Цистеин, производные

Тиольная группа, подобно оксигруппе в оксиаминокислотах, легко ацилируется и алкилируется. Но образующиеся тиоэфирные (S-ацильные) производные малоустойчивы, особенно по отношению к щелочам. Более прочными являются S-алкильные соединения цистеина. Особенно важны S-бензильные производные, которые широко применяют в качестве защитной группы при синтезе пептидов. [c.472]

Производные цистеина и валина, меченные тритием, а также валин с двойной меткой ( N и Н) применялись при исследованиях биосинтеза пенициллина [67, 68]. [c.46]

В последнее время исследован другой метод доведения восстановления до конца [16, 303], заключающийся в обработке сульфитом в таких условиях, при которых тиол вновь окисляется в дисульфид. Образовавшийся дисульфид реагирует далее с другой молекулой сульфита и полностью превращается в —S—SQT -группу [61]. В отличие от цистеина группа —S—ЗОз устойчива на воздухе, что позволило рекомендовать это производное [303] для стабилизации цистеиновых соединений при хроматографировании на бумаге. Обработка инсулина sol" и окислителем приводит к высоким выходам соединений этого типа [16, 303]. Кроме того, —S—ЗОз-группа легко превращается в другие представляющие интерес группировки, например —S— N, которые могут разлагаться снова с образованием тиола [303]. [c.174]

Аминокислоты из ФТГ-производных обычно регенерируют действием гидроокиси бария [86] при 140° в течение 48 час (по другим данным [284], в течение 2 час) или 6 н. НС1 при 150° в течение 16 час [194]. Другие авторы [98, 275] предпочитают проводить регенерацию действием иодистого водорода при 140°. ФТГ-Производные желательно идентифицировать непосредственно, так как триптофан, аргинин, серии, треонин, цистеин и цистин разрушаются или лишь частично регенерируются из них кислотами и щелочами, причем при такой обработке образуются другие вещества, дающие положительную реакцию с нингидрином. Другие аминокислоты можно регенерировать количественно кислотами ([194], но см. также [108]) или щелочами [284]. [c.242]

Дигидропиран присоединяется к тиолам с образованием полу-тиоацеталя X I — производного хлоргидрата эфира - цистеина, используемого для синтеза пептидов, родственных инсулину [462] 1 Эти производные, устойчивые к действию натрия в жидком аммиаке, расщепляются разбавленной кислотой или при добавлении раствора нитрата серебра с последующим пропусканием сероводорода. [c.252]

Напротив, субстраты, производные диазометилкетона, могут эффективно использоваться как специфичные к активному центру ингибиторы тиоловых протеаз. Например, карбобензоксифенилала-ниновый аналог реагирует стехиометрически с остатком цистеина [c.449]

Диникотиноилорнитин (производное орнитина и никотиновой кислоты) является продуктом обмена у кур. Фенилуксусная кислота выводится из организма животных в виде фенацетуровой кислоты СбНзСНгСО—NH—СН2СООН (продукт сочетания с глико-колем), хлорбензол связывается цистеином и удаляется из организма в виде [c.356]

Сера, как фосфор и азот, входит в состав белковых веществ живой клетки, поэтому совершенно необходима для синтеза органического клеточного вещества. Наиболее важным серусодвржащим компонентом клетки является аминокислота цистин, которая входит в состав белка. Атомы серы в цистине находятся в виде тиоло-вой группы (—5Н). К производным пистиыа относятся метионин, биотин, тиамин, глутатион и др. Источником серы для большинства микроорганизмов служит сульфатный ион (—8042-), тиосуль-фатный ион (—ЗгОз -). В процессе жизнедеятельности микроорганизмы восстанавливают серу до 3 . Некоторые микроорганизмы не восстанавливают сульфаты и нуждаются в восстановленной сере (как, например, сероводород и цистеин). [c.284]

Цистеин и цистин. Особое значение имеют входящие в состав белков аминокислоты, содержащие серу. На стр. 271 уже упомянут цистеин — а-аштокнслота, представляющая собой производное аланина, в котором при Р-углеродном атоме имеется остаток сероводорода—сульфгидрильная группа, или меркаптогруппа, —ЗН (стр. 132). За счет этой группы цистеин легко окисляется две его молекулы соединяются — возникает дисульфидная связь —3—3— (стр. 132) и образуется аткгинокислота — цистин [c.287]

Цистеин HS— Hj HiNHg)—СООН является производным а-аминопропионовой кислоты, в молекуле которой один атом водорода замещен группой —SH. При окислении кислородом воздуха цистеин переходит в цистин [c.381]

Комбинация серосодержащих протекторов и производных индолилалкиламинов. Двухкомпонентная рецептура протекторов с разными механизмами действия логически оправдана. Уже в конце 50-х годов был испытан ряд комбинаций серосодержащих протекторов с индолилалкил-аминами. Одна из первых комбинаций такого рода, состоящая из цистеина и триптамина, была испытана Романцевым и Савичем (1958). Если при использовании отдельных протекторов перед летальным общим облучением выживало 20—30% крыс, то совместное применение этих протекторов повышало выживаемость л<ивотных до 70%. [c.30]

Важная роль аминокислот в процессах жизнедеятельности с давних пор стимулировала исследования по проведению поиска лекарственных средств как среди природных аминокислот, так и их синтетических аналогов. В результате широких фундаментальных исследований такие природные аминокислоты, как глутаминовая кислота (I), метионин, гистидин, цистеин, а также препараты, являющиеся смесью аминокислот, получаемые из гидролизатов крови и других биологических субстратов, прочно вошли в арсенал лекарственных средств и активно используются в терапии при лечении больных с заболеваниями различной этиологии. Существенное влияние в проблеме направленного поиска новых лекарственных средств среди аминокислот и их производных оказало развитие исследований по биохимии клетки и организма в норме и патологии. Так, изучение метаболических процессов, протекающих в нервных тканях, показало, что первичным продуктом ферментативного расщепления I является у Зминомасляная кислота (II). [c.7]

Снижению потерь большинства аминокислот при кислотном гидролизе способствует проведение его в стеклянных ампулах под вакуумом с большим избытком (200—5000-кратным) тщательно очищенной и перегнанной над Sn b соляной кислоты. Распад тирозина предупреждают добавлением в ампулу фенола. Чтобы избежать превращения серусодержащих аминокислот в продукты различной степени окисления при гидролизе и последующих процессах хроматографии и электрофореза, образцы белка, содержащие цистеин и цистин, до гидролиза обрабатывают надмуравьиной кислотой. При этом образуется стойкое производное — цистеиновая кислота. Гидролиз проводят в течение 24, 48, 72 и 120 ч. Если содержание какой-либо аминокислоты с увеличением времени гидролиза постепенно уменьшается, его находят на графике зависимости содержания этой аминокислоты от длительности гидролиза путем экстраполяции к нулевому времени гидролиза. Если же содержание аминокислоты в ходе гидролиза постепенно увеличивается, истинную величину также определяют графически, ограничивая время гидролиза 96 или 120 ч ". [c.123]

В основе метода динитрофенилирования лежит реакция свободных ЫНг-групп белка или пептида с 2,4-динитрофторбензолом (ДНФБ) в щелочной среде, при которой образуются соответствующие динитрофенильные производные (ДНФ-производные). В реакцию с ДНФБ, кроме свободных а-ЫНг-групп, вступают также е-ННг-группа лизина, 5Н-группа цистеина, ОН-группы оксиаминокислот и имидазольный гетероцикл гистидина. ДНФ-производное белка или пептида подвергают полному кислотному гидролизу. Ы-концевые ДНФ-амино-кислоты экстрагируют из гидролизатов эфиром, отделяя их от свободных аминокислот и ДНФ-производных по другим функциональным группам аминокислот, которые растворимы в воде. Идентификацию [c.145]

Реакцию белков и пептидов с ДНФБ и все последующие манипуляции следует проводить в темноте, так как ДНФ-производные на свету разлагаются. Необходимо также учитывать, что ДНФ-аминокисло-ты разрушаются и при кислотном гидролизе (особенно сильно разрушаются ДНФ-производные глицина, пролина, оксипролина, цистеина, триптофана, что требует дифференциальных условий гидролиза). [c.146]

По-видимому, эта реакция является общей для О-амино-ацилсйлициловых кислот. Наличие бензольного кольца необходимо для того, чтобы реагирующие., группы находились в пространственной близости и реакция могла протекать в мягких условиях. Реакция не идет в случае р-оксимаслйной кислоты, серииа и производных цистеина. Однако применение трст-бу-тилата калия привело к успешной перегруппировке производных серина и треонина [296]. [c.246]

В качестве а-ациламинокомпоиентов нашли применение ацильные производные глицина, аланина, цистина, цистеина, тирозина, триптофапа и фенилаланина. Гидроксильная группа тирозина должна быть при этом защищена [370]. Выходы ациль-йых производных ди- и трипептидов обычно составляют 60- 80%. Были получепы также амиды лизергиновой кислоты [371]. [c.277]

В качестве источников углерода дрожжевые клетки могут использовать и низшие спирты — метанол и этанол, получаемые в биотехнологии из природного газа или растительных отходов. Дрожжевая масса, полученная после культивирования дрожжей на спиртах, содержит больше белков (56 — 62 % от сухой массы) и меньше вредных примесей, чем кормовые дрожжи, выращенные на парафинах нефти, такие, как производные бензола, /)-аминокисло-ты, аномальные липиды, токсины и канцерогенные вещества. Кроме того, кормовые дрожжи имеют повышенное содержание нуклеиновых кислот — 3 — 6% от сухой массы, которые в этой концентрации вредно воздействуют на организм животных. В результате их гидролиза образуется много пуриновых оснований, превращающихся затем в мочевую кислоту и ее соли, которые могут быть причиной мочекаменной болезни, остеохондроза и других заболеваний. Тем не менее кормовые дрожжи хорошо усваиваются и перевариваются в организме животных, а по содержанию таких аминокислот, как лизин, треонин, валин и лейцин, значительно превышают многие растительные белки. Вместе с тем белки дрожжей частично не сбалансированы по метионину, в них мало цистеина и селенцистеина. Оптимальная норма добавления дрожжевой массы в корм сельскохозяйственных животных обычно составляет не более 5 —10 % от сухого вещества. [c.11]

До недавнего времени считалось, что пептидная ЫН-СО-группа относительно инертна. Вследствие оттягивания электронов на кислород атом азота становится малоспособным к нуклеофильным реакциям, а водород — малоподвижным. Исследование пептидов и аминоацильных производных аминокислот, содержащих дополнительные функциональные группы, особенно таких, у которых они расположены в смежном положении, открыли новую страницу в области возможных превращений пептидов. Это относится в первую очередь к пептидам, содержащим цистеин и оксиаминокислоты, а также к пептидам длкарбоновых аминокислот. [c.505]

Таким образом, для 5-пептидов характерны реакции миграции внутримолекулярные и межмолекулярные, для пептидов р-оксиаминокислот Ы->0, 0->-Ы внутримолекулярные и 0- -Ы межмолекулярные. Кроме того, для пептидов р-оксиаминокислот характерна реакция внедрения. Все изложенное позволяет заключить, что 5-пептиды цистеина и О-пептнды р-оксиаминокислот представляют собой богатые энергией вещества, способные служить промежуточными соединениями в синтезе пептидных связей, подобно описанным ранее ангидридам аминокислот. К таким же богатым энергией веществам следует отнести Ы-ациль-ные производные дикетопиперазинов и Ы-имидазольные производные гистидина. Весьма возможно, что все они принимают какое-то участие в синтезе пептидов в живой клетке, являясь переносчиками аминоацильных остатков. [c.509]

Замещенное производное цистеина, L-пенициламин, вызывает судороги и снижение уровня глутаматдекарбоксила ы в мозге, вероятно, вследствие того что щиффово основание, образованное им и PLP, может далее подвергаться циклизации, причем —SH-rpynna присоединяется к группе С —N с образованием устойчивого тиазолидинового цикла [c.224]

S-защищенным пептидом без предварительного деблокирования. При этом цистеин или блокированное производное цистеина с электрофильно-отщепляемой S-защитной группой сначала переводится иодом, дироданом [496] или метоксикарбонилсульфенилхлоридом [494, 495] в активированное промежуточное соединение. Последнее реагирует со второй молекулой цистеина или S-блокированного цистеина (R = Н или электрофильно-отщепляемая защитная группа, такая как Trt, Dpm, A m, Thp и др.) и дает производное цистииа [c.205]

Наряду с тем, что метод с применением меченого ЫЭМ дает хорошие результаты в анализе белков, он представляется многообещающим и в определении очень малых количеств несвязанных низкомолекулярных меркаптанов. В нейтральном или слегка кислом растворе с избытком МЭМ соответствующая реакция идет быстро. Так, например, в случае г-цистеина эта реакция является количественной и завершается в пределах 2 мин при pH раствора от 5,4 до 6,6 [25, 36]. Быстро образуются и аддукты тиогликолевой кислоты, меркаптоэтанола, а также 2-амино-4-меркаптомасляной кислоты [26]. В принципе, при анализе низкомолекулярных соединений не требуется количественного гидролиза аддуктов до 5-сук-цинильных производных, однако он может способствовать отделению аддуктов от избытка реагента хроматографическим методом. В результате реакции меркаптана с МЭМ образуется производное, характеризующееся центром (новым) асимметрии, и этот фактор следует принимать во внимание при выборе метода разделения. Скорости реакций зависят от pH раствора, и кроме того, в воде эти реакции идут быстрее, чем в этаноле [36]. Это позволяет предположить, что реакция образования аддукта является скорее ионной, а не свободнорадикальной. С ЫЭМ реагируют также сульфидные, сульфитные и тиосульфатные анионы [37]. [c.355]

Газовая хроматография [69]. Этерификация 16 пропанолом-2 и последующая реакция с фосгеном дают с хорошим выходом тиазолидин-2-он (17) (схема 8.5). Последующее хроматографирование на капиллярной колонке, покрытой ХНФ ХЕ-60-г-валин-(Я)-а-фенилэтиламидом (хромнак), при 170°С с водородом в качестве газа- Носителя позволяет разделить полученные производные с прекрасным разрешением. При этом также разделяется неметилированный аналог пеницилламина — цистеин (рис. 8.12). Значение селективности [c.200]

После проведения гидролиза белка полученную смесь аминокислот необходимо разделить и количественно проанализировать. Метод газо-жидкостной хроматографии привлекает своей быстротой и чувствительностью, в особенности метод хромато-масс-спек-трометрии [10]. Разумеется, необходимо перевести свободные аминокислоты в более летучие для ГЖХ производные и в этом состоит трудность. Большинство известных методов включает две реакции образование сложного эфира по карбоксильной группе и ацилирование аминогруппы. Крайне важно, чтобы обе реакции протекали практически нацело, а образовавшиеся производные можно быЛ о бы разделить. Несколько сотен опубликованных за последние 25 лет работ свидетельствуют о трудностях, которые при этом возникают. Карбоксильную группу обычно переводят в сложноэфирную, используя простые радикалы от метила до пентила, в то время как для защиты амино- или иминогруппы популярны iV-трифтораце-тильная и JV-гептафтормасляная группы, так как они позволяют проводить ГЖХ-анализ с высокой чувствительностью при использовании детектора электронного захвата. Трудности связаны с ацилированием гуанидиновой группировки аргинина и термолабильностью производных цистеина из-за реакций -элиминации. Обсуждаемая техника и соответствующая литература коротко изложены в обзоре [11]. [c.260]

Смотреть страницы где упоминается термин Цистеин, производные: [c.132] [c.168] [c.47] [c.351] [c.248] [c.215] [c.354] [c.645] [c.522] [c.195] [c.197] [c.148] [c.188] [c.271] [c.383] [c.109] [c.136] [c.365] [c.208] [c.252] [c.138] [c.265]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология