Фенилпировиноградная кислота переаминирование

Как известно, в процессах переаминирования аминокислот принимает участие пиридокоальфосфат. В опытах с настаиванием лепестков розы было обнаружено значительное снижение включения фенилаланина в фенилэтиловый спирт (на 40—80% ) в присутствии гидроксиламина и изониазида, являющихся ингибиторами пиридоксалевых ферментов. Превращение фенилпировиноградной кислоты в -фенилэтиловый спирт протекает, по всей вероятности, через стадии декарбоксилирования и восстановления. Таким образом, путь биосинтеза -фенилэтилового спирта из фенилаланина можно представить в виде следующей схемы [c.164]

Опубликованные данные не дают основания считать, что превращение фенилаланина в тирозин блокировано полностью, но угнетение этого превращения достаточно велико, чтобы объяснить больщинство описанных фактов. Ограничение превращения фенилаланина в тирозин должно приводить к накоплению фенилаланина, а переаминирование этой аминокислоты — к образованию фенилпировиноградной кислоты. В результате дальней-щих превращений фенилпирувата образуются фенилмолочная кислота и повыщенные по сравнению с нормой количества фенилацетилглутамина. Присутствие фенилуксусной кислоты в моче больных с фенилкетонурией можно объяснить декарбоксилированием фенилпировиноградной кислоты, которое, возможно, протекает неферментативным путем. Хорошо известно, что принятая внутрь фенилуксусная кислота выделяется у человека в виде фенилацетилглутамина (стр. 421). Наличие свободной фенилуксусной кислоты в тканях до сих пор не установлено возможно, что фенилуксусная кислота по мере своего образования быстро вступает в соединение с глутамином или что фенилацетилглутамин синтезируется непосредственно из фенилпирувата (например, с промежуточным образованием фенил-ацетилкофермента А). [c.478]

С участием реакций переаминирования в образовании фенилпировиноградной кислоты согласуется то обстоятельство, что после приема внутрь глутамина, глутамата или аспарагина экскреция фенилпировиноградной кислоты снижается. Высказано предположение, что введенные аминокислоты сдвигают in vivo [c.478]

А, Е Браунштейна установлено, что такая реакция лежит в основе наблю-.даемого в организмах превращения одних аминокислот в другие — так называемого переаминирования В качестве примера рассмотрим взаимодействие Р-фенил-а-аланина с пировиноградной кислотой Первичный продукт такого взаимодействия (а) может гидролитически расщепляться на исходные компоненты и находиться с ними в состоянии равновесия. Однако в этом соединении в остатке 0 фенил-а-аланина атом водорода при углеродном атоме, смежном с карбоксильной группой, подвижен и может таутомерно перемещаться к атому углерода в остатке пировиноградной кислоты с образованием изомерного соединения (б) При гидролитическом расщеплении последнего образуется смесь а-аланина и фенилпировиноградной кислоты [c.382]

В растениях же существуют раздельные пути для образования фенилаланина и тирозина. Так, префеновая кислота превращается или в фенилпировиноградную, или в п-оксифенилпировиноградную кислоту, а затем в результате переаминирования образуются соответствующие аминокислоты [c.434]

Аминирование фенилпировиноградной и п-оксифенилпиро-виноградной кислот ферментными препаратами из почек теленка также протекает значительно быстрее за счет глутамина или аспарагина, чем за счет соответствующих дикарбоновых аминокислот [293]. В исследованиях, выполненных в последние годы, реакции переаминирования между глутамином и а-кетокислотами обнаружены у некоторых растений [294] и у насекомых [704]. [c.224]

Реакции переаминирования отмечены и в высших растениях (белый люпин, ячмень и маш-фасоль) (Уилсон и сотр. [32]). Необходимо детально исследовать трансаминазную активность высших растений по отношению к фенилпировиноградной и п-оксифенилпировиноградной кислотам, так как такие трансамина-зы играют важную роль в биосинтезе ароматических аминокислот. Конечно, в первую очередь была изучена трансаминаза тирозина животных тканей, поскольку эта реакция представляет собой первую стадию обычного распада тирозина в организме животных. Исследование ферментов высших растений обусловливается тем, что фенилаланин и тирозин являются предшественниками для многих вторичных продуктов растений. Для изучения переаминирования указанных ароматических аминокислот удобно использовать спектрофотометрический метод (Лин и сотр. [33]). Трансаминаза, катализирующая переаминирование фенилаланина, тирозина и триптофана, выделена из маш-фасоли (Гамборг и Веттер [34]). [c.321]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология