аспарагиновая кислота Аспарагиновое семейство

Как видно из рис. 24, регуляция ферментов биосинтеза аминокислот семейства аспарагиновой кислоты идет как путем ингибирования конечными продуктами, так и при действии механизмов репрессии. [c.51]

Схема образования аминокислот семейства аспарагиновой кислоты приведена ниже. [c.158]

Семейство аспарагиновой кислоты [c.123]

К семейству аспарагиновой кислоты относится также очень важная в промышленном отношении аминокислота - лизин. Существует 2 пути биосинтеза лизина [c.128]

О принадлежности миоглобина и цепей гемоглобина к одному семейству белков свидетельствует также сравнение аминокислотных последовательностей миоглобина кашалота и а- и Р-цепей гемоглобина лошади. Как показано на рис. 8-11, во всех трех цепях имеются 27 эквивалентных положений, в которых находятся идентичные аминокислотные остатки кроме того, в других 40 положениях обнаруживаются близкие по своим свойствам остатки аминокислот, например аспарагиновая и глутаминовая кислоты, или изолейцин и валин. Таким образом, и здесь мы видим, что в аминокислотных последовательностях гомологичных белков имеется ряд инвариантных аминокислотных остатков и что для гомологичных белков характерно сходство их трехмерной структуры. [c.202]

Схемы регуляции при разветвленных путях биосинтеза. Регуляция образования ферментов, участвующих в разветвленных путях биосинтеза, очень сложна. Примерами могут служить системы, синтезирующие семейство ароматических аминокислот , семейство аспарагиновой кислоты и семейство пировиноградной кислоты (см. рис. 7.17). Очевидно, что каждый конечный продукт может репрессировать образование ферментов только специфического пути биосинтеза. Ферменты, находящиеся перед местом разветвления путей, подвержены репрессии всеми конечными продуктами, действующими одновременно (мультива-лентная репрессия). Синтез этих ферментов подавляется лишь тогда, когда в питательной среде присутствуют все конечные продукты если же добавлять их по отдельности, они такого эффекта не оказывают. [c.478]

Первый этап биосинтеза аминокислот метионина, лизина, треонина и изолейцина ( семейство аспарагиновой кислоты ) катализируют несколько изозимов (рис. 16.13). У Es heri hia oli в реакции [c.492]

Рис. 16.13. Регуляция биосинтеза аминокислот семейства аспарагиновой кислоты у Es heri hia oll. Красными линиями показаны воздействия конечных продуктов, ингибирующие ферментативную реакцию (И) или/и репрессирующие синтез данного фермента (Р).

Как видно из фиг. 9, аминокислоты этого организма разделяются на две группы, называемые аспарагиновое семейсшо и глутаминовое семейство . Добавление С-глутаминовой кислоты уменьшало включение в белок бактерий меченых пролина и аргинина, в то время как добавление С-аспарагиновой кислоты ум ньшало величины удельной радиоактивности лизина и изолейцина. Вместе с тем добавленный С-треонин понижал удельную радиоактивность треонина и изолейцина, но не аспарагиновой кислоты, что и следовало ожидать в случае такой последовательности реакций, в которой аспарагиновая кислота служит предшественником треонина, а треонин в свою очередь — предшественником изолейцина. Сравнительное изучение включения С-ацетата и СОг подтвердило, что [c.35]

Синтез белка подробно рассматривается в гл. XVII, но некоторые моменты уместно отметить и здесь. Существует три семейства аминокислот, представители которых являются производными трех а-кетокислот (пирувата, оксалоацетата и а-кетоглутарата) и соответственно трех а-аминокислот (аланина, аспарагиновой кислоты и глутаминовой кислоты). Группа, связанная с а-кетоглутаратом и глутаминовой кислотой, синтезируется вселги живыми организмами из числа аминокислот, происходящих от пирувата, высщие организмы способны синтезировать только часть, и наконец, аминокислоты, углеродный скелет которых образуется из ОА и Асп, совсем не синтезируются в организме млекопитающих, а быть может, и вообще у животных. [c.364]

Примером этого правила могут служить пути биосинтеза аминокислот. Как показано на фиг. 33, входящие в состав белков двадцать аминокислот можно разбить в соответствии с происхождением углеродных атомов их скелетов на четыре семейства. Синтез семейства ароматических аминокислот и гистидина начинается с глюкозы, расположенной в самом начале гликолитического пути. Синтез аминокислот, входящих в семейство пировиноградной кислоты, начинается с фосфоглицериновой кислоты, находящейся в середине, и с пировиноградной кислоты, находящейся в конце гликолитического пути. Синтез аминокислот глутаминового семейства начинается с а-кетоглутаровой кислоты, расположенной в середине цикла лимонной кислоты, а синтез штокшлот аспарагинового семейства— с щавелевоуксусной кислоты, находящейся в конце этого цикла. Теперь мы можем рассмотреть пути синтеза отдельных аминокислот, принадлежащих к этим семействам. [c.71]

Цианобактерии могут ассимилировать некоторые органические кислоты, в первую очередь ацетат и пируват, но всегда только в качестве дополнительного источника углерода. Метаболизирование их связано с функционированием разорванного ЦТК и приводит к включению в весьма ограниченное число клеточных компонентов (рис. 92). Опыты с С-ацетатом обнаружили накопление радиоактивного углерода только в липидах и четырех аминокислотах лейцине, глутаминовой кислоте, пролине и аргинине. Отсутствие радиоактивности в аминокислотах семейства аспарагиновой кислоты иллюстрирует разорванность ЦТК- [c.278]

На рис. 5.1 показан путь биосинтеза L-трео-нина из аспарагиновой кислоты, из которой помимо треонина образуются изолейцин, лизин и метионин, составляющие аспарагиновое семейство аминокислот. В биосинтезе треонина участвуют четыре фермента, три из которых детерминируются генами треонинового оперона (i/гг-оперон). Реакция превращения аспартил- [c.167]

Основная функция всех гемоглобинов одинакова, поэтому их можно рассматривать как изобелки. Следовательно, удвоение генов и последующие независимые мутации копий — это один из механизмов образования изобелков, в том числе изоферментов. Дальнейшее накопление мутаций в родственных генах ведет к еще большей дивергенции (расхождению) свойств соответствующих белков. Например, семейство родственных белков составляет группа протеолитических ферментов, включающая трипсин, химотрипсин, эластазу, тромбин, плазмин их называют сериновыми протеазами, поскольку они содержат в активном центре остаток серина, непосредственно участвующий в катализе. Механизм действия этих ферментов сходен, однако они различаются по субстратной специфичности и роли, которую выполняют в организме, поэтому название изоферменты к ним уже вряд ли применимо. Существуют и другие семейства протеаз аспартатные, цистеиновые и металлопротеиназы (содержат в активном центре аспарагиновую кислоту, или цистеин, или ион цинка соответственно). Все семейства вместе образуют суперсемейство протеаз. Продолжающееся накопление мутаций в конечном счете приводит к тому, что гены, возникшие в результате удвоения их общего предшественника, утрачивают признаки родства, а кодируемые ими белки имеют совершенно различные первичную структуру и функцию. Этот путь и ведет к увеличению количества и разнообразия генов при филогенезе. Удвоение генов и их дивергенция путем независимых мутаций составляют механизм дихотомической эволюции генов и соответствующих белков. [c.163]

Эта кислота содержится в свободном состоянии у большого числа представителей семейства лилейных в состав белков не входит. Азетидин-2-карбоновая кислота может образовываться в растениях из гомосерина, аспарагиновой и у-аминомасляной кислот. [c.202]

Рассмотрение обмена аминокислот по биогенетическим семействам [7] показало, что наибольший удельный вес во все изучавшиеся периоды роста и развития яровой вики принадлежит аминокислотам группы аспартата (лизин, метионин, треонин, изолейцин, аспарагиновая и аспарагин), связанным с обменом ок-салоацетата, и глутамата (аргинин, пролин, глутаминовая, глутамин и у-аминомасляная), сопряженным в обмене с а-кетоглута-ратом, т. е. аминокислотам, связанным с циклом ди- и трикар-боновых кислот (см. табл. 3). Содержание этих групп от 28-го до 67-го дней после посева снижается более чем в 3,5—4 раза, что связано с изменением удельного веса азотистых соединений в метаболизме растений по мере роста и развития за счет интенсификации обмена и возрастания удельного веса углеводов [8]. На долю семейств нирувата (аланин, валин, лейцин) и серина (серии, цистеин, цистин, глицин) приходится менее 1/3 общего количества свободных аминокислот. Содержание их в процессе вегетации растений также убывает. [c.91]

Реакции гидридов в большинстве случаев эндергоничны и при низких температурах всегда идут медленно. Следовательно, для их протекания необходим дополнительный источник энергии. В первых экспериментах по соображениям удобства энергию вводили в виде электрических разрядов [1264]. Среди продуктов ( микромолекул ), образующихся при реакции смешанных восстановленных газов, обнаружены многие аминокислоты [637, 882, 1122, 1124, 1264—1269, 1273]. Весьма примечательно, что особенно много образуется таких аминокислот, которые сейчас встречаются в природных белках, например глицин, аланин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты. В общем следует сказать, что наиболее обещающими представляются абиосинтетические методы, дающие целые семейства биомолекул. [c.47]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология