда других витаминов (пиридоксина см. главу 12). [c.225]

Образование мочевины и теории синтеза мочевины. У большинства позвоночных животных (млекопитающие, амфибии, некоторые рыбы и черепахи) азот выделяется, как и у человека, по преимуществу в виде мочевины. Из всего азота мочи на долю азота мочевины приходится до 90%, а на долю азота аммиака (точнее солей аммония) — не более 6%. При усиленном белковом питании доля азота мочевины еще более возрастает, а при недостаточном белковом питании падает, доходя до 40—50%. Из этих данных следует, что мочевина является главным конечным продуктом азот и стого обмена. Кроме того, мочевина образуется в организме почти исключительно за счет азота аминокислот, являясь, таким образом, конечным азотистым продуктом обмена аминокислот (белков). [c.357]

Белки встречаются во всех без исключения бактериальных клетках, однако количество их подвержено значительным колебаниям. Это объясняется тем, что лишь небольшая часть белка используется в качестве строительного материала, остальной же белок является запасным питательным веществом. Если питание бактериальной клетки достаточное, белок откладывается в виде запасного энергетического материала. Если же она растет на недостаточном белковом питательном субстрате, то этот запас распадается, и тогда мы можем обнаружить очень малое количество белков. Этим объясняются те большие колебания в количестве белка, которые характерны для бактериальных клеток . [c.17]

Известно, что при недостаточном белковом питании практически тля становится бесплодной. Но если первая появившаяся на растении тля окажется бесплодной, устраняется самая возможность появления ее многочисленного потомства в ряде поколений. [c.43]

В последние годы во многих странах большое внимание уделяют процессам получения белков из углеводородного снрья [1-5]. Организм человека получает недостаточное количество главным образом животного белка его дефицит составляет ежегодно 40-60 млн. т. От недостатка белковой пищи страдает с основном население развивающихся стран, где его потребляют 1/5 - l/lO часть от нормы [6]. [c.262]

Искусственные шелка обладают большим блеском и гибкостью, т. е. теми свойствами, которые характерны для натурального шелка. Однако в химическом отношении они не имеют ничего общего с настоящим щелком, который является белковым веществом. От него они невыгодно отличаются недостаточной прочностью, изнашиваемостью и большей чувствительностью к влажному воздуху и воде. [c.465]

В последнее время некоторые синтетические органические вещества с успехом используются в животноводстве в качестве добавок к кормам. Применение их восполняет белковую недостаточность кормов, ускоряет рост животных и сокращает затраты кормов на единицу продукции. [c.15]

У эукариот транскрипция изучена хуже, чем у бактерий. Это связано, в частности, с тем, что очищенные РНК-полимеразы эукариот не способны осуществить полный цикл транскрипции. Для этого всегда нужны дополнительные белковые факторы, лишь часть нз которых получена в очищенном виде. Пока эукариотический цикл транскрипции удается осуществить лишь в частично очищенных клеточных экстрактах, содержащих недостаточно охарактеризованные компоненты. Тем не менее можно считать, что в основных чертах цикл транскрипции эукариот и бактерий сходен. [c.137]

Витамин Bi, открытый Функом (1912), является вторым из наиболее известных витаминов он содержится в дрожжах, зародышах и оболочках злаковых культур, а также в хлебе, изготовленном из муки простого помола. В продуктах витамин Bj встречается как в свободном, так и в связанном виде, в последнем случае он фосфорилирован и соединен с белковым носителем являясь таким образом коферментом карбоксилазы. Поэтому он тесно связан с углеводным обменом. Недостаточность витамина Bj в организме человека может выразиться в накоплении в тканях молочной и пировино-градной кислот, что приводит к развитию полиневритов и нарушению сердечной деятельности. Полное отсутствие витамина Bi в пище ведет к развитию тяжелой формы авитаминоза — болезни бери-бери. [c.665]

Значительная часть сернистых красителей дает окраски недостаточной яркости. Сернистые красители широко применяются для крашения целлюлозных волокон. Шерсть и натуральный шелк этими красителями не красят, так как присутствие едкой щелочи снижает прочность белковых волокон. Для крашения синтетических волокон в основном применяются водорастворимые производные сернистых красителей — тиозоли, которые получают сульфированием сернистых красителей или обработкой лейкосоединений монохлоруксусным натрием, и тиозоли БС, которые получают действием на сернистые красители бисульфита натрия при доступе кислорода воздуха. [c.297]

Для расчета пространственной структуры белковой молекулы с учетом процесса самоорганизации недостаточно знания е6 вторичной структуры. Уникальность и быстрота сборки третичной структуры белков обеспечивается некоторыми механизмами, точное знание которых в настоящее время отсутствует. [c.131]

Можно приготовить низкотемпературные золь-гель силикатные стекла [7.8-14-7.8-16], но те из них, которые переходят в гель в течение недель, могут быть мало пригодными для менее устойчивых биологических молекул. Многие другие низкотемпературные стекла готовятся быстрее. Для дитель-ного удерживания небольших белковых и других молекул во многих случаях недостаточно только физического уд жив шия. [c.527]

Отдельные исследования коснулись некоторых белковых компонентов (ферментов), связанных с обменом веществ (в основном с углеводным метаболизмом) этих органов растений. Скудность сведений по сравнению с имеющейся информацией по зерновым (хранение запасных белков) или по листовой зеленой массе (синтез органических веществ за -счет функционирования хлорофилла) можно объяснить второстепенной ролью клубней в растительном мире. Недостаточность информации может быть связана также с относительно низким содержанием белков в таких органах растений и трудностью работы с этими органическими веществами, стабильность и однородность которых трудно обеспечить в лабораторных условиях. Кроме того, большинство видов растений, образующих клубни, происходят из тропиков и поэтому отдалены от лабораторий, которые могут заинтересоваться их местным использованием как источником питания, а не как экспортным товаром это обстоятельство ограничило масштабы таких исследований, В отношении других продуктов того же тропического происхождения, но являющихся предметом экспорта, например каучука, какао, кофе, положение иное вероятно, эта область поглотила весь наличный исследовательский потенциал [53], [c.269]

Низкая себестоимость растительных белковых веществ может снизить расходы на белковое питание людей однако их следует рассматривать не как заменители белков животного происхождения (суррогаты мяса), а как пищевые продукты с точно известными функциональными свойствами, употребление которых открывает новые возможности в кулинарии. Такой взгляд требует применения технологических процессов, гарантирующих хорошие питательные и органолептические качества, по которым эти азотсодержащие продукты приближаются к пище животного происхождения и служат ее дополнением. В частности, следовало бы, вероятно, отказаться от пропагандистских рекламных кампаний, таких, как проводимые в США по соевой муке, неблагоприятные вкусовые качества которой вследствие недостаточной обработки могут оттолкнуть некоторое число потенциальных потребителей, несмотря на благожелательное первоначальное отношение к этому продукту. [c.496]

Знание направленности изменений энтропии и энтальпии при структурировании белковой цепи и понимание физического смысла причин этих изменений, безусловно, необходимы, но недостаточны для трактовки важнейших особенностей процесса структурной самоорганизации белка. Изменения параметров Д5 и ДЯ, являющихся функциями состояния системы, в принципе ничего не могут сказать о конкретном механизме перехода флуктуирующего клубка в детерминированную трехмерную структуру, его обратимости и необратимости, побудительных мотивах и кинетике. При использовании функции состояния путь, проходимый белковой цепью [c.95]

Важнейшая особенность белковой цепи, определяющая существование необратимых флуктуаций и, следовательно, возможность спонтанного возникновения высокоорганизованной структуры из хаоса, заключена в специфической конформационной неоднородности природной аминокислотной последовательности. Можно утверждать, что суть рассматриваемого явления состоит в наличии четкой взаимообусловленности между химическим строением, конформационными свойствами и необратимыми флуктуациями. Гетерогенность аминокислотной последовательности ответственна за различие в конформационных возможностях ее отдельных участков, что, в свою очередь порождает термодинамическую неоднородность флуктуаций, дифференциацию их на обратимые равновесные и необратимые неравновесные. Сочетание последних и порядок их следования определяют содержание и направленность механизма быстрой и безошибочной самосборки белковой цепи. Отмеченная связь присуща только эволюционно отобранным аминокислотным последовательностям. В случае же гомогенных, регулярных или даже гетерогенных синтетических полипептидов со случайным порядком аминокислот тот же беспорядочный по своему характеру процесс не имеет развития и не выводит цепь из состояния статистического клубка. Сказанного, однако, недостаточно для объяснения высокой скорости сборки трехмерной структуры белка при его биосинтезе или ренатурации. Чтобы беспорядочно-поисковый механизм мог действительно привести к свертыванию цепи, селекция бифуркационных флуктуаций не должна представлять собой перебор возможных комбинаций всех случайных изменений целой полипептидной цепи, количество которых невероятно велико, и сборка структуры даже такого низкомолекулярного белка, как БПТИ, должна была бы продолжаться не менее 10 ° лет. [c.474]

Высоко оценивая значимость кристаллографических и иных опытных данных о белках, следует тем не менее иметь в виду их принципиальную недостаточность в решении ряда общих и многих конкретных вопросов структурной и структурно-функциональной организации. Поэтому теоретический конформационный анализ неизбежно должен стать неотъемлемой составной частью всех исследований морфологических и биологических свойств белковых молекул. Для этого необходимо, чтобы расчетный метод был бы менее трудоемким и более быстрым, чем изложенный в книге метод априорного расчета. Надежность существующего метода подтверждается хорошим совпадением результатов расчета с опытными данными. Точность рассчитанных априорно координат атомов нейротоксина II и панкреатического трипсинового ингибитора не уступает точности рентгеноструктурного анализа белков с разрешением -2,0 А. О его скоростных качествах можно судить по следующему примеру. Так, полный расчет трехмерной структуры белка, имеющего -100 аминокислотных остатков, проводится двумя-тремя сотрудниками, владеющими методом, с помощью двух современных персональных компьютеров за -4 месяца, [c.591]

Для расщепления полипептидов и белков использовались и другие ферменты. Однако их действие оказалось недостаточно специфичным, поэтому они не рассматриваются подробно. Для оценки потенциальных возможностей этих ферментов следует указать на некоторые особенности их действия. Несмотря на относительную неспецифичность, эти ферменты исключительно важны для расщепления природных белковых соединений на мелкие осколки с целью получения данных [c.206]

Одна из трудностей изучения биологической функции состоит в том, что эта функция может оставаться незамеченной до тех пор, пока она выполняется нормально. Поэтому часто выявление функции базируется на исследованиях заболеваний и мутаций, а также действия ядов, токсинов и лекарств. Недостаточную или нарушенную функцию, как правило, можно связать с неполной, недостаточной или нарушенной белковой структурой. Это показывает, что в. [c.282]

Белки способны также выполнять энергетическую функцию, особенно при избыточном их поступлении с пищей или в экстремальных ситуациях, когда белки тела подвергаются усиленному распаду, восполняя недостаток питательных веществ, например при голодании или патологии (сахарный диабет). Как известно, при сгорании 1 г белков освобождается энергия, равная 16,8 кДж. Эта энергия обычно может быть полностью заменена энергией окисления углеводов и липидов, однако при длительном исключении последних из пищи у животных не наблюдается существенных патологических отклонений, тогда как исключение белков из пищи даже на короткий срок приводит к выраженным нарушениям, а иногда и к необратимым патологическим явлениям. Если животные находятся на малобелковой диете, то у них очень быстро развивается белковая недостаточность—патологическое состояние, характеризующееся нарушением ряда важных физиологических функций организма. Аналогичные изменения наблюдаются у людей при недостаточном потреблении белка. Следовательно, белки являются незаменимыми для организма веществами, выполняющими прежде всего пластическую функцию. Специфическая роль белков, однако, этим не ограничивается. В опытах на крысах было показано, что белковая недостаточность у животных проявляется не столько в уменьшении массы органов и тканей, сколько в снижении активности ферментов, обусловленном замедлением процессов биосинтеза белка. [c.409]

Синтез белка подчиняется закону все или ничего и осуществляется при условии наличия в клетке полного набора всех 20 аминокислот. Даже при поступлении всех аминокислот с пищей организм может испытывать состояние белковой недостаточности, если всасывание какой-либо одной аминокислоты в кишечнике замедлено или если она разрушается в большей степени, чем в норме, под действием кишечной микрофлоры. В этих случаях будет происходить ограниченный синтез белка или организм будет компенсировать недостаток аминокислоты для биосинтеза белка за счет распада собственных белков. Степень усвоения белков и аминокислот пищи зависит также от количественного и качественного состава углеводов и липидов, которые резко сокращают энергетические потребности организма за счет белков. Экспериментальный и клинический материал свидетельствует, что диета с недостаточным содержанием жиров и низкокалорийная пища способствуют повышению экскреции аминокислот и продуктов их распада с мочой. [c.412]

Заболевание, напоминающее пеллагру, уда юсь вызвать у собак специально составленным пищевым рационом. Оно получило название черный язык вследствие появления темных некротических участков на языке. Изменение пищевого рациона приводило к выздоровлению собак. Отсюда стало ясным, что собаки нуждаются в каком-то витамине, предохраняющем их от заболевания пеллагрой. Этот витамин получил название аптипеллагрического витамина РР. Пеллагра довольно часто встречается в южных районах США, в Италии, в Испании, в Южной Африке среди бедных слоев населения, питающихся преимущественно кукурузной мукой и свиным салом. В XIX веке пеллагра была широко распространенным заболеванием не только в США, но и во многих странах Европы. Причиной пеллагры нельзя считать отсутствие в пище только одного витамина РР. Большое значение для развития пеллагры имеет также недостаточность белкового питания и особенно малое содержание в белках пищи аминокислоты триптофана. Белки кукурузы бедны триптофаном. [c.106]

Недостаточность познания структуры белковых молекул не позволяет установить истинный механизм гидролиза, хотя некоторые авторы приводят различные схемы. Так, например, по М. С. Рез-ниченко [34], белки представляют собой трехмерные молекулы, в которых линейные полипептиды связаны в пространстве еномостиками [c.542]

Белки в питательном рационе вполне югyт быть заменены аминокислотами. Оказалось также, что часть необходимых аминокислот животные могут вырабатывать сами из других азотосодержащих органических соединений. Другую часть аминокислот организм синтезировать не в состоянии, они должны поступать в готовом виде, в составе белков пищи. Такие аминокислоты получили название незаменимых. К ним относятся лизин, триптофан, фенилаланин, валин, метионин, треонин, лейцин, изолейцин, гистидин, аргинин. Белковая пища должна покрывать не только общую потребность в аминокислотах, но и содержать необходимые количества незаменимых аминокислот. При недостаточном поступлении этих аминокислот нормальное существование организма нарушается. Так, например, белок кукурузы зеин не содержит лизина и почти не содержит триптофана. В опытах с животными, которые получали с пищей один только этот белок, наблюдалась, несмотря на обильное кормление, потеря веса. Отсутствие в пище триптофана может быть причиной тяжелого заболевания глаз — катаракты. [c.332]

Представляется, что наиболее существенными факторами, пре-пятствупцими решении этой проблемы, являются сложность структу-рвсй организации глобулярных белков и недостаточная мощность современных ЭВМ для точного расчета низкоэнергетических конформаций белковых молекул. [c.168]

Кристаллическая структура белка - это очень сложным образом полученная и, по-видимому, самая дорогая во всех отношениях фотография. Представленное на ней изображение позволяет увидеть многие детали внутреннего устройства белковой глобулы. Но, как и любая другая фотография, она не раскрывает ирироды внутренних связей и принципы организации изображенного объекта, его возможного поведения при изменении внешних условий. Кристаллография белка - это морфология биосистемы молекулярного уровня. Для перехода к изучению физиологии белка одной фотографии кристаллической структуры белка, т.е. одной морфологии, недостаточно. На приведенной ниже схеме показана цепочка субординационных взаимоотношений между функцией белка (в данном случае, фермента) и его химическим и пространственным строением. Из схемы видно, что наблюдаемая структура белковой молекулы не имеет непосредственной связи с реализуемой каталитической функцией. Существующая же связь, во-первых, направлена не от функции к структуре, а от структуры к функции, т,е, в сторону, противоположную традиционному направлению поиска, и, во-вторых, включает три промежуточных звена и требует последовательного решения трех задач. [c.76]

Е. Шахнович и А.Гутин предприняли попытку на трехмерной решетке белка из 27 остатков двух типов оценить влияние гетерогенности белковой последовательности на образование уникальной "нативной" конформации [89, 90]. Они также пытались выяснить, варьируя последовательность, условия возникновения компактной глобулярной формы [91, 92]. Авторы отметили определенное сходство модельной системы с реальными белками и сделали вывод, что данная белковая решетка может послужить исходной для последующей детальной разработки. Позже, однако, исследуя свертывание условной цепи из 80 звеньев, Шахнович заключил, что последовательность из 27 звеньев двух типов недостаточно специфична для моделирования реального процесса белкового свертывания в уникальную нативную конформацию [93]. В этой работе автор шел в обратном направлении - от заранее выбранной целевой структуры к конструированию последовательности, следуя ранее развитой процедуре. В конечном счете, он пришел к выводу, что природная белковая цепь оптимальна как в термодинамическом, так и кинетическом отношении. [c.496]

Для макроскопических систем эти флуктуации по сравнению с внутренней энергией в самом деле очень малы. Однако для отдельной белковой молекулы с массой т около 5 10 г и удельной теплоемкостью с = 0,32 кал град г [421, 422] при 37°С флуктуации составляют 7 10 кал [к -постоянная Больцмана), что соответствует приблизительно 40 ккал/моль при пересчете в молярном базисе. Такие флуктуации значительно превосходят величину АСодщее-Однако времена релаксации составляют всего наносекунды, что недостаточно для индуцирования значительного развертывания нативной структуры. [c.180]

Имеющегося опытного материала, однако, еще недостаточно для того, чтобы сделать окончательное заключение в пользу той или иной схемы процесса разряда водорода, катализируемого веществами с сульфгидрильными группами . Поэтому в литературе продолжается обсуждение механизма образования каталитических волн белка, возникающих в присутствии солей кобальта (а также и никеля), и их свойств. О ряде таких новых взглядов на механизм катализа рассматриваемых систем сообщает Б. А. Кузнецов в одной из своих обзорных статей [И, с. 293]. В частности, одной из причин образования двуступенчатой волны некоторые исследователи считают существование в пленке адсорбированного белка гидрофобной и гидрофильной микрообластей, мозаично расположенных на поверхности электрода, что и обусловливает различные каталитические эффекты в неодинаковых микросредах. В пользу существования двух различных микрообластей в пленке сорбированного белка Б. А. Кузнецов и Г. П. Шумакович приводят ряд экспериментальных доказательств, на основании которых можно считать, что первая волна связана с электрохимической реакцией SH-групп, расположенных в гидрофобных областях пленки, а вторая связана с SH-группами, расположенными в гидрофильных областях пленки. Из этих данных делается также вывод о возможности определять соотношение гидрофобных и гидрофильных групп в белковых макромолекулах и относительное их расположение в глобуле, так как обычно внутренние SH-группы находятся в гидрофобном окружении, а внешние — в гидрофильном. [c.241]

Гемосидерин в отличие от ферритина и трансферрина является водонерастворимым железосодержащим белковым комплексом, состоящим, кроме того, на 25% из нуклеотидов и углеводов. Он содержится главным образом в ретикулоэндотелиоцитах печени и селезенки. Биологическая роль гемосидерина изучена недостаточно. [c.95]

Условно можно считать, что отличительной особенностью витаминов, растворимых в воде, является участие большинства из них в построении молекул коферментов (см. табл. 7.1), представляющих собой низкомолекулярные органические вещества небелковой природы, называемые также простетическими группами и принимающие вместе с белковым компонентом (апоферментом) непосредственное участие в каталитических реакциях. Коферментная роль с достоверностью доказана для следующих витаминов и витаминоподобных веществ Bj, В В , Bj РР, биотина, фолиевой, парааминобензойной, пантотеновой и липоевой кислот, а также жирорастворимых коэнзима Q и пирролохинолинохинона (PQQ). Почти все они в организме человека и животных не синтезируются, поэтому недостаточное содержание или полное отсутствие этих витаминов в пище приводит к существенным нарушениям процессов обмена веществ и развитию соответствующего клинического синдрома, характерного для данного гипо- или авитаминоза. [c.220]

Хорошо растворим в воде и спирте. В организме животных синтезируется не свободный холин, а холин в составе фосфолипидов. Донорами метильных групп являются метионин (в составе 8-аденозилме-тионина) или серии и глицин (при синтезе метильных групп). Вследствие этого при белковой недостаточности, которая в свою очередь может быть связана с дефицитом белка в пище или эндогенного происхождения, развиваются симптомы холиновой недостаточности жировая инфильтрация печени, геморрагическая дистрофия почек, нарушение процесса свертывания крови (нарушение синтеза V фактора свертывания—акцелерина) и др. [c.246]

Направление и гштенсивность обмена белков в первую очередь определяются физиологическим состоянием организма и несомненно регулируются, как и все другие ввды обмена, нейрогормональными факторами. Более интенсивно обмен белков протекает в детском возрасте, при активной мышечной работе, беременности и лактации, т.е. в случаях, когда резко повышаются потребности в белках. Существенное влияние на белковый обмен оказывает характер питания и, в частности, количественный и качественный белковый состав пищи. При недостаточном поступлении белков с пищей происходит распад собственных белков ряда тканей (печени, плазмы крови, слизистой оболочки кишечника и др.) с образованием свободных аминокислот, обеспечивающих синтез абсолютно необходимых цитоплазматических белков, ферментов, гормонов и других биологически активных соединений. Таким образом, в жертву приносятся некоторые строительные белки тканей для обеспечения жизнедеятельности целостного организма. Введение с пищей повышенных количеств белка, напротив, не оказывает заметного влияния на состояние белкового обмена, поскольку [c.411]

Одно из характерных нарушений азотистого обмена—белковая недостаточность, являющаяся следствием не только дефицита белка, но и ряда тяжелых заболеваний даже при достаточном поступлении белка с пищей. Белковая недостаточность у человека развивается как при полном и частичном голодании, так и при приеме однообразного белкового питания, когда в диете преобладают белки растительного происхождения, биологическая ценность которых значительно ниже ценности белков животного происхождения. Результатом этих состояний являются развитие отрицательного азотистого баланса, гипопротеинемии (снижение концентрации белков в сыворотке крови до 50—30 г/л в норме 65—85 г/л) и нарушения колловдно-осмотического и водно-солевого обмена (развитие отеков). При тяжелых формах пищевых дистрофий, например при заболе- [c.465]

Количественному учету при белковой недостаточности в основном поддаются нарушения, связанные с обменом аминокислот. Одним из наиболее ранних нарушений азотистого обмена при белковой недостаточности является резкое снижение интенсивности процессов дезаминирования, трансаминирования и биосинтеза аминокислот, а также синтеза мочевины в печени. Оказалось, что эти нарушения обусловлены недостаточным синтезом и разрушением белковой части ферментов, катализи- [c.465]

При белковой недостаточности, помимо нарушений общих процессов аминокислотного обмена, отмечены специфические изменения обмена отдельных аминокислот. Так, нарушения обмена триптофана выражаются как в снижении синтеза никотинамида, так и в накоплении в организме 3-оксиантраниловой и ксантуреновой кислот. Последняя, по некоторым данным, оказывает токсическое действие на 3-клетки панкреатических островков, являясь тем самым одним из патогенетических факторов диабета. Нарушения в обмене гистидина сводятся к снижению активности гистидин-аммиак-лиазы и гистаминазы и, напротив, к повышению активности гистидиндекарбоксилазы. Все это способствует накоплению гистамина в тканях со всеми вытекающими отсюда отрицательными последствиями. При белковой недостаточности обмен метионина практически не нарушен. Все эти данные свидетельствуют о дискоординации ферментных систем обмена аминокислот, что в значительной степени затрудняет терапевтические подходы к устранению последствий белковой недостаточности. [c.466]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология