Белки высаливание

Осаждение белков (высаливание) обусловлено степенью замещения растворителя солью, т. е. уменьшением взаимодействия белка с растворителем (водой). [c.138]

Белки, осаждение солями — см. Белки, высаливание. [c.14]

Осаждение белков высаливанием [c.38]

Способностью высаливаться из растворов обладают очень многие вещества, в том числе и белки. Высаливание зависит от того, насколько растворитель замещен солью, так как этим обусловливается ослабление взаимодействия между растворителем и растворенным веществом. Можно также рассматривать явление высаливания как результат снижения активности воды под влиянием соли. Основными переменными величинами, определяющими растворимость белков, являются температура, pH и характер применяемого электролита. Наименьшую растворимость белки (ферменты) имеют при изоэлектрической точке. [c.147]

Как отмечалось выше, гидрофобная хроматография и осаждение белков высаливанием — весьма сходные процессы. Их комбинация является естественным развитием методов разделения. Еще до того, как были получены гидрофобные адсорбенты, успешно применялась методика, состоящая в том, что на колон- [c.185]

Фракционирование белков высаливанием не свободно от недостатков. Оно не дает достаточно четкого разде тения индивидуальных компонентов смеси. Концентрации солей, осаждающие ту или иную фракцию белков нормальной сыворотки, могут отличаться от концентраций, необходимых для фракционирования сывороток, содержащих патологические белки и т. д. Несмотря на это, до сих пор высаливание широко используется в клинических лабораториях для разделения глобулинов и альбумина, так как этот прием является относительно простым и быстрым способом определения альбумин-глобулинового коэффициента (А/Г-коэффициент). [c.8]

При высокой концентрации электролита добавление солей стремится уменьшить растворимость белков ( высаливание ) примерно таким же образом, как это наблюдалось для неэлектролитных растворенных веществ. При больших значениях ионной силы Г растворимость белка 8 можно выразить следующим соотношением [c.80]

Групповое разделение белков. Высаливание — разделение белков на фракции по их растворимости. Принцип метода заключается в дегидратации белков (обычно с помощью сернокислого аммония) при pH, близком к Р1. Различные белки выпадают в осадок при разных концентрациях соли. Это грубый метод разделения на группы. Например, глобулины выпадают в осадок при полунасыщении, а альбумины — при полном насыщении (НН4)2804. Избирательная денатурация — это выпадение в осадок при нагревании раствора до 50 °С или при подкислении среды до pH 5,0. Если выделяемый белок устойчив к нагреванию и изменению pH, то часть ненужных белков можно удалить таким простым способом. Органические растворители при низких температурах используются для щадящего группового разделения белков. По методу Кона белки плазмы крови фракционируют спиртом при температуре 3—5 °С альбумины — спирт 40%, pH 4,8, при 1-5 °С р, у-глобулины — спирт 25%, pH 6,9, при 1-5 °С а-глобулины — спирт 18%, pH 5,2, при 1-5 °С фибриноген — спирт 8%, pH 7,2, при 1-3 °С а2-глобулин — спирт 40 , pH 5,8, при 1—3 °С. Диализ — освобождение белковых растворов от низкомолекулярных соединений (например, от сернокислого аммония (NH4)2S04). Белки не проходят через полупроницаемую мембрану, а низкомолекулярные вещества проходят, что и позволяет очистить раствор белков от низкомолекулярных примесей. Получаем группу (смесь) белков, обладающих близкими физико-химически-ми свойствами. [c.50]

У заряженных полимеров (белков) высаливание сильно зависит от pH среды. Наиболее (с наименьшим порогом концентрации) оно выражено в изоэлектрической точке (С-потенциал равен 0). При этом вышеуказанный порядок ионов имеет место для белков только в щелочной среде, а в кислой среде этот порядок становится обратным в сильно кислой среде явление высаливания оказывается даже необратимым, так как происходит денатурация белка. [c.223]

Исследуя в качестве ингибиторов белки, Бек и Гессерт " обнаружили на поверхностн металла сплошную гелеобразную пленку, образование которой нельзя было объяснить протеканием процесса адсорбции. Эти исследователи пришли к выводу, что защитное действие белков связано с их коагуляцией на поверхности металла. Однако такую коагуляцию в данном случае нельзя рассматривать как результат понижения растворимости белка ( высаливанне> ). Еще в 1936 г. [c.62]

Белки, высаливание — обратимое осаждение белков нейтральными солями (МаС1, ЫН4.С1, N32804, (N114)2804). Соли подавляют диссоциацию остатков аминокислот, входящих в состав белка. Такое воздействие способствует переходу белка в изоэлектрическое состояние и потере гидратной оболочки. При снижении концентрации солей (разбавлением, диализом) белок переходит в растворенное состояние. [c.13]

Вода участвует в упорядочении структур в клетках. Она входит в состав молекул белков, определяя их конформацию. Удаление воды из белков высаливанием или с помощью спирта приводит к их коагуляции и выпадению в осадок. В поддержании структур гидрофобных участков белковых молекул и ли-попротеинов, возможно, существенна роль структурированной воды. [c.177]

Курс коллоидной химии (1976) -- [ c.466 ]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.159 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.358 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.26 ]

Руководство по малому практикуму по органической химии (1964) -- [ c.352 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.16 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.17 ]

Учение о коллоидах Издание 3 (1948) -- [ c.347 ]

Руководство к практическим занятиям по коллоидной химии Издание 3 (1952) -- [ c.173 ]

Руководство к практическим занятиям по коллоидной химии Издание 4 (1961) -- [ c.203 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.12 , c.112 , c.114 , c.171 , c.173 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.13 ]

Физическая и коллоидная химия (1960) -- [ c.258 , c.259 ]

Белки Том 1 (1956) -- [ c.4 , c.46 , c.61 , c.64 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.319 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.319 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология