Урацил, разрушение

При кипячении РНК в слабой кислоте происходит гидролиз пуриновых нуклеотидов с освобождением легко изолируемых аденина и гуанина, а также рибозы и фосфорной кислоты. Пиримидиновые нуклеотиды более устойчивы к гидролизу для их разрушения с освобождением цитозина и урацила пиримидиновые нуклеотиды необходимо нагревать с кислотой в автоклаве или в запаянной пробирке [33]. В течение этого процесса цитозин обычно дезаминируется до урацила. [c.26]

Данные по периодатному окислению псевдоуридин-З -фосфата и уридин-2 (3 )-фосфата приведены в табл. 11.1. При pH 7,5 урацил-5-карбоновая кислота является единственным продуктом окисления псевдоуридин-З -фосфата, поглощающим в ультрафиолетовой области одновременно становится заметным и другой процесс — разрушение соединения с потерей характерного поглощения в УФ-области спектра. Образующиеся при этом продукты не идентифицированы, и механизм реакции остается неясным (см. также ). [c.611]

В результате этой реакции аденин превращается в гипоксантин, гуанин в ксантин и цитозин в урацил. Последнее превращение особенно важно, поскольку при этом оба основания, как исходное, так и получающееся в результате превращения, могут естественным образом входить в состав РНК. Если последовательность оснований кодирует последовательность аминокислот, то превращение цитозина в урацил эквивалентно изменению информации. Поскольку, как предполагают, гипоксантин эквивалентен гуанину, его появление также ведет к изменению информации. Образование ксантина приводит либо к разрушению кода, так как он не несет никакой информации, либо к появлению гуанина после репликации. Из более чем ста мутантов, возникающих под действием азотистой кислоты (так называемые нитритные мутанты), примерно одна четвертая часть содержит одну измененную аминокислоту и лишь немногие содержат две измененные аминокислоты в белковой субъединице оболочки вируса. В большинстве же случаев не удается установить каких-либо изменений в белковой части. Этот результат можно понять, если допустить, что часть молекулы РНК вируса кодирует другие белки (ферменты), необходимые для осуществления вирусной инфекции и для репликации. [c.364]

Определению нуклеотидного состава нуклеиновой кислоты тем или иным методом должен предшествовать ее гидролиз. РНК и ДНК можно гидролизовать до входящих в них оснований обработкой 98%-ной муравьиной кислотой при 175° в течение 30 мин или 12 н. хлорной кислотой при 100° в течение 1 час [8, 9]. Ни один из этих методов не является строго количественным, поскольку в первом случае наблюдается низкий выход урацила, а во втором — разрушение части тимина. ДНК можно гидролизовать также обработкой 6 н. НС1 при 120° в течение 2 час, однако при этом теряется часть пуринов [25]. Удовлетворительный гидролиз РНК до смеси пуриновых оснований и пиримидиновых нуклеотидов достигается в результате нагревания с 1 н. соляной кислотой при 100° в течешге 1 час [5]. Количественный гидролиз РНК до нуклеозид-З -фосфатов легко вызвать обработкой 0,3 н. NaOH при 37° в течение 16 час. Следует избегать употребления слишком крепкой щелочи, чтобы не вызвать дезаминирования цитидиловой [c.29]

Легко видеть, что при 255 и 270 ммк вклад в изменение спектра от разрушения пар аденин-урацил и гуанин - цитозин при денатурации одинаков, в результате чего при денатурации изменение оптической плотности тРНК в этих точках не должно зависеть от нуклеотидного состава РНК-Гипохромный эффект при 255 ммк, вызванный разрушением пар оснований, может быть оценен по данным плавления двухспиральных комплексов (поли-А)-(поли-и) и (поли-С) (поли-С). Процентная [c.288]

В случае РНК, содержащей более реакционноспособные (по сравнению с тимином) урацильные ядра, полное разрушение урацила и цитозина в составе полимера происходит значительно скорее. Так, после обработки тРНК безводным гидразином при 50 °С в течение 1 ч или при 37 °С в течение 1,5 ч не удается обнаружить в ее составе ни урацила, ни цитозина. Остатки малореакционноспособных рибозилтимина и 5-рибозилурацила при этом модифицируются, по-видимому, лишь в незначительной степени . [c.465]

У. к. обладают рядом свойств, характерных для уридина (галогенирование, восстановление пиримидинового кольца и др.). При кислотном гидролизе происходит разрыв пирофосфатиой связи в УДФ и УТФ (15 мин. 100°, 1 н. к-та) отщепление фосфата от УМФ затруднено. При жестком кислотном гидролизе происходит разрыв К-гликозидной связи с освобождением урацила и фосфата и разрушением рибозы. Рибоза выделяется кислотным гидролизом после ослабления К-гликозидной связи восстановлением или бромированием пиримидинового кольца. [c.182]

Химич. свойства Ц. к. определяются свойствами цитозина, пентозы II прочностью связп фосфорной к-ты. В щелочных условиях Ц. к. дезаминируется до производных урацила. При кислотном гидролизе легко расщепляется ппрофосфорная связь (15 мин., 1 н. к-та, 100°). Фосфорная к-та прочно связана с пенто-зой при ее гидролитич. отщеплении происходит разрушение пентозы. Цветные реакции на пентозу и выделение пентозы для хроматографирования ироводят после бромировання или восстановления Ц. к. [c.440]

Дезоксирибонуклеиновые кислоты устойчивы в мягких щелочных условиях, но обработка в более жестких условиях, горячей щелочью, дает сложную смесь олигодезоксинуклеотидов [446—448]. Кроме дезаминирования цитозина до урацила, происходит значительное разрушение цитозиновых и адениновых остатков [449, 450]. [c.442]

Роль РНК в процессе синтеза белка была подтверждена опытами, выполненными в начале 60-х годов. Из клеток бактерии E he ri hia oli после ее полного разрушения была получена бесклеточная жидкость, содержащая все необходимые для синтеза белка ферменты, ранее находившиеся в клетке. Эта система способна некоторое время осуществлять синтез белка, затем он замедляется-Если в этот момент добавить РНК, то синтез белка возобновляет-i ся. Из этого непосредственно следует, что РНК участвует в процессе синтеза белка. Установив это, стали добавлять не природную, а синтетическую РНК. Синтез белка продолжался и в этом случае. Когда добавляли синтетическую РНК, содержащую только один нуклеотид, а именно урацил, образовывался пептид, состоящий почти целиком из одной аминокислоты — фенилаланина. [c.397]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология