Белки ингибиторы

Рис. 12-9. Модель белка-рецептора для стероидного гормона. Как полагают, в неактивном состоянии он связан с ингибиторным белком, который блокирует ДНК-связывающий домен рецептора. Связывание гормона рецептором приводит к отделению белка-ингибитора, и в результате рецептор активируется. Прообразом для этой модели послужил рецептор кортизола (глюкокортикоида), но сходную структуру имеют также рецепторы для эстрогенов, тестостерона, прогестерона, альдостерона, тиреоид-ного гормона, ретиноевой кислоты и витамина D (см. рис. 10-25) вместе все эти белки образуют надсемейство рецепторов стероидных гормонов. В случае рецепторов кортизола и эстрогенов белком-ингибитором

Следует подчеркнуть, что в этом небольшом, казалось бы, химическом процессе - отщепление гексапептида от предшественника-заключено важное биологическое значение, поскольку при этом происходят формирование активного центра и образование трехмерной структуры трипсина, а известно (см. главы 1 и 4), что и белки биологически активны только в своей нативной трехмерной конформации. В том, что трипсин, как и другие протеиназы, вырабатывается в поджелудочной железе в неактивной форме, также имеется определенный физиологический смысл, поскольку в противном случае трипсин мог бы оказывать разрушающее протеолитическое действие не только на клетки самой железы, но и на другие ферменты, синтезируемые в ней (амилаза, липаза и др.). В то же время поджелудочная железа защищает себя еще одним механизмом-синтезом специфического белка ингибитора панкреатического трипсина. Этот ингибитор оказался [c.420]

Овомукоид из яичного белка (ингибитор трипсина) [c.384]

Белки-ингибиторы составляют особую группу белков растений, объединяемых общей способностью образовывать с ферментами устойчивые соединения, комплексы, в составе которых ферменты полностью лишены каталитической активности [75]. Хотя физиологическая роль бел ко в-ингибиторов в растениях до конца не выяснена, анализ литературы позволяет предположить три их основные функции 1) ингибиторы в роли запасных белков 2) ингибиторы в роли регуляторов активности ферментов 3) ингибиторы в роли защитной системы [75, 77, 81]. [c.212]

Содержание ингибиторов амилолитических ферментов в тканях и органах растений колеблется в широких пределах. Больше всего ингибиторов амилаз накапливается у видов семейств бобовых, злаков и чайных. У бобовых и злаков белки-ингибиторы амилаз в основном локализованы в семенах. Меньше их содержится в цветках и проростках растений. [c.215]

Вторая попытка сводится к классификации белков в соответствии с выполняемыми ими функциями. По этой классификации среди белков выделяют следующие группы 1) каталитически активные белки 2) белки-гормоны 3) регуляторные белки 4) защитные белки 5) токсические белки 6) транспортные белки 7) структурные белки 8) сократительные белки 9) рецепторные белки 10) белки-ингибиторы ферментов 11) белки вирусных оболочек 12) белки с иными функциями. [c.82]

Белок-ингибитор тормозит АТФазу медленно и для этого торможения необходим АТФ. Можно было бы думать, что действие белка-ингибитора, так же как и азида или сульфита, опосредовано медленной изомеризацией комплекса Е-АДФ. Специальное исследование, проведенное в нашей группе, показало, что это не так, и белковый ингибитор тормозит АТФазную активность А8-частиц независимо от АДФ. [c.49]

Белки-ингибиторы содержатся не только в семенах, но и в других частях растений - листьях, стеблях, цветках, клубнях и т.д. Распределение ингибиторов внутри растения может существенно различаться у представителей разных видов. В сое ингибиторы трипсина присутствуют в семенах и не были обнаружены в листьях, стеблях, створках стручков у других представителей бобовых ингибиторы распределяются равномерно по всем частям растения [74, 90, 103]. [c.213]

Белки-ингибиторы локализованы в алейроновых зернах, ядрах, хлоропластах и митохондриях. [c.213]

В естественных условиях воспалительная реакция блокируется особыми белками на поверхности клеток, выстилающих стенки кровеносных сосудов. Эти белки — ингибиторы комплемента видоспецифичны. Было высказано предположение, что если бы животное-донор несло один или несколько генов человеческого белка, ингибирующего комплемент, то пересаженный орган был бы защищен от первичной воспалительной реакции. С этой целью были получены трансгенные свиньи, несущие различные человеческие гены ингибитора комплемента. Клетки одного из этих животных оказались соверщенно нечувствительными к компонентам системы каскада комплемента. Предваритель- [c.436]

По механизму действия антибиотики можно разделить на 4 основных типа ингибиторы синтеза бактериальной клеточной стенки, ингибиторы матричного (рибосомального) синтеза белка, ингибиторы синтеза нуклеиновых кислот и ингибиторы функционирования цитоплазматической мембраны. [c.724]

Авторы использовали уточненную кристаллическую структуру небольшого белка (ингибитора трипсина) как систему, на которой можно испытать методы анализа структуры растворителя вблизи поверхности белка в терминах 6— 12-схемы и электростатических потенциалов. [c.218]

Повреждение мембран нормальных клеток собственного организма комплементом, активированным по классическому пути, предотвращается тем, что для активации С1 нужны связанные антитела. Альтернативный путь, однако, активируется фрагментом СЗЬ, который может связаться с любой мембраной и, как уже говорилось, с небольшой скоростью образуется спонтанно. Поэтому необходимы специальные механизмы защиты собственных нормальных клеток от такого рода атаки. В отличие от больших скоплений СЗЬ, формирующихся по классическому пути, большая часть спонтанно образующегося СЗЬ связывается с мембранами в виде одиночных молекул. Здесь они быстро инактивируются специфическим белком-ингибитором - фактором П, который конкурирует с фактором В за связывающий участок на СЗЬ СЗЬ, связанный с микробными мембранами, защищен от этого ингибиторного белка (механизм защиты неизвестен) полисахаридами клеточной стенки микробов. Поэтому такие молекулы СЗЬ могут связывать фактор В и таким образом активировать альтернативный нуть. [c.257]

Поскольку каскад комплемента действует как усилитель и может приводить к разрушению клеток, необходимо, чтобы ключевые активные компоненты инактивировались вскоре после их появления и атака не распространялась на близлежащие клетки собственного организма. Это достигается по меньшей мере двумя способами. Прежде всего, специфические белки-ингибиторы, содержащиеся в крови, останавливают каскад путем связывания или расщепления определенных компонентов, стоит им только активироваться в результате протеолиза. Например, некоторые белки-ингибиторы присоединяются к активированным компонентам комплекса С1 и прекращают их действие, в го время как другие расщепляют и тем самым инактивируют СЗЬ. Без этих ингибиторов весь сывороточный СЗ мог бы быть израсходован из-за положительной обратной связи в цепи реакций альтернативного пути. [c.258]

ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКА-ИНГИБИТОРА сАМР-ЗАВИСИМОЙ ПРОТЕИНКИНАЗОЙ [c.274]

Г. Изменив конформацию активного центра. Д. С помощью белков-ингибиторов. [c.55]

B. Присоединения белков-ингибиторов. [c.110]

Биоспецифическая хроматография применяется для очистки ферментов, так как она позволяв извлекать ферменты из сложных смесей в одну стадию с высокой степенью очистки и с большим выходом. В последнее время в качестве адсорбентов-носителей в биоспецифической хроматографии находят применение как макропористые неорганические адсорбенты (силикагели, силохромы, пористые стекла), так и макропористые органические сшитые сополимеры, например макропористые сополимеры глицидилме-такрилата с этилендиметакрилатом типа сферой (см. лекцию 6) со сферическими зернами разных размеров. Эти адсорбенты-носители обладают разной удельной поверхностью и крупными порами разных размеров. На рис. 18.10 представлен пример биоспецифической хроматографии химотрипсина на сфероне с иммобилизованным химической прививкой белком — ингибитором трипсина (являющегося также ингибитором химотрипсина). Из колонны, заполненной обычным макропористым сфероном без иммобилизованного ингибитора, химотрипсин выходит вместе с остальными белками, а из колонны, заполненной сфероном с привитым ингибитором, сопутствующие белки выходят приблизительно за то же время, а химотрипсин прочно удерживается. Это позволяет отделить [c.342]

Связывание с фосфорилированным белком-ингибитором подавляет активность фосфопротеинфосфатазы [c.274]

Второй эффект Т-антигена заключается в том, что он запускает репликацию вирусного генома и тем самым резко увеличивает число матриц ( дозу гена ), с которых происходит считывание мРНК. Возможно, что увеличение числа молекул вирусной ДНК в клетке — одна из важных причин стимуляции транскрипции поздних генов. Дело в том, что на ранней стадии считывание этих генов угнетено в результате присоединения особого клеточного белка к повтору длиной 21 п. н. Количество этого белка-ингибитора в клетке весьма ограничено. Поэтому после начала репликации вирусного генома этот белок оказывается в дефиците и значительная доля молекул вирусной ДНК остается свободной от ингибитора. [c.301]

Существенной для Т. является способность сорбировать положительно заряженные соед. и нек-рые белки (ингибиторы). В этом случае Т. теряет каталитич. активность. Последнее существенно в физиол. отношении, т.к. взаимод. с белковым панкреатич. ингибитором исключает активацию профермента непосредственно в поджелудочной железе и его автолиз. [c.639]

Ингибиторы трипсина обнаруживаются ири электрофорезе белков плазмы крови в зоне 0 - и а,-глобулинов они способны ингибировать трипсин и другие протеолитические ферменты. В норме содержание этих белков составляет 2,0—2,5 г/л, но ири воспалительных процессах в организме, беременности и ряде других состояний содержание белков-ингибиторов иротеолитических ферментов увеличивается. [c.577]

Домаш В.И. Участие белков-ингибиторов протеиназ в регуляции клеточного метаболизма//Тез. докл. 3 Съезда Всерос. о-ва физио.п. раст-Са и кт-Петербург 1993.-Вып. 1. -С.96. [c.244]

Ю.13. Теплота денатурации (или разворачивания) АЯ° белка, ингибитора трипсина из соевых бобов, равна 57 ккал/моль. Процесс денатурации идет самопроизвольно при 50 °С. Определите величину Д5° денатурации при этих условиях и объясните ее на основании поведения молекул. Дайте по возможности количественное объяснение. [См. Kunitz М., J. Gen. Physiol., 32, 257 (1948).] [c.408]

Овомукойд из яичного белка (ингибитор трипсина из яичного белка) [c.401]

I находится под контролем двух термостабильных белков-ингибиторов. Ингибитор 1 фосфорилируется сАМР-зависимой протеинкиназой ингибитор 2, являющийся, по-видимому, субъединицей неактивной фосфатазы, также подвергается фосфорилированию—предположительно киназой-3 гликогенсинта-зы. Фосфорилирование обоих ингибиторов ведет к активации фосфатазы. Действие ряда фосфатаз направлено на некоторые специфические остатки так, существуют фосфатазы, отщепляющие фосфат от фосфорилированных остатков тирозина. [c.166]

В качестве примера приведем результаты моделирования внутренней динамики белка-ингибитора трипсина (ИТ) панкреатической железы, молекула которого содержит 454 тяжелых атома. Оказалось, что реальные флуктуации положений атомов в белке по отношению к усредненной во времени структуре составляют для а-углеродных 0,6 А и 0,75 А для всех остальных атомов. Наблюдаются также флуктуации в значениях двугранных углов ф и / вращения в пептидной цепи в пределах 10-20° и для угла со в пределах 7-9°. Эти флуктуации положений быстро затухают в течение 1-2 пс. Однако имеются и долгоживущие, до 20 пс, флуктуации в положении а-углеродных атомов, которые, по-видимому, отражают конформационные переходы в белке. Регулярность флуктуационных движений нарушается тем значительнее, чем чаще атомная группа испытывает столкновения с другими атомами своего микроокружения. В пределах общего широкого конформационного минимума в белке совершаются спонтанные переходы из одного микросостояния в другое за счет тепловой энергии, например, вращение ароматического кольца тирозина в молекуле ИТ. Моделирование на ЭВМ этого процесса показало, что сам переход через потенциальный барьер происходит самопроизвольно, а не за счет сильных активационных соударений с атомами микроокружения кольца. Кольцо тирозина пересекает барьер за время 1 ПС по определенной траектории, а толчки микроокружения только стремятся "отвести" кольцо от барьера и "сбить" его с естественной траектории спонтанного перехода. Флуктуации положений отдельных атомов в белке коррелируют друг с другом, что может привести к большим по масштабу структурным сдвигам и конформационным перестройкам. Флуктуационные "дрожания" атомов создают условия и предпосылки для функционально направленных конформационных переходов в белках. Мы еще пока далеки от построения детальной картины динамики белка. Однако уже сейчас можно сделать некоторые общие выводы, основанные на сопоставлении теоретических и экспериментальных результатов по внутримолекулярной подвижности и ее роли в функциональной активности белка. Атомные группы в белке испытывают на себе действие различных сил (кулоновские, ван-дер-ваальсовы взаимодействия), а также случайных "тепловых" толчков со стороны соседних групп. Кроме того, они могут участвовать и в нормальных ко- [c.115]

Протеиназа La играет важную роль в координации процессов репликации ДНК и деления клетки. Она контролирует стабильность белка-ингибитора клеточного деления — продукта гена sulA, который индуцируется при воздействиях, подавляющих синтез ДНК и вызывающих SOS-реакцию (см. ниже). Время полураспада этого белка в клетках штаммов дикого типа составляет 1,2 мин, а в клетках мутантов Lon — 19 мин. Таким образом, кроме общего гидролиза аномальных белков протеиназа La может осуществлять специфическую деградацию некоторых нативных клеточных белков. [c.54]

Белки—ингибиторы ферментов. Вещества белковой природы составляют самую многочисленную группу ингибиторов ферментов, причем наиболее изучены из ее состава белки, ингибирующие активность протеаз. Белковые ингибиторы образуют с протеолитическими ферментами стойкие при физиологических условиях комплексы, в составе которых фермент полностью или частично теряет свою активность. Так как константы диссоциации этих комплексов лежат в пределах 10 —10 моль, они действительно отличаются высокой прочностью, а ингибиторы, входяпще в их состав,— большой мощностью действия. [c.93]

Вьщелено и изучено несколько десятков белковых ингибиторов, подавляющих активность трипсина, химотрипсина, карбоксипептидазы, калликре-ина, эластазы, плазмина и других протеолитических ферментов. Многие из них получены в гомогенном кристаллическом состоянии. Молекулярные массы ингибиторов белковой природы колеблются от нескольких тысяч до нескольких сотен тысяч, но в основном они представлены белками с молекулярными массами около 6000 Да. Многие из белков—ингибиторов ферментов—являются гликопротеинами. Гхервичная структура нескольких [c.93]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология