Пептиды, восстановление остаткам

В определенных условиях молекулу рибонуклеазы можно расщепить с помощью фермента субтилизина. При этом разрывается связь между 20-м (аланин) и 21-м (серии) остатками и образуется два пептида — короткий (называемый 5-пептидом), содержащий 20 остатков, и более длинный (называемый 5-белком) из 104 остатков. Поскольку первый остаток цистеина находится в молекуле на 26-м месте, отщепление 5-пептида, состоящего из 20 первых аминокислотных остатков, равнозначно отщеплению хвоста фермента. По отдельности ни хвост , ни 5-белок не проявляют ферментативной активности, но их экви-молярная смесь активна. Очевидно, несмотря на разрыв связи между 20-м и 21-м остатками, благодаря взаимодействию боковых цепей образуется активная третичная структура. Если, так же как это делалось в случае нативного фермента, восстановить, а затем вновь окислить 5-белок, то получающийся продукт ничем не отличается от первоначального 5-белка. После добавления к реконструированному 5-белку 8-пептида активность в большой степени восстанавливается. По-видимому, правильное образование дисульфидных связей происходит и в отсутствие 5-пептида. Однако он все же несет какую-то определенную функцию, так как в его присутствии уменьшается количество осадка, состоящего, как предполагают, из молекул, связанных поперечными связями. Если опыт по восстановлению и последующему окислению производится с раствором, содержащим как 5-пептид, так и 5-белок, процент растворимого активного материала оказывается более высоким. [c.280]

Синтез пептидов с S-бензилцистеином не вызывает затруднений, если только нет необходимости в каталитическом гидрогенолизе или восстановлении натрием в жидком аммиаке. По этой причине были получены всевозможные N-защищенные производные и эфиры S-бензилцистеина, а создание пептидной связи осуществлялось самыми разнообразными методами независимо от того, был ли конечной целью синтеза пептид, содержащий остаток цистеина или цистина. [c.295]

Синтез пептидов, содержащих остаток цистеина с незащищенной меркаптогруппой, проводили очень редко [937], поскольку отделить нужный продукт реакции от продуктов его окисления весьма трудно. Единственный способ очистки состоит в выделении цистеинсодержащего пептида в виде меркаптидов тяжелых металлов. N-Защищенные производные цистеина можно получить восстановлением соответствующих N, N -бмс-за-щищенных цистинов. Так, Дадич и сотр. [558] проводили восстановление тозильного производного, а Фойе и Вердерам [753] — карбобензоксипроизводного цинковой пылью и 2 н. серной кислотой в метаноле при 65°. Формильное производное восстанавливается цинковой пылью в 0,5 н. соляной кислоте при 0°. [c.303]

Очевидно, что N-концевые группы всех Т-пептидов отличаются от N oнцeвыx групп С-пептидов, поскольку использованные для расщепления ферменты действуют по разным точкам. Исключение составляют пептиды, полученные из 1S-конца исходной цепи, они должны иметь одинаковое начало. Из рассмотрения приведенных в табл. 7.4 структур видно, что таковыми являются пептиды Т-10 и С-5. При этом пептид Т-10 входит в состав С-5, который в дополнение к Т-10 содержит остаток F (фенилаланин). Следовательно, пептид серии Т, примыкающий с С-конца к Т-10, должен начинаться с фенилаланина. Таковым в приведенной серии является только пептид Т-4, т.е. последовательность трипсиновых фрагментов с N- toнцa молекулы Т-10, Т-4. Этот <двойной> Т-пептид содержит весь пептид С-5 и сверх того фрагмент ER. Следовательно, к С-5 должен примыкать пептид С-7, начинающийся с этих двух аминокислотных остатков. Следующая за аргинином основная часть пептида С-7 является N-концевой частью пептида Т-14, который примыкает в исходной структуре к Т-4. Восстановленная таким путем N-концевая последовательность рибонуклеазы приобретает вид Т-10, Т-4, Т-14. Последний содержит остаток тирозина (Y), т е. точку расщепления химотрипсином. Поэтому третий слева пептид группы С должен начинаться с последовательности NqMNK. Это позволяет записать блок С-пептидов на N-конце в виде G-5, С-7, С-9. Пептид С-9 содержит в своем составе сразу несколько Т-пептидов — [c.274]

Цистеинпротеиназы [22] — ферменты, функция которых зависит от наличия тиольной группы цистеинового остатка в активном центре, относятся к цистеинсодержащим белкам именно наличие этого аминокислотного остатка обеспечивает образование фиксирующих конформацию дисульфидных мостиков в белках и ползш птидах путем образования фрагмента цистина. Более простой представитель этого семейства — трипептид глутатион — также содержит остаток цистеина предполагают, что этот пептид грает важную роль в биохимии в процессах восстановления — окисления и перехвата свободных радикалов. Однако возможность его участия в удалении из биологических систем токсичных углеводородов за счет нуклеофильной атаки серы на оксиды ароматических углеводородов недавно была поставлена под сомнение [23], [c.134]

Аргинин. Выбор защитной группы для гуанидиновой группировки аргинина зависит от природы синтезируемого пептида. В основном, если пептиды отщепляют от полимерного носителя бромистым водородом в трифторуксусной кислоте, этот выбор определяется наличием или отсутствием в пептиде цистеина. Когда цистеина нет, наиболее часто применяемым производным является нитроаргинин с ним получены многие аргининсодержащие пептиды. После отделения пептида от полимера остаток нитроаргинина превращают в аргининовый остаток восстановлением, встряхивая раствор пептида с палладиевым катализатором в атмосфере водорода. [c.51]

Глутатионпероксидаза. Этот фермент катализирует восстановление пероксида водорода за счет окисления глутатиона. Глутатион представляет собой трипептид т глутамилцистеинилглицин остаток глутаминовой кислоты в этом пептиде соединен со следующей аминокислотой своей т карбоксильной группой [c.455]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология