Белки солевое растворение и высаливание

Растворение белков, так же как и их высаливание, зависит от природы примененных солей. Основную роль играет валентность ионов, действие которых измеряется как произведение концентрации иона (/с) на квадрат его валентности (в ), т. е. как к.в . Ввиду наличия в солевых растворах нескольких ионов их действие выражается в виде суммарного эффекта всех имеющихся ионов. Половина этой суммы называется ионной силой раствора. Часто действие различных солей необходимо сравнивать не при одинаковой концентрации, а при одинаковой ионной силе. [c.16]

Потенциальная энергия притяжения между ионом и постоянным диполем обратно пропорциональна квадрату расстояния между ними для иона и индуцированного диполя она обратно пропорциональна четвертой степени расстояния и поэтому с увеличением расстояния уменьшается гораздо быстрее. Ион-диполь-ные взаимодействия играют важную роль во многих биологических системах. Например, в растворе при pH 7 аминокислоты существуют в виде биполярных ионов, взаимодействующих с ионами буфера и неорганических солей. Электростатика этих взаимодействий достаточно подробно рассматривается в монографии Эдсалла и Ваймана, которая указана в приводимом в конце главы списке рекомендуемой литературы. Наличие ион-дипольных взаимодействий приводит также к высаливанию белков или к их солевому растворению, о чем будет идти речь в гл. 4. [c.20]

Большое значение для растворимости белка имеет концентрация электролита. Белки с ярко выраженным асимметрическим распределением заряда, как, например, сывороточные глобулины, требуют для растворения или стабилизации раствора определенной концентрации соли. Этот солевой эффект основан на снижении ассоциации или агрегапии белковых молекул, вызванном присоединением низко молекулярных противоионов. Результатом являются повышенная гидратация и улучшение растворимости белка, его реассоциация при этом затруднена. Высаливание, ведущее к осаждению белка, основано на понижении гидратации белка за счет гидратации ионами электролита. Так как для различных белков необходима различная высаживающая концентрация электролита, высаливание относится к важным и удобным методам грубого фракционирования белков. [c.358]

Физико-химические и иммунологические исследования дали большое количество данных, свидетельствующих о том, что глобулярные белки имеют жесткую структуру, остающуюся неизменной при высаливании белков, их кристаллизации и растворении. Белки являются единственными соединениями этого рода. Каучук, крахмал и многие синтетические макромолекулы меняют расположение цепей при растворении и в связи с этим теряют ту специфическую структуру, которая присуща им в твердом состоянии. Развернутые цепи молекул этих соединений в растворе могут образовывать бесчисленное количество сочетаний с одинаковыми энергетическими уровнями, в связи с чем они не обнаруживают никакой специфичности. Специфичность белков связана с сохранением ими внутренней структуры, а последняя, в свою очередь, обусловлена наличием перекрестных связей между свернутыми пептидными цепями. В предыдущих разделах было указано на три типа этих связей 1) дисульфидные мостики, образованные цистином 2) солевые мостики, образованные карбоксильными группами аспарагиновой и глутаминовой кислот и аминогруппами лизина или гуанидиновыми группами аргинина 3) водородные связи между пептидными группировками и полярными группами аминокислот. [c.166]

Несостоятельность этой классификации видна из того, что некоторые белки, например мышечный белок актин, могут находиться и в глобулярной и в фибриллярной форме. Молекулярный вес белков колеблется в широких пределах, от 10 до нескольких миллионов. Однако большинство растворимых белков имеет молекулярный вес порядка 10 они, как правило, имеют форму шара или эллипсоида размером от 15 до 60 А. Белки с молекулярным весом порядка 10 содержат около 800 аминокислотных остатков, причем длина каладого аминокислотного остатка развернутой пептидной цепи составляет примерно 3,6 А. Следовательно, в соответствии с указанными выше размерами пептидная цепь в глобулярных белках должна быть каким-то образом свернута или скручена. В таком виде белки сохраняют какую-то внутреннюю структуру и имеют ярко выраженную видовую, специфичность, которая сохраняется и после их растворения в водно-солевых растворах, а также после высаливания их из растворов сульфатом натрия или сульфатом аммония. Способность белков сохранять пространственную структуру имеет чрезвычайно важное биологическое значение, так как она лежит в основе их ферментных, гормональных и иммунохимических свойств. [c.38]