Транс-ретиналь

Рис. 17.37. А. Переход цис-ретиналя в транс-ретиналь под действием света. Б. Выцветание и регенерация родопсина.

Рис. 1.1а. Обесцвечивание родопсина. Вслед за фотоизомеризацией ретиналя (И-Чис-ретниаль- полностью-транс-ретиналь), которая индуцирует последовательность конформационных изме.чений опсина, происходит диссоциация комплекса белка (опсина) и хромофора. Индивидуальные конформации были стабилизированы при очень низких температурах и затем их удалось охарактеризовать по спектрам поглощения. Нервные импульсы возникают до диссоциации (обесцвечивания), вероятно, на стадии метародопсина II (по Г. Вальду).

Более подробно выяснено значение витамина А в процессе свето-ощущения. В этом важном физиологическом процессе большую роль играет особый хромолипопротеин—сложный белок родопсин, или зрительный пурпур, являющийся основным светочувствительным пигментом сетчатки, в частности палочек, занимающих ее периферическую часть. Установлено, что родопсин состоит из липопротеина опсина и простетической группы, представленной альдегидом витамина А (ретиналь) связь между ними осуществляется через альдегидную группу витамина и свободную -КН,-группу лизина молекулы белка с образованием шиффова основания. На свету родопсин расщепляется на белок опсин и ретиналь последний подвергается серии конформационных изменений и превращению в транс-форму. С этими превращениями каким-то образом связана трансформация энергии световых лучей в зрительное возбуждение—процесс, молекулярный механизм которого до сих пор остается загадкой. В темноте происходит обратный процесс—синтез родопсина, требующий наличия активной формы альдегида—11-г<ис-ретиналя, который может синтезироваться из -ретинола, или транс-ретиналя, или транс-формы витамина А при участии двух специфических ферментов—дегидрогеназы и изомеразы. Более подробно цикл превращений родопсина в сетчатке глаза на свету и в темноте можно представить в виде схемы [c.211]

Полностью транс-ретиналь [c.111]

Тем временем родопсин подвергается гидролизу с выделением свободного транс-ретиналя. Превращение транс-ретиналя в цис-форму, как отмечено выше, происходит под действием фермента ретиналь-изомеразы. Регенерируется структура родопсина. Глаз становится готовым к восприятию новых зрительных образов. [c.376]

Распад образовавшегося в ходе фотолиза метародопсина II может идти либо через образование метародопсина III с его последующей деградацией, либо благодаря прямому гидролизу с появлением конечного продукта — свободного транс-ретиналя. [c.418]

При окислении ретинола образуется полиненасыщенный альдегид транс-ретиналь. [c.376]

Витамин А-альдегид (ретинен, ретиналь) является пигментом зрительного пурпура. Он был выделен Вальдом [14] и исследован Мортоном [15]. Путем окисления витамина А перманганатом калия [16] или еще лучше двуокисью марганца [17] получают витамин А-аль-дегид-2,3,4,5-тетра транс (ретиналь), температура плавления 61—62° С шах=368 нм, [% = 1050 (в этиловом спирте) [18] по другим источникам [17] Хшах = 369 нм, Е °см = 1685 — в петролейном эфире или [8] температура плавления 57 и 65° С (диморфная форма) Х ах = 381 нм — в спирте. [c.13]

Опсин + 11-цис-Ретиналь транс-Ретиналь + Опсин [c.212]

Перевод транс-ретиналя в (ис-ретиналь происходит под действием фермента ретиналь-изомеразы. / с-Ретиналь, находящийся в организме в виде имина белка, называемого опсином, входит в состав родопсина. Родопсин содержится в палочках сетчатки глаза и ответствен за возбуждение зрительного нерва под действием света. [c.376]

В ходе двух последовательных ферментативных реакций полностью транс-ретиналь вновь превращается в исходный 11-уис-ретиналь, который связывается с опсином, вновь образуя родопсин. [c.290]

В сетчатке глаза а/1-транс-ретиналь превращается в 11-г ыс-ретиналь и вступает в ресинтез с опсином, давая родопсин. Этот процесс осуществляется в темноте. Существует система, пополняющая запасы 11-ц с-ретиналя в сетчатке, но о ее работе пока известно очень мало. [c.183]

Родопсин + Ау Опсин + транс-Ретиналь. [c.134]

Структурные формулы полностью транс-ретиналя (/) и 13-цис-ретиналя (Л). [c.393]

Структурные формулы полностью транс-ретиналя (/) и 11-цис-ретиналя II). [c.412]

Опсин+ретинальдегид (П 387) (полностью транс-ретиналь) [c.248]

Поглощение света сетчаткой глаза вызывает ряд последовательных превращений, которые приводят к изомеризации П-цис-ретиналя, в полный транс-ретиналь, а затем к его восстановлению до витамина А совместным действием НАД-Нг, т. е. восстановленной формы дифосфопиридиннуклеотида и алкогольдегидроге-назы. Регенерация цис-форм ретиналя проходит путем окисления витамина А кислородом при помощи дыхательных ферментов. Мы видим, что энергия света используется в процессе зрительного восприятия при помощи сложного устройства палочек сетчатки, в основе которого находится каркасная структура липопротеиновых дисков. Она при этом частично аккумулируется в виде химической энергии полного трансретиналя, внося тем самым свой вклад в затрату энергии на восстановление ретиналя до витамина А. [c.136]

СЯ все более напряженные структуры люмиродопсина и метародопсинов, сдвиг спектра становится все меньше и максимум поглош.ения перемещается в коротковолновую область. В случае батородопсина, который поглощает при чуть больших длинах волн, чем родопсин, его уровень основного электронного состояния может быть расположен несколько выше по энергии, чем у исходного родопсина, из-за напряженной пространственной конфигурации молекулы. Цикл завершается медленной тепловой изомеризацией а11-транс-ретиналя в 11-4 ас-изомер, который спонтанно соединяется с опсином. В случае необходимости дополнительное количество ретиналя образуется из витамина А. [c.240]

Первое превращение, зарегистрированное с помощью лазерного ф леш-фотолиза и пикосекундной спектроскопии [141], протекает за б-Ю с (6 пс). Максимум поглощения образующегося батородопсина (прелю-миродопсина) сдвинут в сторону больших длин волн (батохромный сдвиг). Это свидетельствует об увеличении степени сопряжения, наблюдающемся, например, при изомеризации родопсина в полностью траяс-ретиналь [уравнение (13-34)]. Маловероятно, однако, чтобы такое превращение могло произойти за столь короткое время, однЙко быстрое образование напряженного полностью транс-ретиналя возможно [141а]. Не исключен и простой перенос заряда с образованием карбоний-иона > [схема (13-36)]. [c.65]

В пре-люмиродопсине иммониевая связь очень легко расщепляется (гидролизуется) и образуются опсин и все-транс-ретиналъ. Свободный все-транс-ретиналь под влиянием света снова превращается в 11-чис-изомер. В присутствии фермента протекает реакция i u -изoмepa с опсином, которая дает родопсин. Поскольку эта реакция быстрая и количественная, зрительный пурпур снова образуется, хотя фотохимическая изомеризация (12.7) не обеспечивает полного превращения гранс-изомера. [c.358]

Далее может идти гидролиз до опсина и олл-транс-ретиналя нзиматическое восстановление последнего до олл-транс-ви-ина А. [c.257]

О функции витамина А в процессе зрения. На рис. 10-20 показан цикл химических изменений зрительного пигмента родопсина в палочках сетчатки. Эти клетки воспринимают световые сигналы низкой интенсивности, но не чувствительны к цвету. Роль активного компонента в зрительном процессе играет окисленная форма ретинола-ретиналь, или альдегид витамина А, связанный с белком опсином. Комплекс ретиналя с опсином, называемый родопсином, расположен в уложенных стопками внутриклеточных мембранах палочек. При возбуждении родопсина видимым светом ретиналь, у которого одна двойная связь в 11-м положении находится в ис-конфигурации (остальные двойные связи имеют транс-конфигурацию), в результате очень сложных, но быстро протекающих внутримолекулярных перестроек изомеризуется в полностью трйнс-региналь. Считают, что эти изменения, влияющие на геометрическую конфигурацию ретиналя (рис. 10-20), вызывают изменение формы всей молекулы родопсина. Такое oнфop-мационное изменение служит молекулярным пусковым механизмом, возбуждающим в окончаниях зрительного нерва импульс, который затем передается в мозг. В ходе темновых ферментативных реакций образовавшийся при освещении полностью транс-ретиналь вновь превращается в исходный 11-цис-ретиналь. [c.291]

Восстановление родопсина может происходить на свету (фотореактивация) практически из любого промежуточного продукта фотолиза, включая метародопсин II (рис. XXIX.16). Однако физиологическое значение имеет темповая реизомеризация свободного полностью транс-ретиналя в 11-цис-конфигурацию и, как следствие, биохимическая регенерация родопсина. [c.418]

Большую роль в образовании связи с трансдуцином играет и взаимодействие Р-иононового кольца и метильной группы 9—СНз полностью транс-ретиналя с аминокислотными остатками на поверхности спиралей III, IV. Так, освещение зрительного пигмента, содержащего ретиналь без метильной группы 9—СНз (цис-9-деметилированный ретиналь), приводило к падению активирования им G-белка на 80%. Движение метильной группы 13—СНз влияет на скорость перехода [c.420]

Нц и Н12 в батородопсине по сравнению с родопсином, изородопсином и свободным полностью транс-ретиналем. Предполагают, что наблюдаемый эффект обусловлен сильным электрическим полем в области С12, вызванным отрицательно заряженными группами опсина СОО , вблизи которых оказывается протон П12 ретиналя. [c.422]

Цис-транс-фотоизомериэация ретиналя. Обе наиболее важные конформации хромофора (П-цис- и полностью — транс-ретиналь) изображены на рис. 106. Молекула ретиналя содержит 6 двойных сопряженных связей, а так как вращение вокруг двойной связи невозможно, то молекула хромофора плоская. Поглощение света ретиналем приводит к л -> л -электронному переходу. В органических молекулах я орбитали (невозбужденное состояние) связывающие, т. е. образование двойной связи сопровождается выделением энергии. Напротивя -орбитали (электронно-возбужденное состояние) являются разрыхляющими, т. е. их перекрывание требует затраты энергии. В основном состоянии л-орбитали перекрываются и молекула рети- [c.246]

I под действием квантов света может регенерировать не-тосредственно в родопсин. Вероятность такой регенерации возрастает с увеличением времени жизни конфор-иера, так как увеличивается вероятность столкновения ним кванта света. Если родопсин осветить короткой вспышкой света и далее поместить в темноту, то возможность световой регенерации родопсина устраняется. В этом случае примерно через 100 с происходит распад родопсина на опсин и транс-ретиналь. В такой ситуации регенерация родопсина тоже произойдет, но уже при участии фермен-гов. [c.249]

Фермент ретинальизомераза переводит транс-ретиналь в 11-цис-ретиналь, после чего происходит его присоединение к опсину с образованием родопсина. [c.249]

Полностью транс-ретиналь ШиффОвО Остаток основание лизина в протонированной и депротониро-ванной формах [c.145]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология