Альдолазы класс

Рис. 14.6. Сравнение стадий механизмов реакций, предложенных для ФДФ-альдолаз классов I и II [281, 288, 289а].

Несомненно, что с химической точки зрения Zn + в ферментах выполняет роль льюисовской кислоты, создающей локализованный центр положительного заряда вблизи нуклеофильного центра субстрата . Эта функция иона металла обсуждается в разд. Г,4 при рассмотрении карбоксипептидазы (рис. 7-3). Ионы цинка необходимы также для функционирования термолизина (разд. Г,4), дипептидаз, щелочной фосфатазы (разд. Д,1), РНК-полимераз, ДНК-полимераз , карбоангидразы (рис. 7-8), альдолаз класса П (разд. К,2, в), некоторых алкогольдегидрогеназ (гл. 8, разд. 3,2) и супероксид-дисмутазы (дополнение 10-3). Известно, что цинк связывается и с гексамерами инсулина (рис. 4-13,В). [c.142]

ФДФ-альдолазы, которые катализируют реакцию (28), могут быть разделены на два основных класса. [c.481]

АЛЬДОЛАЗЫ, ферменты класса лиаз. Содержатся в микроорганизмах, грибах, высших растениях, разл. тканях млекопитающих. Катализируют конденсацию альдегидов с образованием новой углерод-углеродной спязи, Напб. и.ту-чена В-фруктозо-1,6-дифосфат-В глицеральдеги.ч-З-фосфат-лиаза, для к-рой мол. м. 147 000—180 ООО, оптим. каталитич. активность при pH 7,5—8,5 состоит из двух субъединиц. Катализирует р-цию фруктозодифосфат 3-фосфоглице-риновый альдегид -)- фосфодиоксиацетон. Р-цпи, катализируемые А.,— важный этап анаэробного превращ, углеводов при гликолизе и брожении. [c.27]

А. Ф. Воробьев, Н. Ф. Моисеева. ЛИАЗЫ, класс ферментов, катализирующих негидролитич. отщепление атомов или группы атомоа от субстрата с образованием двойных связей и обратные р-ции ирисоединения по двойным связям. Каталм И1руют расщепление связи С — С, С — О, С — N, С — S, С — галоген. Участвуют в процессах гликолиза, брожения, в циклах трикарбоновых к-т, мочевины и др. процессах. См., напр., Альдолазы. [c.299]

АЛЬДОЛАЗЫ, ферменты класса лиаз, катализирующие альдольную конденсацию и обратную ей р-цию. Молекулы А. класса I состоят из 4 субъединиц одинаковой мол. массы (по 30-40 тыс). Проявляют оптим. каталитич. активность при pH 7,0-9,0, инактивируются КаВНд. Для А. из ряда источников определена первичная структура. Наиб, изученный и распространенный представитель-фруктоз о-бисфосфат-альдолаза, к-рая при гликолизе катализирует расщепление по одинаковой схеме фруктозо-1,6-дифосфата и фруктозо-1-фосфата, напр. [c.113]

Совершенно другой тип альдолаз (альдолазы класса И) выделен из микроорганизмов. Ферменты этого типа проявляют субстратную специфичность. [c.288]

Подобно фруктозо-1,6-дифосфат—альдолазе из животных тканей, большое число других альдолаз также инактивируется боргидридом натрия в присутствии субстрата. Этот тип альдолаз ( класс I ) не требует металлов и не ингибируется ЭДТА. В то же время альдолазы бактерий и грибов ингибируются ЭДТА и содержат в активных центрах Металл (обычно 2п +). Альдолазы этого типа ( класс II ) не инактивируются боргидридом натрия в присутствии субстрата. Читателю предлагается подумать о механизме действия этих ферментов и о роли металла в ферментативном процессе. [c.165]

В отличие от этого класса ФДФ-альдолазы класса I, характерные для высших животных и растений, простейших и кишечнополостных, нечувствительны к ингибированию хелатирующими агентами и не содержат связанного иона металла [280, 281]. ФДФ-альдолазы класса I проявляют типичную субстратзависимую инактивацию при выдерживании комплекса фермент — диоксиаце-тонфосфат в боргидриде [286]. Инактивация происходит в результате восстановления основания Шиффа, которое образуется при конденсации диоксиацетонфосфата с е-ЫНг-группой остатка лизина в активном центре фермента [287]. В соответствии с этим механизмом действия ФДФ-альдолаз класса I основания Шиффа играют роль электрофильных центров и заменяют ион металла, который играет эту роль в случае ФДФ-альдолаз класса II [281, 288]. Это предположительное сходство механизмов действия проиллюстрировано на рис. 14.6 и подтверждается тем, что ФДФ-альдолазы класса I и II катализируют сходные реакции обмена и Ю в субстратах [288]. Сходство механизмов действия оснований Шиффа и связанных с ферментом ионов металла, изображенное на рис. 14.6, распространяется и на другие типы реакций, особенно на декарбоксилирование а-кетокислот [28, 289, 289а]. Для такого сходства механизмов действия ФДФ-альдолаз необходимо, чтобы ферменты класса II образовывали мостиковый комплекс фермент — М.2+ — субстрат. [c.481]

Некоторые сине-зеленые водоросли, а также жгутиковые Euglena и-СкШтуйотопаз содержат альдолазы обоих классов. [c.165]

Помимо своей функции кофермента, PLP выступает в роли специфического ингибитора и, возможно, аллостерического эффектора в отношении ряда ферментов различных классов (к ним относятся, например, альдолаза, глутаматдегидрогеназа и гексокиназа). PLP избирательно связывается также со многими другими бедками [45]. [c.222]

Известны также случаи конвергентной эволюции, хотя, по-видимому, они встречаются значительно реже. Бактериальная протеиназа субтилизин имеет совершенно отличную от протеи-наз млекопитающих трехмерную структуру, однако активный центр у этих ферментов одинаков —в него входит сериновая система с переносом заряда, от которой зависит катализ (см. также с. 750). Фруктозобисфосфат-альдолаза, по-видимому,, представлена двумя разными классами белков, имеющих в. Списке ферментов один и тот же номер — 4.1.2.13. Фермент класса I катализирует альдольное расщепление, которое протекает с образованием в качестве промежуточного продукта шиффова основания с остатком лизина активного центра, в то-время как фермент класса II нечувствителен к боргидриду (реагенту на присутствие шиффова основания), а в качестве-простетической группы содержит металл. Ферменты класса I распространены у высших организмов, а класса II —у бактерий и грибов, но имеются данные, что Е. oli и некоторые одноклеточные зеленые водоросли содержат ферменты обоих типов. Оба этих класса ферментов сходны только специфичностью, а в остальном они мало похожи друг на друга более того, метал-лоферменты бактерий и грибов тоже различаются [1952, 2042]. [c.105]

Альдолаза относится к классу альдегид-лиаз. Реакция расщепления -сопровождается образованием двойной связи. [c.165]

Эти ферменты (класс 4) в качестве первого подкласса включают ферменты, расщепляющие С—С-связи. К лиазам относятся прежде всего многочисленные декарбоксилазы, отщепляющие карбоксил от карбоновых кислот, в частности от оксикислот, оксокислот, аминокислот. Затем следуют альдегидлиазы, отщепляющие, например, от фруктозо-1-фосфата глицериновый альдегид, который далее трансформируется в ди-оксиацетон (фермент альдолаза). Альдегидлиазы превращают также аминокислоту треонин в глицин + ацетальдегид, отщепляют бензальдегид от его оксинитрила и т. д. [c.710]

Лназы. Это ферменты, которые осуществляют отщепление от субстрата определенных групп, например, СОг, Н2О, NH3, H2S, с образованием двойных связей или проводят обратные процессы — присоединение по двойным связям. Важнейшими представителями этого класса ферментов являются различные декарбоксилазы, альдолазы, дегидратазы и т. д. Название исходного субстрата и одного из отщепляемых продуктов реакции упоминается в названии фермента. Например, цитратгидролиаза путем отщепления или присоединения воды осуществляет процесс [c.57]

Ферменты, катализирующие отщепление от субстратов негидролитическим путем определенных групп, в систематической номенклатуре ферментов обозначаются термином лиазы . К этому классу относится целый ряд ферментов, катализирующих самые разнообразные реакции. Некоторые из этих ферментов катализируют отщепление воды (гидратазы), другие—отщепление углекислого газа (декарбоксилазы) или аммиака (углевод-азот-лиа-зы), фермент альдолаза катализирует расщепление фруктозоди-фосфата на две молекулы фосфотриоз и т. д. Ниже приведены отдельные представители ферментов класса лиаз. [c.151]

Рибулозобисфосфаткарбоксилаза - важнейший фермент фотосинтеза и фотодыхания, относящийся к классу липаз. Среди других важных растительных ферментов этого класса можно отметить - декарбоксилазу, альдолазу, енолазу. [c.47]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология