Мутаротаза

Многие реакции, которые ускоряются ферментами, могут катализироваться также кислотами или основаниями, а часто и соединениями обоих типов Хорошо изученным примером такого рода является мута-ротация — обратимое взаимное превращение а- и р-аномерных форм сахаров, в частности глюкозы [см. схему (6-75)]. Эта реакция катализируется специфическим ферментом мутаротазой, а также неорганическими кислотами и основаниями. Эти данные показывают, что между простыми кислотами и основаниями, с одной стороны, и ферментами — с другой, есть нечто общее с точки зрения каталитического действия. Поскольку многие боковые цепи аминокислот содержат кислотные и основные группы, мы приходим к вполне естественному заключению, что эти группы должны участвовать в катализе как кислоты и основания. Однако для того чтобы понять, как именно они участвуют в катализе, мы должны иметь представление о численных значениях некоторых констант равновесия и констант скорости. [c.50]

Мутаротация глюкозы у Е. соИ катализируется специфической мутаротазой [59],. имеющей число оборотов 10 с . Форма графика зависимости —1 /<м от pH указывает на наличие в свободном ферменте двух ионогенных групп со значениями р/Са 5,5 и 7,6, а из характера зависимости УтпЕх от pH следует, что в комплексе Е5 присутствует одна группа с р/Са = 4,75 [59]. Последняя может представлять собой каталитическую группу [группу В в схеме (6-79)], возмож1но имидазол в форме сопряженного основания. Почему группа, имеющая в свободном ферменте р/Са = 7,6, никак не проявляется в комплексе Е5 Либо эта группа [c.60]

Изомеразы — ферменты, катализирующие реакции изомеризации. К ним, в частности, относятся такие ферменты, как мутаротаза, катализирующая реакцию мутарота-ции — превращения а-глюкозы в р-глюкозу акоиитаза, катализирующая изомеризацию лимонной кислоты в изолимонную кислоту, и ряд других. Однако наряду с групповой специфичностью есть ферменты, обладающие абсолютной специфичностью. Уреаза способна разрушать только мочевину и больше ничего мальтаза из проростков ячменя действует только на мальтозу и неактивна к другим а-глюкозидам аргиназа действует на [c.252]

Рассматриваемый энзим является специфичным относительно 13-аномера глюкозы а-форма окисляется со скоростью, в 100 раз меньшей, чем скорость окисления -формы см. табл. 3). Различия относительных скоростей окисления обеих форм у разных образцов нотатина позволили обнаружить в некоторых случаях присутствие нового энзима—мутаротазы, катализирующего мутаротацию глюкозы. Таким образом, окисление глюкозы происходит согласно схеме, изображенной ниже. [c.625]

Изомеразы катализируют реакции внутримолекулярной перегруппировки, причем состав субстрата не изменяется. Эти реакции не выделяют и не поглощают энергии и служат обычно для подготовки субстрата к дальнейшим превращениям. Если изомераза катализирует превращение конфигурации замещающей группы при асимметрическом атоме углерода, то она носит название рацемазы или мутаротазы. Известны, например, рацемазы аминокислот у бактерий, катализирующие взаимную замену форм d- и /-аминокислот при участии пири-доксальфосфата в качестве кофермента. [c.211]

Оксидазный тест на глюкозу и галактозу позволяет определять содержание этих веществ в ростовых средах, в нейтрализованных гидролизатах полисахаридов и в ферментных реакционных смесях, например содержа-ние глюкозы при ферментативном гидролизе целлюлозы, ИТ. п. Глюкозооксидаза окисляет только р-О-глюкозу, нО в присутствии мутаротазы (входящей в некоторые имеющиеся в продаже препараты) она позволяет определять и а-В-глюкозу. Для проверки возможного влияния солей и других ингибиторов в каждый неизвестный раствор целесообразно добавлять стандарт без углеводов. [c.298]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология