Полипептиды гидролиз

Еще в 1888 г. А. Я- Данилевский высказал гипотезу о том, что различные а-аминокислоты, образуя белки, соединяются за счет аминогрупп и карбоксильных групп при помощи группировки —СО—НН—, впоследствии названной пептидной связью. Наличие пептидных связей в белках доказано многими фактами. В первую очередь оно подтверждается присутствием в продуктах гидролиза белков полипептидов — веществ, содержащих пептидные связи. Белки, как и полипептиды, дают так называемую биуретовую реакцию, характерную для соединений с пептидными связями (стр. 296). [c.290]

Для разделения аминокислот, образовавшихся в результате гидролиза полипептида, еще Э. Фишер предложил использовать фракционную вакуумную перегонку их эфиров. Этот метод требует сравнительно большого количества вещества. В самое последнее время он, однако, вновь становится очень актуальным, так как газовая хроматография позволяет разделить ничтожные количества смеси эфиров аминокислот. Широкое применение для разделения смесей аминокислот нашла за последние годы бумажная хроматография. Если требуется определить качественный состав смеси аминокислот, то проводят двухмерное хроматографирование на листе бумаги и проявляют хроматограмму нингидрином, причем каждая аминокислота дает окрашенное пятно. [c.384]

П. участвует в переваривании белков в желудочно-кишечном тракте. При гидролизе белков и полипептидов обладает достаточно широкой специфичностью. Расщепляет практически все белки растит, и животного происхождения за исключением протаминов (глобулярные белки) и кератинов, Гидролизует синтетич. низкомол. пептидные субстраты, а также депсипептиды, проявляя специфичность к гидрофобным аминокислотам. [c.465]

С-Концы пептидных цепей определяются избирательным отщепле нием концевой аминокислоты с помощью специфического фермента — карбоксипептидазы и последующей идентификацией этой аминокислоты. Если макромолекула белка состоит из двух (или более) пептидных цепей, как в случае инсулина (см. рис. 53), то избирательно разрушают дисульфидные мостики окислением (например, надмуравьиной кислотой) и затем полученные полипептиды разделяют путем фракционирования на ионитах. Для определения последовательности расположения аминокислот в каждой полипептидной цепи ее подвергают частичному кислотному гидролизу и избирательному расщеплению с помощью ферментов, каждый из которых разрывает полипептидную цепь только в определенных местах присоединения какой-то одной определенной аминокислоты или одного типа аминокислот (основных, ароматических). Таким образом получают несколько наборов пептидов, которые разделяют, используя методы хроматографии и электрофореза. [c.376]

Гидролиз пептидов (и белков) приводит к освобождению аминокислот, участвовавших в их построении. Расщепление проводят, как правило, кипячением с соляной или серной кислотами. При этом все аминокислоты выделяются в виде солей, например хлоргидратов. Исключение составляет триптофан, который разрушается в ходе гидролиза, и поэтому для его определения требуются иные способы. Щелочи также гидролизуют пептиды (и белки), но этот процесс протекает менее гладко и приводит к значительной рацемизации аминокислот. Гидролиз полипептидов до аминокислот можно проводить и при помощи ферментов (трипсин, эрепсин). [c.383]

Биуретовая реакция (реакция Пиотровского). В щелочной среде белки, а также продукты их гидролиза — полипептиды дают фиолетовое или красно-фиолотовос окрашивание с солями меди. Реакция обусловлена наличием пептидных связей. Положительная биуретовая реакция проявляется у соединений, содержащих не менее двух [c.6]

III удлиняет эти затравки до тех пор, пока не упрется в предыдущую затравку, т. е. синтезирует фрагменты Оказаки. Затем действует ДНК-полимераза I, которая продолжает удлинять фрагменты Оказаки, одновременно гидролизуя РНК-затравку предыдущего Фрагмента, используя свою 5 -экзонуклеазную активность. После действия ДНК-полимеразы I между двумя соседними фрагментами остается только одноцепочечный разрыв, который зашивает ДНК-лигаза. Таким образом, в репликативной вилке одновременно работают около 20 разных полипептидов, осуществляя сложный, высо-Коупорядоченный и энергоемкий процесс. Не говоря уже о том, что Каждый нуклеотид переходит в ДНК из богатого энергией предшественника, множество. молекул АТР тратится на действие хеликаз, на синтез РНК-затравок, которые затем удаляются, на активацию ДНК-полимеразы III при переходе на каждый новый фрагмент Оказаки запаздывающей цепи и на работу топоизомераз по Раскручиванию взаимозакрученных цепей ДНК (см. ниже). Такова цена высокой точности и скорости репликации. [c.57]

Белки, попадающие в организм в качестве продуктов питания, подвергаются гидролизу. Как уже отмечалось, они легко гидролизуются в кислой среде с образованием отдельных аминокислот. Расщепление белков в организме начинается в желудке под действием фермента пепсина и соляной кислоты. При этом белки превращаются в смеси различных полипептидов. Гидролиз в желудке - лишь одна из стадий переработки белков. Смесь пептидов поступает из желудка в двенадцатиперстную кишку (верхний отдел кишечника), а затем - в тонкий кишечник, где под действием специальных ферментов - пеп-сидаз - завершается гидролиз полипептидов до свободных аминокислот. Образовавшиеся таким образом аминокислоты всасываются из тонкого кишечника в кровеносную систему, чтобы принять участие в синтезе именно тех белков, которые в данный период развития необходимы живому организму. [c.523]

Главными продуктами полного гидролиза белков являются смеси а-аминокислот, но процесс протекает ступенчато в определенных условиях, особенно при действии ферментов, белки, расщепляясь, вначале образуют более простые, но близкие к ним по свойствам вещества — пептоны. Они являются продуктами неполного гидролиза белков и, как оказалось, представляют собой смеси различных по сложности полипептидов (стр. 285). При дальнейшем гидролизе из пептонов образуются еще более простые полипептиды, дипептиды и, наконец, а-аминокислоты. [c.289]

Гидролиз белков, по существу, сводится к гидролизу полипептид-ных связей. К этому же сводится и переваривание белков. При пищеварении белковые молекулы гидролизуются до аминокислот, которые, будучи хорошо растворимы в водной среде, проникают в кровь и поступают во все ткани и клетки организма. Здесь наибольшая часть аминокислот расходуется на синтез белков различных органов и тканей, часть — на синтез гормонов, ферментов и других биологически важных веществ, а остальные служат как энергетический материал. [c.352]

АНАЛИЗ ПОЛИПЕПТИДОВ. Полипептиды, как и прочие амиды, можно гидролизовать водными растворами кислот или щелочей. После полного гидролиза полипептида можно при помощи аминокислотного анализатора установить его качественный и количественный аминокислотный состав, но не точную последовательность аминокислот. Если перед гидролизом обработать полипептид реактивом Сэнгера, то можно будет затем идентифицировать его N-концевую аминокислоту, так как она даст устойчивое окрашенное производное анилина, которое не разрушается при гидролизе. [c.402]

С-Концевую аминокислоту определяют, подвергая полипептид гидролизу с помощью фермента карбоксипептидазы. Этот фермент специфически гидролизует С-концевую амидную связь в пептиде или белке. По завершении гидролиза первой амидной связи карбоксипептидаза гидролизует следующую амидную связь и т. д. [c.522]

Пептидазы катализируют гидролиз продуктов распада белков — полипептидов, но не оказывают влияния на белки. Под действием пептидаз полипептиды гидролизуются с образованием аминокислот. Пептидазы образуются в слизистой оболочке тонких кишок и выделяются с кишечным соком. Раньше считалось, что в кишечном соке имеется один фермент, катализирующий гидролиз различных полипептидов,— эрепсин. В дальнейшем же оказалось, что кишечный сок, а также сок поджелудочной железы, содержат смесь различных пептидаз — карбоксипептидазу, аминопептидазу, проли-назу и дипептидазу. Название эрепсин сейчас потеряло свое значение. [c.182]

Полипептиды под действием кислотных и щелочных агентов способны к гидролитической деструкции. Гидролиз белков кипящими растворами разбавленных кислот (НС1, H2SO4) приводит к практически полному (до 96-98%) распаду полимерного субстрата на элементарные аминокислоты [c.357]

Гидролиз белков, по существу, сводится к гидролизу полипептид-ных связей, К этому же сводится и переваривание белков. При пищеварении белковые молекулы гидр<злизуются до аминокислот, которые, будучи хорошо растворимы в водной среде, проникают в кровь и поступают во все ткани и кл(тки организма. Здесь наибольшая часть аминокислот расходуется на синтез белков различных органов и тканей, часть - на синтез гормонов, ферментов и других биологически важных веществ, а остальные лужат как энергетический материал. Развитие новых экспериментальных методов исследования в органической химии обусловило успехи в изучении структуры белка, В настоящее время раапичают первичную, вторичную и третичную структуры белковой молекулы. [c.420]

Недостаточность познания структуры белковых молекул не позволяет установить истинный механизм гидролиза, хотя некоторые авторы приводят различные схемы. Так, например, по М. С. Рез-ниченко [34], белки представляют собой трехмерные молекулы, в которых линейные полипептиды связаны в пространстве еномостиками [c.542]

Первой задачей при определении строения природных полипептидов и белков является установление их аминокислотного состава. Основным методом для этого и сейчас служит гидролиз. Его можно проводить тремя способами обработкой белка 1или полипептида кислотой, щелочью или ферментами. Из этих трех возможных методов самым распространенным является кислотный гидролиз Выбор последнего обусловлен тем, что кислоты по сравнению со щелочами вызывают меньшее число побочных процессов, а в сравнении с ферментами проводят гидролиз более полно. Чаще всего пользуются 8N серной кислотой или 20%-ной соляной кислотой. В процессе кислотного гидролиза ряд аминокислот подвергается вторичным реакциям. Так, некоторые из аминокислот дезаминируются, распадаясь до оксикислоты и аммиака (гидролитическое дезаминирование) [c.477]

В общем случае это достигается этерификацией карбоксильной группы, подлежащей защите. Для получения метилового или этилового эфира обрабатывают аминокислоту метанолом или этанолом, насыщенным НС1 (этерификация по Фищеру). Однако обычно предпочитают эфиры, гидролиз которых легко провести в мягких условиях. Хотя эфиры омыляются основаниями гораздо легче, чем пептиды (поскольку алкоксиды — лучщие уходящие группы), используемые для этого щелочные условия нельзя применять для деблокирования полипептидов. Использование бензи-ловых эфиров позволяет удалять защитные группы при нейтральных условиях с помощью каталитического гидрирования. Бензи-ловые эфиры синтезируют из кислоты и бензилового спирта в присутствии кислоты или тиоиилхлорида (который переводит спирт в сульфохлорид, и уже последний замещается кислотой), [c.77]

Вторая особенность ферментов заключается в том, что часто они резко изменяют свою активность в зависимости от кислотности или основности раствора. Это свидетельствует о том, что в каталитическом процессе важную роль играют кислотно-основные реакции. Третья особенность ферментов заключается в их высокой специфичности, т.е. в способности катализировать определенную реакцию, не оказывая воздействия на другие реакции, или даже катализировать конкретную реакцию только относительно одного соединения. Степень специфичности ферментов может изменяться в широких пределах. Например, ферменты, называемые карбоксипептида-зами, обладают довольно обшим действием. Они катализируют гидролиз полипептидов с образованием аминокислот [c.451]

Гидролиз полипептидов и денатурация белков. Де11-ствие давления на химические процессы, протекающие в жидких системах, исследовалось в водных растворах белков, т. е. изучалась зависимость химического равно-зесия в сложнейших с точки зрения химического строения системах. Естественно, что для таких объектов удалось сделать в лучшем случае полуколичественные выводы. [c.108]

В одной серии опытов давлению до 500 МПа подвергался раствор эфира триаланина при температуре 50°С, где это соединение претерпело грщролиз при атмосферном давлении. Гидролиз сложных полипептидов в воде является термодинамически выгодным, так как разрыв [c.108]

Полученные таким образом полипептиды по свойствам оказались близкими к пептонам, т. е. к продуктам неполного гидролиза белков. Это замечательное достижение в области синтеза белковых веществ явилo J подтверждением правильности представлений полипептидной теории. Однако такие синтетические полипептиды все же были еще очень далеки от белков. [c.294]

При исследовании структуры белков используются эти и другие методы расщепления. Предложен ряд технических приемов для идентификации конечных аминокислот. Один из них широко применяется для идентификации аминокислот, содержащих концевую аминогруппу. Согласно этому методу, проводят реакцию полипептида с 2,4-динитрофторбензолом, при этом свободная аминогруппа превращается в 2,4-динитрофенил-производное (разд. 4.2.2). Последовательный гидролиз полипептидов дает обычные аминокислоты, за исключением конечной N-apилaмииoки лoты, которую можно отделить и идентифицировать хроматографически. [c.297]

Ряд других более сложных пептидов опия, содержащих энкефа-ЛИ1ЮВЫЙ фрагмент в больших полипептидных цепях, также обладает морфииоподобным действием. Полагают, что образование этих полипептидов в организме стимулируется в результате воздействия слабых раздражителей (почесывание или иглоукалывание), однако время жизни этих соединений невелико из-за их быстрого гидролиза. Предпринимались попытки синтеза мо- текул аналогичной структуры, обладающих большей устойчивостью к гидролизу и, следовательно, более длительным действием. Одно из полученных соединений имеет следующее строение [c.367]

Протеазы (пептидгидролазы) катализируют гидролитическое расщепление белков и полипептидов, т. е. разрыв связи —СО—NH—. Обычно протеазы разделяют на протеиназы и пептидазы, из которых первые катализируют расщепление белков, вторые—расщепление полипептидов и дипептидов. Однако такие протеиназы, как папаин и некоторые другие, гидролизуют пептидные связи не только в белках, но и в различных пептидах. [c.120]

Такое планирование оправдано в тех случаях, когда потенциальное исходное соединение является бросовым товаром (например, является отходом того или иного производства и желательна его рациональная утилизация, либо когда в целевой молекуле легко распознать структурные фрагменты, отвечающие доступным соединениям. Наиболее выразите.льньш примером второй ситуации может служить синтез биополимеров (белков, полисахаридов, нуклеиновых кислот). Все они построены из небольших мономерных блоков, соединенных через гетероатомы. Такими мономерами для полипептидов и белков являются аминокислоты, для полисахаридов — моносахариды, а для нуклеиновых кислот — нуклеотиды. В биополимерах эти мономеры соединены амидной, 0-гли-козидной и фосфодиэфирной связями соответственно. Такие связи легко расщепляются при химическом или ферментативном гидролизе. Обратное превращение — сборка межмономерных связей — представляет собой обыч- [c.295]

ЖЕЛАТИНА (желатин), белковый материал, полидисперс-ная смесь полипептидов (мол. м. 50—/О тыс.) и их агрегатов (мол. м. до 300 гыс.). Образуется из коллагена при длит. щел. обработке дермы, костей, хрящей, сухожилий с послед,. экстрагированием водой при 50—100 °С. Процесс сопровождается денатурацией коллагена, расщеплением его полипептидных цепей, гидролизом амидов и др. Ж. сохраняет способность к образованию трехспиральиой конформации, свойственной коллагену. Характерное для Ж. образование студней использ. при получении фотопленки и в пищ. пром-сти. [c.199]

Хроматография на бумаге. —Этот метод, введенный Мартином и Синджем2 в 1944 г., используемый теперь во всех областях химии, применим, а частности, для идентификации компонентов смеси аминокислот с дн- и трипептидами, получаемой при частичном гидролизе белков и полипептидов. Компоненты гидролизата распределяются между водой, адсорбированной на целлюлозе и являющейся неподзижной фазой, и органическим растворителем, подвижной фазой (например, водный этиловый спирт, бутиловый спирт, фенол), которая дви кется вдоль листа вверх или вниз, — восходящий или ни- [c.650]

Содержится в свежих овощах (бобах, шпинате, моркови, томатах, цветной капусте и др.), листьях растений, а также в печени и почках животных. Первоначально выделена из листьев шпината Виллиамсом (1941). Обладает противоанемическим действием. Входит также в ферментную систему холинэстеразы, катализирующей гидролиз ацетилхолина. Играет роль в синтезе нуклеопротеидов. В естественных продуктах находится главным образом в связанном состоянии в виде ее полипептидов и освобождается под действием ферментов. [c.671]

Изучение кинетики гидролиза грамицидина С показало, что последний труднее гидролизуется, нежели продукты его распада — нециклические полипептиды из числа последних наиболее стойкими оказались дипептидь . [c.740]

Для полного воссоздания первичной структуры полипептида необходимо идентифицировать аминокислоты, которые входят в состав каждого из фрагментов, получепных в результате неполного гидролиза, и решить, в какой последовательности эти аминокислоты соединяются друг с другом в исходном полипептиде. Один из подходов к решению этой проблемы состоит в том, что проводят полный гидролиз фрагментов, идентифицируют составляющие их аминокислоты, а затем осуществляют химический синтез фрагментов. Другой путь — избирательный гидролиз, при котором от фрагмента отщепляют по одной аминокислоте на каждом этапе, чаще всего при помощи ферментов из подл елудочной железы, так называемых карбоксипептидаз. Эти ферменты способны гидролизовать только С-концевые аминокислоты и, следовательно, постепенно разрушать нептидный фрагмент с С-конца. Нередко достаточно бывает проанализировать различные концентрации аминокислот полученных под действием карбоксипептидазы, которая гидролизовала фрагмент в течение постепенно возрастающих промежутков времени, чтобы получить необходимые данные относительно аминокислотной последовательности. [c.403]

Усвоение белков происходит главным образом в желудке, где фермент пепсин гидролизует пептидные цепи белков. Образующиеся в результате этого аминокислоты всасываются в кровь вместе с небольщими количествами полипептидов и даже некоторых нетронутых белков. Эти белки, недостаточно переваренные под воздействием пепсина, накапливаются в крови и могут вызывать аллергические заболевания. Аллергическая реакция некоторых людей на клубнику, по-видимому, является результатом неправильного пищеварения. [c.487]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология