Глицин грамицидине

При перекристаллизации из ацетона грамицидин В образует палочки с т. пл. 258—259°, тогда как грамицидин А кристаллизуется в виде тонких листочков с т. пл. 227—228°. Грамицидин В менее растворим в органических растворителях, чем грамицидин А. По своему составу эти два антибиотика очень сходны между собой. Гидролиз с последующей распределительной хроматографией на бумаге показал, что в их состав входят все те аминокислоты, которые были раньше обнаружены в нефракционированном грамицидине, а именно валин, лейцин, триптофан, аланин и глицин. Однако эти два антибиотика отличаются друг от друга соотношением перечисленных аминокислот. Так, если содержание триптофана в грамицидине А принять за 100 ,с, то его содержание в грамицидине В составит только 85 /q. [c.367]

Порядок чередования аминокислот в небольших полипептидных цепях, содержащих 5—10 аминокислотных остатков, может быть установлен прн помощи весьма трудоемких и сложных аналитических методов. Таким путем была установлена, например, структура циклопептида — грамицидина С (см. гл. XV). Структура различных пептидов, получаемых при частичном гидролизе инсулина и гемоглобина, была установлена главным образом путем метки концевых групп динитрофторбензолом [17,89]. Результаты этих анализов показали, что как инсулин, так и гемоглобин построены из гетерогенных фрагментов. Так, например, пептид А, полученный из инсулина, содержал глицин, изолейцин, валин и тирозин. Определение аргинина, гистидина, лизина, фенилаланина и треонина в этом пептиде дало отрицательные результаты. Пептид В, выделенный из того же препарата инсулина, содержал фенилаланин, валин, аспарагиновую кислоту, глутаминовую кислоту, лизин, треонин и аланин [89] (см. гл. 111 и ХП1). Полученные данные указывают на то, что в пептидах, выделенных из инсулина, нет того периодического чередования аминокислот, о котором говорит Бергман [90]. [c.135]

Leu -Leu -Leu -Leu - и 01у -Ьу5 -01у -Ьу8 -Грамицидины С синтезированы аналогичным образом, причем глицин вводили в реакцию в виде его тритильного производного. Все три полученных аналога обладали более низкой антибиотической активностью, чем Lys -Lys -грамицидин С. Токсичность Gly -Lys -GIy -Lys -грамицидина С оказалась очень низкой. [c.537]

Во-первых, необходимо добиться специфичности, или последовательного присоединения аминокислот. Следует избегать нежелательных побочных реакций. Рассмотрим, например, синтез дипептида глицилаланина (Gly-Ala). Нельзя просто смешать две аминокислоты, чтобы произошла реакция, так как искомая последовательность окажется не единственным продуктом. Например, вполне возможно, что глицин прореагирует сам с собой, образуя дипептид глицилглицин. На самом деле могло бы образоваться четыре пептида (Gly-Gly, Gly-Ala, Ala-Gly, Ala-Ala) из них только один обладает правильной последовательностью. Синтез искомого пептида затрудняется по мере его удлинения. Если бы для синтеза последовательности, соответствующей половине молекулы грамицидина S, использовалась статистическая полимеризация (т. 6, если пять аминокислот поместить в реакционный сосуд и проводить реакцию между ними), то число образующихся пентапептпдов с различными последовательностями достигло бы 3125. Из них только один представлял бы продукт с искомой последовательностью, остальные 3124 следовало бы отделить как побочные. [c.67]

Грамицидин 8 действует только на грамположительные и не влияет на грамотрицательные возбудители. Изучение взаимосвязи структуры и активности показало, что без потери активности можно заменить пролин на глицин или сарказин н орнитин на лизин. Заменяя о-фенилаланин на о-аланин или глицин, получают аналоги со слабым биологическим действи- [c.306]

О порядке сцепления остатков в молекуле грамицидина пока известно очень мало. При его неполном гидролизе до сих пор удалось выделить только два дипептида валнл-валин (292) /-валил-глицин (293) [c.191]

С высоким сродством к электронам устраняет необходимость калибровки при детектировании и сводит к минимуму очистку образцов перед их хроматографическим определением, что особенно важно при анализе природных продуктов. ]У1етиловые эфиры ДНФ-производных были использованы для идентификации аминокислот, образующихся при гидролизе полипептида грамицидина А [58] (рис. 10). Аланин, валин, глицин, лейций и изолейцин определялись количественно с точностью до 2 % при хроматографическом разделении на двухметровой колонке с силиконовой жидкой фазой ЗЕ-ЗО. Наиболее полное разделение некоторых нейтральных алифатических и дикарбоновых аминокислот в виде фенилтиоги-дантоинов и метиловых эфиров ДНФ-производных получено при анализе на колонке с фторированным силиконовым полимером РР-1 и низким содержанием стационарной жидкой фазы [59]. [c.268]

Вещества подобного рода — полиэфиры — уже рассмотрены в гл. vn. Здесь мы опишем грамицидины — антибиотики, обладающие пептидным скелетом. Грамицидины А, В, С представляют собой линейные пептиды (ациклические пентадекапептиды этано-ламинов) молекулярной массы 1000 с формилированной N-конце-вой группой и С-концевой группой, блокированной этаноламином (Gly — глицин D-Leu — D-лейцин) [c.219]

В настоящее время в результате применения новых методов исследования установлено, что в состав белковых молекул входят следующие аминокислоты глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, серин, треонин, цистин, цистеин, метионин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, аргинин, лизин, оксилизин, фенилаланин, тирозин, пролин, оксипролин, гистидин и триптофан. Ввиду того что количество азота этих аминокислот составляет в некоторых исследованных белках более 99 % общего содержания азота, нет оснований предполагать наличие в этих белках заметных количеств каких-нибудь других еще не известных соединений. Эти данные, однако, нельзя обобщать и переносить на другие белки. Об этом свидетельствует хотя бы нахождение таких соединений, как аминоэтанол — в гидролизате грамицидина (см. гл. XV) — и диодтирозин и дибромтирозин — в гидролизате кораллов [59] и спонгина [60]. [c.30]

Грамицидин Дюбо выделен в -1939 Р. Дюбо из тиротрицина, к-рый оказался смесью тироцидинов и Г. (см. таб.л.). Грамицидиновая фракция была разделена на 3 полипептида — грамицидины А, В и Ср, в наибольшем количестве содержится грамицидин А, тонкие листочки (из ацетона), т. пл. 227—228° т. пл. грамицидина В 258—259°. Из продуктов частичного гидролиза грамицидиновой фракции выделены П-валил-Ь-валин, Ь-валил-О-валин, L-валил-глицин, D-лей-ппл-глицин, Ь-апанил-П-валин и Ь-аланил-В-лейцлн. При полном гидролизе выделены D-лейцин, L-триптофая, D-и L-валин, L-аланин глицин и 2-аминоэтанол, приблизительно в соотношении 6 (з 5 3 2 2. В состав грамицидина А входят остатки валина, лейцина, триптофана, аланина и глицина, в состав грамицидина В наряду с указанными аминокислотами — фенилаланин, а в молекулу грамицидина jj — остаток тирозина. [c.503]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология