Батородопсин

На первой стадии образование батородопсина происходит за времена порядка десятков пикосекунд, а каждая последующая в 10 —10 раз медленнее предыдущей. Согласно современным представлениям, изменения обусловлены стерической невозможностью для прямого а11-гра с-ретиналя поместиться на поверхности опсина. Лишь изогнутый 11-4<ис-ретиналь вписывается в белок. Поглощение кванта света приводит к фотоизомеризации и тем самым к напряженным структурам, а в конце концов — к расщеплению химической связи между белком и хромофором. Переход к батородопсину влечет за собой изомеризацию ретиналя с образованием почти аИ-граис-формы, но такой, которая еще не релаксировала к самой низкоэнергетической геометрии. Более сильно релаксировавший а11-гранс-изомер появляется на стадии люмиродопсина. На каждой стадии белковый скелет перегруппировывается заметно выраженные изменения, связанные одной или более углубленными внутрь карбоксильными группами, становятся видимыми в метародопсине I. Образование метародопсина И сопровождается депротонированием шиффова основания, а также существенными изменениями липидной структуры. Именно метародопсин II з Jпy кaeт следующий набор биохимических стадий, которые мы коротко рассмотрим. Изменения оптического поглощения, по-видимому, согласуются с представленной картиной. Понижение энергии возбужденного состояния вследствие взаимодействия ретиналя с опсином приводит к длинноволновому сдвигу соответствующей полосы поглощения, причем чем сильнее взаимо-дейс№ие, тем сильнее сдвиг. Когда последовательно образуют- [c.239]

СЯ все более напряженные структуры люмиродопсина и метародопсинов, сдвиг спектра становится все меньше и максимум поглош.ения перемещается в коротковолновую область. В случае батородопсина, который поглощает при чуть больших длинах волн, чем родопсин, его уровень основного электронного состояния может быть расположен несколько выше по энергии, чем у исходного родопсина, из-за напряженной пространственной конфигурации молекулы. Цикл завершается медленной тепловой изомеризацией а11-транс-ретиналя в 11-4 ас-изомер, который спонтанно соединяется с опсином. В случае необходимости дополнительное количество ретиналя образуется из витамина А. [c.240]

Первое превращение, зарегистрированное с помощью лазерного ф леш-фотолиза и пикосекундной спектроскопии [141], протекает за б-Ю с (6 пс). Максимум поглощения образующегося батородопсина (прелю-миродопсина) сдвинут в сторону больших длин волн (батохромный сдвиг). Это свидетельствует об увеличении степени сопряжения, наблюдающемся, например, при изомеризации родопсина в полностью траяс-ретиналь [уравнение (13-34)]. Маловероятно, однако, чтобы такое превращение могло произойти за столь короткое время, однЙко быстрое образование напряженного полностью транс-ретиналя возможно [141а]. Не исключен и простой перенос заряда с образованием карбоний-иона > [схема (13-36)]. [c.65]

С-18. Именно такая структура была предложена для батородопсина [141с]. Среди других возможностей рассматривается образование бирадикала (в триплетном состоянии) 142], а также комплекса с переносом заряда с боковой цепью триптофана [143]. [c.66]

При поглощении кванта света начинается многоступенчатый процесс обесцвечивания, или фотолиза, Р. (рис. 2) квантовый выход фотолиза 0,67. На первой стадии (до образования батородопсина) происходит изомеризащи хромофора из 11-1/г/с-формы в полностью транс-форму, а на стадии батородопсина начинаются конформац. изменения белка, сначала в месте расположения хромофора, а затем и в др. местах молекулы. Это приводит к образованию др. промежут. продуктов, различающихся по спектральным св-вам. [c.273]

Батородопсин полностью транс) [c.311]

Изородопсин, содержащий 9-цис-ретиналь, легко получается в качестве побочного продукта процесса фотолиза родопсин батородопсин изородопсин, но в рецепторах позвоночных или беспозвоночных он не обнаружен. Как видно, стадии фотолиза до метародопсина II при комнатной температуре протекают существенно быстрее, чем последующие превращения. Именно быстрые стадии вплоть до метародопсина II относятся непосредственно к фоторецепторному акту — акту трансдукции. [c.418]

Цис-транс-изомеризация на стадии образования батородопсина была подтверждена структурными исследованиями, а также данными по круговому дихроизму, резонансной раман-спектроскопии. Так исследованы фотохимические реакции синтетических аналогов родопсина, где атомы углерода Сю и С13 в полиеновой цепи 11-цис-ретиналя были соединены трехуглеродным алкильным мостиком. Такая модификация не мешала изменениям электронной плотности или смещениям протона в ретинале, но предотвращала возможность цис-транс-фотоизомеризации около двойной связи ii= i2. Фотопревращения этого химически модифицированного родопсина носили уже совсем другой характер по сравнению с нативным родопсином. Продукты фотохимических реакций резко отличались по своим свойствам от батородопсина. Они не содержали транс-изомер ретиналя, но образовывались также в пикосекундном временном диапазоне. [c.421]

Показано также, что при комнатной температуре батородопсин образуется за время порядка 3 пс не только из родопсина (11-цис), но и из изородопсина (9-цис) (Альфано). Это может происходить, только если ретиналь батородопсина находится в транс-состоянии, поскольку такая конфигурация является единственной общей для обоих 9-цис- и 11-цис-изомеров. Аналогичный вывод следует и из трансформации метародопсина /, который, находясь в полностью транс-конфигурации, претерпевает фотопревращения в те же самые 11-цис- и 9-цис-изомеры. [c.421]

Очевидно, изменение состояния протона осуществляется на ранней стадии фотолиза, которая, таким образом, не может быть сведена лишь к обычной цис-транс-изомеризации ретиналя. Действительно, методами резонансной раман-спектроскопии удалось показать, что образование батородопсина сопровождается появлением трех сильных линий при 853, 875 и 921 см , которые соответствуют высокочастотным ( 10 с) колебаниям протонов. Замена водорода на дейтерий в батородопсине у атомов углерода Сю, Сц, С12 вызывает сдвиг этих линий. Данные результаты указывают на появление в батородопсине сильных внеплоскостных колебаний атомов П, связанных с СПз-группами ретиналя. [c.421]

Нц и Н12 в батородопсине по сравнению с родопсином, изородопсином и свободным полностью транс-ретиналем. Предполагают, что наблюдаемый эффект обусловлен сильным электрическим полем в области С12, вызванным отрицательно заряженными группами опсина СОО , вблизи которых оказывается протон П12 ретиналя. [c.422]

Кривые температурной зависимости константы скорости к перехода родопсин — батородопсин в аррениусовских координатах (по К. S. Peters et al., 1977) [c.422]

Очевидно, в батородопсине происходит не только образование транс-конфигурации ( излом цепи ретиналя) по двойной связи Сц=С12, но и дополнительное скручивание вокруг одиночной связи Сю—Сц. В результате этого протоны метильных групп Сц—С14 попадают в поле заряженных групп белка, который, таким образом, может влиять на формирование батоформы. Изучение раман-спектров родопсина показало также, что в 11-цис-ретинале происходят сильные смещения по нескольким нормальным координатам низкочастотных колебаний. Это говорит о том, что фотоизомеризация вызывает изменения во многих частях скелета ретиналя, затрагивая большое количество координат торсионного вращения. [c.422]

I — возбужденное состояние родопсина и батородопсина, II — основное состояние родопсина и батородопсина III — основное состояние изолированного хромофора ф1,фг—эффективности достижения потенциального минимума родопсином и батородопсином по Сц-12 Y1, Y2 — эффективности перехода с этого минимума в конфигурации полностью транс- и 11-цис-основного состояния. [c.424]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология