Фенилаланин переаминирование

В обзоре Нейша [3] рассмотрена роль коричной кислоты и ее оксипроизвод-ных в биосинтезе многих фенолов. Нейш обсудил возможную роль фенилмолочной кислоты в образовании коричной кислоты. Предложена последовательность реакций, включающая переаминирование фенилаланина, восстановление кетокислоты до фенилмолочной кислоты и дегидратацию последней с образованием коричной кислоты. По аналогии была предложена последовательность для превращения тирозина в п-оксикоричную кислоту, причем дегидратация п-оксифенилмолочной кислоты является конечной стадией у злаковых. Новые исследования ферментативного характера ставят под сомнение эту последовательность реакций и предполагают образование коричной и п-кумаровой кислот в результате прямого дезаминирования соответствующих аминокислот [44, 45]. Первое косвенное доказательство возможности такой реакции в высших растениях было получено с радиоактивным фенилаланином, введение которого в бесклеточный экстракт белого донника приводило к увеличению содержания коричной кислоты (Косуге и Кон [46]). [c.323]

Широкое распространение реакций переаминирования и участие в йих многочисленных аминокислот свидетельствуют о существенном значении этих реакций в обмене веществ. Роль реакций переаминирования в процессах окислительного дезаминирования L-аминокислот и мочевинообразования у млекопитающих рассмотрена выше (стр. 171). Возможность замещения незаменимых а-аминокислот в пищевом рационе растущих животных соответствующими кетокислотами определяется наличием в организме активных трансаминаз (стр. 137). Сравнительно недавно было показано, что молодые крысы растут примерно с одинаковой скоростью при кормлении синтетической диетой, содержащей 10 незаменимых аминокислот и глутаминовую кислоту, и рационом, в котором 5 незаменимых аминокислот (лейцин, изолейцин, валин, фенилаланин и метионин) заменены соответствующими кетокислотами и эквивалентным источником азота [321]. Эти данные свидетельствуют о том, что общая активность трансаминаз в организме крысы очень велика поскольку для синтеза белков необходимо одновременное присутствие всех аминокислот, приведенные выше факты говорят о том, что указанные пять а-кетокислот быстро подвергаются переаминированию. [c.233]

На рис. 14-20 показаны основные катаболические пути, а также несколько реакций биосинтеза, составляющих метаболизм фенилаланина и тирозина в организме животных. Переаминирование с превращением в фенилпируват (реакция а) протекает довольно легко, и об-оазуюшяйся проду ст может окислительно декарбоксилироваться, пре- [c.144]

Построенные из п-глюкозных единиц циклодекстрины хи-ральны, и для них в ходе реакций наблюдалось проявление хиральных свойств к субстратам [173]. Эти свойства использованы в работе Бреслоу и сотр. [186] на основе циклодекстрина, ковалентно связанного с коферментом, они синтезировали искусственный фермент . Он состоит из р-цнклодекстриипиридоксамина (разд, 7.2), который способен селективно осушествлять реакцию переаминирования, превращая фенилпнровиноградную кислоту в природный ь-энантиомер фенилаланина с выходом 52%. [c.311]

Определенный вклад в глюконеогенез вносят и другие аминокислоты, поскольку после дезаминирования или переаминирования их углеродный скелет полностью или частично включается в цикл. Примерами служат аланин, цистеин, глицин,, гидрок-сипролин, серии, треонин и триптофан, из которых образуется пируват аргинин, гистидин, глутамин и пролин, из которых образуется глутамат и далее а-кетоглутарат изолейцин, метионин и валин, из которых образуется сукцинил-СоА из тирозина и фенилаланина образуется фумарат (рис. 17.7). Вещества, образующие пируват, либо полностью окисляются до СО, по пируватдегидрогеназному пути, ведущему к образованию ацетил-СоА, либо следуют по пути глюконеогенеза с образованием оксалоацетата в результате карбоксилирования. [c.178]

Опыты показали, что малобелковая диета приводит к резкому уменьшению интенсивности дезаминирования в печени и переаминирования в печени, почках и мышцах. При этом выяснилось, что нарушения дезаминирования связаны с разрушением апофермента (белковой части) оксидаз аминокислот, в то время как концентрация кофермента была вполне достаточной. Оказалось далее, что при белковом голодании нарушаются многие другие ферментные системы (окисляющие фенилаланин, тирозин, метионин и гистидин), в том числе и ферментная система синтеза мочевины. [c.370]

Для того чтобы выявить реакции переаминирования, обычно выясняют, служит ли в них а-кетоглутарат в качестве акцептора аминогруппы от целого ряда различных аминокислот иначе говоря, сначала обнаруживают реакции, обратные тем, при которых синтезу той или иной аминокислоты предшествует образование глутамата в ходе восстановительного аминирования. Использование именно этого метода обусловлено тем, что, в то время как все 20 протеиногенных аминокислот имеются в продаже, из кетокислот можно приобрести лишь некоторые. Однако при всем том можно сделать вывод о важной роли переаминирования в синтезе аминокислот, ибо показано, что лучше всего изученные реакции переаминирования обратимы, другие же реакции переаминирования считаются обратимыми. Показано, что в случае аспартат-глутамат- и аланин-глутамат — аминотрансфераз из зародышей пшеницы равновесие реакций сдвинуто в сторону синтеза соответственно аспартата и аланина [16] Из сравнения с бактериальными системами биосинтеза аминокислот [67] явствует, что у высших растений переаминирование, возможно, является последней ступенью в биосинтезе глицина, аланина, валина, лейцина, изолейцина, аспартата, фенилаланина, тирозина, а также, возможно, серина. Если такие реакции переаминирования действительно происходят in vivo, то следует предполагать, что соответствующие а-кетокислотные аналоги аминокислот должны присутствовать в растительных клетках [c.212]

С наибольшей скоростью переаминируются L-глютаминовая кислота, L-аспараги-новая кислота и L-аланин, медленнее —гликокол, L-валин, L-лейцин и L-изолейцин, а также гистидин, триптофан, фенилаланин и тирозин. У некоторых микробов обнаружено также переаминирование D-аминокислот. [c.333]

В тканях высших животных D-аминокислоты не найдены если они и присутствуют в этих тканях, то их концентрации, очевидно, невелики. Тем не менее животные способны усваивать D-изомеры некоторых аминокислот, и иногда в такой степени, что последние могут обеспечивать рост животных взамен соответствующих L-изомеров. Усвоение D-аминокислот зависит в основном от скорости их превращения в L-изомеры. Такая инверсия может осуществляться по крайней мере двумя путями 1) окислительное превращение D-изомера в аналогичную а-кето-кислоту и последующее специфическое для L-конфигурации реаминирование (переаминирование, стр. 210) и 2) прямая рацемизация— реакция, которую до сих пор наблюдали лишь у бактерий (стр. 239). По-видимому, наличие оксидазы D-аминокислот является необходимым, но не всегда достаточным условием использования D-аминокислот в организме животных. Как показывает табл. 15, D-фенилаланин и D-метионин усваиваются мышью, крысой и человеком. Однако имеются данные о том, что у человека D-фенилаланин не может полностью покрывать потребность в L-изомере, хотя эквивалентное количество DL-фенилаланина достаточно для поддержания азотистого равновесия [46]. [c.135]

Вероятно, следует подчеркнуть, что переаминирование кетокислот обусловливает конечную стадию синтеза соответствующих ароматических аминокислот в тех организмах, которые способны их синтезировать. Так, в Е. соН (дикий тип) переаминирование между глутаминовой кислотой и тирозином или фенилаланином (а также триптофаном и аспарагиновой кислотой) катализируется трансаминазной системой (система А), в то время как другая система (систе- [c.320]

В биосинтезе фенилаланина, тирозина и лейцина принимают участие трансаминазы А и Б ферментный препарат А более активен в отношении ароматических аминокислот, однако активность фермента по отношению к лейцину также достаточно высока. Образование валина катализируется ферментами Б и В , изолейцин синтезируется только при участии фермента Б. Следовательно, образование каждой из перечисленных амино кислот, за исключением изолейцина, обеспечивается двумя трансаминазами. Не удивительно, что единственный мутантный штамм Е. соИ, у которого обнаружен дефект на стадии переаминирования, оказался неспособным синтезировать именно изолейцин. [c.236]

В растениях же существуют раздельные пути для образования фенилаланина и тирозина. Так, префеновая кислота превращается или в фенилпировиноградную, или в п-оксифенилпировиноградную кислоту, а затем в результате переаминирования образуются соответствующие аминокислоты [c.434]

Переаминирование часто сопровождается декарбоксилированием. Так, при взаимодействии пировиноградной кислоты I с фенилаланином II были получены аланин III, фенилуксусный альдегид IV и двуокись углерода [c.41]

L-ФЕНИЛАЛАНИН (L-a-амино-Р-февилпропионовая к-та) СбН5СН2СН(КН2)СООН, крист. [ ] -34,4 (конц. 2 г в 100 мл Н2О) рК, СООН и NH2 свотв, 2,58 и 9,24 раств. в воде, ограниченно — в этаноле и метаноле. Незаменимая аминокислота, входит в состав белков. Биосинтез — из алиф. предшественников через фенилпировиноградную к-ту, из к-рой Ф. получ. переаминированием. [c.611]

Реакции переаминирования отмечены и в высших растениях (белый люпин, ячмень и маш-фасоль) (Уилсон и сотр. [32]). Необходимо детально исследовать трансаминазную активность высших растений по отношению к фенилпировиноградной и п-оксифенилпировиноградной кислотам, так как такие трансамина-зы играют важную роль в биосинтезе ароматических аминокислот. Конечно, в первую очередь была изучена трансаминаза тирозина животных тканей, поскольку эта реакция представляет собой первую стадию обычного распада тирозина в организме животных. Исследование ферментов высших растений обусловливается тем, что фенилаланин и тирозин являются предшественниками для многих вторичных продуктов растений. Для изучения переаминирования указанных ароматических аминокислот удобно использовать спектрофотометрический метод (Лин и сотр. [33]). Трансаминаза, катализирующая переаминирование фенилаланина, тирозина и триптофана, выделена из маш-фасоли (Гамборг и Веттер [34]). [c.321]

Как известно, в процессах переаминирования аминокислот принимает участие пиридокоальфосфат. В опытах с настаиванием лепестков розы было обнаружено значительное снижение включения фенилаланина в фенилэтиловый спирт (на 40—80% ) в присутствии гидроксиламина и изониазида, являющихся ингибиторами пиридоксалевых ферментов. Превращение фенилпировиноградной кислоты в -фенилэтиловый спирт протекает, по всей вероятности, через стадии декарбоксилирования и восстановления. Таким образом, путь биосинтеза -фенилэтилового спирта из фенилаланина можно представить в виде следующей схемы [c.164]

Так, например, рост некоторых микроорганизмов [250] тормозит лишь L-изомер p-2-тиенилаланина, тогда как у крысы оба стереоизомера этого аналога оказались активными антагонистами [246]. Многие аналоги фенилаланина окисляются оксидазами аминокислот [277, 278], а p-2-тиенилаланин может подвергаться и переаминированию (см. табл. 22). Активность p-2-тиенил-D-аланина у крысы зависит, вероятно, от его инверсии в результате окисления в соответствующую а-кетокислоту и последующего переаминирования с образованием L-формы. [c.151]

В результате фракционирования экстрактов сульфатом аммония были получены препараты, содержащие только D-транс-аминазу. Образование D-аланина путем переаминирования между пировиноградной кислотой и D-изомерами фенилаланина, триптофана, метионина, гистидина и лейцина было обнаружено в опытах с ферментными препаратами из Ba illus anthra is. В этой ферментной системе пировиноградная кислота не может быть заменена а-кетоглутаровой кислотой. Из D-аминокислот, испытанных в эксперименте, с а-кетоглутаратом реагировал только D-аланин. Из L-аминокислот с пируватом взаимодействовала только L-глутаминовая кислота. [c.228]

Опубликованные данные не дают основания считать, что превращение фенилаланина в тирозин блокировано полностью, но угнетение этого превращения достаточно велико, чтобы объяснить больщинство описанных фактов. Ограничение превращения фенилаланина в тирозин должно приводить к накоплению фенилаланина, а переаминирование этой аминокислоты — к образованию фенилпировиноградной кислоты. В результате дальней-щих превращений фенилпирувата образуются фенилмолочная кислота и повыщенные по сравнению с нормой количества фенилацетилглутамина. Присутствие фенилуксусной кислоты в моче больных с фенилкетонурией можно объяснить декарбоксилированием фенилпировиноградной кислоты, которое, возможно, протекает неферментативным путем. Хорошо известно, что принятая внутрь фенилуксусная кислота выделяется у человека в виде фенилацетилглутамина (стр. 421). Наличие свободной фенилуксусной кислоты в тканях до сих пор не установлено возможно, что фенилуксусная кислота по мере своего образования быстро вступает в соединение с глутамином или что фенилацетилглутамин синтезируется непосредственно из фенилпирувата (например, с промежуточным образованием фенил-ацетилкофермента А). [c.478]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология