Пептид-синтетазы

Лигазы, которые образуют С—Ы-связя. Наиболее важными из вях являются кислотно-аминокислотные лигазы (пептид — синтетазы), катализирующие образование пептидных связей. [c.111]

В живых организмах пептиды образуются ферментативным путем из аминокисло или их производных с помощью ферментов — синтетаз, или при частичном распаде белков (также ферментативном) [c.668]

Ферменты, участвующие в этом процессе, являются синтетазами, и на каждом этапе синтеза расщепляется одна молекула АТР все ферменты специфичны как к уже образовавшемуся пептиду, так и к присоединяемой аминокислоте. Табл. 11.7 иллюстрирует образование пентапептида, связанного с UDP-АМ-группой. Использовалась смесь ферментов и проверялась ее активность в присутствии каждой из приведенных в таблице аминокислот по отдельности. В среду последовательно вводили промежуточные продукты, которые образовывались при построении цепи, как показано в первом столбце таблицы каждый субстрат является продуктом реакции, приведенной в расположенной выше строчке. Характер аминокислоты, присоединяемой на каждом этапе, определяется уже сформированной последовательностью синтетазы, специфичные к другим аминокислотам, не способны осуществлять реакцию, так как каж- [c.73]

Синтез пептидов, катализируемый смесью синтетаз [c.73]

В пептидах, приведенных в таблице, к -у-карбоксилу остатка D-Glu присоединяется L-Lys, который у других видов может быть замещен одной из упомянутых выше аминокислот в остальном последовательность аминокислот сохраняется. Из таблицы видно, что на последнем этапе присоединяется дипептид D-Ala—D-Ala, синтезированный ранее с участием другой синтетазы. [c.76]

Еще сравнительно недавно протеиназы традиционно связывали только с процессами переваривания. В настоящее время появляется все больше данных о более широкой биологической роли протеолитических ферментов органов и тканей в регуляции ряда вне- и внутриклеточных процессов. Некоторые протеиназы выполняют защитную функцию (свертывание крови, система комплемента, лизис клеток), другие генерируют гормоны, токсины, вазоактивные агенты (ангиотензин, кинины). Ряд протеиназ регулирует образование пищеварительных ферментов, взаимодействие между клетками и клеточными поверхностями, процессы фертилизации (хитин-синтетаза) и дифференциации. Регуляция в большинстве случаев предусматривает превращение неактивного предшественника в активный белок путем отщепления ограниченного числа пептидов. Этот процесс, впервые описанный К. Линдерстрем-Лангом еще в 50-е годы, в последнее время называют ограниченным протеолизом. Значение его очень важно для понимания сущности биологического синтеза в клетках неактивных пре-и пробелков. Кроме того, этот процесс нашел широкое практическое применение в лабораториях и промышленности. В регуляции действия протеолитических ферментов участвуют также ингибиторы протеиназ белковой природы, открытые не только в поджелудочной железе, но и в плазме крови, курином яйце и т.д. [c.423]

Следовательно, полипептидная цепь при биосинтезе белков растет в направлении от N-конца к С-концу, а фермент, вмонтированный в рибосому и катализирующий это химическое превращение, является пептидил трансферазой. Образование полипептидов из аминоацил-тРНК представляет собой превращение сложных эфиров в амиды, которое термодинамически разрешено, т. е. для этого процесса AG < 0. Энергия Гиббса, необходимая для превращения аминокислот в пептиды, сообщается аминокислоте вне рибосомы на стадии аминоацилирования тРНК, сопряженного с гидролизом АТФ до АМФ и пирофосфата и катализируемого соответствующими аминоацил-тРНК-синтетазами (см. 4,6). [c.188]

По своей сути аффинная хроматография — идеальный метод для изучения взаимодействий в биохимических процессах. Иммобилизованная лейцил-тРНК-синтетаза использована как для выделения изолейцил-тРНК, так и для изучения взаимодействия белка с нуклеиновой кислотой [10]. Взаимодействия пептидов с белками [12] и нуклеотидов с аминокислотами и пептидами [20] [c.17]

Известно, что реакции поликонденсации пептидных тиоэфиров протекают в клетках бактерий и низших эукариот при синтезе пептидов (в частности, пептидных антибиотиков) с участием специфических пептидных синтетаз. Подобный нерибосомальный синтез олигопептидов считается самым эволюционно древним способом пептидной самозащиты, поскольку такие пептиды содержат некодируемые D-аминокислоты и проявляют повышенное сродство к фос-фолипидным структурам клеточных мембран. Именно эти свойства позволяют им активно участвовать в нарушении мембранной проницаемости и проявлять антибиотический эффект по отношению к клеткам-конкурентам (Biote hnology of antibioti s, 1997). [c.53]

Химическая природа антибиотиков разнообразна и сложна, среди них есть пептиды, полиеновые соединения, полициклические вещества и т.п. Рассмотрение ее выходит за пределы учебника. Однако принцип действия антибиотиков может быть иллюстрирован на одном из простых примеров—механизме торможения биосинтеза гликопротеинов клеточной стенки бактерий D-циклосерином. В состав пептида, необходимого для биосинтеза пептидогликана клеточной стенки бактерий, входит D-аланин. Его образование из L-аланина, ускоряемое аланин-рацемазой, а также синтез О-аланил-В-аланина, катализируемый В-аланил-Ь-аланин-синтетазой, [c.175]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология