Метародопсин

Рис. 1.1а. Обесцвечивание родопсина. Вслед за фотоизомеризацией ретиналя (И-Чис-ретниаль- полностью-транс-ретиналь), которая индуцирует последовательность конформационных изме.чений опсина, происходит диссоциация комплекса белка (опсина) и хромофора. Индивидуальные конформации были стабилизированы при очень низких температурах и затем их удалось охарактеризовать по спектрам поглощения. Нервные импульсы возникают до диссоциации (обесцвечивания), вероятно, на стадии метародопсина II (по Г. Вальду).

Распад образовавшегося в ходе фотолиза метародопсина II может идти либо через образование метародопсина III с его последующей деградацией, либо благодаря прямому гидролизу с появлением конечного продукта — свободного транс-ретиналя. [c.418]

Изучение кинетики термических реакций процесса фотолиза показало, что наибольшие положительные изменения энтальпии и энтропии активации происходят при переходе метародопсина I в метародопсин II вместе с тем на данной стадии наблюдается и наибольший спектральный сдвиг. Кроме того, это первое превращение, для которого нужна вода, поскольку оно сопровождается поглощением протонов молекулой [c.182]

На первой стадии образование батородопсина происходит за времена порядка десятков пикосекунд, а каждая последующая в 10 —10 раз медленнее предыдущей. Согласно современным представлениям, изменения обусловлены стерической невозможностью для прямого а11-гра с-ретиналя поместиться на поверхности опсина. Лишь изогнутый 11-4<ис-ретиналь вписывается в белок. Поглощение кванта света приводит к фотоизомеризации и тем самым к напряженным структурам, а в конце концов — к расщеплению химической связи между белком и хромофором. Переход к батородопсину влечет за собой изомеризацию ретиналя с образованием почти аИ-граис-формы, но такой, которая еще не релаксировала к самой низкоэнергетической геометрии. Более сильно релаксировавший а11-гранс-изомер появляется на стадии люмиродопсина. На каждой стадии белковый скелет перегруппировывается заметно выраженные изменения, связанные одной или более углубленными внутрь карбоксильными группами, становятся видимыми в метародопсине I. Образование метародопсина И сопровождается депротонированием шиффова основания, а также существенными изменениями липидной структуры. Именно метародопсин II з Jпy кaeт следующий набор биохимических стадий, которые мы коротко рассмотрим. Изменения оптического поглощения, по-видимому, согласуются с представленной картиной. Понижение энергии возбужденного состояния вследствие взаимодействия ретиналя с опсином приводит к длинноволновому сдвигу соответствующей полосы поглощения, причем чем сильнее взаимо-дейс№ие, тем сильнее сдвиг. Когда последовательно образуют- [c.239]

Метародопсин (содержит полный транс -ретин 1ль) [c.184]

Наибольший физиологический интерес представляет переход метародопсина I [c.418]

Метаниловая кислота 579, 605 Метаниловый желтый 579, 605 Метанкарбоновая кислота 239 Метановая кнслота 240 Метановое брожение 30, 39 Метанол см. Метиловый спирт Метародопсин 892 Метафульминуровая кислота 296 Метахлораль 313 Метгемоглобин 974. Метил 27 [c.1183]

СЯ все более напряженные структуры люмиродопсина и метародопсинов, сдвиг спектра становится все меньше и максимум поглош.ения перемещается в коротковолновую область. В случае батородопсина, который поглощает при чуть больших длинах волн, чем родопсин, его уровень основного электронного состояния может быть расположен несколько выше по энергии, чем у исходного родопсина, из-за напряженной пространственной конфигурации молекулы. Цикл завершается медленной тепловой изомеризацией а11-транс-ретиналя в 11-4 ас-изомер, который спонтанно соединяется с опсином. В случае необходимости дополнительное количество ретиналя образуется из витамина А. [c.240]

Природа первой, фотохимической стадии, равно как и дальнейших превращений, идущих в темноте, пока точно неизвестна [141, 144]. Последовательность реакций (13-35) можно остановить на разных стадиях понижением температуры. При определенных условиях в этой последовательности появляется дополнительная стадия. Так, при 7 К первым наблюдаемым продуктом служит гипсородопсин, поглощающий при 437 нм (22 900 см ). Большой интерес представляет этап превращения метародопсина I в метародопсин II, поскольку это самая медленная из стадий, которая еще могла бы служить для возбуждения нервного импульса (он проходит вдоль палочки до синапса примерно за 1 мс). Имеются указания, что этот этап сопровождается конфор-мационными изменениями. Представления о природе последующих стадий, приводящих к высвобождению гранс-ретиналя, носят довольно разноречивый характер. Однако эти стадии слишком медленные, чтобы играть заметную роль в инициации нервного импульса. [c.66]

Каков возможный механизм инициации нервного импульса последовательностью реакций, приведенных на схеме (13-35) Проще всего предположить, что коиформационное изменение в молекуле ретиналя в процессе изомеризации 11-г Ыс-ретиналя в полностью гранс-ретиналь [схема (13-34)] индуцирует изменение конформации белка, что приводит к появлению у последнего ферментативной активности. Ферментом, инициирующим каскад химических превращений, кульминацией которых является нервный импульс, мог бы быть метародопсин П, но в пользу этого предположения нет никаких экспериментальных данных. Не исключено, что индуцированные конформационные изменения в молекуле белка открывают канал в мембране диска и какое-то вещество диффундирует по этому каналу наружу. В качестве возможного кандидата на роль указанного вещества все чаще рассматривается Са +. Расстояние от мембран дисков до плазматической мембраны палочки таково, что высвободившееся вещество успеет достичь плазматической мембраны (где и возбуждается нервный импульс) за счет диффузии. [c.66]

Предполагают, что мол. механизм блокирования Na" -каналов инициируется метародопсином II (активированный Р.), к-рый взаимод. с трансдуцином (G-белок, мол. м. 42 тыс.). Последний м. б. связан с гуанозиндифосфатом или гуанозинтрифосфатом (соотв. ГДФ и ГТФ). В трансдуцине, связанном с активированным Р., происходит обмен ГДФ на ГТФ. [c.273]

Люмиродопсин (497 нм) —-> Метародопсин 1 (478 нм) -Метародопсин П (380 нм) —> Метародопсин ГП (465 нм) [c.538]

Первая реакция является чрезвычайно быстрой (6 пс) изоме ризацией в прелюмиродопсин, в котором ретиналь имеет И-транС 12-5- <ис-конформацию. Последующие конформационные изменения, происходящие намного медленнее (в диапазоне наносекунд или микросекунд), пока полностью не выяснены. Конечный продукт процесса, метародопсин, неустойчив и легко распадается, образуя полностью гра с-ретиналь. Комплекс может снова образоваться только после катализируемой ферментами обратной изомеризации ретиналя в 11-г<ис-соединение. [c.539]

С, можно обратимо смещать равновесие изомеров, что находит свое выражение в сдвигах полосы поглощения. На основе такого рода исследований Уолд построил схему последовательных превращений родопсина, показанную на рис. 14.22. Под действием света ретиналь, находящийся в комплексе с опсином, изомеризуется, образуется прелюмиродопсин. При этом нарушается структурное соответствие ретиналя и опсина и последний вместе со связанным ретиналем испытывает конформациопное превращение. Структура опсина постепенно раскрывается, возникают стадии, обозначаемые как люмиродопсин и метародопсины. На заключительной стадии шиффово основание гидролизуется и ретиналь отщепляется от опсина. При раскрытии опсина экспонируются новые химические группы, в частности, две SH-группы и группа, связывающая протон с рК порядка 6,6 (вероятно, имидазольная). [c.472]

Недавно Кюн показал, что светоактивированный родопсин (идентичный метародопсину II) непосредственно взаимодействует с трансдуцином, образуя короткоживущий комплекс. Следовательно, запуск ферментативного каскада происходит непосредственно под действием активированного светом родопсина. Более того, внутриклеточная микроинъекция активированного трансдуцина в палочки моделирует действие света, т. е. гипер-поляризует клетки. Это свидетельствует о том, что активация каскада ферментов, участвующих в разложении GMP, играет основную роль в процессах преобразования света. Менее ясно, как взаимосвязаны светозависимые изменения метаболизма GMP и концентрации Са + и что за механизм или вещество регулирует в конечном итоге светозависимую проницаемость клеточной мембраны палочек. [c.18]

Изородопсин, содержащий 9-цис-ретиналь, легко получается в качестве побочного продукта процесса фотолиза родопсин батородопсин изородопсин, но в рецепторах позвоночных или беспозвоночных он не обнаружен. Как видно, стадии фотолиза до метародопсина II при комнатной температуре протекают существенно быстрее, чем последующие превращения. Именно быстрые стадии вплоть до метародопсина II относятся непосредственно к фоторецепторному акту — акту трансдукции. [c.418]

Восстановление родопсина может происходить на свету (фотореактивация) практически из любого промежуточного продукта фотолиза, включая метародопсин II (рис. XXIX.16). Однако физиологическое значение имеет темповая реизомеризация свободного полностью транс-ретиналя в 11-цис-конфигурацию и, как следствие, биохимическая регенерация родопсина. [c.418]

Показано также, что при комнатной температуре батородопсин образуется за время порядка 3 пс не только из родопсина (11-цис), но и из изородопсина (9-цис) (Альфано). Это может происходить, только если ретиналь батородопсина находится в транс-состоянии, поскольку такая конфигурация является единственной общей для обоих 9-цис- и 11-цис-изомеров. Аналогичный вывод следует и из трансформации метародопсина /, который, находясь в полностью транс-конфигурации, претерпевает фотопревращения в те же самые 11-цис- и 9-цис-изомеры. [c.421]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология