Белки изменение растворимости при денатурации

Разрушение природной (нативной) макроструктуры белка называется денатурацией. Первичная структура белка при денатурации сохраняется. Денатурация может быть обратимой, так называемая ренатурация, если, она приводит к легко восстанавливаемому изменению в структуре. Необратимая денатурация часто происходит при тепловом воздействии (например свертывание яичного альбумина при варке яиц), У денатурированных белков снижается растворимость, а главное — исчезает биологическая активность. [c.372]

Для денатурации белка необходимо присутствие некоторого минимального количества воды. Безводный белок при нагреваиии не подвергается денатурации. Например, сухой альбумин выдерживает длительное нагревание в струе сухого воздуха при температуре 120° без заметного изменения растворимости его . [c.376]

Наиболее важным для технологии свойством белков является способность их денатурироваться. Под денатурацией понимают внутримолекулярные изменения структуры природного белка, не сопровождающиеся гидролизом первичных связей между составляющими белок аминокислотами. Денатурация белка происходит под влиянием таких технологических факторов, как тепло, органические растворители, внешнее давление при прессовании и измельчении, а также другие неблагоприятные внешние воздействия. Наиболее заметным проявлением денатурации является изменение растворимости белка и его пластических (физикомеханических) свойств. [c.30]

Вслед за денатурацией, обусловливающей потерю частицами гидрофильности, последние коа] улируют и оседают на дно сосуда. Например, при кипячении яичного белка он претерпевает необратимые денатурационные изменения, лишается водной оболочки, теряет растворимость. Меняются и другие его свойства. Денатурированный белок лучше переваривается ферментами желудочно-кишечного тракта человека, чем неизмененный (нативный). [c.184]

Хотя действие излучения не аналогично тепловой денатурации, все же между обоими явлениями имеется тесная связь. Давно известно, что устойчивость белков к денатурации (если последняя характеризуется снижением растворимости белков) понижается под действием ионизирующего излучения [31]. Фрике [79, 80] показал, что относительно малые дозы рентгеновских лучей (33 000 р) не вызывают немедленно заметных изменений свойств яичного альбумина, но они ускоряют тепловую денатурацию. Результаты его работы показывают, что образование разрывов в полипептидных цепях может быть обнаружено только при повышении температуры, когда процесс развертывания специфической белковой структуры происходит с повышенной скоростью. Существование скрытых разрывов подтверждается низкой энергией активации этого процесса. Процесс развертывания сопровождается выигрышем энтропии меньшим, чем [c.229]

Между белками и пептидами трудно провести четкую границу. Согласно одному из возможных способов классификации, белками называют только те соединения, молекулярная масса которых превышает 10 ООО. Классификация может также основываться на различиях в физических свойствах при учете, в частности, гидратации и конформационных отношений. Встречающиеся в природе пептиды имеют сравнительно короткие подвижные цепи, и хотя они гидратируются в водных растворах, этот процесс обратим в то же время в белках содержатся очень длинные цепи, которые могут быть свернуты и изогнуты самыми различными способами. Молекулы воды при этом заполняют промежутки между цепями. При нагревании или под действием органических растворителей солей и т. д. молекулы белка претерпевают более или менее необратимые изменения, называемые денатурацией при этом изменяются как конформационные отношения в цепях, так и степень гидратации. Результатом обычно оказывается понижение растворимости и потеря способности к кристаллизации. [c.115]

Подобная перегруппировка белковой молекулы приводит, не только к потере гидрофильности, но и к изменению ряда других свойств растворимости, реакционной способности и т. п. Происходит так называемая денатурация белка, т. е. такое изменение структуры белка, которое изменяет его биологические свойства. Денатурация обычно сопровождается разрывом некоторых связей в структурах белка, в частности сульфгидрильных. [c.183]

Однако большинство белков не имеет нитевидного или фибриллярного строения. Ферменты, белковые гормоны и все белки крови, за исключением фибриногена, относятся к глобулярным белкам. Они растворимы в воде или солевых растворах, но эта характерная для них способность легко исчезает или ослабевает при относи- тельно небольшом повышении температуры (до 60°) или при небольшом увеличении кислотности. Такое изменение растворимости называется денатурацией . Изучение строения таких измененных белков показало, что они уже больше похожи на фибриллярные белки. При денатурации фермент или гормон обычно утрачиваются характерные для них биологические свойства. В некоторых случаях, если воздействие неблагоприятных условий было не слишком длительным, белку можно вернуть его первоначальные свойства путем восстановления нормальных условий. Тогда белок снова приобретает одновременно и свою характерную растворимость и свои отличительные биологические свойства. [c.73]

Денатурация белков — это необратимые изменения внутренней структуры белковой макромолекулы, разрыв определенных связей между отдельными частями, изменение ее формы, уменьшение молекулярного веса, а следовательно, изменение растворимости н [c.434]

Для денатурации белка необходимо присутствие некоторого минимального содержания воды. Безводный белок при нагревании не подвергается денатурации. Так, сухой альбумин выдерживает нагревание в струе сухого воздуха при температуре 393 К без заметного изменения его растворимости. [c.370]

Для получения растворимых денатурированных субъединиц апо-фермент глицеральдегид-З-фосфатдегидрогеназы из дрожжей в концентрации 2,5—3,5 мг/мл инкубируют в течение 1 ч в 8 М растворе мочевины (за полнотой денатурации следят по изменению активности фермента). Полностью денатурированные субъединицы добавляют к суспензии иммобилизованных мономеров в 8-кратном избытке по отношению к связанному с сефарозой белку. Эту процедуру проводят трижды с 30-минутными интервалами между добавками при постоянном перемешивании и температуре 25° С. Несвязавшийся белок отмывают 0,1 М Ма-фосфатом. Определяют содержание белка и активность в препарате после реассоциации. [c.303]

Внешние проявления денатурации сводятся к потере растворимости, особенно в изоэлектрической точке, повышению вязкости белковых растворов, увеличению количества свободных функциональных 8Н-групп и изменению характера рассеивания рентгеновских лучей. Наиболее характерным признаком денатурации является резкое снижение или полная потеря белком его биологической активности (каталитической, антигенной или гормональной). При денатурации белка, вызванной 8М мочевиной или другим агентом, разрушаются в основном нековалентные связи (в частности, гидрофобные взаимодействия и водородные связи). Дисульфидные связи в присутствии восстанавливающего агента меркаптоэтанола разрываются, в то время как пептидные связи самого остова полипептидной цепи не затрагиваются. В этих условиях развертываются глобулы нативных белковых молекул и образуются случайные и беспорядочные структуры (рис. 1.12). [c.47]

Изменение белков при нагревании. Почти все белки при нагревании коагулируют. Большинство белков свертывается при 50—55 С. При продолжительном нагревании белки денатурируют и переходят в нерастворимое состояние. Кратковременное же нагревание может не привести к свертыванию. Реакция денатурации белка протекает постепенно и ускоряется с повышением температуры. Тепловая денатурация белка связана с изменениями в его молекуле, в результате чего он теряет свои нативные (природные) свойства и растворимость. Быстрее всего белки свертываются и осаждаются в изоэлектрической точке. [c.38]

Глобулярная пространственная структура белков в значительной мере стабилизована гидрофобными взаимодействиями неполярных аминокислотных остатков. Энтальпия перехода из развернутого состояния в свернутое невелика, уменьшение же энтропии при переходе развернутой полипептидной цепи в свернутое компактное состояние компенсируется выигрышем энтропии в результате сокращения контактов неполярный остаток — вода. Процесс денатурации можно рассматривать как изменение окружения неполярных аминокислотных остатков от неводного окружения к водному. При этом резко увеличивается число контактов неполярных боковых групп с молекулами воды, что должно вызывать дополнительное структурирование воды и приводить к возрастанию свободной энергии системы. Возникновение множества случайных межмолекулярных гидрофобных взаимодействий, осуществляющихся при столкновениях денатурированных макромолекул, приводит к снижению свободной энергии системы. В результате протекающих при этом процессов макромолекулы белков частично теряют растворимость и в растворах появляются агрегаты макромолекул, накопление которых обусловливает в дальнейшем возникновение прочных объемных дисперсных структур [301, 302]. [c.130]

Денатурированные белки обычно менее растворимы, чем нативные формы, их физиологическая активность при денатурации теряется. Вероятно, теряется и способность существовать в кристаллическом состоянии, так как ни один денатурированный белок не был выделен в кристаллической форме. Во многих случаях эти изменения сопровождаются увеличением количества сульфгидрильных групп, как, например, это наблюдается при восстановлении. кератина. Молеку- [c.672]

Из всех физических свойств природного белка растворимость наиболее легко изменяется, причем эти изменения удобно наблюдать. Нагревание белка в водном растворе или в солевых растворах при изоэлектрической точке приводит к полному осаждению. Если же денатурация белка происходит в присутствии растворяющего агента, например в присутствии кислоты или основания, то денатурированный белок остается в растворе и осаждение происходит лишь после установления pH изоэлектрической точки. Денатурированные белки не могут быть [c.439]

Сущность процесса денатурации белка в значительной мере сводится, таким образом, к потере белком гидрофильных и приобретению гидрофобных свойств. Растворимость белков связана с наличием на поверхности нх частиц большого количества гидрофильных групп (ОН, СООН, КНг и др.), способных связывать значительное количество воды. Механизм денатурации растворимых белков должен, очевидно, сводиться прежде всего к изменению строения поверхностного слоя белковых частиц, в частности к выходу на поверхность молекул белка гидрофобных, нерастворимых в воде групп. Вследствие этого денатурированный белок, макромолекулы которого не имеют уже защитного, прилегающего к их полярным группам слоя гидратной воды, может оставаться в растворе только при наличии того или иного стабилизирующего гидрофобный коллоид фактора. В противном случае здесь неизбежно должен начаться процесс соединения отдельных белковых молекул в более крупные агрегаты, быстро заканчивающийся образованием хлопьев и выпадением белка в осадок, как это было описано выше. [c.19]

При денатурации белков обычно наблюдается 1) уменьшение или потеря специфической биологической активности 2) уменьшение растворимости 3) изменение формы, или размеров молекулы 4) увеличение реактивности некоторых химических групп в белке 5) изменение удельной оптической активности. Эти изменения можно количественно измерить, однако они могут наступать в различной последовательности и не всегда все эти изменения имеют место. [c.18]

Влияние давлений на превращение белковых веществ. При воздействии высоких давлений на белковые вещества происходит уплотнение молекул аминокислот. Давление, развивающееся в прессах, приводит к изменению свойств белковых веществ семян, имеющему аналогичный характер с денатурацией, и к снижению их растворимости. Высокие давления, развиваемые в прессах при отжиме масла из масличного материала, приводят к разогреванию его в прессе, что в свою очередь вызывает глубокую денатурацию белков. [c.232]

Эти ферменты представляют собой идеальный объект для исследования. Они хорошо растворимы в воде и устойчивы в широком интервале pH без необратимой денатурации белка, в частности, в случае каталазы в интервале pH 2—11 [51]. Такую же стабильность по отношению к изменениям pH обнаруживает пероксидаза хрена [53]. К каталазам и пероксидазам относятся некоторые из наиболее термостабильных ферментов. Некоторые пероксидазы сохраняют активность даже при 90°С [197]. Интенсивные УФ-спектры железопорфирина (гема) предоставляют в руки исследователей очень удобный способ наблюдения за ходом реакции, а наличие только одного активного центра в каждой молекуле фермента (за исключением каталазы) существенно упрощает интерпретацию результатов. Рассматриваемая группа ферментов характеризуется набором частично перекрывающихся, но различных свойств, хотя и содержит одинаковый кофактор или комплекс металла. Реакции этих комплексов ионов металла с белком можно сравнивать с реакциями небелковых комплексов, которые, как будет показано ниже, обладают в основном такими же каталитическими свойствами, но в [c.198]

Несмотря на внешнее несходство, различные представители белков обладают некоторыми общими свойствами. Так, растворы всех белков имеют коллоидный характер. При повышении температуры, действии УФ-излучения или радиации, под влиянием кислот, щелочей и других реагентов происходят изменения физико-химических свойств белков, называемые денатурацией. При этом уменьшается растворимость, теряется биологическая активность. Денатурацию в настоящее время связывают с изменениями конформации белковых молекул. [c.425]

При термической обработке продуктов изменяются не только глобулярные белки, но и фибриллярные — в основном коллаген. Изменение коллагена не связано с денатурацией, а вызывается разрывом водородных связей между полипептидными цепочками вторичной структуры белка. При нагревании волокна коллагена сокращаются по длине в 3—4 раза, но значительно увеличиваются в объеме и приобретают эластичность. Все это приводит к полному нарушению фибриллярной структуры коллагена, к необратимой его дезагрегации. В результате сложный белок коллаген упрощается и переходит в более простой, хорошо растворимый в горячей воде, легче усвояемый белок — глютин. [c.215]

Денатурированные белки обычно менее растворимы, чем нативные формы, их физиологическая активность при денатурации теряется. Вероятно, теряется и способность существовать в кристаллическом состоянии, так как ни один денатурированный белок не был выделен в кристаллической форме. Во многих случаях эти изменения сопровождаются увеличением количества сульфгидрильных групп, как, например, это наблюдается при восстановлении кератина. Молекулярный вес IB большинстве случаев, но не всегда, остается неизменным Так, гемоцианин улитки Helix pomatia) в изоэлектрической точке имеет молекулярный вес 6 740 000, но с из менением. pH распадается на фрагменты, составляющие половину, четверть восьмую части исходной молекулы. Такой же эффект наблюдается и при обработке мочевиной. Например, гемоглобин расщепляется на две равные идентичные части, эдестин — на четыре. Имеются указания на то, что количество кислотных или основных групп уменьшается при денатурации, вероятно, вследствие внутримолекулярных реакций. [c.688]

Отрезок АВ будет соответствовать однофазной системе, а горизонтальная часть графика — двухфазной системе с насыщенным раствором белка постоянной концентрации, независимой от количества твердой фазы. Иная картина наблюдается, если мы имеем нефракционированную белковую смесь, состоящую, например, из двух компонентов. В этом случае, даже если раствор насыщен одним из компонентов, мы будем иметь двухфазную систему. Концентрация растворенного белка в ней будет изменяться при увеличении количества общего белка, хотя темп этих изменений замедлится. Этому состоянию на графике растворимости такой белковой смеси (кривая 2) будет соответствовать отрезок В С. Таким образом, наличие более чем одного излома на графике растворимости, или вообще более сложный характер зависимости, нежели представленный на кривой 1, является свидетельством негомогенности белка. Проба на постоянство растворимости — самый строгий тест на гомогенность.. Однако применимость ее ограничена необходимостью использовать относительно большие количества очищенного белка, опасностью денатурации лабильных белков при встряхивании и медленностью растворения некоторых белков. [c.36]

Поскольку денатурация представляет собой внутримолекулярную перестройку структуры белка, то ее можно определить и исследовать путем изучения физических, химических или биологических изменений последнего. К наболее важным изменениям, которые происходят при денатурации белка и могут быть измерены количественно, относятся 1) увеличение реактивности химически активных групп, входящих в состав молекулы, 2) уменьшение растворимости белка, 3) изменение формы или величины молекулы, 4) большая доступность воздействию протеолитических энзимов и 5) утрата биологической активности. Рассмотрим эти изменения более подробно. [c.188]

Влияние лигандов, в том числе органических веществ, на структуру и свойства белков очень разнообразно. Известно, что низшие спирты, амины, амиды и другие вещества вызывают развертывание белковых глобул [128, 130], понижают температуру термического перехода глобула — клубок [131, 132] (в случае рибонуклеазы) и перехода тройная спираль — клубок (для коллагена) [133]. Существуют многочисленные наблюдения, показывающие, что образование комплексов белка с большим числом ПАВ [134—137] может сопровождаться частичной дезорганизацией молекулы белка, проявляющейся в изменении растворимости, вязкости, УФ-спектров, оптического вращения [138—146], Полная дезорганизация белка (денатурация) наблюдается при взаимодействии с большими количествами додецил- и тетрадецилсульфата натрия [142—145]. С другой стороны, известно и стабилизирующее действие органических соединений на структуру белка. Например, в работах [146—149] установлено, что низкие концентрации ПАВ стабилизуют белки против денатурации мочевиной в кислых и щелочных областях pH. Авторы [150] наблюдали стабилизирующее действие стероидов. В работе [151] также отмечалось стабилизирующее действие малых концентраций ПАВ на структуру белка и разрушающее больших. [c.28]

В ранних исследованиях отмечались изменения оптического вращения, показателя преломления, поверхностного натяжения и электропроводности. Эти данные рассмотрены Арноу [31]. Изменения оптического вращения представляются нам наиболее важными и заслуживающими дальнейшего исследования. Остается неясным, аналогичны ли изменения белков при облучении изменениям при денатурации в отношении действия таких денатурирующих агентов, как тепло, соли и мочевина. Денатурация состоит прежде всего в развертывании полипептидных цепей белка из извитой конфигурации (по крайней мере частично спиральной) в более или менее беспорядочную структуру. Такая перестройка происходит, по-видимому, без агрегации и без образования или разрывов ковалентных связей [77]. Эю развертывание белковых структур связано со значительными изменениями оптического вращения [78]. Действие облучения, например потеря растворимости и увеличение вязкостп, в некотором отношении сходно с денатурацией, но все же на основании современных данных представляется, что оба эти явления различны во многих отношениях. Основное действие облучения заключается в образовании и разрыве ковалентных связей. Исследования оптического вращения, особенно в ультрафиолетовом свете, могут быть полезными при изучении этой области. [c.229]

Для того чтобы охарактеризовать в какой-либо степени природу депатурационного превращения и описать свойства денатурированных белков, необходимо перечислить те характерные изменения, которые возникают как результат денатурации протеинов. Можно назвать не менее семи признаков денатурации. 1) уменьшение растворимости белка, точнее — повышение способности осаждаться (или высаливаться) при изоэлектрической реакции среды 2) потеря специфической биологической активности (например, ферментной) 3) повышение химической реактивности различных функциональных групп (например, сульфгидрильных, дисульфидных, кислотных, основных, фенольных гидроксилов и др.) 4) повышение расщепляемости белка протеолитическими ферментами 5) повышение вязкости растворов белка (изменение формы и размеров его молекул) 6) повышение абсолютной величины отрицательного оптического вращения 7) повышение коэффициента преломления растворов 8) потеря способности к кристаллизации. [c.159]

Белки типа альбуминов легко денатурируются, т. е. из растворимого состояния переходят в нерастворимое. Например, при нагревании водных растворов происходит свертывание — денатурация белка без заметного изменения состава. Эстбюри лровел исследование денатурированных альбумина и эдестина. Он исследовал структуру их молекул и показал, что она при денатурации получила много общего со структурой кератина — белка, не растворимого в воде (формула IV). [c.336]

Сущность процесса денатурации недостаточно еще выяснена. Предполагается, что денатурация связана с определенными структурными изменениями самой молекулы белка, протекающими без разрыва внутренних пептидных связей. Внутримолекулярные связи ослабляются, гидрофобные участки, которые были ранее спрятаны в ядре, приходят в соприкосновении с водой. Вследствие этого поверхность белковой частицы гидрофибизируется и растворимость белка понижается. Возможно, что в белке при его денатурации появляются некоторые новые радикалы, нехарактерные для природного (нативного белка). Нативный белок, состоящий из скручивающихся пептидных цепей, подчиняется каким-то еще неустановленным закономерностям. При денатурации происходит раскручивание цепей. Освобождающиеся концевые группы образуют межмолекулярные связи, вследствие чего происходит коагуляция белка. Тепловая денатурация происходит только в присутствии воды. При нагревании сухого яичного белка до 100 °С денатурации не происходит. Добавление к раствору белков некоторых веществ, например сахарозы, в значительной мере предохраняет их от денатурации. [c.361]

Денатурация охватывает разнообразные явления. Сущность процесса недостаточно еще выяснена. Этот процесс, по-видимому, связан с известными структурными изменениями самой молекулы белка, протекающими без разрыва внутренних пептидных связей. Д. Талмуд дает следующую молекулярно-фивическую картину тепловой денатурации. Нагревание расшатывает глобулу белка. Это ведет к растягиванию последней, причем гидрофобные участки, которые ранее были спрятаны в ядре глобулы, теперь приходят в соприкосновение с водой, тем самым гидрофобизи-руя поверхность белковой частицы. Отсюда понижение растворимости денатурированного белка в изоэлектрической точке. Кроме того, при растягивании глобулы облегчается агрегирование полипептидных цепей по месту неполярных участков. Возможно, что при денатурации происходит взаимодействие карбоксильных и ам иняых групп, причем амфионный характер белка изменяется. Предполагают появление в белке при его денатурации некоторых новых радикалов, не характерных для нативного белка. Установлена активизация ряда химических групп (сульфгидрильных ЗН, 5—5, фенольных и др.). [c.374]

Помимо суперпродукции, повышенной гидро-фобности и неправильного образования дисульфидных связей формированию водонерастворимых конгломератов чужеродных белков в Е. со// способствуют и другие факторы, которые пока точно не известны. Однако совершенно ясно, что в нерастворимых включениях белок, по крайней мере частично, денатурирован, а для его перевода в растворимую форму требуется полная денатурация с разрушением дисульфидных связей. Для растворения белковых телец включения их обрабатывают в жестких денатурирующих условиях додецилсульфатом натрия, гуа-нидингидрохлоридом, мочевиной и т. п. с добавлением 2-меркаптоэтанола, дитиотреитола и др. Заключительным этапом очистки таких белков является их ренатурация, необходимая для получения функционально активного продукта. Удельная активность ре-натурированного генно-инженерного белка при этом часто не достигает уровня, свойственного природной форме. Получаемый таким образом препарат содержит балласт в виде измененных форм целевого белка, который может вызывать негативные эффекты при попадании в организм человека или животных. Поэтому при конструировании бактериальных штаммов — продуцентов эукариотических белков медицинского назначения необходимо стремиться к получению целевого белка в растворимом виде и не допускать его преципитации. Наиболее просто добиться высокого уровня продукции эукариотического белка без формирования телец включения можно, создавая штаммы, секретирующие этот белок в окружающую среду. Продуктивен также подход с использованием экспрессирующих векторов широкого круга хозяев и последовательным введением полученных на их основе гибридных плазмид в разные бактерии для поиска оптимальной пары. [c.284]

Растворимость — одно из наиболее важных функциональных свойств. Действительно, позволяя оценивать степень денатурации белков, она одновременно дает информацию о других функциональных свойствах. Так, Кренвельдж с соавторами [8] обращают внимание на сходные изменения количества эмульгированного масла и растворимости соевых белков в зависимости от pH. Позднее Таунсенд и Накаи [42] при изучении пенообра- [c.510]

Под денатурацией понимают изменение пространственной структуры белков и, как следствие, уменьшение или полное подавление функциональной активности, растворимости и других биологических и физико-химических свойств. Следует различать денатурацию и деградацию белков. При деградации происходит фрагментация первичной структуры и образование фрагментов белковой макромолекулы. Денатурация не сопровождается фрагментацией, однако может происходить разрыв дисульфидных мостиков, а также слабых водородных, гидрофобньгх и электростатических связей. В результате изменениям подвергается четвертичная (при ее наличии), третичная и в меньшей степени вторичная структуры. [c.53]

Проведенные исследования позволили предложить механизм образования пространственных структур в водных растворах белков. Гелеобразование всегда связано с конформационными изменениями макромолекул, сопровождающимися уменьшением растворимости белка, либо в связи с процессом ренатурации — образованием коллагеноподобных спиралей (желатина), либо в связи с денатурацией (яичный альбумин, казеин). В результате большого числа межмолекулярных связей из пересыщенных растворов возникают агрегаты макромолекул, т. е. частицы новой лиофильной фазы. Их накопление вызывает в дальнейшем возникновение прочных дисперсных структур. Сращивание частиц новой полимерной фазы с образованием контактов (водородных и гидрофобных связей) между ними и приводит к появлению объемной структуры геля, характеризующейся твердообразными механическими свойствами. [c.356]

Белки образуют с фенолом и формальдегидом малорастворимые продукты конденсации с участием имеющихся в молекуле белка свободных аминогрупп. Фенол быстро осаждает белок из раствора, при этом раствор мутнеет или об разуются хлопья или сгустки. Формалин дубит белок, уплотняя его коней стенцию и сильно снижая растворимость в воде и способность к набуханию В обоих случаях происходит денатурация велка, т. е. изменение его струк туры и некоторых свойств (ср. опыт 277). На денатурации белков плазмы влекущей за собой гибель живых клеток микроорганизмов, основано приме нение фенола и формалина для дезинфекции. [c.356]

Структурообразование в мвжфазном слое связано с конформацион-ннми изменениями макромолекул при адсорбции, сопровождающимися уменвиением растворимости белка в связи с денатурацией (сывороточный альбумин, лизоцим), либо в связи с процессом ренатурации - образованием коллагеноподобных спиралей (желатина). В результате больного числа межмолекулярных связей на межфазной границе возникают агрегаты макромолекул, т.е. частицы новой лиофильной фазы. Накопление и сращивание частиц новой лиофильной фазы с образованием контактов (водородные или гидрофобные связи) мехду вини и приводит к появлению двухмерной структуры геля, характеризующейся твердообразными механическими свойствами. [c.201]

В связи с этим следовало бы ожидать, что лиофильные коллоиды типа белков, растворимого крахмала, агара и др., подобно истинным растворам, не должны стареть. Однако факты говорят о противоположном. Глобулярные белки и им подобные лиофильные коллоиды изменяются во времени, и эти изменения выражаются в относительном нарастании гидрофобности, приводящей к агрегации частиц. Поэтому старение глобулярных белков скорее можно объяснить не упор ядочением коллоидных частиц, а медленной денатурацией, при которой происходит нарунтение закономерной укладки полипептидной цепи глобулы, частичное или полное оголение гидрофобных боковых цепей. Отсюда появление и нарастание гидрофобных свойств и агрегация молекул при столкновении своими гидрофобными участками. [c.317]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология