Белки дегидратация

Реакции гидролиза, т. е. расщепления органических высокомолекулярных соединений действием воды, имеют большое биологическое и техническое значение. Путем гидролиза происходит распад белковых веществ, крахмала, гликогена, клетчатки, жиров, восков, глюкозидов и тому подобных веществ, причем образуются более простые низкомолекулярные соединения. Реакции гидролиза противоположны по направлению реакциям межмолекулярной дегидратации. В животных и растительных организмах между этими процессами существует биологическое равновесие. В организмах путем дегидратаций происходит образование полисахаридов, белков, жиров и других сложных соединений. Эти эндотермические по своему характеру процессы осуществляются при участии солнечной энергии, которая таким образом вовлекается в биосферу земли. Поэтому сложные химические вещества растений являются как бы аккумуляторами солнечного тепла. [c.534]

Гидролиз белков Гидратация и дегидратация СО2 Гидролиз фосфорорганических эфиров Гидролиз углеводов [c.363]

В зеленых белковых препаратах стабильность каротиноидов значительно выше по сравнению с их сохранностью в растении при сушке в поле, где потери могут достигать или даже превышать 80% [411. Искусственная дегидратация люцерны значительно улучшает стабильность пигментов, но в препаратах зеленых белков они еще стабильнее [70]. [c.253]

До развития методов последовательной дегидратации пептидов и белков, ДНФ-метка Л -конца с последующим частичным гидролизом широко использовалась. Зоны, отвечающие пептидам, содержащим концевой ДНФ-остаток, можно выделить, разделить и анализировать аминокислоты после полного кислотного гидролиза. Таким путем можно устанавливать короткие последовательности. [c.266]

Растворение белков в воде связано с гидратацией каждой молекулы, что приводит к образованию вокруг белковой глобулы водных (гидратных) оболочек, состоящих из ориентированных в определенной форме в пространстве молекул воды. По химическим и физическим свойствам вода, входящая в состав гидратной оболочки, отличается от чистого растворителя. В частности, температура замерзания ее составляет —40°С. В этой воде хуже растворяются сахара, соли и другие вещества. Растворы белков отличаются крайней неустойчивостью, и под действием разнообразных факторов, нарушающих гидратацию, белки легко выпадают в осадок. Поэтому при добавлении к раствору белка любых водоотнимающих средств (спирт, ацетон, концентрированные растворы нейтральных солей щелочных металлов), а также под влиянием физических факторов (нагревание, облучение и др.) наблюдаются дегидратация молекул белка и их выпадение в осадок. [c.26]

С этой целью на примере ряда широко употребляемых в фармации ГНР, а также некоторых природных полимеров изучены вопросы локализации вспомогательных веществ в тех или иных областях биомембран, механизмы взаимодействия вспомогательных веществ с биообъектами, а также вопросы структурных изменений в белках и мембранах под действием вспомогательных веществ, включая изменение текучести липидов биомембран, проницаемости, дегидратации клеток и изменения их целостности. [c.559]

Было показано, что введение глицерина, ПЭО-400 и ПЭО-1500 в растворы белков приводит к заметному увеличению параметров ho/h+j и ho/h.j спектров ЭПР спиновой метки 7, ковалентно связанной с SH Фуппой цистеина или остатком гистидина на поверхности макромолекул изучаемых белков. Т , спиновой метки 7 на белках увеличивалось в ряду глицерин < ПЭО-400 < ПЭО-1500. Нами было показано, что уменьщение подвижности спиновой метки на макромолекулах иммуноглобулина и гемоглобина связано с непосредственным взаимодействием молекул изучаемых вспомогательных веществ с поверхностью макромолекул белков. Это приводит к уменьщению конформационной подвижности поверхностной водно-белковой матрицы изучаемых белков, а также к дегидратации поверхности белковых глобул и изменению количества связанной воды на поверхности изученных макромолекул. [c.562]

Продукт внутримолекулярной дегидратации холина — н е й - н H2== HN ( Hз)з — образуется при гниении белков и задает высокой токсичностью. [c.253]

Среди большого числа различных функций, выполняемых белками, в первую очередь следует отметить их роль в протекании метаболических процессов. Многочисленные химические превращения в клетке осуществляются в мягких условиях при температурах, близких к 40° С, и значениях pH среды, близких к нейтральным. В этих условиях скорости протекания большинства химических превращений в живых организмах ничтожно малы, поэтому обязательно присутствие специальных биологических катализаторов — ферментов (энзимов). Даже такая простая реакция, как дегидратация угольной кислоты [c.14]

При анализе некоторых материалов диффузия может уменьшаться в результате изменения физических свойств образца в процессе дегидратации. Например, при анализе сиропов может значительно повыситься их вязкость, так как при понижении содержания воды уменьшается константа диффузии, или же сироп может кристаллизоваться с образованием на его поверхности корки [270 ]. При дегидратации белков возможна их коагуляция [c.73]

Но реакции гидратации и дегидратации представляют не только исторический интерес. Они открывают широкие возможности дальнейшего глубокого изучения катализа. Во-первых, эти реакции, как было показано в предыдущей главе, протекают параллельно реакциям дегидрогенизации, что Баландин, Рогинский, Рубинштейн и другие химики использовали для выяснения вопроса о характере контакта органических реагентов с катализаторами. Во-вторых, реакции гидратации и дегидратации, протекая одинаково легко в присутствии кислот в растворах и солей и окислов в жидкой и паровой фазах, указывают на какую-то общность между процессами гомогенного и гетерогенного катализа. Реакции гидратации и дегидратации интересны еще тем, что они, подобно реакциям гидро- и дегидрогенизации, тесно связаны со многими другими реакциями, в процессе которых создаются или разрываются углерод-углеродные связи. Это обстоятельство должно способствовать решению вопроса о механизме реакций полимеризации,, алкилирования и крекинга. Наконец, реакции гидратации и дегидратации играют, вероятно, решающую роль в биологических процессах синтеза и распада белков, жиров, углеводов и высокомолекулярных веществ ферментативного. назначения. [c.262]

Коллоидные частицы большинства белков гидрофильны, т. е. стабилизированы не только наличием зарядов, но и наличием гидратных оболочек. Желатин в растворах гидратирован в, большей степени, чем другие вводимые в опыты белки, поэтому одного лишь снятия заряда (достижением изоэлектрической точки) недостаточно для его коагуляции (см. опыт 272). Спирт энергично связывает воду (см. опыт 38) и дегидратирует коллоидные частицы белков, в частности и желатина. При незначительной величине заряда частиц, лишенных гидратных оболочек, т. е. вблизи изоэлектрической точки, они коагулируют. В сильнокислой или щелочной среде частицы желатина заряжены гораздо сильнее и благодаря этому настолько стабилизированы, что дегидратация спиртом уже не вызывает коагуляции. [c.351]

При смешивании раствора белка с буферной смесью, pH которой соответствует изоэлектрической точке белка, частицы белка изменяют свой заряд, становятся электронейтраль-ными и, следовательно, неустойчивыми в растворе. Добавление водоотнимающих средств, например спирта, ацетона, вызывает дегидратацию белковых частиц и способствует выпадению белка в осадок. [c.29]

Белок при взаимодействии с концентрированными минеральными кислотами денатурируется и выпадает в осадок вследствие дегидратации и нейтрализации зарядов коллоидных частиц. При длительном воздействии серная и соляная кислоты производят частичный гидролиз белка и осадок постепенно растворяется. В азотной кислоте растворение осадка белка происходит значительно медленнее. Реакция осаж- [c.40]

Многие органические растворители (спирты, ацетон, эфир и др.) осаждают белки из нейтрального или слабокислого раствора. Если к водному раствору белка прибавлять, например, этиловый спирт, то можно достигнуть такой концентрации его (неодинаковой для разных белков), когда происходит осаждение белка. Механизм действия спирта объясняют связыванием воды, что ведет к дегидратации мицелл белка и понижению их устойчивости в растворе. [c.22]

Наиболее полная экстракция пестицидов была достигнута при добавлении к молоку четырехкратного объема ацетона. При таком соотношении объемов ацетона и пробы происходит полная коагуляция белков вследствие дегидратации молекул (D. Peter, 1960). Поэтому можно заключить, что для полного выделения пестицидов из молока без центрифугирования пробы путем однократной экстракции необходимо полностью коагулировать белки. Дегидратация белковых молекул дает и другое преимущество — экстракт быстро отделяется при добавлении неполярного растворителя, однако образовавшийся осадок имеет грубую структуру, что препятствует отделению пестицидов. Для гидрофилизации сгустка в молоко необходимо добавлять оксалаты, а для ускорения отделения экстракта — хлорид натрия, растворы которого обладают большой ионной силой. [c.191]

Важную роль в устойчивости спор к высыханию играет снижение содержания воды в протопласте. В процессе дегидратации может принимать участие кортекс, который осмотически вытягивает воду из протопласта, таким образом защищая его содержимое от нагрева и повреждений, вызванных различного рода облучениями. Процесс дегидратации требует затрат значительного количества энергии. Показано, что действие пенициллина снижает степень дегидратации протопласта споры, нарушая структуру кортекса. Итак, можно заключить, что термоустойчивость спор объясняется, по-видимому, несколькими факторами стабилизацией ДНК Са-дипиколинатом и кислоторастворимыми белками, дегидратацией протопласта и др. [c.59]

В частности, в рамках этой же теории можно рассмотреть и другую модель конформационных движений — движение в вязком ящике при наличии выделенного потенциального барьера. В этом случае, как показывают расчеты, величина энергии активации г складывается из высоты барьера и энергии активации микровязкости. Обработка соответствующих экспериментальных данных для миоглобина и хроматофоров показала, что значение микровязкости в окружении мёссбауэровского атома при линейных размерах фрагмента Ь 0,5 нм составляет 10 Па с при 300 К. Это намного превышает вязкость воды (10 Па с), глицерина ( 1 Па с) и среднюю вязкость биологической мембраны (0,1-1 Па с). Энергия активации вязкого течения , определенная по зависимости / Т), составляет 21 кДж/моль, амплитуда конформационного движения Ха = 0,035 нм (амплитуда валентных колебаний атома Ре намного меньше Хо 0,001 -г 0,002 нм). Подвижность атома Ре определяется целиком движением соответствующего фрагмента молекулы белка. Дегидратация белка и увеличение вследствие этого вязкости белка с падением содержания воды должно также приводить к росту фактора f, что и наблюдается на опыте. [c.306]

В целом, имеющиеся к настоящему времени результаты позволяют утверждать, что митохондриальные разобщающие белки принимают участие в защите незакаленных растений от холодового шока - быстрого снижения температуры (Рис. 11). Нри этом происходит в первую очередь активация существующих систем (альтернативной оксидазы, митохондриального разобщающего белка PUMP за счет увеличения количества свободных жирных кислот и стрессового белка БХШ 310 за счет перехода из неактивной в активную форму), вызывающих термогенез и локальное повышение температуры. Это повышение температуры позволяет растениям выиграть время для адаптационной перестройки метаболизма - изменению состава и структуры мембран, транспорту необходимых метаболитов через мембраны, синтезу стрессовых белков (в том числе разобщающих белков), дегидратации клетки и т.д., что позволяет растению адаптироваться к воздействию низкой температуры. В то же время у закаленных к действию низкой температуры растений адаптационная перестройка метаболизма уже проведена, в связи с чем им [c.146]

Процесс синерезиса имеет важное биологическое значелие. В процессе старения коллоидов происходит их уплотнение, что не может не сказаться на проницаемости клеточных мембран и цито-плаз.мы. Снижение проницаемости может нарушить обмен вещест между клеткой и окружающей средой. Исследования показывают, что при возрастных из.менениях организма происходит уменьшение величины электрического заряда и степени гидратации коллоидных частиц. В результате уменьшается способность коллоидов тканей и органов связывать воду. Более поздние исследования показали, что процессы старения белков связаны не только со структурообразова-нием в растворах высокополимеров, но и с явлениями медленно протекающей денатурации. Именно процессами синерезиса и дегидратации объясняется появление у тканей с увеличением возраста организма новых качеств — большей жесткости и меньшей эластичности. [c.398]

При дегидратации аминокислот образуются пептиды. Высокомолекулярные пептиды а-амииокислот называют белками. В школьном курсе химии белки иэучгют [c.356]

Процессы старения белков, видимо, не столько связаны со струк-турообразованием в растворах полимеров, сколько с медленно протекающей денатурацией (И. Н. Буланкин, 1957). При этом происходит изменение в укладке полипептидных цепей, приводящее к появлению в периферической части белковой молекулы большего количества негидратируемых гидрофобных группировок. Создаются благоприятные условия для агрегации молекул при контакте указанных группировок, затем постепенное уплотнение и стягивание внутренних структур. Старение животного организма связано со старением его коллоидов, но эта причина далеко не единственная и к тому же зависящая от целого ряда других биологических факторов. Появление у тканей с увеличением возраста организма таких новых качеств, как большая жесткость и меньшая эластичность, объясняется процессами синерезиса и дегидратации. [c.210]

Осаждение белков минеральными кислотами. Концентрированные минеральные кислоты (ааотнан, серная, соляная) ы.1 , 11шают резкую дегидратацию белковых частиц и нейтрализацию их заряда, при этом происходит обра ование комплексных соединений. Все это иедет к необратимой денатурации белка. Ортофосфорная кислота не образует осадкой с белками. [c.23]

Возникновение потенциала асимметрии возможно при химических воздействиях на поверхность электрода (протравливание щелочами или плавиковой кислотой), механических повреждениях (стачивание, шлифование), адсорбции жиров, белков и других поверхностно-активных веществ. К наиболее важным причинам возникновения потенциала асимметрии относится изменение сорбционной способности стекла по отношению к воде при термической обработке в процессе изготовления электрода. Некоторый вклад вносит дегидратация набухшего поверхностного слоя (высушивание или выдерживание в дегидратирующем растворе). Возникновению потенциала асимметрии способствует неодинаковое напряжение на двух сторонах стеклянной мембраны. Если пустсЛ-ы кремнийкислородной решетки на одной ее поверхности отличаются по форме от пустот на другой поверхности, то нарушается равновесие переноса ионов между стеклом и раствором и возникает потенциал асимметрии. В общем, любое воздействие, способное изменить состав или ионообменные свойства мембраны, влияет на потенциал асимметрии стеклянного электрода и может привести к ошибкам в измерениях pH. Мешающее действие потенциала асимметрии компенсирзтот при настройке рН-метров по стандартным буферным растворам, имеющим постоянную и точно известную концентрацию ионов водорода. [c.188]

Таким образом, единственная возможность сохранения продукта без сущки сводится к замораживанию. При размораживании продукт претерпевает в значительной степени синерезис и из белков иногда с трудом удаляется вода. Изучение явления замораживания белков в суспензии (Масто и Дэвин, результаты не опубликованы) показало, что белки имеют склонность собираться в пластинки, разделенные кристаллами чистой воды. Образование кристаллов льда выражено тем больше, чем медленнее идет замораживание это создает очень сильное сжатие, направленное на белки, что вызывает их дегидратацию и может создавать связи между ними, которые необходимо разрывать в процессе размораживания. Наоборот, при быстром замораживании образуются очень мелкие кристаллики льда, которые не изменяют перераспределения белков в воде после оттаивания. Техника замораживания путем смешивания с сухим льдом, т. е. твердой двуокисью углерода (процесс Криодроп фирмы Air Liquid ), обеспечивает очень быстрое охлаждение шариков продукта, пористая структура которого облегчает регидратацию, т. е. повторное насыщение водой. Когда до употребления замораживают эти белковые продукты с содержанием воды, сходным с содержанием влаги в мясе, то перед замораживанием суспензию необходимо сконцентрировать. Такое концентрирование до 30—35% сухого вещества можно получить только длительной сушкой, которая плохо поддается переводу на промышленную технологию. [c.450]

Осаждение белков минеральными кислотами. Концентрированные минеральные кислоты, за исключением Н3РО4, осаждают белки. Осаждение белков в этом случае объясняется дегидратацией белковых молекул, образованием солей в белке и др. [c.39]

Земле. Согласно этой гипотезе, на поверхности частиц глины могло происходить образование полипептидов из отдельных аминокислот, растворенных в окружающей воде. Предполагается, что поверхность алюмосиликатных пластин может служить и шаблоном, и катализатором при,образовании длинных пептидных цепей или белков. Эта гипотеза исследовалась экспериментально (см. в работе [20]). Добавляя к раствору различных глинистых минералов небольшое количество аминокислоты (глицина),авторы проводили затем циклическую гидратацию и дегидратацию при одновременном периодическом изменении температуры. В контрольных экспериментах проводились циклы нагрева и охлаждения без изменения влажности. Было обнаружено, что наибольшее количество пептидов возникало в условиях, когда глина подвергалась периодическим изменениям и температуры, и влажности. На основании этих экспериментальных данных авторы предположили, что флуктуации температуры и влажности приводили к распределению и перераспределению аминокислот на поверхности частиц глины, что спосо твовало связыванию аминокислот в пептидные цепи. При добавлении воды освобождаются активные места на поверхности алюмосиликатных пластин, в которых происходит каталю при образовании пептидов из аминокислот. При повышении температуры вода испаряется и возникают новые места для катализа, доступные для других аминокислот, которые присоединяются к существующим цепям или образуют новые цепи. Поскольку в условиях древней Земли в воде присутствовало несколько сортов аминокислот, эти циклы флуктуирующей температуры и влажности могли привести к образованию сложных пептидов и предшественников больших белковых молекул. [c.61]

Построение больших молекул путем добавления звено за звеном может иметь более сложный механизм. Так, для целлюлозы и белков это — дегидратация, в синтезе амидного волокна — реакции конденсации, в процессе Фишера — Тропша — процессы гидрирования СО с замыканием новых С — С-связей, В неорганической химии распространен и другой тип укрупнения, в котором прямо реагируют друг с другом молекулы увеличиваюшегося размера с образованием коллоидных мицелл. Для органической химии такой характер укрупнения менее интеоесен. [c.377]

Как уже указывалось, степень гидролиза или деструкции белков может контролироваться несколькими методами [41]. Вероятно, наиболее общей является реакция, основанная на взаимодействии а-аминокислоты с нингидрином с выделением аммиака, углекислого газа и альдегида и конечным образованием соединения, известного под названием фиолетовая Руэмана , и гидриндантина. Механизм этого превращения одинаков для аминов и иминокислот. При реакции с аминокислотами сначала ибра уется компглекс, характерный для первой ступени расщепления по Штреккеру. Последующий электронный сдвиг делает возможным протекание реакции декарбоксилирования и дегидратации с образованием цвиттернона. Гидролиз цвиттериона и реакция с избытком нингидрина приводят к образованию фиолетовой Руэмана П [c.400]

Высаливанием называется реакция осаждения белков из их растворов солями щелочных металлов Na l, (NH4)2S04 и др. Реакция высаливания обусловлена дегидратацией коллоидных частиц белка с одновременной нейтрализацией заряда. При высаливании белок обычно почти не теряет присущих ему физико-химических и биологических свойств. Он вновь растворяется в воде, и обычно при этом не меняются ферментативные, антигенные, иммунные и другие биологические свойства, т. е. остается нативным. [c.37]

Концентрированные минеральные ки- лоты (кроме Н3РО4) вызывают необратимое осаждение белков из растворов. Это осаждение объясняется как явлениями дегидратации белковых частиц, так и рядом других причин (например, образованием солей из белка и кислот и др.). Избыток минеральной кислоты, за исключением азотной, растворяет выпавший осадок белка. [c.26]

При длительном хранении преципитата антиген — антитело в отсутствие стабилизаторов степень подвижности иминоксильных свободных радикалов резко уменьшалась. "Указанный факт можно связать с возрастающей дегидратацией антител за счет взаилюдей-ствия молекул белка в преципитате. Такая дегидратация носит вторичный характер. [c.173]

Супероксиддисмутаза Гидролиз белков Г идратация — дегидратация СОа кислотноосновная регуляция Метаболизм и окисление глутаминовой кислоты [c.12]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология