Альдолаза, механизм действия

Сравните свойства и механизм действия трипсина, пепсина и карбоксипептидазы карбоксипептидазы и карбоангидразы фруктозодн-фосфат-альдолазы и ацетоацетатдекарбоксилазы. [c.180]

РИС 7-10 Возможный механизм действия фруктозо-1,6-дифосфат—альдолазы. [c.164]

Данные о механизме действия альдолазы будут рассмотрены позднее (см. стр. 176). [c.174]

Фосфоглицериновый альдегид, образовавшийся в результате действия альдолазы на фруктозо- 6-дифосфат, подвергается в тканях окислению в фосфоглицериновую кислоту. Механизм этого процесса окончательно не изучен, но предполагают, что [c.178]

С целью определеиия строения активного центра альдолазы и выяснения механизма ее действия было предпринято много попыток. Однако до сих пор отсутствуют однозначные данные. Работы, проведенные в различных лабораториях, свидетельствуют об определенной роли С-концевого остатка тирозина [И]. Удаление этого остатка путем переваривания карбоксипептидазой привело к образованию [c.361]

Молекула альдолазы состоит из 4 субъединиц [4, 5]. По-видимому, 2 из них идентичны, а 2 другие несколько отличаются. друг от друга [6, 7]. Механизм действия альдолазы был изучен Rose и сотрудниками [8, 9]. В настоящее вр мя известно, что в ходе катализа диоксиальдегидо-фосфат активируется путем промежуточного образования карбаниона, а оксогруппа ацетоновой части образует шиффово основание с е-аминогруппой остатка лизина. Этот остаток был специфически модифицирован в лаборатории Хорекера и была определена аминокислотная последовательность Б области этого остатка [10]. [c.361]

РОЛЬ ОСТАТКОВ ЦИСТЕИНА В МЕХАНИЗМЕ ДЕЙСТВИЯ АЛЬДОЛАЗЫ СКЕЛЕТНОЙ МЫШЦЫ КРОЛИКА [c.361]

Подобно фруктозо-1,6-дифосфат—альдолазе из животных тканей, большое число других альдолаз также инактивируется боргидридом натрия в присутствии субстрата. Этот тип альдолаз ( класс I ) не требует металлов и не ингибируется ЭДТА. В то же время альдолазы бактерий и грибов ингибируются ЭДТА и содержат в активных центрах Металл (обычно 2п +). Альдолазы этого типа ( класс II ) не инактивируются боргидридом натрия в присутствии субстрата. Читателю предлагается подумать о механизме действия этих ферментов и о роли металла в ферментативном процессе. [c.165]

Альдольная конденсация и обратная реакция расщепления, катализируемые альдолазой, протекают с образованием щиффова основания. Механизм реакции расщепления аналогичен механизму действия ацетоацетатдекарбоксилазы — в обоих случаях [c.71]

Из разных клеток были выделены и очищены альдолазы неско.льких различных типов и свойства их были изучены. Наиболее тщательно исследована альдолаза из скелетных мышц кролика. Активная форма фермента представляет собой тример, состоящий из трех полипептидных цепей. Известно, что этот фермент в отсутствие альдотриозы катализирует обмен водорода в НгС — ОН-группе диоксиацетонфосфата и проявляет стереоспецифичность, противоположную стереоспецифичности триозофосфатизомеразы, которая обладает такой же стереоспецифичностыо и таким же механизмом действия, как и глюкозофосфатизомераза (реакция XI.4). Специфичность альдолазы из скелетных мышц кролика в отношении возможных субстратов свидетельствует о том, что диоксиацетонфосфат (и соответствующая часть молекулы гексозы) взаимодействует с ферментом высокоизбирательным [c.287]

В отличие от этого класса ФДФ-альдолазы класса I, характерные для высших животных и растений, простейших и кишечнополостных, нечувствительны к ингибированию хелатирующими агентами и не содержат связанного иона металла [280, 281]. ФДФ-альдолазы класса I проявляют типичную субстратзависимую инактивацию при выдерживании комплекса фермент — диоксиаце-тонфосфат в боргидриде [286]. Инактивация происходит в результате восстановления основания Шиффа, которое образуется при конденсации диоксиацетонфосфата с е-ЫНг-группой остатка лизина в активном центре фермента [287]. В соответствии с этим механизмом действия ФДФ-альдолаз класса I основания Шиффа играют роль электрофильных центров и заменяют ион металла, который играет эту роль в случае ФДФ-альдолаз класса II [281, 288]. Это предположительное сходство механизмов действия проиллюстрировано на рис. 14.6 и подтверждается тем, что ФДФ-альдолазы класса I и II катализируют сходные реакции обмена и Ю в субстратах [288]. Сходство механизмов действия оснований Шиффа и связанных с ферментом ионов металла, изображенное на рис. 14.6, распространяется и на другие типы реакций, особенно на декарбоксилирование а-кетокислот [28, 289, 289а]. Для такого сходства механизмов действия ФДФ-альдолаз необходимо, чтобы ферменты класса II образовывали мостиковый комплекс фермент — М.2+ — субстрат. [c.481]

Пороговая доза АЬОз но влиянию на массу тела и содержание SH-rpynn в крови мышей — 300 мг/кг. Симптомы острого отравления — возбуждение, нарушение дыхания, обильное слюнотечение, ригидность хвоста и задних конечностей, тонические судороги на вскрытии — некроз слизистой желудка, жировая дистрофия печени. Однократное введение в желудок белым крысам А1СЬ нарушает обмен углеводов снижена концентрация гликогена печени, увеличена активность альдолазы сыворотки крови, кроме того, падает содержание в крови АТФ и возрастает АДФ и АМФ, что указывает на повреждение механизма фосфорнлирования. Минимальная действующая доза А. при поступлении через пищеварительный тракт составляет для крыс и морских свинок 17 мг/кг, для кроликов 9 мг/кг (Красовский и Др.). [c.212]

Так как реакции, катализируемые аминами, имеют очень много сходных черт, то можно предположить, что если фермент катализирует одну из них, то он способен катализировать и другие. Для альдолазы, расщепляющей 2-кето-3-дезокси-6-фосфоглюконат до пировиноградной кислоты и глицеральдегид-З-фосфата, было найдено, что это действительно так [127]. Помимо катализа альдольной конденсации, этот фермент катализирует енолизацию производных пировиноградной кислоты (на что указывает быстрый обмен водорода в метильной группе субстрата), а также декарбоксилирование оксалоацетата, которое протекает лишь в 200 раз медленнее, чем суммарная реакция. Кроме того, интересно отметить, что этот фермент подвергается необратимому ингибированию под действием бромзамещен-ного пирувата. Этот ингибитор присоединяется, по-видимому, к ферменту так же, как и пируват, однако затем он инактивирует фермент, алкилируя некоторую основную группу активного центра. Не исключено, что эта основная группа участвует в механизме ферментативного действия при [c.106]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология