Фруктозо дифосфат-альдолаза

РИС 7-10 Возможный механизм действия фруктозо-1,6-дифосфат—альдолазы. [c.164]

На нормальном пути Эмбдена — Мейергофа — Парнаса (например, в мышце) фруктозо-6-фосфат перед расщеплением претерпевает фосфорилирование под действием АТФ и фермента фосфофруктокиназы до фруктозо-1,6-дифосфата IV (реакция 5). Расщепление фруктозо-1,6-дифосфата до 3-фосфоглицеринового альдегида V и диоксиацетонфосфата VI (реакция 6) происходит под действием альдолазы между образовавшимися триозофосфатами устанавливается равновесие. Это превращение альдоза кетоза (реакция 7) катализируется триозофосфат-изомеразой. Таким образом, из одной молекулы глюкозы образуются две молекулы 3-фосфоглицеринового альдегида V. [c.368]

Альдолаза катализирует реакцию расщепления фруктозо-1,6-дифосфата на 3-фосфоглицериновый альдегид и фосфодиоксиацетон. Альдолаза мышечной ткани — тетрамер (молекулярная масса 162 000), [c.245]

Приведем еще один пример — это предпочтительный обмен с протоном молекулы воды протона Нз, а не Н в реакции образования дифосфата фруктозы, катализируемой альдолазой, если в ней участвуют оба субстрата. [c.204]

АЛЬДОЛАЗЫ, ферменты класса лиаз. Содержатся в микроорганизмах, грибах, высших растениях, разл. тканях млекопитающих. Катализируют конденсацию альдегидов с образованием новой углерод-углеродной спязи, Напб. и.ту-чена В-фруктозо-1,6-дифосфат-В глицеральдеги.ч-З-фосфат-лиаза, для к-рой мол. м. 147 000—180 ООО, оптим. каталитич. активность при pH 7,5—8,5 состоит из двух субъединиц. Катализирует р-цию фруктозодифосфат 3-фосфоглице-риновый альдегид -)- фосфодиоксиацетон. Р-цпи, катализируемые А.,— важный этап анаэробного превращ, углеводов при гликолизе и брожении. [c.27]

Активность альдолазы может быть измерена двумя методами химическим, основанным на определении концентрации продуктов реакции — фосфотриоз (по нарастанию щелочнолабильного фосфорл), и энзиматическим, в сопряженной системе, содержащей помимо альдолазы и фруктозо-1,6-дифосфата также НАД+ и глицеральдегид-З-фосфат-дегидрогеназу или НАДН и глицерол-З-фосфатдегидрогеназу. Скорость альдолазной реакции определяют по нарастанию или убыли НАДН. [c.246]

Фруктозо-дифосфат альдолаза Фосфо-З ето-З-дезоксигептонат альдолаза [c.461]

Глюкоза подвергается действию АТФ и превращается в глюко-зо-6-фосфат. Это соединение под влиянием фермента (оксоизоме-разы) перестраивается так, что образуется фруктозо-6-фосфат. Повторное действие АТФ переводит его в фруктозо-1,б-дифосфат. Для этого требуется участие фермента — фосфофруктокиназы. Фермент альдолаза разрывает шестичленную цепь атомов углерода, так что образуются трехуглеродные соединения — фосфогли-цериновый альдегид и фосфодиоксиацетон (он под действием фермента триозофосфатизомеразы переходит в фосфоглицериновый альдегид). Далее на фосфорилированный глицеральдегид воздействует важный фермент — дегидрогеназа. Активная группа этого фермента, переносящая водород, построена по тому же общему типу, по какому построены и фрагменты нуклеиновых кислот она содержит органические основания, остатки углевода рибозы и фосфатную группу и обозначается НАД. [c.367]

Под действие.м фермента альдолазы (активируемой ионами Со + и Са +) фруктозе-1,6-дифосфат распадается на две фосфотриозы — 3-фосфоглице-риновый альдегид и фосфодиоксиацетон. Эта реакция обратима. [c.205]

Лиазы являются катализаторами отщепления от субстратов негидролитическим путем определенных групп с образованием двойной связи или с присоединением группы к двойной связи. Одни из них катализируют отщепление воды, другие — углекислоты или аммиака. Фермент альдолаза катализирует расщепление фруктозо-дифосфата на две молекулы фосфотриоз. Многие из них принимают участие в реакциях цикла Кребса. [c.120]

Подобно фруктозо-1,6-дифосфат—альдолазе из животных тканей, большое число других альдолаз также инактивируется боргидридом натрия в присутствии субстрата. Этот тип альдолаз ( класс I ) не требует металлов и не ингибируется ЭДТА. В то же время альдолазы бактерий и грибов ингибируются ЭДТА и содержат в активных центрах Металл (обычно 2п +). Альдолазы этого типа ( класс II ) не инактивируются боргидридом натрия в присутствии субстрата. Читателю предлагается подумать о механизме действия этих ферментов и о роли металла в ферментативном процессе. [c.165]

Фруктозо-1,6-дифосфат-альдолаза дрожжей 80 000 40 000 2 D/M Диссоциация на полипептидные цепи обратима, сопровождается реактивацией. Ион цинка не нужен для стабилизации димерной структуры фермента, но необходим для ферментативной активности 36 [c.392]

АЛЬДОЛАЗЫ, ферменты класса лиаз, катализирующие альдольную конденсацию и обратную ей р-цию. Молекулы А. класса I состоят из 4 субъединиц одинаковой мол. массы (по 30-40 тыс). Проявляют оптим. каталитич. активность при pH 7,0-9,0, инактивируются КаВНд. Для А. из ряда источников определена первичная структура. Наиб, изученный и распространенный представитель-фруктоз о-бисфосфат-альдолаза, к-рая при гликолизе катализирует расщепление по одинаковой схеме фруктозо-1,6-дифосфата и фруктозо-1-фосфата, напр. [c.113]

Считается, что реакции, катализируемые альдолазой (ALD) и триозофосфат-изомеразой, протекают с высокой скоростью и быстро достигается состояние равновесия. Таким образом, концентрации фруктозо-1,6-дифосфата (FDP), глицеральдегидфосфата (GAP) и дигидроксиаце-тонфосфата (DHAP) изменяются синфазно, что может быть записано как [c.42]

Реакция 2 на рис. 9-7 является простой изомеризацией, перемещающей карбонильную группу в положение С-2, в результате чего становится возможным р-расщепление на два трехуглеродных фрагмента. Перед этим расщеплением происходит второе фосфорилирование (реакция 3), приводящее к образованию фруктозо-1,6-дифосфата. Тем самым после расщепления фруктозодифосфата альдолазой в каждой из двух образовавшихся половин оказывается фосфатная группа. Эта вторая затравочная реакция (реакция 3) является первой стадией последовательности, уникальной для гликолиза. Поэтому неудивительно, что [c.336]

Расщепление фруктозо-1,6-дифосфата на две фосфотриозы катализирует альдолаза (КФ 4.1.2.13). При этом образуется глицеральдегид-3-фосфат и диоксиацетонфосфат. Альдолаза мышц не требует для проявления ферментативной активности ионов металлов или каких-либо кофакторов. При исследовании превращения фруктозо-1,6-дифосфата в качестве источника альдолазы используют диализованные экстракты мышц. В процессе диализа из экстракта удаляются компоненты адени-ловой системы НАД и неорганический фосфат, в отсутствие которых становится невозможным дальнейшее превращение глицеральдегид-З-фосфата под влиянием глицеральдегид-З-фосфатдегидрогеназы. Альдолаза относительно термостабильна. Ферментативное расщепление фруктозо-1,6-дифосфата обратимо, положение равновесия с повышением температуры смещается в сторону образования фосфотриоз, константа равновесия при этом возрастает. [c.63]

Образовавшийся фруктозо-1,6-дифосфат разрывается на две триозы фосфодиоксиацетон и 3-ФГА. Разрыв катализируется фруктозо-1,6-дифосфатальдолазой (альдолазой), являющейся ключевым ферментом этого пути. Достаточно обнаружить альдолазу, чтобы получить свидетельство существования гликолитического пути у организма. В последующие реакции может включаться только 3-ФГА. Фосфодиоксиацетон превращается в 3-ФГА в реакции изомеризации, катализируемой триозофосфатизомеразой. [c.212]

В спектрофотометрическую кювету помещают 2 мл 0,1 М триэта- ноламинового буфера, pH 8,0, глицеральдегид-З-фосфатдегидрогеназу (30 единиц активности), а также растворы фруктозо-1,6-дифосфата (0,2 мМ), НАД+ (3 мМ) и арсената натрия (5 мМ) с таким расчетом, чтобы после доведения объема пробы до 3 мл их конечные концентрации соответствовали величинам, указанным в скобках. После переме-щивания начинают реакцию добавлением 30—50 мкл раствора альдолазы. Отмечают нарастание поглощения при 340 нм. [c.248]

Получение гидразонов фосфотриоз. В эрленмейеровской колбочке смешивают 25 мл 0,07 М раствора фруктозо-1,6-дифосфата (pH 7,5), 10 мл 5%-ного раствора КаНСОз, 6 мл раствора гидразина и 30 мл водного раствора альдолазы, содержащих 100 единиц активности, pH [c.259]

Используют следующие конечные концентрации реактивов фруктозо-1,6-дифосфат — 2 мМ, арсенат Ыа — 5 мМ, НАД — 2 мМ иммобилизованная альдолаза — 100 мкл суспензии (удобно разводить осевшую агарозу буфером в соотношении 1 1 и после этого отбирать иммобилизованную альдолазу в пробу на активность). Количество ГАФД, необходимое для полного сопряжения, подбирают экспериментально, внося в пробу нарастающие объемы растворимого препарата. Если двукратное увеличение количества фермента в пробе не приводит к росту активности альдолазы, в работе используют его предшествующий объем. Оптическую плотность измеряют с интервалом 15 с непосредственно после заполнения кюветы. Определяют величины удельной активности, Кт, 1 тах ДЛЯ иммобилизовзнного фермента и сравнивают их с соответствующими значениями этих параметров растворимой альдолазы. [c.390]

На основании этих данных Лей и Хореккер [145] предложили гипотетическую последовательность химических превращений, происходящих в активном центре альдолазы (рис. 7-10). Как показано на этой схеме, фермент катализирует раскрытие циклической формы фрукто-зодифосфата, причем в этой реакции, возможно, участвует фосфатная группа субстрата [147]. Реакция р-расщепления может быть инициирована — -группой. Предполагается, что имидазольная группа активного центра служит донором протона, который, как было показано, присоединяется к тому же положению (стереохимически), какое занимала связь между атомами углерода в фруктозо-1,6-дифосфате. Высказано предположение, что перенос протона имидазольной группы осуще- [c.164]

В животных организмах 1,6-дифосфат 0-фруктозы (1) под-)гается альдольному расщеплению, т.е. реакции, обратной ьдольной конденсации. Расщепление происходит под действием рмента альдолазы и в результате образуются фосфаты двух 03 — фосфат дигидроксиацетона (2) и 3-фосфат О-глнцери-вого альдегида (3). Эти соединения вовлекаются в дальней-1е превращения. [c.399]

Обратимая реакция расщепления связи С—С во фруктозо-1,6-дифосфате на две триозы, катализируемая ферментом альдолазой [c.244]

Лиазы катализируют реакции присоединения групп к двойным связям и реакции противоположного направления — отщепление каких-либо групп по месту двойных связей, Альдолаза расщепляет фруктозо-1-6-дифосфат на трехуглеродиые соединения, пируватдекарбоксилаза отщепляет СО2 от пировиноградной кислоты, Углерод-сера-лиазы и углерод-галоген-лиазы могут использоваться при трансформации микробами синтетических соединений. [c.84]

Выделение гомогенной альдолазы (фруктозо-1,6-дифосфат — о-глйцеральдегид-З-фосфат-лиазы) из грудной мышцы цыпленка состоит из шести стадий и включает ионообменную хроматографию на целлюлозе и дробное осаждение суль(ратом аммония [c.25]

Альдолаза играет важную роль в процессах обмена веществ. Под действием ее расщепляется шестиуглеродный фруктозо-1,6-дифосфат на два трехуглеродных соединения — 3-фос-фоглицериновый альдегид и фосфодиоксиацетон [c.69]

После этого 3-фосфоглицериновый альдегид соединяется с фосфодиокснацетоном, и образуется шестиуглеродное соединение — фруктозо-1,6-дифосфат. Эта реакция катализируется ферментом альдолазой [c.129]

АЛЬДОЛАЗА — фермепт, катализирующий раснад дифосфата фруктозы (ДФФ) на фосфодиоксиацетон (ФДА) и фосфоглицеримовый альдегид (ФГД). Эта [c.71]

Д-Глицеральдегид-З-фосфат (79) является важнейшим веществом в промежуточном метаболизме. Его ( )-модификацию можно получить из диэтнлацеталя глицидного альдегида (80) реакцией с дизал1ещениым фосфатом калия и последующим удалением ацетальной группы водной кислотой [256]. Д-Глицеральдегид-З-фос-фат образуется прп фотосинтезе [257] на очень ранней стадии фиксации углерода путем восстаиовлеиия 1,3-фосфата глицериновой кислоты. Он образуется также при гликолизе за счет рет-роальдольного расщепления 1,6-дифосфата фруктозы с участием фермента альдолазы, которое приводит к смеси О-глицеральдегид- [c.558]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология