Опсин

Рис. 55. Образование Шиффова основания ретиналя с опсином

Путем химических исследований экстрактов сетчатки было показано, что зрительные пигменты представляют собой соединения, у которых хромофор каротиноидной природы прикреплен к белку. Типичный пигмент родопсин (зрительный пурпур) содержит 11-чис-ретиналь в качестве каротиноидного хромофора и белок опсин. Рис. 8.11 показывает родство между рети-налем, ретинолом (витамином А) и -каротином. Животные синтезируют ретинол из каротиноидов растительного происхождения, а ретиналь получается в сетчатке при ферментативном окислении ретинола, Опсин является окрашенным белком, найденным исключительно в палочках фотопсин обнаружен в колбочках при связывании с ретиналем образует иодопсин). Опси- [c.238]

Более подробно выяснено значение витамина А в процессе свето-ощущения. В этом важном физиологическом процессе большую роль играет особый хромолипопротеин—сложный белок родопсин, или зрительный пурпур, являющийся основным светочувствительным пигментом сетчатки, в частности палочек, занимающих ее периферическую часть. Установлено, что родопсин состоит из липопротеина опсина и простетической группы, представленной альдегидом витамина А (ретиналь) связь между ними осуществляется через альдегидную группу витамина и свободную -КН,-группу лизина молекулы белка с образованием шиффова основания. На свету родопсин расщепляется на белок опсин и ретиналь последний подвергается серии конформационных изменений и превращению в транс-форму. С этими превращениями каким-то образом связана трансформация энергии световых лучей в зрительное возбуждение—процесс, молекулярный механизм которого до сих пор остается загадкой. В темноте происходит обратный процесс—синтез родопсина, требующий наличия активной формы альдегида—11-г<ис-ретиналя, который может синтезироваться из -ретинола, или транс-ретиналя, или транс-формы витамина А при участии двух специфических ферментов—дегидрогеназы и изомеразы. Более подробно цикл превращений родопсина в сетчатке глаза на свету и в темноте можно представить в виде схемы [c.211]

Кроме родопсина в зрительном процессе участвуют и другие белки -опсины, поглощающие свет при различных длинах волн [c.111]

В процессах зрения участвуют светочувствительные пигменты, расположенные в сетчатке глаза (ретине). Из зрительных пигментов лучше всего изучен родопсин, являющийся у млекопитающих, в том числе и у человека, фоторецептором палочек сетчатки— клеток, ответственных за сумеречное зрение. Родопсин представляет собой комплекс гликопротеина опсина с 11-1<ис-ретина-лем. Связь осуществляется посредством образования основания Шиффа (57) между альдегидной группой ретиналя и аминогруппой остатка лизина в молекуле опсина. Несмотря на то что сам по себе ретиналь бесцветен [Хмакс 383 нм (в этаноле)], образование протонированного основания Шиффа (58) сопровождается резким батохромным сдвигом, и родопсин поглощает свет в видимой области ( макс 500 нм). Родственные комплексы ретиналя или [c.538]

Соед. группы витамина А обладают разл. биол. активностью. Так, ретинол необходим для роста, дифференциации и сохранения ф-ций эпителиальных и костных тканей, а также для размножения (стимулирует образование спермы). Ретиналь играет важную роль в механизме зрения, образуя с белком опсином зрительный пигмент родопсин. Ретиноевая к-та в 10 раз активнее ретинола в клеточной дифференциации, но менее активна в процессах размножения. rii i недостатке витамина А в организме нарушается темповая адаптация, снижается сопротивляемость инфекц. заболеваниям и др. [c.383]

У позвоночных фотолиз заканчивается отрывом хромофора от белка (белковая часть Р. наз. опсином) у беспозвоночных хромофор остается связанным с белком на всех стадиях [c.273]

На первой стадии образование батородопсина происходит за времена порядка десятков пикосекунд, а каждая последующая в 10 —10 раз медленнее предыдущей. Согласно современным представлениям, изменения обусловлены стерической невозможностью для прямого а11-гра с-ретиналя поместиться на поверхности опсина. Лишь изогнутый 11-4<ис-ретиналь вписывается в белок. Поглощение кванта света приводит к фотоизомеризации и тем самым к напряженным структурам, а в конце концов — к расщеплению химической связи между белком и хромофором. Переход к батородопсину влечет за собой изомеризацию ретиналя с образованием почти аИ-граис-формы, но такой, которая еще не релаксировала к самой низкоэнергетической геометрии. Более сильно релаксировавший а11-гранс-изомер появляется на стадии люмиродопсина. На каждой стадии белковый скелет перегруппировывается заметно выраженные изменения, связанные одной или более углубленными внутрь карбоксильными группами, становятся видимыми в метародопсине I. Образование метародопсина И сопровождается депротонированием шиффова основания, а также существенными изменениями липидной структуры. Именно метародопсин II з Jпy кaeт следующий набор биохимических стадий, которые мы коротко рассмотрим. Изменения оптического поглощения, по-видимому, согласуются с представленной картиной. Понижение энергии возбужденного состояния вследствие взаимодействия ретиналя с опсином приводит к длинноволновому сдвигу соответствующей полосы поглощения, причем чем сильнее взаимо-дейс№ие, тем сильнее сдвиг. Когда последовательно образуют- [c.239]

См. также Кроны желчные 2/278, 279, 280, 975 4/147 зеленые, см. Зелени зрительный, см. Ро()опсин как светостабилизаторы 4/588 как смазки 3/1125 4/1007 керновые 2/1079 [c.678]

Н — остаток молекулы опсина [c.538]

Опсин + 11-цис-Ретиналь транс-Ретиналь + Опсин [c.212]

Таким образом, под действием кванта света родопсин через ряд промежуточных продуктов ( оранжевый и желтый белки) распадается на опсин и алло-/и/)днс-ретиналь, представляющий собой неактивную форму альдегида витамина А. Имеются сведения, что алло-/и/)днс-ретиналь может частично превращаться в активный 11-г<ис-ретиналь под влиянием света (на схеме—пунктирная стрелка). Однако главным путем образования 11-цис-ретиналя является ферментативное превращение транс-формы витамина А в г<ис-форму (под действием изомеразы) и последующее окисление ее при участии алкогольдегидрогеназы . [c.212]

В сетчатке многих пресноводных рыб вместо родопсина содержится аналогичный светочувствительный красный пигмент порфиропсин. Он содержит вместо ретинина альдегид, соответствующий витамину Аз, так называемый ретининз. Белковая компонента порфиропсина, по-впдимому, тождественна опсину. [c.892]

СЯ все более напряженные структуры люмиродопсина и метародопсинов, сдвиг спектра становится все меньше и максимум поглош.ения перемещается в коротковолновую область. В случае батородопсина, который поглощает при чуть больших длинах волн, чем родопсин, его уровень основного электронного состояния может быть расположен несколько выше по энергии, чем у исходного родопсина, из-за напряженной пространственной конфигурации молекулы. Цикл завершается медленной тепловой изомеризацией а11-транс-ретиналя в 11-4 ас-изомер, который спонтанно соединяется с опсином. В случае необходимости дополнительное количество ретиналя образуется из витамина А. [c.240]

РОДОПСИН ( зрительный пурпур ), хромопротеид, содержащийся в палочках сетчатки глаза и ответственный за возбуждение зрит, нерва под действием света. Состоит иа апобелка (опсина) и присоединенного к нему 11-чггс-ретина-ля (альдегида, образующегося из ретинола — витамина А), к-рый при поглощении света изомеризуется в li-mpan -pe-тиналь одновременно возбуждается зрит. нерв. Обратный переход транс-изомера в ггс-изомер в результате ферментативной р-ции и присоединение последнего к опсину приводят к регенерации Р. Галофильные бактерии содержат аналогичный белок (бактериородопсин), также выполняющий ф-цию поглощения световой энергии. [c.510]

Хромофором родопсина является 1 Ьцыс-ретиналь, который под действием света изомеризуется [схема (13-34)] в полностью транс-рети-наль. Последний отщепляется от белковой части молекулы — апобелка опсина, который далее может самопроизвольно рекомбинировать с 11- [c.63]

Известны и другие, родственные родопсину зрительные пигменты. Опсины колбочек в комплексе с 11-цис-ретиналем называют порфи-ропсинами обычно они поглощают свет с несколько большими длинами волн, чем родопсин . У отдельных пресноводных видов хромофором зрительных пигментов (иодопсинов) является 3-дегидроретнналь. Положение максимума поглощения зрительных пигментов зависит как от природы связанного альдегида, так и от природы белка, причем последний оказывает больший эффект (табл. 13-3). Таким образом, ре-тинальсодержащие пигменты поглощают свет в широком диапазоне длин волн, охватывающем интервал 467—528 нм (18 900—21 400 см ). [c.64]

Одни эксперименты указывали на участие е-аминогруппы опсина, другие— аминогруппы фосфатидилэтаноламина. Недавно, медленно восстанавливая необесцвеченный родопсин с помощью цианборгидрида, удалось получить единственный продукт, анализ которого позволил заключить, что шиффово основание в нативном пигменте образовано по аминогруппе лизина [133]. Согласно результатам исследований модельных систем, сильный батохромный сдвиг спектра поглощения зрительных пигментов относительно спектра свободного ретиналя обусловлен наличием в последних сильно протонированного шиффова основания и сильным взаимодействием между полиеновой цепью ретиналя и белком. [c.65]

Зрительный пигмент колбочек (они ответственны за цветовое зрение)-иодопсин в качестве хромофора также содержит остаток ретиналя. Однако его белковый компонент отличается от опсина палочек. Иодопсин претерпевает превращения, сходные с превращениями Р. [c.273]

Несмотря на большое количество примеров, когда секреторные и внутримембранные белки синтезируются с отщепляемой сигнальной N-концевой последовательностью, это, по-видимому, не есть общее правило. Некоторые белки, как оказалось, тоже синтезируются на мембраносвязанных рибосомах, но без отщепления N-конце-вой или какой-либо иной сигнальной последовательности. К ним относится такой типичный секреторный белок, как овальбумин, а также мембранные белки цитохром Р-450, эпоксидгидратаза, ретинальный опсин, гликопротеид РЕг вируса Синдбис. В этих случаях растущая полипептидная цепь тоже, по-видимому, имеет сигнальную последовательность, индуцирующую присоединение транслирующей рибосомы к мембране эндоплазматического ретикулума и ко-трансляционный транспорт белка в мембрану, но без сопутствующего процессинга. Для цитохрома Р-450 показано, что его N-концевая последовательность гидрофобна и напоминает сигнальную, но она сохраняется у зрелого белка. Однако N-концевые последовательности овальбумина и опсина не похожи на обычную сигнальную последовательность. Возможно, что либо сигнальную роль здесь выполняют специальные внутренние гидрофобные участки растущего полипептида, либо не столь гидрофобная N-концевая последовательность тоже в каких-то случаях может служить сигналом для присоединения к мембране. Как и в других случаях, взаимодействие с мембраной возможно лишь в течение трансляции но не после нее очевидно, сворачивание завершенной цепи как-то блокирует (экранирует) сигнальную функцию соответствующего участка. [c.282]

Следует отметить, что подобные зрительные циклы имеют место как в палочках, так и в колбочках. Показано, что сетчатка содержит 3 типа клеток-колбочек, каждый из которых наделен одним из трех цветочувствительных пигментов, поглощающих синий, зеленый и красный свет соответственно при 430, 540 и 575 нм. Оказалось, что все 3 пигмента, получившие название иодопсинов, также содержат 11-г<ис-ретиналь, но различаются по природе опсина (колбочные типы опсина). Некоторые формы цветовой слепоты (дальтонизм) вызваны врожденным отсутствием синтеза одного из 3 типов опсина в колбочках или синтезом дефектного опсина (люди не различают красный или зеленый цвет). [c.212]

Следует отметить, что родопсин не может синтезироваться in vitro из опсина, ретинальредуктазы и чистого витамина Ai, обладающего полной /ираяс-конфигурацией. Однако из кристаллического ретинола (I) и неовитамина А (II) под влиянием следов йода на свету образуется 11-г ас-ретинол [c.184]

Процесс зрения зависит от группы фоточувствительных пигментов, которые локализованы в сетчатке глаза. Эти зрительные пигменты представляют собой комплексы опсинов (глико-липопротеинов) и 1 Ь ис-ретинальдегида или 11-1 ис-дегидро-ретинальдегида. Более детально эти комплексы и их функции в процессе зрения обсуждаются в гл. 9. [c.84]

Внутри рецепторных мембран находится поглощающий свет фоточувствительный пигмент, который играет основную роль в первичном улавливании света. Обычно у животных имеется несколько зрительных пигментов (у человека, например, четыре) причем в палочках и колбочках обнаруживаются разные пигменты. Каждый индивидуальный зрительный пигмент характеризуется своей величиной Ятах. Эти величины для разных зрительных пигментов находятся в диапазоне между 345 гг 620 нм, что обеспечивает максимальную чувствительность глаза к свету в этом диапазоне. Все известные зрительные пигменты (а их довольно много) имеют очень сходную структуру. Молекула любого пигмента представляет собой липопротеин, связанный с небольшим хромофором. Во всем животном царстве найдены лишь две очень сходные хромофорные группы. Небольшие различия в структуре и конформации липопротеинов (опсинов) лежат в основе значительных вариаций величин ,тах. [c.303]

Химический энциклопедический словарь (1983) -- [ c.510 ]

Введение в химию природных соединений (2001) -- [ c.269 ]

Общая органическая химия Т.11 (1986) -- [ c.538 ]

Органическая химия (1979) -- [ c.769 ]

Нейрохимия Основы и принципы (1990) -- [ c.10 , c.33 ]

Биоорганическая химия (1987) -- [ c.613 ]

Органическая химия (2001) -- [ c.257 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.510 ]

Молекулярная биология клетки Том5 (1987) -- [ c.124 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.291 ]

Основы органической химии (1983) -- [ c.198 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.146 , c.147 ]

Органическая химия Издание 2 (1980) -- [ c.196 ]

Химия биологически активных природных соединений (1976) -- [ c.181 , c.182 ]

Начала органической химии Кн 2 Издание 2 (1974) -- [ c.592 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.119 ]

Биофизика Т.2 (1998) -- [ c.388 ]

Флеш-фотолиз и импульсный радиолиз Применение в биохимии и медицинской химии (1987) -- [ c.307 , c.310 , c.311 , c.314 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.343 ]

Введение в биомембранологию (1990) -- [ c.157 ]

Структура и функции мембран (1988) -- [ c.65 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.92 , c.152 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.343 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.547 , c.549 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология