также Альдолазы

Несомненно, что с химической точки зрения Zn + в ферментах выполняет роль льюисовской кислоты, создающей локализованный центр положительного заряда вблизи нуклеофильного центра субстрата . Эта функция иона металла обсуждается в разд. Г,4 при рассмотрении карбоксипептидазы (рис. 7-3). Ионы цинка необходимы также для функционирования термолизина (разд. Г,4), дипептидаз, щелочной фосфатазы (разд. Д,1), РНК-полимераз, ДНК-полимераз , карбоангидразы (рис. 7-8), альдолаз класса П (разд. К,2, в), некоторых алкогольдегидрогеназ (гл. 8, разд. 3,2) и супероксид-дисмутазы (дополнение 10-3). Известно, что цинк связывается и с гексамерами инсулина (рис. 4-13,В). [c.142]

Активность альдолазы может быть измерена двумя методами химическим, основанным на определении концентрации продуктов реакции — фосфотриоз (по нарастанию щелочнолабильного фосфорл), и энзиматическим, в сопряженной системе, содержащей помимо альдолазы и фруктозо-1,6-дифосфата также НАД+ и глицеральдегид-З-фосфат-дегидрогеназу или НАДН и глицерол-З-фосфатдегидрогеназу. Скорость альдолазной реакции определяют по нарастанию или убыли НАДН. [c.246]

Для альдолазы дрожжей ионы цинка также абсолютно необходимы для ферментативной активности, но несущественны для стабилизации димерной структуры этого фермента [128]. Напротив, ионы цинка необходимы для сохранения димерной формы [c.411]

По мнению Анисимова, стимулирующее действие на отток ассимилятов азотных удобрений объясняется в основном усилением ростовых процессов, требующим притока значительных количеств строительного материала. Калий участвует в транспорте ассимилятов в качестве переносчика, образуя комплексное соединение с аминокислотами, а фосфор (фосфат) — с сахарами. В опытах с азотом и фосфатным удобрением наблюдалось усиление дыхания проводящих пучков, активация в них ферментов гексокиназы и альдолазы, принимающих участие в процессе гликолиза, а также повышение содержания макроэргических адениновых нуклеотидов. Все это тоже могло оказать влияние на интенсивность передвижения транспортных продуктов фотосинтеза. [c.273]

Альдолазы бактерий, дрожжей и грибов имеют молекулярную-массу порядка 65 ООО и активны в присутствии ионов Са " или Ре , а также К" ". [c.174]

Цинк участвует также в процессах окисления глутаминовой кислоты (в составе глутаматдегидрогеназы) в реакциях окисления этанола (в алкогольде-гидрогеназе, в расщеплении фруктозодифосфата, в альдолазе) и др. [c.362]

Расщепление фруктозодифосфата (реакция 4) катализируется альдолазой [уравнение (7-64)] в результате образуются глицеральдегид-З-фосфат и диоксиацетонфосфат. Между этими двумя триозофосфата ми в результате действия изомеразы устанавливается равновесие (реакция 5 см. также гл. 7, разд. И, 4). Таким образом, обмен обеих половинок гексозы может пойти по пути превращения в пируват через глицеральдегид-З-фосфат. В то же время для диоксиацетонфосфата существует и другой путь, связанный с восстановлением в глицерофосфат— предшественник липидов н промеж ггочныА продукт в некоторых типах брожения. [c.337]

В спектрофотометрическую кювету помещают 2 мл 0,1 М триэта- ноламинового буфера, pH 8,0, глицеральдегид-З-фосфатдегидрогеназу (30 единиц активности), а также растворы фруктозо-1,6-дифосфата (0,2 мМ), НАД+ (3 мМ) и арсената натрия (5 мМ) с таким расчетом, чтобы после доведения объема пробы до 3 мл их конечные концентрации соответствовали величинам, указанным в скобках. После переме-щивания начинают реакцию добавлением 30—50 мкл раствора альдолазы. Отмечают нарастание поглощения при 340 нм. [c.248]

Методическую основу работы составляет получение иммобилизованного препарата альдолазы, на котором адсорбируется добавленный извне растворимый белок. После удаления несвязанного белка при промывании увеличение концентрации белка в суспензии иммобилизованной альдолазы, а также появление в ней активности ГАФД позволяют сделать заключение о взаимодействии растворимого белка с иммобилизованным (т. е. об образовании комплекса альдолаза—ГАФД). [c.389]

В этом случае также было обнаружено образование альдо- и кетопентоз [60]. Для объяснения реакции образования пентоз из гексоз предполагалась также схема [61], по которой О-фруктоза-1,6-фосфат расщепляется альдолазой и дает диоксипропанонфос-фат и D-глицерозо-З-фосфат. Если заменить в этой схеме триозу на гликолевый альдегид, тот же фермент может из-за обратимости реакции синтезировать >-ксилозу. Возможны также реакции окисления производного )-глюкозы и декарбоксилирования полученной уроновой кислоты до ксилозы [62]. [c.333]

Побочный продукт этой реакции, нитроформ, имеет интенсивно желтую окраску (ез5о= 14400 М -СМ" ) [148]. Тетранитрометан окисляет также 5Н-группы и реагирует с другими анионными группами. Альдолаза превращает тетранитрометан в нитроформ гораздо быстрее в присутствии субстрата, чем в его отсутствие. Отсюда следует, что этот реагент, который можно рассматривать как источник электрофильного нитроний-иона N02, конкурирует с имидазольной группой в реакции взаимодействия с образующимся в качестве промежуточного продукта енамином (рис. 7-10). [c.165]

Подобно фруктозо-1,6-дифосфат—альдолазе из животных тканей, большое число других альдолаз также инактивируется боргидридом натрия в присутствии субстрата. Этот тип альдолаз ( класс I ) не требует металлов и не ингибируется ЭДТА. В то же время альдолазы бактерий и грибов ингибируются ЭДТА и содержат в активных центрах Металл (обычно 2п +). Альдолазы этого типа ( класс II ) не инактивируются боргидридом натрия в присутствии субстрата. Читателю предлагается подумать о механизме действия этих ферментов и о роли металла в ферментативном процессе. [c.165]

Некоторые сине-зеленые водоросли, а также жгутиковые Euglena и-СкШтуйотопаз содержат альдолазы обоих классов. [c.165]

Помимо своей функции кофермента, PLP выступает в роли специфического ингибитора и, возможно, аллостерического эффектора в отношении ряда ферментов различных классов (к ним относятся, например, альдолаза, глутаматдегидрогеназа и гексокиназа). PLP избирательно связывается также со многими другими бедками [45]. [c.222]

Рассматривая промежуточный обмен углеводов в печени, необходимо также остановиться на превращениях фруктозы и галактозы. Поступающая в печень фруктоза может фосфорилироваться в положении 6 до фруктозо-6-фосфата под действием гексокиназы, обладающей относительной специфичностью и катализирующей фосфорилирование, кроме глюкозы и фруктозы, еще и маннозы. Однако в печени существует и другой путь фруктоза способна фосфорилироваться при участии более специфического фермента—фруктокиназы. В результате образуется фруктозо-Ьфосфат. Эта реакция не блокируется глюкозой. Далее фруктозо-Ьфосфат под действием альдолазы расщепляется на две триозы диоксиацетонфосфат и глицеральдегид. Под влиянием соответствующей киназы (триокиназы) и при участии АТФ глицеральдегид подвергается фосфорилированию до глицеральдегид-З-фосфата. Последний (в него легко переходит и диоксиацетонфосфат) подвергается обычным превращениям, в том числе с образованием в качестве промежуточного продукта пировиноградной кислоты. [c.555]

СЯ в повышении активности различных ферментов. Входя в состав витамина В , весьма активно влияющего на поступление азотистых веществ и увеличение содержания хлорофилла и аскорбиновой кислоты, К. активирует биосинтез и повышает содержание белкового азота в растениях, а также играет значительную роль в ряде процессов, происходящих в живом организме. В повышенных концентрациях К. весьма токсичен, прием внутрь большой дозы К. может вызвать быструю гибель. У лиц, подвергавшихся хроническому воздействию соединений К., снижается артериальное давление, в тканях наблюдается увеличение содержания молочной кислоты, нарушаются функции печени. При этом выраженные, клинические проявления могут быть стертыми или отсутствовать вовсе. Изменения в углеводном обмене связаны с нарушениями в эндокринных отделах поджелудочной и щитовидной желез. Нарушения углеводного обмена изменение формы гликемической кривой (уплощение), нарушение толерантности к глюкозе. Ионы К. вступают в хелатные комплексы с белками, разрушающими последние. Нарушается активность мембранных ферментов, что ведет к увеличению проницаемости клеточньгх мембран, повышению в крови уровня трансаминаз, лактатдегидрогеиазы, альдолазы. Действие К. и его соединений на организм приводит к расстройствам со стороны дыхательных путей и пищеварительного тракта, нервной системы, влияют на кроветворение, а также нарушают многие обменные процессы, избирательно действуют на обмен и структуру сердечной мышцы. Все это позволяет считать К. ядом общетоксического действия. [c.457]

Иммобилизация может быть использована также для предотвращения спонтанной ассоциации между субъединицами олигомерных белков. Она позволяет, например, определить, является ли субъединичная форма фермента каталитически активной. Если да, то сравнение свойств фер мента со свойствами соответствующего иммобилизованного олигомера может дать ценную информацию о влиянии взаимодействий субъединиц на ферментативные функции. Примером может служить работа Чена и др. [6], иммобилизовавших мышечную альдолазу в условиях, когда присоединяется только одна из четырех субъединиц. С помощью гуанидинхлорида. молекулы фермента, связанного с нерастворимым носителем, были диссоциированы и элюированы с колонки таким образом, что на колонке остались только ковалентно связанные развернутые субъединицы. Удаление диссоциирующего реагента приводило к свертыванию в нативную конформацию иммобилизованных субъединиц. При использовании мягких диссоциирующих реагентов было показано, что иммобилизованный мономер обладает той же активностью, что и тетрамер. [c.438]

В серии работ Хафа и Джонса [27, 29] описывается метод синтеза пентоз при конденсации О-глицеринового альдегида и диоксиацетона с гликолевым альдегидом в щелочной среде. При работе по этому методу образуется смесь пентоз с преобладанием О-арабинозы и О-ксилозы с небольшим выходом из смеси также удалось выделить П-рибозу [28] и В-ликсозу. Гликолевый альдегид и 1-фосфат диок-снацетона легко взаимодействуют в присутствии альдолазы, образуя О-ксилулозу [29]. [c.7]

Денатурация и диссоциация могут протекать также при крайних значениях pH. В кислой и щелочной среде альдолаза 52, 132], глутаматдегидрогеназа [133—135], каталаза [54] диссоциируют до субъединиц или полипептидных цепей. Однако в [c.412]

Седиментационное исследование обычно является тестом на диссоциацию многоцепочечных молекул белков, обработанных малеиновым ангидридом. Если происходит диссоциация, то коэффициент седиментации заметно снижается по величине, например, от 7,68 5 до 1,71 5 для альдолазы мышц кролика, от 6,2 5 до 1,7 5 для альдолазы шпината, от 7,04 5 до 2,04 8 для фруктозодифосфатазы печени кролика, от 4,18 8 до 1,34 8 для трансальдолазы [139] и от 9,3 8 до 3,4 8 для глюкозо-6-фосфат-дегидрогеназы [140]. Снижение коэффициента седиментации еще не обязательно указывает на наличие диссоциации, потому что сильно заряженные белковые молекулы характеризуются заметной зависимостью седиментации от эффекта заряда. Поэтому изучение седиментации сильно заряженных макромолекул проводят в растворах с повышенной ионной силой (вплоть до 1). Кроме того, денатурация может приводить к раскручиванию полипептидных цепей, что также вызывает снижение коэффициента седиментации. Если обработка малеиновым ангидридом не дает достаточной степени гомогенности, можно проделать повторное малеилирование или разделить продукты диссоциации гель-фильтрацией на сефадексе 0-100 [140]. [c.417]

Свойства. Широко распространена в растительных и животных тканях н связана с процессами гликолиза (путь Эмбдена — Мейергофа). Наивысшая активность ее проявляется в скелетных мышцах животных, в значительных ко- личествах альдолаза содержится также в печени. [c.27]

Хроническое отравление. Животные. Длительное в/ж введение малых доз Г. вызывает прогрессирующее похудание, угнетение иммунобиологической реактивности, дегенеративно-некробио-тические изменения в печени, коре надпочечников, миокарде. Происходит активация альдолаз и аминофераз сыворотки, изменяется активность моноаминооксидазы, нарушается белковый и аминокислотный обмен. При в/ж введении технический Г. вызывает опухоли печени у мышей уже через 16 недель. а-Г. и рт. также приводят к развитию доброкачественных и злокачественных опухолей печени у мышей обоего пола. у-Г. при содержании в пище 8-10" % вызывает у молодых мышей задержку полового развития, дегенеративные изменения в печени, снижение плодовитости. У мышей, получавших у-Г. в дозе 3—5 мг/кг в течение 4 мес., отсутствовали признаки интоксикации. После двухлетнего скармливания мышам р- и у-Г. обнаружены гиперплазия печени, наличие узелкового опухолевого роста паренхиматозных клеток по типу папилломатозного или аденоматозного разрастания. У части животных — метастазы в легких [15]. [c.540]

Д-Глицеральдегид-З-фосфат (79) является важнейшим веществом в промежуточном метаболизме. Его ( )-модификацию можно получить из диэтнлацеталя глицидного альдегида (80) реакцией с дизал1ещениым фосфатом калия и последующим удалением ацетальной группы водной кислотой [256]. Д-Глицеральдегид-З-фос-фат образуется прп фотосинтезе [257] на очень ранней стадии фиксации углерода путем восстаиовлеиия 1,3-фосфата глицериновой кислоты. Он образуется также при гликолизе за счет рет-роальдольного расщепления 1,6-дифосфата фруктозы с участием фермента альдолазы, которое приводит к смеси О-глицеральдегид- [c.558]

Методы обнаружения в слюне амилазы и мальтазы, а также метод количественного определения амилазной активности слюны рассматривались при изучении свойств ферментов. Ферменты, выделяемые в слюну бактериями, например альдолаза и щелочная фосфатаза, могут быть обнаружены в слюне теми же методами, что и в тканях или сыворотке крови животных (см. стр. 177 и 234). [c.260]

Результатом проведенных нами совместно с А. Л. Курсановым и Т. П. Афанасьевой исследований [17] было обнаружение в проводящих пучках сахарной свеклы ферментов гликолиза гексокиназы, фосфогексоизомеразы, альдолазы, а также апиразы. Не была найдена фосфоглюкомутаза (табл. 1). [c.248]

В проводящих тканях сахарной свеклы присутствует также активная альдолаза, обратимо расщепляющая фруктозе-1,6-дифосфат на две молекулы фосфотриоз (рис. 1). [c.249]

Таким образом, наличие в проводящих путях активных ферментов — гексокиназы, фосфогексоизомеразы, альдолазы — свидетельствует о том, что начальный этап дыхательного процесса осуществляется в проводящей системе по гликолитическому пути. Существование активного гликолиза в проводящих тканях подтверждается присутствием в них пировиноградной кислоты, а также небольшого количества молочной кислоты. Весьма характерным в этом отношении оказался также и состав фосфорных эфиров сахаров проводящих тканей, в которых преобладающим фосфорилированным сахаром оказался глюкозо-6-фосфат присутствует также фруктозо-6-фосфат, но в меньшем количестве. В некоторых случаях была обнаружена фосфоглицериновая кислота. Фосфорные эфиры, типичные для окислительного распада гексоз — рибо-зо-5-фосфат, седогептулозо-7-фос-фат,— в проводящих тканях не были обнаружены. [c.250]

Лиазы являются ферментами, катализирующими расщепление негидролизуемых химических соединений. Наиболее важными из них являются ферменты, которые катализируют разрыв связи между двумя атомами углерода. Если этот разрыв происходит у карбоксильной группы, освобождается СО2 и фермент называется декарбоксилазой. Существует значительное число декарбоксилаз животного и бактериального происхождения, которые декарбоксилируют простые или замещенные карбоновые кислоты, в том числе аминокислоты. Реакции декарбоксилирования имеют необратимый характер. Клиа-зам относятся также такие ферменты, как альдолазы, гидро-лиазы, гидратазы, десульфогидразы. [c.211]

Как было установлено, в животных организмах альдолаза присутствует в виде форм А к В. Для формы А лучшим субстратом является фруктозо-1,6-дифосфат, а для формы В —фруктозо-1-фосфат [7]. Эти альдолазы имеют близкую молекулярную массу (порядка 150 ООО), сходный аминокислотный состав, но иную последовательность аминокислот, хотя некоторые части их молекулы построены одинаково. Альдолаза А диссоциирует в кислоте на четыре неактивные субъединицы, нейтрализация приводит к ассоциации субъединиц с образованием молекул, обладающих многими свойствами нативнога фермента. Альдолаза В также дает в кислоте четыре субъединицы, но нейтрализация восстанавливает активность молекулы лишь на 20%. [c.174]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология