Имидазольные группы фосфорилирование

Активность гидроксильной группы серина в активном центре фермента зависит от других функциональных групп, которые пространственно сближены с гидроксильной группой серина и вступают с ней во взаимодействие (внешний индуктивный эффект, образование водородной связи). Такими группами, например, могут быть имидазольное кольцо гистидинового остатка или соседняя карбоксильная группа, увеличивающие подвижность атома водорода в ОН-группе серина. Гидроксильная группа серина, входящая в активный центр фермента, способна к реакциям алкилирования и ацилирования (фосфорилирования и дефосфорилирования) этим и объясняется ее участие в реакциях переноса фосфорных групп. В качестве реагентов для обнаружения остатка серина в активном центре используются фосфорсодержащие соединения типа [c.207]

Один из возможных результатов переноса фосфатной группы на функциональную группу белка состоит в индуцировании конформаци- онного изменения в молекуле белка. Действительно, имеются данные, весьма убедительно свидетельствующие о наличии таких изменений при действии АТР-зависимых ионных насосов (гл. 5, разд. Б,2,в) и при мышечной работе (дополнение 10-Е). Конформационные изменения могут также возникать в результате фосфорилирования регуляторных центров белков. Вполне возможно, что фосфорилирование имидазольной группы, соединенной водородной связью с группой С = 0 амидной группы полипептидной цепи белковой молекулы, ведет к таутомериым превращениям, аналогичным тому, которое было приведено в уравнении (6-84). Оно может способствовать конформационному изменению или может переводить белок в состояние, богатое энергией , способное самопроизвольно изменять свою форму, как это имеет место при мышечных сокращениях. [c.139]

Реакция фосфорилирования (2-24) дает дополнительные, хотя и косвенные доказательства участия имидазольной группы Б ацилировании или фосфорилировании фермента. Химотрипсин, окисленный фотохимическим путем, в котором разрушена имидазольная группа [77], не способен реагировать с ДФФ. Кроме того, уменьшение реакционной способности химотрипсина по отношению к ДФФ происходит параллельно с исчезновением имидазольных групп в реакции с 2, 4-динитрофторбепзолом [86], причем скорость фосфорилирования химотрипсина зависит от ионогенной группы с рКа 6,6. [c.265]

Интересно, что при изучении нуклеофильности аминокислот и реагентов, содержащих функциональные группы аминокислот, по отнощению к фосфоро- и фосфоносоединениям, например ДФФ (том И), получены доказательства, свидетельствующие о том, что обычно фосфорилируется только имидазольная группа гистидина, но не гидроксильная группа серина. Это навело Яурегга и Хэкли [126] на мысль о том, что в активном центре происходит Ы—>0-неренос остатка фосфорной кислоты, в результате которого образуется фосфорилированный серин. Это пред- [c.266]

Активный центр креатинкиназы. Активность креатинкиназы — фермента, участвуюш,его в переносе фосфатной группы от одного субстрата к другому, подавляется иодацетамидом и и-хлормеркурибензоатом. Следовательно, для активности фермента суш ественное значение имеет активированная сульфгидрильная группа цистеина. Как было показано, сульфгидрильпую группу активирует имидазольная группа гистидина, удаленная по первичной полипептидной цепи, но сближенная в макроструктуре. Под влиянием третичного (нуклеофильного) азота имидазольного кольца гистидина 8Н-груипа активного центра фермента активируется вследствие образования водородной связи между этими двумя группировками. Участие протона сульфгидрильной группы в образовании водородной связи приводит к увеличению электронной плотности вокруг атома серы, т. е. к возрастанию ее нуклеофильных свойств, что дает возможность сульфгидрильной группе участвовать в реакциях ацилирования, фосфорилирования и др. [c.215]

При обработке дифенилфосфорил-химотрипсина разбавленным основанием (pH 12) немедленно выделяется один моль фенола на моль фермента. Предполагают, что эта реакция является следствием внутримолекулярной атаки фосфора азотистым нуклеофильным реагентом, расположенным вблизи фосфорилированной активной области, вероятно имидазольной группой [407]. Реакция, подобная этому ферментативному процессу, наблюдалась в модельной системе, изображенной схемой (72) [c.149]

Биосинтез птеринов является продолжением пуринового биосинтетического пути. Гуаниннуклеотид [GMP (6.39)] подвергается дальнейшему фосфорилированию до трифосфата [GTP (6.40)], 9-рибозотрифосфатная группа GTP используется для увеличения имидазольного кольца до пиразинового. Подробно последовательность реакций показана на рис. 6.5. (Примечание. Важно помнить, что схемы нумерации, используемые для пуринового и птеринового рядов, различны см. разд. 6.2.2.) Сначала расщепляется имидазольное кольцо GTP [c.235]

Химические методы получения рибонуклеозид-5 -фосфатов можно подразделить на следующие группы а) фосфорилирование 5 -гидрок-сильной группы рибонуклеозидов, защищенных по 2 - и З -гидроксиль-ным группам [1 —15] б) конденсация рибозо-5-фосфата, защищенного по гидроксильным группам при С-2 и С-3, с пуриновым, пиримидиновым, пиридиновым или имидазольным основанием [16—18] в) прямое фосфорилирование 5 -гидроксильной группы незащищенного рибонуклео-зида [19—25] г) химическая модификация азотистого основания рибо-нуклеозид-5 -фосфата, приводящая к требуемому рибонуклеозид-5 -фос-фату [26—27]. [c.340]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология