Родопсин

Путем химических исследований экстрактов сетчатки было показано, что зрительные пигменты представляют собой соединения, у которых хромофор каротиноидной природы прикреплен к белку. Типичный пигмент родопсин (зрительный пурпур) содержит 11-чис-ретиналь в качестве каротиноидного хромофора и белок опсин. Рис. 8.11 показывает родство между рети-налем, ретинолом (витамином А) и -каротином. Животные синтезируют ретинол из каротиноидов растительного происхождения, а ретиналь получается в сетчатке при ферментативном окислении ретинола, Опсин является окрашенным белком, найденным исключительно в палочках фотопсин обнаружен в колбочках при связывании с ретиналем образует иодопсин). Опси- [c.238]

Освещение родопсина приводит к серии конформационных изменений, которые отражают появление и исчезновение различных интермедиатов различного цвета. Процессы можно описать последовательностью [c.239]

При обработке нативного родопсина боргидридом натрия реакция восстановления бывает выражена довольно слабо, но после выцветания белка восстановление протекает быстро и ретиналь ковалентно связывается с белком с образованием вторичного амина. Это означает, что в родопсине ретиналь связан с белковой частью молекулы через шиффово основание. Попытки идентифицировать аминогруппу, к которой присоединено это основание, дали противоречивые результаты. [c.64]

НЫ — это белки с молекулярной массой около 40 000. Родопсин (бычий или овечий) имеет 348 аминокислотных остатков, сгруппированных в виде семи преимущественно гидрофобных сегментов, которые проходят от одной до другой стороны фоторецепторной мембраны. Связь между белковым скелетом и ретиналем формируется при конденсации альдегида с е-группой ли-зинового остатка вблизи конца белковой цепи (на 296 месте в цепи или эквивалентном) с образованием шиффова основания [c.238]

Мембраны дисков на 60% состоят из белка и на 40%—из липида (табл. 5-1). Около 80% белка приходится на долю родопсина (зрн- [c.63]

При освещении родопсина наблюдается последовательность легко регистрируемых спектральных изменений [133, 140]. Времена релаксации, указанные на схеме (13-35), получены при 20 С. [c.65]

Возможно также, что имеет место кооперативный процесс передачи сигнала от одной из молекул родопсина на другой белок, находящийся на некотором расстоянии и контролирующий проницаемость мембраны. Можно даже допустить, что кооперативный процесс развивается настолько широко, что вдоль мембраны диска распространяется какой-то реальный физический сигнал, достигающий края диска и приводящий к генерации определенного химического сигнала вблизи плазматической мембраны. [c.67]

Сообщалось, что хромофор, поглощающий при 560 нм, временно обесцвечивается при этом максимум поглощения сдвигается к 415 нм. Обесцвечение сменяется быстрым переходом в первоначальное состояние, сопровождаемым перемещением протона. Хотя провести корреляцию такого поведения с поведением родопсина в зрительных рецепторах довольно трудно, можно вполне ясно представить, как индуцированный светом перенос заряда [по типу механизма (13-36)] приводит к высвобождению протона с поверхности молекулы белка. [c.68]

Цветное зрение ассоциируется скорее с колбочками, чем с палочками. Как мы уже отмечали, максимум поглощения иодопсина незначительно смещен в длинноволновую область по сравнению с максимумом поглощения родопсина палочек. Чувствительность колбочек меньше, чем палочек. Спектральная чувствительность глаза, как и ожидалось, сдвигается в сторону больших длин волн при переходе от тусклого к яркому свету. Позвоночные воспринимают цвет посредством системы цветного зрения, опирающейся на три основных цвета. Должны участ-сдвать три различных пигмента колбочек, поглощающие в синей, зеленой и красной областях спектра. Хотя микроспектроскопия показывает наличие ряда пигментов, выделить их не удается. Вероятно, пигменты очень сходны с родопсином палочек. Один подход к изучению структуры белков связан с исследованием кодирующих их ДНК и определением таким способом их аминокислотных последовательностей. Заряженные аминокислоты, расположенные вблизи п-системы ретиналя, изменяют энергии основного и возбужденного электронных состояний, а установленные структуры пигментов колбочек не противоречат модели, согласно которой спектр поглощения ретиналя испытывает спектральные сдвиги при взаимодействии хромофора с соседними заряженными аминокислотами. Каждая кол- [c.240]

Независимо от химической природы процессов, сопровождающих изменение структуры хромофора, который входит в состав фитохрома, главным остается вопрос о том, как возникает ответная биологическая реакция. И опять, как и в случае родопсина, можно предположить, что фотореакция индуцирует сильные конформационные или химические изменения в белке, которые в свою очередь приводят к разного рода физиологическим ответным реакциям. Медленные реакции в ответ на изменение состояния фитохрома могут быть связаны с процессом транскрипции генов. [c.70]

Другие интересные системы с участием циклодекстринов использовал для моделирования ферментов Табуши с сотр. Это специфическое аллилирование — окисление гидрохинона [188], ири котором циклодерсстрин через аминогруппу соединен с ретн-налем, моделируя родопсин, а также специфический катализ включения -циклодекстрином при одноступенчатом синтезе аналогов витамина Ki и Кг [190]. [c.312]

В сетчатке многих пресноводных рыб вместо родопсина содержится аналогичный светочувствительный красный пигмент порфиропсин. Он содержит вместо ретинина альдегид, соответствующий витамину Аз, так называемый ретининз. Белковая компонента порфиропсина, по-впдимому, тождественна опсину. [c.892]

Родионова метод метилирования 1110 Родопорфирин 979, 980 Родопсин 892 [c.1197]

РОДОПСИН (зрительный пурпур) — хромопротеид, светочувствительный розо-рый пигмент сетчатки глаза, фоторецеп- [c.215]

В 1876 г. Бёлль открыл, что розовый цвет сетчатки лягушки блекнет на ярком свету. Это выцветание так называемого зрительного пурпура ясно демонстрирует наличие фотохимической реакции в зрении. Последующие исследования показали обратимость выцветания, если сетчатка находится in situ. В растворах зрительного родопсина, экстрагированного из сетчатки, начальное фотовыцветание сохраняется, но становится необратимым. В настоящее время признано, что выцветание — слишком медленный процесс, чтобы отвечать за сенсорный зрительный отклик. Оно является конечным результатом последовательности реакций, принимающих участие в нервном возбуждении, Теперь мы обратимся к рассмотрению природы зрительного пигмента и его фотохимии. [c.237]

СЯ все более напряженные структуры люмиродопсина и метародопсинов, сдвиг спектра становится все меньше и максимум поглош.ения перемещается в коротковолновую область. В случае батородопсина, который поглощает при чуть больших длинах волн, чем родопсин, его уровень основного электронного состояния может быть расположен несколько выше по энергии, чем у исходного родопсина, из-за напряженной пространственной конфигурации молекулы. Цикл завершается медленной тепловой изомеризацией а11-транс-ретиналя в 11-4 ас-изомер, который спонтанно соединяется с опсином. В случае необходимости дополнительное количество ретиналя образуется из витамина А. [c.240]

ХРОМОПРОТЕИДЫ (хромопротеины), сложные белки, содержащие небелковые хромофорные компоненты, напр, порфирины в гемоглобине и цитохроме с, ретиналь в родопсине. Взаимод. хромофорного компонента с белком м. б. как ковалентным, так и нековалентным. ХРОМОФОРЫ, ненасыщенные группы (напр., К = N02, N = 0, СН = СН, С = 0), к-рые, согласно хромофорной теории О. Витта (1Я76), ответственны за окраску орг. соединений. По этой же теории интенсивность окраски красителя повышается цри наличии в молекуле электроно-донорных групп (т. н. ауксохромов), напр. ОН, ЗН, КН2, [c.670]

Вовлеченные в процесс цис-транс-изомеризации электронные состояния не установлены достаточно определенно. Хотя при импульсном фотолизе аП-гранс-ретиналя наблюдали коротко-жнвущий спектр, согласующийся со спектрами триплетных состояний, доказательств образования триплетных состояний при изомеризации родопсина нет. Возможно, уровни (п, я ) лежат над уровнем возбужденного состояния (вероятно, состояния я, я ) в протонироваином шиффовом основании, но ниже, чем в свободном альдегиде, так что триплетные состояния образуются лишь в свободном ретинале. Представляется вероятным, что в фотовозбужденном ретинальном хромофоре родопсина происходит перенос положительного заряда от шиффова основания к сопряженной л-системе ретиналя. [c.240]

РОДОПСИН ( зрительный пурпур ), хромопротеид, содержащийся в палочках сетчатки глаза и ответственный за возбуждение зрит, нерва под действием света. Состоит иа апобелка (опсина) и присоединенного к нему 11-чггс-ретина-ля (альдегида, образующегося из ретинола — витамина А), к-рый при поглощении света изомеризуется в li-mpan -pe-тиналь одновременно возбуждается зрит. нерв. Обратный переход транс-изомера в ггс-изомер в результате ферментативной р-ции и присоединение последнего к опсину приводят к регенерации Р. Галофильные бактерии содержат аналогичный белок (бактериородопсин), также выполняющий ф-цию поглощения световой энергии. [c.510]

Хромофором родопсина является 1 Ьцыс-ретиналь, который под действием света изомеризуется [схема (13-34)] в полностью транс-рети-наль. Последний отщепляется от белковой части молекулы — апобелка опсина, который далее может самопроизвольно рекомбинировать с 11- [c.63]

Известны и другие, родственные родопсину зрительные пигменты. Опсины колбочек в комплексе с 11-цис-ретиналем называют порфи-ропсинами обычно они поглощают свет с несколько большими длинами волн, чем родопсин . У отдельных пресноводных видов хромофором зрительных пигментов (иодопсинов) является 3-дегидроретнналь. Положение максимума поглощения зрительных пигментов зависит как от природы связанного альдегида, так и от природы белка, причем последний оказывает больший эффект (табл. 13-3). Таким образом, ре-тинальсодержащие пигменты поглощают свет в широком диапазоне длин волн, охватывающем интервал 467—528 нм (18 900—21 400 см ). [c.64]

Одни эксперименты указывали на участие е-аминогруппы опсина, другие— аминогруппы фосфатидилэтаноламина. Недавно, медленно восстанавливая необесцвеченный родопсин с помощью цианборгидрида, удалось получить единственный продукт, анализ которого позволил заключить, что шиффово основание в нативном пигменте образовано по аминогруппе лизина [133]. Согласно результатам исследований модельных систем, сильный батохромный сдвиг спектра поглощения зрительных пигментов относительно спектра свободного ретиналя обусловлен наличием в последних сильно протонированного шиффова основания и сильным взаимодействием между полиеновой цепью ретиналя и белком. [c.65]

Первое превращение, зарегистрированное с помощью лазерного ф леш-фотолиза и пикосекундной спектроскопии [141], протекает за б-Ю с (6 пс). Максимум поглощения образующегося батородопсина (прелю-миродопсина) сдвинут в сторону больших длин волн (батохромный сдвиг). Это свидетельствует об увеличении степени сопряжения, наблюдающемся, например, при изомеризации родопсина в полностью траяс-ретиналь [уравнение (13-34)]. Маловероятно, однако, чтобы такое превращение могло произойти за столь короткое время, однЙко быстрое образование напряженного полностью транс-ретиналя возможно [141а]. Не исключен и простой перенос заряда с образованием карбоний-иона > [схема (13-36)]. [c.65]

Хорошо известно, что при увеличении интенсивности света, падающего на сетчатку, ее чувствительность быстро уменьшается. Это может быть обусловлено фосфорилированием какого-то участка молекулы родопсина опсинкиназой, которая специфически действует на выцветший родопсин. По-видимому, фосфорилированный родопсин менее проницаем для Са +, чем нормальный [147]. Кроме того, выцветание родопсина вызывает активацию фосфодиэстеразы, которая особенно эффективно гидролизует циклический (5МР [148]. Таким образом, действие света может вызвать многочисленные вторичные изменения, связанные со снижением концентрации сОМР. [c.67]

Основы и применения фотохимии (1991) -- [ c.238 ]

Химический энциклопедический словарь (1983) -- [ c.510 ]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.64 , c.67 , c.352 ]

Введение в химию природных соединений (2001) -- [ c.269 ]

Общая органическая химия Т.11 (1986) -- [ c.123 , c.538 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.211 ]

Нейрохимия Основы и принципы (1990) -- [ c.9 , c.33 , c.88 ]

Биоорганическая химия (1991) -- [ c.478 ]

Цвет в науке и технике (1978) -- [ c.21 , c.30 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.89 ]

Биохимия (2004) -- [ c.97 ]

Органическая химия (2001) -- [ c.257 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.510 ]

Жидкостная колоночная хроматография том 3 (1978) -- [ c.3 , c.177 ]

Органическая химия (1963) -- [ c.889 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.291 , c.836 ]

Возможности химии сегодня и завтра (1992) -- [ c.173 ]

Основы органической химии (1983) -- [ c.198 , c.213 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.139 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.146 , c.147 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.320 ]

Основы органической химии 2 Издание 2 (1978) -- [ c.484 , c.485 ]

Органическая химия Издание 2 (1980) -- [ c.196 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.231 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.162 ]

Катализ в химии и энзимологии (1972) -- [ c.227 ]

Химия биологически активных природных соединений (1976) -- [ c.181 , c.182 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.892 ]

Начала органической химии Кн 2 Издание 2 (1974) -- [ c.592 ]

Начала органической химии Книга 2 (1970) -- [ c.653 , c.654 ]

Основы органической химии Ч 2 (1968) -- [ c.379 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.25 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.119 , c.120 ]

Флеш-фотолиз и импульсный радиолиз Применение в биохимии и медицинской химии (1987) -- [ c.145 , c.169 , c.307 , c.318 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.343 ]

Проблема белка (1996) -- [ c.180 , c.182 ]

Биологические мембраны Структурная организация, функции, модификация физико-химическими агентами (2000) -- [ c.29 , c.30 ]

Введение в биомембранологию (1990) -- [ c.43 , c.125 , c.154 ]

Биофизика (1983) -- [ c.246 , c.248 ]

Биофизическая химия Т.1 (1984) -- [ c.58 ]

Структура и функции мембран (1988) -- [ c.64 ]

Гены и геномы Т 2 (1998) -- [ c.312 , c.341 ]

Биохимия мембран Биоэнергетика Мембранные преобразователи энергии (1989) -- [ c.0 ]

Молекулярная биология клетки Сборник задач (1994) -- [ c.188 , c.189 , c.224 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.63 , c.92 , c.152 , c.153 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.343 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.184 , c.217 , c.546 , c.547 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.340 , c.341 , c.342 , c.343 , c.344 , c.345 , c.346 , c.347 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология