Люмиродопсин

На первой стадии образование батородопсина происходит за времена порядка десятков пикосекунд, а каждая последующая в 10 —10 раз медленнее предыдущей. Согласно современным представлениям, изменения обусловлены стерической невозможностью для прямого а11-гра с-ретиналя поместиться на поверхности опсина. Лишь изогнутый 11-4<ис-ретиналь вписывается в белок. Поглощение кванта света приводит к фотоизомеризации и тем самым к напряженным структурам, а в конце концов — к расщеплению химической связи между белком и хромофором. Переход к батородопсину влечет за собой изомеризацию ретиналя с образованием почти аИ-граис-формы, но такой, которая еще не релаксировала к самой низкоэнергетической геометрии. Более сильно релаксировавший а11-гранс-изомер появляется на стадии люмиродопсина. На каждой стадии белковый скелет перегруппировывается заметно выраженные изменения, связанные одной или более углубленными внутрь карбоксильными группами, становятся видимыми в метародопсине I. Образование метародопсина И сопровождается депротонированием шиффова основания, а также существенными изменениями липидной структуры. Именно метародопсин II з Jпy кaeт следующий набор биохимических стадий, которые мы коротко рассмотрим. Изменения оптического поглощения, по-видимому, согласуются с представленной картиной. Понижение энергии возбужденного состояния вследствие взаимодействия ретиналя с опсином приводит к длинноволновому сдвигу соответствующей полосы поглощения, причем чем сильнее взаимо-дейс№ие, тем сильнее сдвиг. Когда последовательно образуют- [c.239]

СЯ все более напряженные структуры люмиродопсина и метародопсинов, сдвиг спектра становится все меньше и максимум поглош.ения перемещается в коротковолновую область. В случае батородопсина, который поглощает при чуть больших длинах волн, чем родопсин, его уровень основного электронного состояния может быть расположен несколько выше по энергии, чем у исходного родопсина, из-за напряженной пространственной конфигурации молекулы. Цикл завершается медленной тепловой изомеризацией а11-транс-ретиналя в 11-4 ас-изомер, который спонтанно соединяется с опсином. В случае необходимости дополнительное количество ретиналя образуется из витамина А. [c.240]

В пре-люмиродопсине иммониевая связь очень легко расщепляется (гидролизуется) и образуются опсин и все-транс-ретиналъ. Свободный все-транс-ретиналь под влиянием света снова превращается в 11-чис-изомер. В присутствии фермента протекает реакция i u -изoмepa с опсином, которая дает родопсин. Поскольку эта реакция быстрая и количественная, зрительный пурпур снова образуется, хотя фотохимическая изомеризация (12.7) не обеспечивает полного превращения гранс-изомера. [c.358]

Люмиродопсин (497 нм) —-> Метародопсин 1 (478 нм) -Метародопсин П (380 нм) —> Метародопсин ГП (465 нм) [c.538]

С, можно обратимо смещать равновесие изомеров, что находит свое выражение в сдвигах полосы поглощения. На основе такого рода исследований Уолд построил схему последовательных превращений родопсина, показанную на рис. 14.22. Под действием света ретиналь, находящийся в комплексе с опсином, изомеризуется, образуется прелюмиродопсин. При этом нарушается структурное соответствие ретиналя и опсина и последний вместе со связанным ретиналем испытывает конформациопное превращение. Структура опсина постепенно раскрывается, возникают стадии, обозначаемые как люмиродопсин и метародопсины. На заключительной стадии шиффово основание гидролизуется и ретиналь отщепляется от опсина. При раскрытии опсина экспонируются новые химические группы, в частности, две SH-группы и группа, связывающая протон с рК порядка 6,6 (вероятно, имидазольная). [c.472]

В отсутствие ретиненизомеразы образовавшийся в процессе зрения люмиродопсин будет гидролизоваться, но не сможет вновь дать родопсин. Когда запас родопсина будет исчерпан, зрительный процесс прекратится. Присутствие ретиненизомеразы жизненно важно для поддержания необходимого уровня стационарной концентрации родопсина неизменным, соответствующим освещенности ретины — такого, чтобы он обеспечивал хорошее зрение и в то же время не приводил к слишком большому числу нервных импульсов. [c.819]

В зрительном пурпуре ретиналь находится в 11-г ис-форме и за счет иммониевой связи соединен с белком ((опсином). Участию энергетически невыгодного г ыс-изомера благоприятствуют стерические факторы. При освещении родопсина образуется все-транс-изомер — пре-люмиродопсин (максимум чувствительности соответствует 498 нм) [c.358]

Сохранения массы закон Лофенол 1060 Лупинидин — см. Спартеин Лурон 125 Люголя раствор 289 Люминесцентная дефектоскопия 758 Люминофоры 250 — см. также Светящиеся составы Люмиродопсин 695 Люмогены 758 [c.576]

Пре-люмиродопсин 696 Препарат АБ 388 Препараты иода 289 [c.580]

Ключевой реакцией зрительного процесса является фотохимическая изомеризация двойной связи неоретинена-Ь в родопсине, которая приводит к скотопсиновому производному ( люмиродопсину ) альдегида, в котором [c.380]

Полагают, что зрительный процесс приводится в действие в результате передачи энергии от триплетного состояния родопсина (спусковой механизм) на этой стадии родопсин теряет энергию и переходит в люмиродопсин. Это позволяет объяснить, почему для зрения при плохом освещении требуется так мало квантов в секунду. [c.381]

Спектральные измерения высокого временного разрешения показали, что процесс превращения бато- в люмиродопсин включает промежуточный продукт, который поглощает в более синей области около 477 нм и, соответственно, поэтому получил свое название BSI (blue-shifted) [c.418]

Серьезные конформационно-зависимые модификации претерпевают и фотохимические реакции. Например, квантовые выходы инактивации ацетилхолинэстеразы в свободном состоянии и в составе мембраны значительно различаются между собой. Мембрана тормозит фотоокисление липидов изменение энтропии активации перехода люмиродопсин— -метародопсин I в мембранах палочек в 2 раза меньше, чем в дигитониновых экстрактах. Следовательно, мембрана может ускорять или замедлять фотохимические реакции и даже менять их направление в зависимости от биологической целесообразности . [c.375]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.65 ]

Общая органическая химия Т.11 (1986) -- [ c.538 ]

Биохимия природных пигментов (1986) -- [ c.312 , c.313 ]

Биоорганическая химия (1987) -- [ c.613 ]

Химия биологически активных природных соединений (1976) -- [ c.182 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.344 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология