Лектины свойства

Источник лектина, свойства [c.119]

С 1960-х годов и особенно в 80-е годы для проведений фундаментальных исследований по растительным белкам вер больше используются специфические антитела. Иммунохимические методы использовались при изучении белков с различными функциональными свойствами, таких, как ферменты, изо-ферментные компоненты, ингибиторы протеаз, лектины, запасные белки. Эти методы применялись при решении задач идентификации белков, определения их содержания, очистки, локализации в тканях, клетках и клеточных структурах, а также энзиматической регуляции. Они использовались в исследованиях по физиологии, патологии, биохимии, генетике и молекулярной биологии растений. Очень многие работы в этой области нашли отражение во множестве обзорных статей [12, 21—23, 26, 29, 35, 50, 57, 79, 83, 96]. [c.112]

Одним из свойств, резко отличающих лектины от иммунных антител, является их гомогенность. Я имею в виду не физическую гомогенность — в больщинстве случаев не удавалось очистить лектины до такой степени, чтобы можно было судить об их гомогенности по данным электрофоретического анализа или уль- [c.92]

Благодаря своим свойствам лектины широко используются в биотехнологических исследованиях. В медицине - для определения групп крови, изучения структуры групповых антигенов крови, стиму ляции деления лейкоцитов с целью цитогенетического анализа, для изучения поверхности нормальных и злокачественных клеток и т. п. [c.41]

Некоторые белки листьев проявляют гидролитическую и окислительную ферментативную активность. Другие являются ингибиторами протеаз или лектинов. Они могут проявлять свое действие при выделении белков или придавать им особые свойства. [c.256]

Вместе с тем, следует отметить, что сырые соевые бобы содержат ингибитор трипсина, уреазу и другие ферменты, угнетающие активность протеаз поджелудочной железы, препятствующие адсорбции в кишечнике ряда микроэлементов [56]. Кроме того, в состав сырой сои входят лектины (гемагглютинины) — белки, обладающие свойством обратимо и избирательно связывать углеводы, не вызывая их химического превращения. В желудочно-кишечном тракте лектины устойчивы к протеолизу. Предполагается, что лектины взаимодействуют с гликокал-ликсом щеточной каймы энтероцитов и повреждают его. Взаимодействие лектинов с углеводами проявляется также в виде агглютинации эритроцитов [57]. Термическая обработка или длительная ферментация соевой муки способствует инактивации антипищевых веществ. Так, экспериментальные данные показали, что скармливание крысам сырого соевого белка сопровождалось гипертрофией поджелудочной железы и тонкой кишки, тогда как у животных, получавших термически обработанную сою, подобных изменений не наблюдалось [58]. [c.512]

Специфические сорбенты, использующие исключительные свойства биологически активных веществ образовывать специфические и обратимые комплексы, в огромной степени облегчают выделение ряда ферментов, их ингибиторов и кофакторов, антител и антигенов, лектинов, гликопротеинов, гликополисахаридов, нуклеиновых кислот, нуклеотидов, жиров, транспортных и рецепторных белков, гормонов и их рецепторов, клеток и многих других соединений, как это представлено в обзорной табл. 11.1. Наряду с названием выделяемого вещества в таблице приведены также используемые аффинные лиганды, нерастворимые носители и пространственные группы, причем указано, аффинный лиганд или нерастворимая матрица модифицированы данной пространственной группой. Обзорная таблица включает выделения веществ как с помощью типичной биоаффинной хроматографии, так и с помощью гидрофобной или ковалентной хроматографии. [c.367]

Лектин картофеля обладает необычным ссстансм и свойствами. Это гликопротеин, содержащий 50% углеводов, 16% его аминокислот—оксипролин, 11,5% —цистеин. Его молекулярная масса 46 ООО, это димер, содержащий 2 одинаковые субъединипы. Этот лектин специфичен к олигосахаридам, содержащим терминальный остаток N-ацетилглюкозамина. [c.101]

Лектин виноградной улитки Helix pomatia) был недавно выделен из белковой железы ( части полового аппарата) этого беспозвоночного, где он содержится в количестве до 8% всего белка. Лектин строго специфичен. Он агглютинирует человеческие эритроциты группы А, но не В или О. Строение и свойства его довольно хорошо изучевы. [c.101]

Нет никаких оснований полагать, что агглютинины к группоспецифическим веществам крови, для которых я предложил название лектины , существенно отличаются от давно известных неспецифических агглютининов. Из всех известных растительных агглютининов наиболее тщательно изучен рицин, получаемый из Ri inus ommunis. В общем это типичный лектин, хотя он и является токсином в такой же степени, как и гемагглютинином. В последние годы химия и иммунология рицина изучались довольно подробно. Не так давно были опубликованы соответствующие обзоры [1,2]. Рицин представляет собой глобулин (т. е. он растворим в солевых растворах, но не в дистиллированной воде). Его изоэлектриче-ская точка 5,4—5,5, молекулярный вес около 80 ООО. Рицин можно получить в кристаллическом виде кристаллический белок очень токсичен и обладает резко выраженными гемагглютинирующими свойствами. [c.91]

Согласно третьей точке зрения, которой я лично отдаю предпочтение, нет ничего неожиданного в том, что лектины обладают свойством специфически связываться с определенными углеводами, ибо их функция в растении как раз в том и состоит, чтобы, связываясь с данными углеводами, осуществлять их транспорт. Возможно, что именно благодаря этим свойствам в семенах накапливаются те углеводы, которые могут связываться лектинами. Крюпе первый высказал предположение, что лектины, вероятно, играют в растениях роль фиксаторов углеводов [2]. Бойд, Эвергарт и Мак-Мастер также полагают, что лектины действуют подобным образом [12]. [c.106]

Большая гомогенность лектинов при относительной специфичности представляет интересный контраст с антителами. Быть может, это свидетельствует о том, что белковая молекула, специфичность которой является лишь одним из свойств, определяющих [c.106]

Замечена прямая корреляция между фактом кэппинга рецепторов и активацией лимфоцитов. Так, оба процесса удается индуцировать лишь бивалентными антителами, но не моновалентными Fab-фрагментами этих же антител. Другие лиганды — активаторы клеточных делений — тоже индуцируют процесс кэппинга рецепторов, с которыми они связываются. В частности, этим свойством обладают антитела к антигенному рецептору Т-лимфоцитов, антитела к ТЗ-субъединице ТР, антитела к белку ТИ на Т-лимфоци-тах, а также митогенные лектины (фитогемагглютинин, конкана-валин А и др.). [c.54]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология