Белки взаимодействие

Наконец, следует указать на своеобразие радикалов, которые являются полифункциональными, несущими свободные МН,-, СООН-, ОН-, 8Н-группы и, как было указано, определяют структуру (пространственную) и многообразие функций молекул белка. Взаимодействуя с окружающими молекулами растворителя (Н,0), функциональные группы (в частности, КН,- и СООН-группы) ионизируются, что приводит к образованию анионных и катионных центров белковой молекулы. В зависимости от соотношения ионов молекулы белка получают суммарный положительный (+) или отрицательный (—) заряд с определенным значением изоэлектрической точки. [c.52]

В активных центрах ферментов в рамках относительно жесткой третичной структуры белка взаимодействующие функциональные группы уже в исходном состоянии реакции в гораздо большей степени сближены и сориентированы, чем в большинстве неферментативных внутримолекулярных процессов. [c.66]

Рибосомальные РНК составляют примерно 657о сухого веса рибосом, белки — 35%. Эти РНК разделяются на 3 класса 23—28 S, м. м. 1 10" 1G—18 S, м. м. < 1 10, и низкомолекулярные РНК—5S, м. м. 40000. Вероятно, молекулы белка взаимодействуют с неспирализованными участками рРНК, рибонук-леопротеидный комплекс сворачивается в компактную структуру рибосомной субъединицы. Б 70 S-рибосоме содержится примерно 65 полипептидных цепей со средней молекулярной массой 65 000. Б 30 S-частицах имеется 19—20 сортов белков, в 50 S-частицах их более 50. [c.272]

Относительно первой группы ( 1 - 7 в Табл.2) достоверно известно, что данные белки взаимодействуют с ДНК(РНК) I 8]. [c.256]

Нуклеиново-белковые взаимод. в Н. бывают специфическими, когда белок связан с участком нуклеиновой к-ты строго определенной нуклеотидной последовательности (такие взаимод. наз, также нуклеиново-белковым узнаванием), и неспецифическими, когда с белком взаимодействует любая нуклеотидная последовательность. Специфические нуклеиново-белковые взаимод. лежат в основе обнаруженной для нек-рых Н. (напр., рибосом, вируса табачной мозаики) способности к самосборке, когда структура природного Н. может быть полностью реконструирована из его отдельных компонентов-нуклеиновых к-т и белков. Процесс образования Н. всегда сопровождается сильными изменениями конформации нуклеиновых к-т, а иногда и белков, причем в составе Н. нуклеиновая к-та имеет, как правило, существенно более компактную структуру, чем в изолир. виде. [c.304]

Сопряжена ли интеркаляция плоских молекул в цепи нуклеиновых кислот с какой-либо биохимической функцией По-видимому, да. Например, в белках, взаимодействующих с нуклеиновыми кислотами, ароматические кольца боковых цепей аминокислот могут встраиваться между плоскостями оснований в спиральной структуре ДНК наподобие закладок внутри книги [85, 86]. Изменения в плотности супервитков, вызванные интеркаляцией или изменением ионного окружения, могут играть роль в соблюдении нужной последовательности во взаимодействии ДНК с внутриклеточными ферментными системами. [c.142]

Характер связей между белками и липидами отражается на переходе от геля к жидкому кристаллу у молекул липидов [82]. Так, белки, взаимодействующие в основном через посредство гидрофобных связей, вызывают уменьшение энтальпии перехода, пропорциональное концентрации белков. В этом случае определенное число молекул липидов больше не участ- [c.311]

Наоборот, белки, взаимодействующие с липидами исключительно через посредство ионных связей, сильно увеличивают энтальпию перехода благодаря стабилизации липидного бимолекулярного слоя. Наконец, третья категория белков, которые соединены с мембранами преимущественно через ионные связи, но которые легко проникают через липидный бимолекулярный слой, заметно снижает энтальпию перехода. [c.312]

Другие рибосомные белки, взаимодействующие с рибосомной РНК, Требуют для образования достаточно прочных комплексов с ней также и присутствия хотя бы одного или нескольких сердцевинных РНК-связывающих белков. Здесь возможны два случая либо соб- [c.101]

Белки, взаимодействующие с малыми молекулами 556 [c.9]

Белки, взаимодействующие с другими белками 562 [c.9]

Белки, взаимодействующие с нуклеиновыми кислотами 567 [c.9]

БЕЛКИ, ВЗАИМОДЕЙСТВУЮЩИЕ С МАЛЫМИ МОЛЕКУЛАМИ [c.556]

БЕЛКИ, ВЗАИМОДЕЙСТВУЮЩИЕ С ДРУГИМИ БЕЛКАМИ [c.562]

Рис, 3.9. Асимметрия биологических мембран. Вклад белков в такую асимметрию показан на примере гликофорина мембраны эритроцитов. Гидрофильная часть аминокислотной последовательности белка взаимодействует с водным окружением мембраны, а гидрофобная часть, по-видимому, в спиральной конформации пронизывает мембрану. На схеме аминокислатной последовательности гидрофобная часть молекул выделена черными кружками остатки, содержащие углеводные цепи, помечены символом СНО. (Воспроизводится.-с разрешения Annual Reviews In .) [12]. [c.81]

БЕЛКИ, ВЗАИМОДЕЙСТВУЮЩИЕ С НУКЛЕИНОВЫМИ КИСЛОТАМИ [c.567]

Для реализации биологических процессов спирали молекул белка, взаимодействуя друг с другом за счет межмолекулярных Н-связей, дисульфид- [c.722]

Белки взаимодействуют с мембранным бислоем, в результате чего они либо ассоциируются с поверхностью мембраны — периферические белки, либо пересекают бислой один или несколько раз, прочно интегрируясь в него,— это интегральные белки. Интеграция оказывается возможной, если в первичной структуре белка имеются достаточно протяженные участки, содержащие гидрофобные аминокислотные последовательности. В таком случае белковые молекулы способны самопроизвольно встраиваться в бислой. При ассоциации рибосом с мембранными структурами встраивание гидрофобных белков в мембрану осуществляется синхронно с их синтезом при участии специальных механизмов, потребляющих энергию АТФ. [c.301]

При переходе от молекулярных систем к надмолекулярным структурам живых клеток и организмов мы встречаемся со специфическими проблемами физики конденсированных сред. Биологические мембраны, сократительные системы, любые клеточные структуры имеют высоко специализированное гетерогенное строение. Во всех функциональных надмолекулярных структурах определяющую роль играют белки, взаимодействующие с другими органическими молекулами (например, с липидами в мембранах) и с различными ионами, начиная с малых ионов щелочных и щелочноземельных металлов. В гетерогенных надмолекулярных системах реализуется специальное динамическое поведение, ответственное в конечном счете за важнейшие явления жизнедеятельности. Это поведение определяется особым состоянием биологических надмолекулярных систем. Мембраны имеют жидкое или жидкокристаллическое строение, белки плавают в липидном море . Сократительные белковые системы, ответственные за превращение химической энергии (запасенной преимущественно в АТФ) в механическую работу, т. е. системы механохимические, построены из различных фибриллярных белков, взаимодействующих друг с другом. Естественно, что внутримолекулярная и молекулярная подвижность, т. е. конформацион-ные движения, играют главную роль в динамике надмолекулярных структур. В конечном счете электронно-конформационные или ионно-конформационные взаимодействия лежат в основе всей клеточной динамики. [c.611]

Большинство белков амфотерны. Белки взаимодействуют и с кислотами, и -со щелочами подобно аминокислотам, остатки которых входят в состав молекул белков, образуя солеобразные соединения. [c.256]

Все а-аминокислоты, взаимодействуя с нингидрином, образуют продукты, окрашенные в синий или фиолетовый цвет. Эту реакцию дают также и белки. Взаимодействие аминокислот с нингидрином может быть рассмотрено на примере гликокола [c.32]

По современным представлениям ртуть и, особенно, ртутноорганические соединения относятся к ферментным яДам, которые, попадая в кровь и ткани даже в ничтожных количествах, проявляют там свое отравляющее действие. Токсичность ферментных ядов обусловлена их взаимодействием с тиоловыми сульфгидрильными группами (SH) клеточных протеинов. В результате такого взаимодействия нарушается активность основных ферментов, для нормального функционирования которых необходимо наличие свободных сульфгидрильных групп. Пары ртути, попадая в кровь, циркулируют вначале в организме в виде атомной ртути, но затем ртуть подвергается ферментативному окислению и вступает в соединения с молекулами белка, взаимодействуя прежде всего с сульфгидрильными группами этих молекул. Если концентрация ионов ртути в организме оказывается сравнительно большой, то ртуть вступает также в реакцию с аминными и карбоксильными группами белков ткани. Это приводит к образованию относительно прочных металлопротеидов, представляющих собою комплексные соединения ртути с белковыми молекулами. Ионы ртути поражают в первую очередь многочисленные ферменты, и прежде всего тиоловые энзимы, играющие в живом организме основную роль в обмене веществ, вследствие чего нарушаются многие функции, особенно центральной нервной системы. Поэтому при ртутной интоксикации нарушения нервной системы [c.250]

Изучение металлоферментов важно для дальнейшего проникновения в физику ферментативного катализа. Область белка, взаимодействующая с ионом металла в активном центре, представляет собой полидентатный лиганд, образуя несколько координационных связей с металлом. Это справедливо для кофакторов — ионов металлов, но не для простетической группы гема в НЬ и МЬ, в которой такая связь одна. Благодаря мягкости -электронной оболочки, ее большей деформируемости, чем з- и р-обо-лочки, она приобретает напряженное, энтатическое состояние в активном центре (Уильямс и Валли). Это проявляется в от личии электронных свойств переходных металлов в ферментах от этих свойств в модельных низкомолекулярных соединениях. Разнятся спектры ЭПР, спектры поглощения и т. д. [c.218]

Известно, что в мейозе и в митозе хромосомы упорядоченно расходятся по дочерним клеткам с помощью аппарата веретена, микротрубочки которого обеспечивают растягивание дочерних хромосом или гомологов к разным полюсам. Микротрубочки веретена прикрепляются к специальному участку хромосомы — кинетохору. Это белковый комплекс, который собирается на специализированной последовательности хромосомной Ц.НК — центромере. Молекулярные основы функционирования кинетохора пока не ясны. Методы молекулярного клонирования позволили выделить центромеры хромосом дрожжей. Вставление этих последовательностей в способные реплицироваться молекулы ДНК обеспечивает правильную сегрегацию последних в митозе у дрожжей. В случае дрожжей-сахаромицетов центромеры оказались сравнительно короткими (100—200 п. н.) сегментами ДНК. Центромеры делящихся дрожжей значительно больше (несколько тысяч п. н.) и, видимо, напоминают своим строением центромеры высших эукариот. Механизм упорядоченной сегрегации хромосом эукариот станет понятен, когда выяснится, как связанные с центромерой кинетохорные белки взаимодействуют с аппаратом веретена. [c.72]

Молекулярные механизмы, с помощью которых описанные элементы промотора регулируют транскрипцию, еще не выяснены, но несомненно, что активность промоторных элементов обусловлена связыванием с определенными белковыми факторами, обеспечивающими точную и эффективную транскрипцию генов РНК-полимеразой П. Выделены разные белки, взаимодействующие с разными участками промотора, содержащими ТАТА, ССААТ или G -мотивг. По-видимому, существует несколько белков, способных связываться с мотивом ССААТ , среди них — гетеродимер, состоящий из разных субъединиц. Белок, узнающий G -мотив , связывается с участком ДНК, включающим 18—20 п. н., в центре которого находится G -элемент. Эффективность промотора, по крайней мере частично, определяется эффективностью отдельного элемента ( мотива ) в составе промотора, числом этих элементов и их взаимным расположением. Эти элементы, вероятно, функционируют в зависимости от ближайшего нуклеотидного окружения. Замены близлежащих нуклеотидов могут сильно сказываться на эффективности действия элемента. Так, например, замены выделенных жирным шрифтом нуклеотидов в окружении G -мотива (GGGG GGGG ) могут снижать активность промотора, тогда как замена первого G на Т вполне допустима. Если область промотора содержит как G , так и СААТ-элементы, то разные белковые факторы транскрипции, взаимодействующие с ними, могут согласованно активировать транскрипцию. [c.199]

Различия в структуре спейсеров у близких видов очень велики, оэто.му спейсеры рассматривались как функционально нейтральные. Обнаружение важных регуляторных элементов в составе спей- ера позволило поставить под сомнение общее представление о то.м, что в процессе эволюции быстро меняются те районы ДНК, которые (функционально нейтральны. Напротив, можно предполагать, что здесь осуществлялась сравнитетьно быстрая совместная эволюция ( коэволюция ) функционально важных участков ДНК спейсера и белков, взаимодействующих с ни.ми. [c.209]

Кислый аминополисахарид гепарин [М> 10 ООО) известен в качестве антикоагулянта крови. Кроме того, он применяется в биохимии как ингибитор рибонуклеаз. Это его качество, по-видимому-отражает некоторое сходство полимера, содержащего две-три суль, фогруппы на каждую дисахаридную структурную единицу, с РНК-Две эти особенности определили использование гепарина в качеств, лиганда для аффинной хроматографии факторов коагуляции крове и (особенно широко) для очистки белков, взаимодействующих и нуклеиновыми кислотами (полимераз, обратной транскриптазы, рес стриктаз, факторов инициации и элонгации белкового синтеза и др.). Кроме того, иммобилизованный гепарин связывает липопротеид-липазы и некоторые липопротеиды. Гепарин-агароза выпускается всеми упомянутыми фирмами-поставщиками аффинных сорбентов, кроме Bio-Rad . [c.370]

РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ (от лат. regulo-привожу в порядок, налаживаю), группа белков, участвующих в регуляции разл. биохим. процессов. Важная группа Р. б., к-рым посвящена эта статья,-белки, взаимодействующие с ДНК и управляющие экспрессией генов (выражение гена в признаках и св-вах организма). Подавляющее большинство таких Р. б. функционирует на уровне транскрипции (синтез матричных РНК, или мРНК, на ДНК-матрице) и отвечает за активацию или репрессию (подавление) синтеза мРНК (соотв. белки-активаторы и белки-репрессоры). [c.217]

Определение трехмерной структуры кристаллической нуклеазы показывает, что большинство кислотных и основных боковых групп белка взаимодействует друг с другом, образуя кластеры водородных связей. Столь же интересно распределение водородных связей между ферментом и 5 -фосфатной группой специфического ингибитора — дезокситими- [c.124]

Кроме того, текучесть алифатических цепей может играть роль в формировании гидрофобных связей. Так, в интервале температур перехода из состояния геля в состояние жидкост-но-кристаллическое происходит латеральное разделение в мембранах и белки взаимодействуют преимущественно с жидкостнокристаллическими зонами [43]. [c.311]

С другой стороны, на мембране эндоплазматического ретикулума эукариотических клеток имется специальный рецептор, воспринимающий сигналузнающую частицу в комплексе с рибосомой. Рецептор оказался белком с молекулярной массой 72000 дальтон, частично погруженным в мембрану, в то время как основной его домен обращен в цитоплазму и служит непосредственным причалом для сигналузнающей частицы. Он получил название причального белка . Взаимодействие ассоциированной с рибосомой сигналузнающей частицы с причальным белком мембраны снимает запрет с элонгации синтез пептида возобновляется. Теперь, однако, растущий пептид торчит уже не в водную фазу, а непосредственно в мембрану дальнейшая элонгация приводит к его погружению и вхождению в мембрану прямо из рибосомы, минуя водное окружение цитоплазмы. Происходит так называемая ко-трансляционная транслокация полипептида через мембрану. Более детальные механизмы вхождения полипептида в мембрану и, в случае секреторных белков, его прохождения через нее не известны. [c.283]

Однако биологические молекулы не могли бы функциониро вать и жизнь в известных нам формах не существовала бы, если бы помимо сильных взаимодействий внутри биологических молекул и между ними не действовали бы невалентные, нехимические, слабые силы. Клетки п их органоиды — гетерогенные системы, существование и функционирование которых определяются межмолекулярными взаимодействиями невалентного характера. Исполнители почти всех молекулярных функций в клетках — белки — взаимодействуют с липидами и углеводами, с нуклеиновыми кислотами и с малыми молекулами. Взаимодействия эти преимущественно слабые, так как сильные взаимодействия создавали бы слишком жесткие и устойчивые структуры, лишенные молекулярной подвижности, необходимой для выполнения <5пологическими молекулами их разнообразных задач, включающих тонкую регуляцию химических реакции, компартментацию, установление градиентов концентрации. Перечислим виды сла-<5ых взаимодействий в биологических системах и охарактеризуем их. [c.55]

ОНИ влияют на скорость транскрипции независимо от локализации в опероне. Белки, взаимодействующие с энхансерами, называются энхансерными элементами, расположенными на расстоянии 1000—2000 пар оснований от региона промотора. Эти белковые факторы способны воздействовать на инициацию транскрипции благодаря образованию ДНК-петли, что приводит к пространственному сближению энхансерных элементов и, например, белков ТАТА (рис. 29.7). [c.474]

Применение вычислительных методов длительное время также не давало существенно лучших результатов даже и после установления того фундаментального факта, что процессы формирования белков являются обратимыми. Постулат о том, что собственно последовательность аминокислот в белке лежит в основе определения его пространственной структуры, а результирующая конформация белка в целом должна соответствовать минимуму свободной потенциальной энергии, не облегчил в заметной мере вычислительную задачу. Неизмеримые трудности состоят в том, что вследствие огромных размеров молекул белков имеется астрономически большое число их возможных конформаций. Поэтому потребовались бы многие годы компьютерного времени, чтобы сравнить их энергии. Решение вычислительной задачи стало возможным с разработкой программы LINUS. Эта программа основана на гипотезе иерархической конденсации . Согласно этой гипотезе, соседние участки цепи белка взаимодействуют во время ее складывания и образуют локальные фрагменты, которые затем ассоциируют в более крупные структуры. Процесс продолжается в иттерационном режиме до формирования конечной третичной структуры. Фундаментальное отличие программы LINUS от предшествующих программ заключается в том, что, согласно гипотезе иерархической конденсации , сложенный белок необязательно достигает состояния глобального минимума энергии (самое низкое из возможных состояний энергии), а оказывается в состоянии локального минимума (самое низкое из достижимых состояний энергии). Применение указанной программы позволяет объективно предсказывать и вторичную, и третичную структуру белка. [c.532]

Возможность препаративно разделять сывороточные белки при помощи гель-хроматографии на сильно набухающих в воде гелях послужила стимулом для интенсивных исследований в этой области химии белков. На фиг. 31 было показано, как примерно протекает фракционирование сыворотки на сефадексе G-200. Аналогично выглядят кривые выхода, приводимые в большинстве работ (см. литературу, приложение VII). Важной областью применения гель-фильтрации является удаление избытка реагента при получении флуоресцирующих белков взаимодействием с флуорес-цеин-изотиоцианатом (см. литературу к гл. IV, приложение I). Хорошо известно, что многие лекарственные препараты н некоторые металлы образуют комплексы [c.217]

Отдельные молекулы белков взаимодействуют друг с другом, образуя водородные связи, причем цепи свертываются в виде спиралей. В так называемых фибрилярных белках отдельные цепи более растянуты. Глобулярные белки характеризуются более компактной упаковкой цепей. [c.339]

Относительно легко удается установить, каким аминокислотам принадлежит свободная аминогруппа (Н-концевые аминокислоты) и каким — свободная карбоксильная группа (С-концевые аминокислоты). К-концевая аминокислота в белке, взаимодействуя при определенных условиях с динитрофторбензолом, дает довольно прочное соединение, которое не разрушается при гидролизе белка и выделяется в виде динитрофе-нилпроизводного этой аминокислоты, в то время как остальные аминокислоты выделяются при гидролизе в свободном виде (Сангер). Если при обработке динитрофторбензолом образуются динитрофеннлпроизводные нескольких аминокислот, то отсюда следует, что в данном белке имеется несколько различных полипептидных цепей, содержащих различные концевые аминокислоты. [c.40]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология