Белки запасные

Из двух групп белковых веществ конституционные белки были почти в 4 раза богаче меченым азотом, чем белки запасные. Эти данные служат прямым доказательством того положения, что весь процесс переработки неорганического азота (в данном случае аммиачного азота) в белки протекает в растениях очень быстро, при этом в первую очередь происходит [c.160]

К счастью, многие процессы в живых организмах имеют также и запасные пути протекания. Часто при этом в качестве исходных веществ используются различные соединения. Например, если запасы глюкозы в организме истощаются, то основанные на этом веществе энергетические процессы останавливаются. При этом в одном из запасных вариантов происходит окисление жиров, в другом - разрушаются и превращаются в глюкозу структурные белки. Как только глюкоза снова начинает поступать в организм, ее метаболизм возобновляется. Получение глюкозы из белков значительно менее энер- [c.256]

Имеются три обширные группы запасных белков гороха легумин, вицилин и конвицилин каждая из этих групп представлена несколькими полипсттидами. [c.58]

Части растений органический небелковый конституционные белки запасные белки хлоро- филл [c.52]

Информация об общем содержании белков и их аминокислотном составе не дает полного представления о питательной ценности исследуемого продукта. Анализы аминокислотного состава дают ценные сведения лишь относительно потенциальной пищевой пригодности белка, так как набор аминокислот, полученный после кислотного гидролиза, не всегда соответствует набору физиологически доступных аминокислот. Необходимо учитывать соответствие и доступность белков действию протеолитических ферментов. Последняя определяется типом белков (запасные, транспортные, структурные и т. д.) и их соотношением в клетке прочностью клеточной оболочки и ее составом происхождением белков (растительные, животные, бактериальные). [c.75]

В семенах растений обнаружены три типа белков (в зависимости от их функции) структурные белки, запасные белки и ферменты. Интересно отметить, что все белки семян характерны только для семян, поскольку даже с помощью современных высокочувствительных иммуноферментных методов не удалось обнаружить эти белки в других частях растения. [c.42]

Применение методов генетической инженерии для улучшения аминокислотного состава запасных белков растений [c.149]

Ж-— важнейшие органические соединения, входящие вместе с белками и углеводами в состав всех растительных и животных организмов как запасные питательные материалы и как источник энергии. [c.98]

В тканях растений Ц. довольно быстро распадаются с отщеплением боковой цепи и далее с разрывом пуринового кольца более устойчивы (но менее активны) их транспортные формы, а также запасные формы - конъюгаты, к-рые Ц. образуют с глюкозой, аланином и нек-рыми белками, присоединяя их к атомам N кольца или атомам О боковой цепи. [c.389]

Локализация мест синтеза запасных белков [c.135]

Занятые орбитали 3/233, 234 Запасные белки 1/470 2/559 4/190, [c.607]

Решение проблемы создания новых форм растений подразумевает в первую очередь повышение качества синтезируемых растением продуктов, которые определяют его питательную и техническую ценность. В основном это касается запасных белков. [c.149]

В большинстве случаев запасные белки растений имеют несбалансированный для питания человека и животных аминокислотный состав. Так, запасные белки злаков — проламины — бедны лизином, триптофаном и треонином, что снижает их питательную и кормовую ценность. Улучшение аминокислотного состава белка путем традиционной селекции не дает желательных результатов, поскольку необходимые гены часто сцеплены с нежелательными признаками и наследуются вместе. Например, у мутантов кукурузы и ячменя повышение содержания лизина коррелировало с уменьшением синтеза основных запасных белков — зеи-на и гордеина, а также с уменьшением урожайности. [c.149]

ДНК, определяющих данный механизм 3) целенаправленное изменение последовательностей генов запасных белков для улучшения аминокислотного состава 4) создание векторов, содержащих измененный ген 5) введение модифицированных генов в растения. [c.150]

Белки эндосперма семян зерновых культур подразделяют на 4 класса в соответствии с их растворимостью (Осборн, 1907) [121] альбумины, глобулины, проламины и глютелины, из которых два последних класса относят к запасным белкам. Как видно из таблицы 2.3, каждый из этих классов белков может быть более или менее важным у конкретных видов зерновых. [c.52]

По современным представлениям запасные белки зерновых и бобовых, видимо, синтезируются с некоторой задержкой (латентностью) после оплодотворения семяпочки затем следует период быстрого накопления до созревания семени. [c.60]

Что касается аминокислотного состава, то во всех этих случаях он такой же, как у запасных белков. В наибольшей степени представлены аргинин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты и их амиды концентрация серосодержащих аминокислот незначительна (табл. 6А.2). [c.156]

С 1960-х годов и особенно в 80-е годы для проведений фундаментальных исследований по растительным белкам вер больше используются специфические антитела. Иммунохимические методы использовались при изучении белков с различными функциональными свойствами, таких, как ферменты, изо-ферментные компоненты, ингибиторы протеаз, лектины, запасные белки. Эти методы применялись при решении задач идентификации белков, определения их содержания, очистки, локализации в тканях, клетках и клеточных структурах, а также энзиматической регуляции. Они использовались в исследованиях по физиологии, патологии, биохимии, генетике и молекулярной биологии растений. Очень многие работы в этой области нашли отражение во множестве обзорных статей [12, 21—23, 26, 29, 35, 50, 57, 79, 83, 96]. [c.112]

Но наиболее значительные скопления белка, которые можно наблюдать у растений, встречаются в тканях некоторых семян. Именно там и располагаются запасные белки, которые являются темой данной книги. Эти белки, имеющие большое значение как для самого растения в период прорастания, так и для питания человека или животного, образуют в клетке многочисленные оформленные элементы, называемые белковыми тельцами, или алейроновыми зернами, форма и структура которых зачастую специфичны для определенного ботанического вида. [c.126]

Если синтез запасных белков на рибосомах, связанных с эндоплазматической сетью, в настоящее время считается весьма типичным явлением, то формирование самих белковых телец, видимо, происходит четко различными путями с вовлечением либо эндоплазматической сети, либо вакуолярного аппарата. [c.135]

Белки содержатся во всех частях растения. Наибольшее количество белков находится в семенах, где они накапливаются до 34%. Протоллазматические белки, находящиеся в листьях и стеблях, по химическому составу и свойствам отличаются от белков запасных, расположенных в Семенах. [c.280]

Полисахариды (полимерные углеводы) представляЕот собой соединения, состоящие из многих сотен нли даже тысяч моносаха-ридных звеньев. Их состав отвечает общей формуле (СеНюОз) . Наиболее важными среди полисахаридов являются целлюлоза и крахмал. Оба эти вещества образуются в растениях из диоксида углерода и воды в результате фотосинтеза. Целлюлоза — основной строительный материал растений, крахмал служит запасным пищевым фондом растений и находится в основном в семенах (кукуруза, картофель, рис, пшеница и др.). Углеводы служат источником питания человека. В организме человека и животных они превращаются в жиры и белки. Целлюлоза в виде хлопка и вискозы применяется для изготовления одежды и бумаги. [c.307]

Биологическая роль. Ж - одна из осн. групп в-в, входящих, наряду с белками и углеводами, в состав всех растит, и животных клеток. В организме животных различают запасные и плазматич. Ж. Запасные Ж. откладываются в подкожной клетчатке и в сальниках и являются источником энергии. Плазматич. Ж. структурно связаны с белками и углеводами и входят в состав большинства мембран, Ж. обладают высокой энергетич ценностью при полном окислении в живом организме 1 г Ж выделяется 37,7 кДж, что в два раза больше, чем при окислении 1 г белка или углевода. Благодаря низкой теплопроводности Ж играют важную роль в теплорегуляции животных организмов, предохраняя животных, особенно морских, от переохлаждения. Вследствие своей эластичности Ж играют зашитную роль в коже позвоночных и в наружном скелете насекомых. Ж необходимая составная часть пищи. Норма потребления взрослым человеком 80 100 г/сут [c.157]

Все каллусные клетки, готовые ко вторичной дифференциров-ке, т. е. детерминированные, характеризуются общими чертами. Эти клетки — клетки-инициали — образуют утолщенную клеточную стенку, обособляясь от остальных каллусных клеток. Для них характерно более крупное ядро, большее количество запасных веществ, меньшие размеры вакуолей. В клетках-инициалях начинается синтез определенных белков, интенсифицируется пенто-зофосфатный путь расщепления гексоз. Очень важно, что между этими клетками, формирующими меристематические очаги, восстанавливаются плазмодесмы, которые практически отсутствуют в массе каллусных клеток. [c.174]

КАЗЕИН (от лат. aseus-сьф), осн. белковая фракция коровьего молока относится к запасным белкам. Представляет собой смесь неск. фосфопротеидов (осн. компоненты-а , - и к-К.) сходной структуры. В коровьем молоке содержание К. составляет 2,8-3,5% по массе (от всех белков молока-ок. 80%), в женском-в два раза меньше. Содержание а -, - и к-К. от всего К. составляет соотв. 54,2, 30,1 и 13,3%. В фракцию К. входит также у-К. (2,5% от всего К.)-продукт частичного протеолиза -K., катализируемого протеиназой молока. Осн. компоненты К. имеют генетич. варианты, отличающиеся неск. аминокислотными остатками. Изучена первичная структура всех К. и их физ.-хим. св-ва. Эти белки имеют мол. массу ок. 20 тыс., изоэлектрич. точку (р/) ок. 4,7. Содержат повыш. кол-ва пролина (полипептидная цепь имеет -структуру), устойчивы к действию денатурантов. Остатта фосфорной к-ты (обычно в виде Са-соли) образ)тот сложноэфирную связь гл, обр. с гидроксигруппой остатков серина. Высушенный К.-белый порошок без вкуса и запаха, практически не раств. в воде и орг. р-рителях, раств. в водных р-рах солей и разб. шелочей, из к-рых выпадает в осадок при подкислении. [c.284]

Генно-инженерные методы более перспективны для создания улучшенных сортов, так как позволяют избирательно вводить в геном растения-реципиента гены искомого признака. Операции по получению трансгенных растений с улучшенным аминокислотным составом белка разделены на ряд этапов 1) клонирование генов запасных белков 2) изучение механизмов тканеспецифичной и временной экспрессии белков и вьювление последовательностей [c.149]

В настоящее время клонированы 10 генов гордеинов ячменя, гены а- и -глиадинов и глютенина пшеницы, зеинов кукурузы, легумина бобовых, пататина картофеля и ряд других. Имеются практические результаты трансформации растений. Так, введение в геном пшеницы модифицированного гена проламина привело к активному синтезу модифицированного белка, а также повлияло на состав и уровень соответствующих запасных белков. В итоге улучшилось хлебопекарное качество пшеничной муки. [c.150]

Во время процесса дедифференциации, который у всех клеток сходен, клетки должны утратить характерные черты исходной ткани. В первую очередь они теряют запасные вещества — крахмал, белки, липиды. В них разрушаются специализированные клеточные органеллы, в частности хлоропласты, но возрастает число ами-лопластов. Кроме того, разрушается аппарат Гольджи, перестраиваются эндоплазматический ретикулюм и элементы цитоскелета. [c.165]

Обычно для изучения генетического детерминизма используют фракции альбуминов и глобулинов, которые в основном представлены ферментами, и проламиновую фракцию, представляющую часть запасных белков, вследствие их значительного биохимического полиморфизма, с одной стороны, и их роли в определении качества — с другой. Глютелиновую фракцию изучают всего лищь несколько лет, так как работы, в которых удалось добиться полной растворимости, были проведены совсем недавно. [c.52]

Фасоль Phaseolus vulgaris). Фазеолин представляет собой наиболее важный запасной глобулин фасоли, поскольку на него приходится до 60 % общего содержания белка. [c.57]

Горох Pisum sativum). Если работы по генетике гороха были начаты Менделем в 1865 г., то благодаря недавним физикохимическим и генетическим исследованиям достаточно прояснилось наследование запасных белков [30, 169—172]. [c.58]

Соя (Gly ine шах). Запасные белки семядолей сои были предметом многочисленных исследований (см. обзор Дербишайра с соавторами [37]). Как и в горохе, в сое имеются запасные [c.59]

Наоборот, в отнощении ячменя нет столь четких результатов. Если и были получены мутанты, имеющие количественные и качественные отличия по содержанию их запасного белка, то один Riso 56 (или Ног-2са) соответствует мутации структурного локуса Ног-2 [154]. У фасоли также было обнаружено существование доминантного гена, действие которого значительно уменьшает количество продуцируемого фазеолина [16]. Вероятно, что будут выявлены и другие типы модели регуляции. Однако и эти упомянутые результаты обнадеживают и ясно показывают, на какие новые пути ориентированы исследования. [c.61]

Какие способы позволяют наблюдать и изучать in situ клеточные белки Мы увидим далее, что сохранение белков и их макромолекулярной архитектоники вследствие участия белков во всех клеточных структурах составляет первостепенную проблему для цитологов. Последовательно рассмотрим цитологические и цитохимические приемы, используемые при световой микроскопии, а затем при электронной микроскопии классическую фиксацию, ультракриотомию, криовытравливание (низкотемпературное травление). Мы увидим также, что может дать для изучения белков применение новейших цитологических методов, таких, как иммуноцитохимия и радиоавтография. Далее мы попытаемся подвести итоги современных знаний о структуре и ультраструктуре запасных белков, об их генезисе и эволюции в клетках, будь то кристаллические протеины или белковые тельца. [c.126]

Белковые тельца — наиболее распространенная и известная форма хранилищных образований запасного белка в масштабах клетки. Обычно они встречаются в семенах, где могут составлять значительную часть объема протоплазмы. Они располагаются также в клетках эндосперма и семядолей или первичного вещества зародыша. Название белковые тельца, которое предложил Перноле [76], применяется здесь с большим предпочтением, чем другие, более ограничительные, такие, как алейроновые зерна, протеопласты, белковые гранулы и т. п. [c.129]

С помощью методов радиоавтографии [6, 17] или иммуно-цитохимии [26, 27, 11, 67] удалось определить места на шероховатой эндоплазматической сети (ШЭС), где происходит синтез запасных белков семян. Белки, синтезированные на полирибосомах, связанных с ШЕС, сразу проходят через мембрану сети благодаря наличию на N-конце полипептидов с гидрофобными свойствами короткой последовательности, называемой сигнальной [15, 45]. Существование такой последовательности в настоящее время установлено у бобовых и злаковых [18, 23, 32]. При появлении (в просвете эндоплазматической сети) этой последовательности она отделяется от новосинтезированной цепи специфической пептидазой. В процессе прохождения через мембраны шероховатой эндоплазматической сети некоторые белки могут также становиться гликоксилированными [62, 5, 65]. Таким образом, механизм анаболизма запасных белков очень сходен с механизмами, описанными для секреторных клеток животных [70] и растений [46]. [c.135]

Во многих других случаях, наоборот, запасные белки откладываются в вакуолях. Именно вакуолярный аппарат, разделяясь на части в процессе вызревания семян, порождает белковые тельца. Вакуолярное происхождение белковых телец, в частности, было установлено в эндосперме клещевины [34], пшеницы, ячменя и овса [71, 12, 93], а также в семядолях некоторых бобовых — фасоли обыкновенной [69], Vigna ungui ulata [36] или сои [122]. Транспорт запасных белков из места синтеза— шероховатой эндоплазматической сети к вакуолям, где они накапливаются, может осуществляться путем непосредственного соединения этих двух структур. В крахмалистом эндосперме овса действительно обнаружены [93] отчетливые очертания соединения между элементами эндоплазматической сети и вакуолями. Просвет в ШЭС прямо и без перерыва переходит в межвакуоль-ное пространство. Однако некоторые исследования свидетельствуют об участии пузырьков Гольджи в переносе ШЭС-вакуоль. По данным исследований [12[, диктиосомы, секретирующие интенсивно окрашенные пузырьки, располагаются вокруг формирующихся белковых телец в эндосперме семян некоторых зерновых культур (пшеница, ячмень, овес, рис). Содержимое белковых телец, как и пузырьков, может быть переварено протеазами. [c.136]

Например, в клетках семядолей Vi ia faba [20] установлено образование белковых телец из вакуолей, тогда как другие авторы [66] указывают на их ретикулярное происхождение (из эндоплазматической сети). Недавние исследования [1, 67) показали, что эти два процесса, по существу, соответствуют двум последовательным способам запасания глобулинов. В начальный период запасные белки накапливаются в вакуолях, которые довольно быстро разделяются на части и дают начало первым белковым тельцам. На второй стадии одновременно с синтезом белков в ШЭС появляются тяжи гладкого ретикулума. Они заполняются плотным веществом, расширяются и сливаются, образуя новые белковые тельца. По мнению Адлера и Мюнца [1], эти два типа биогенеза белковых телец являются вариантами одного механизма, поскольку у растительных клеток было показано ретикулярное происхождение вакуолей [57, 58], [c.137]

Растительные клетки имеют возможность откладывать в запас белки в основных своих компартментах. Величина такого накопления очень изменчива, неодинакова у разных растений, органов, тканей. Бесспорно, семена содержат самые большие количества этих запасных белков и поэтому служат важным источником питания для человека и животных. Запасаемые и хранимые в вакуолях, эти белки находятся в форме белковых телец, или алейроновых зерен, число, распределение, структура и состав которых характерны для определенного ботанического вида. Скопления белков, которые можно наблюдать в растительных клетках за пределами вакуолей, почти всегда имеют кристаллическую или псевдокристаллическую структуру и, как правило, менее обильны. Поскольку с помош,ью генетических методов пытаются повысить содержание белковых телец вакуольного происхождения, вероятно, можно предполагать получение таких видов растений, которые будут накапливать большое количество белков и в других отделах клетки. [c.141]

Это различие между глобулинами и альбуминами по их физиологической роли в семенах обусловлено существенными различиями в аминокислотном составе этих двух фракций. В частности (табл. 6А.1), альбумины обычно имеют повышенное количество серосодержащих аминокислот и лизина. Аминокислотный состав глобулинов характерен для запасных белков, богатых аспарагиновой и глутаминовой кислотами и их амидами, с одной стороны, и аргинином — с другой. [c.151]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология