Гистидаза

Органоспецифическими ферментами для печени считаются также гистидаза, сорбитолдегидрогеназа, аргиназа и орнитинкарбамоилтрансфераза. Изменение активности этих ферментов в сыворотке крови свидетельствует [c.579]

Гистидин. Гистидин незаменим в питании животных, но, по-видимому, является заменимой аминокислотой для человека, поскольку у людей даже при отсутствии гистидина в пище азотистое равновесие сохраняется. Гистидин входит в состав карнозина — азотистого экстрактивного вещества мышц (стр. 445) и гомокарнозина (у-аминобутирил-Ь-гистидин), найденного в мозгу возможно, что в известной мере потребность в гистидине покрывается за счет этого резерва. Ферментативный распад гистидина в печени под влиянием гистидазы является сложным процессом. [c.370]

Хроническое отравление. У работниц, контактирующих с малыми дозами Б., обнаружены нарушения функционального состояния печени, выраженность которых зависит от стажа работы. Наиболее чувствительным биохимическим тестом для обнаружения скрытых гепатопатий служит активность гистидазы в сыворотке крови. [c.658]

Недостаток белка в питании приводит, таким образом, к недостаточному синтезу или интенсивному распаду различных тканевых белков, в том числе и тех, которые выполняют каталитическую функцию, т. е. ферментов. Однако не все ферменты подвергаются такому не компенсированному пита-. нием распаду, как оксидазы аминокислот, гистидаза или ксантиндегид-рогеназа. Активность некоторых тканевых ферментов (например, аргиназы) почти не изменяется при белковом голодании. Эта неравномерность в распаде белковой составной части ферментов и приводит к тому, что на первый план и в наиболее резкой форме выступают нарушения тех сторон обмена, которые оказываются наименее обеспеченными соответствующими ферментными системами. [c.393]

Добавки к основной питательной чреде Содержание гистидазы, [c.480]

Эти реакции обсуждаются также и в других разделах [стр. 312 (аспартаза) и стр. 390 (гистидаза)]. [c.196]

Гистидинемия — генетический дефект гистидазы высокая концентрация гистидина в крови и моче разная степень нарушения умственного развития и речи часто протекает бессимптомно. [c.277]

Имидазольное ядро гистидина в организме животных расщепляется. Установлено, что в печени содержатся ферменты, объединенные под названием гистидаза, способные расщеплять имидазольное ядро гистидина с образованием молекулы глютаминовой кислоты, молекулы муравьиного альдегида и двух молекул аммиака. [c.388]

Ферменты обнаруживаются практически во всех клетках организма, причем распределение тех или иных ферментов в клетках зависит от биологической функции конкретной ткани, конкретного органа. Так, например, клетки печени содержат набор ферментов, необходимых для синтеза мочевины, клетки коры надпочечников содержат ферменты, синтезирующие стероидные гормоны. Некоторые ферменты необходимы только одному-двум органам. Например, фермент гистидаза содержится только в печени и коже, кислая фосфатаза — преимущественно в предстательной железе. В то же время ферменты, которые участвуют в жизнеобеспечении самой клетки (в биосинтезе нуклеиновых кислот и белков, сборке клеточных органелл, катализе каскадов реакций, обеспечивающих энергетический обмен, и т. д.), присутствуют во всех органах и тканях. [c.120]

Оказалось, что гистидаза представляет собой смесь ферментов. Один из этих ферментов — гистидиндезаминаза — осуществляет дезаминирование гистидина путем внутримолекулярного дезаминирования с образованием ненасыщенной уроканиновой кислоты по следующей схеме [c.350]

TOB. Однако не все ферменты подвергаются такому не компенсированному питанием распаду, как оксидазы аминокислот, гистидаза или ксантиндегид-рогеназа. Активность некоторых тканевых ферментов (например, аргиназы) почти не изменяется при белковом голодании. Эта неравномерность в распаде белковой составной части ферментов и приводит к тому, что на первый план и в наиболее резкой форме выступают нарушения тех сторон обмена, которые оказываются наименее обеспеченными соответствующими ферментными системами. [c.371]

В процессе распада гистидина с промежуточным образованием уроканиновой (р-имидазолакриловой) кислоты (стр. 393) первое звено состоит в дезаминировании гистидина. Фермент, осуществляющий эту реакцию, различные авторы называли по-разному гистидиндезаминаза, дезаминогистидаза, гистидин-а-дезаминаза и гистидаза. Последним термином прежде обозначали ферментную систему, вызывающую более глубокое разложение гистидина с расщеплением имидазольного кольца. В дальнейшем было обнаружено, что в препаратах гистидазы , получение которых описано в старых работах, содержатся уроканаза и, возможно, еще и другие ферменты. Реакция. [c.195]

Фермент гистидин — аммиак-лиааа (гистидаза) содержится в печени в других органах и тканях этот фермент не обнаружен. Появление и быстрое нарастание в крови больного гистидазной активности указывают на серьезные деструктивные изменения клеток печени, которые характерны при инфекционном гепатите (болезнь Боткина) . [c.191]

Общая микробиология (1987) -- [ c.479 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.350 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.370 ]

Катализ в химии и энзимологии (1972) -- [ c.123 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.103 , c.321 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.103 , c.321 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.65 , c.338 , c.362 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология