Гликогенолиз скорость

Процесс гликолиза представляет собой цепь последовательных реакций. Скорость его определяется активностью фермента, катализирующего наименее быструю парциальную реакцию. В скелетной мышце скорость гликогенолиза лимитируется, например, активностью фосфофруктокиназы, а скорость гликолиза — активностью гексокиназы. [c.257]

В течение секунд после начала сокращения скорость гликогенолиза увеличивается в несколько сотен раз. Очевидно, это связано с соответствующим увеличением активности гликогенфосфорилазы, поскольку в [c.66]

Печень. Концентрация фосфорилазы а является главным фактором в регуляции метаболизма гликогена в печени. Этот фермент не только катализирует реакцию, являющуюся определяюшей скорость стадией гликогенолиза, но также ингибирует активность протеинфосфатазы-1 и, таким образом, контролирует синтез гликогена (рис. 22.5). После приема пищи концентрация глюкозы в крови увеличивается, вызывая аллостерическое ингибирование фосфорилазы. 5-АМР, концентрация которого возрастает при уменьшении содержания АТР (см. выше), активирует фосфорилазу. Катехоламины, в том числе ад- [c.219]

Киназа фосфорилазы (АТФ-фосфорилаза Б фосфотрансфераза КФ 2.7.1.38) катализирует фосфорилирование фосфорилазы Б, превращая ее в активную форму — фА [1]. Киназа фосфорилазы является ключевым ферментом регуляции обмена гликогена [2—4]. Регуляция скорости гликогенолиза особо важное значение имеет для скелетной мускулатуры, так как функция мышечной ткани зависит от скорости распада и синтеза гликогена — основного источника энергии мышечного сокращения. В зависимости от состояния ткани активность ферментов, участвующих в этих реакциях — КФ, фосфорилазы и гликогенсинтазы — регулируется путем ковалентной модификации реакции фосфорилирования — де-фосфорилирования, приводящей эти ферменты в активированную или неактивированную форму [1—6]. С открытием цАМФ-зависи-мой протеинкиназы, активирующей КФ путем фосфорилирования [7], связан новый этап исследований, показавших, что фосфорилирование белков является общебиологическим механизмом регуляции физиологической активности тканей млекопитающих [2, 6]. Первым примером такого способа регуляции ферментативной активности была реакция, катализируемая КФ. [c.54]

Осн. ф-ция К.-активация мн. ферментов аденилатциклазы, фосфодиэстеразы циклич. нуклеотидов, киназы фосфо-рилаз и легких цепей миозина (киназы-ферменты, катализирующие перенос фосфорильной группы с АТФ на субстрат), Са -зависимой протеинкиназы цитоплазмы и мембран, фосфолипазы Aj и др. Благодаря этому он влияет на гликогенолиз и липолиз, секрецию нейромедиаторов, адренергич. передачу регуляторного сигнала, изменяет функциональные св-ва рецепторов, ускоряет активный транспорт Са в сердце и мозге, препятствует гуанозинтрифосфат-зависимой полимеризации тубулина (белок, из к-рого состоят жгутики и реснички клеток животных и растений), влияет на скорость деления клеток. [c.293]

Наряду с утилизацией глюкозы в печени происходит и ее образование. Непосредственным источником глюкозы в печени служит гликоген. Распад гликогена в печени происходит в основном фосфоролитичесюгм путем. В регуляции скорости гликогенолиза в печени большое значение имеет система циклических нуклеотидов. Кроме того, глюкоза в печени образуется также в процессе глюконеогенеза. [c.553]

При физических нагрузках усиливается распад гликогена (мобилизация) и окисление глюкозы (гликогенолиз) в мышечных волокнах. Скорость распада его зависит от интенсивности физических нагрузок (рис. 68, б). При неинтенсивной велоэргометрической нагрузке (30 % МПК) запасы гликогена в широкой мышце голени снижаются только на 20—30 % а течение двух часов работы, тогда как при интенсивной работе (60 % МПК) — на 80 %. [c.178]

Отсутствие лаг-периода у нормальных мышей убедительно свидетельствует в пользу предположения о том, что в норме гликогенолиз в скелетной мышце запускается в результате образования фосфорилазы а и что in vivo последняя активируется при более низкой величине отношения (АМР-ЬР1)/(АТР-ЬГ6Ф), чем Ь-форма. Мыши линии I не проявляют особых аномалий они, например, способны плавать столь же до)1го, как и нормальные мыши. Для мышей, содержащихся в лабораторных условиях, способность к деградации гликогена без лаг-периода и с несколько большей скоростью не особенно важна, однако в естественных условиях она может давать большие преимущества, на- [c.74]

Стадией, лимитирующей скорость гликогенолиза, является реакция, катализируемая фосфорилазой [c.191]

Таким образом, значительное ускорение гликогенолиза при усиленной мышечной деятельности достигается с помощью каскада реакций, связанного с фосфорилированием КФ, которая в свою очередь фосфорилирует ФБ и ГС. Фосфорилированная форма КФ, обладающая большим сродством к своим белковым субстратам, повышает скорость распада гликогена и обеспечивает образование АТФ для мышечного сокращения. В последние годы в ряде работ было показано, что КФ способна фосфорилировать не только ФБ, но и ГС, активность которой при этом подавляется [12—16]. Следовательно, две противоположные реакции — распад и синтез гликогена — синхронно регулируются с помощью КФ. Кроме того, предполагается, что участие КФ в сопряжении процессов гликогенолиза и мышечного сокращения связано с активацией ее тропо-нином С [17—19]. [c.55]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология