Рацемазы

Рацемазы и эпимеразы катализируют соотв. рацемизацию и эпимеризацию в-в. Субстраты рацемаз содержат один хиральный центр, эпимераз несколько. У исследован-иых рацемаз а-аминокислот кофермент пиридоксальфосфат. В ходе р-ции а-аминокислоты с пиридоксальфосфатом (ф-ла I, здесь и ниже Р остаток фосфорной к-ты) образуется шиффово основание (II), к-рое переходит в хиноидную форму (1П) [c.186]

Рацемат используют в качестве субстрата, который под действием фермента Ь-а-амино-е-капролактамгидролазы (лактамаза) превращается в Ь-лизин, а оставшаяся непрореагировавшая его часть (О-форма) переводится при воздействии рацемазы в смесь антиподов [c.51]

В синтезе грамицидина 8 участвуют два фермента легкий (М = 100 000) и тяжелый (Л4 = 280 ООО), Синтез начинается иа легком ферменте, который действует также как рацемаза , превращая ь-фенилаланин в о-энантиомер. Нуклеофильная тиольная [руппа легкого фермента атакует активированный фенилаланин (АТР и аминокислота реагируют с образованием ангидрида), образуя (катализ основанием) высокоэнергетическин тиоэфир, ДСп1др —38 кДж/моль (—8 ккал/моль). Различие свойств тио-эфиров и ацильных эфиров связано с гораздо большей степенью делокализации неспаренных электронов кислородом карбонильной группы, чем атомом серы. Такая делокализация понижает электрофильность карбонильной группы. Кроме того, тиольная группа — более хорошая уходящая группа, чем соответствующая гидроксильная. Напомним, что для меркаптана рКа Ю, тогда как для спирта рКа 15 (табл. 2.1). [c.62]

Рацемизация. Протон может быть вновь присоединен в исходное а-положение, но уже иестереоспецифично. Рацемазы, катализирующие реакции этого типа, имеют важное значение для бактерий, которые должны синтезировать из соответствующих Ь-изомеров О-аланин и О-глутаминовую кислоту, необходимые для синтеза пептидогликанов. [c.218]

Фабером с соавторами интенсивно разрабатываются методы, основанные на применении рацемаз микроорганизмов для рацемизации остаточного субстрата. Предлагается использовать иммобилизованную манделатрацемазу из Pseudomonas putida для рацемизации не только миндалевой кислоты, но и ряда других родственных ей а-окси-р,у-ненасы-щенных карбоновых кислот (43). [c.451]

Подкласс 5.1. Ферменты этого подкласса — рацемазы — катализируют превращение, например ь-аминокислот в в-аминокислоты. [c.67]

Примером из области биохимии, который можно непосредственно связать с уравнением (3-8), служит рацемизация аминокислот. Раствор Ь-аминокислоты можно легко превратить в рацемическую смесь, когда 50% аминокислоты находится в О-форме и 50%—-в Ь-форме, с помощью особого фермента рацемазы, причем этот процесс не будет сопровождаться ни поглощением, ни выделением тепла. Таким образом ДЯ = 0 и единственным изменяющимся параметром системы является энтропия. Обозначим й чистого изомера через Q Принимая во внимание, что каждая из N молекул 1 моля рацемата может находиться в одной из двух конфигураций, для рацемической смеси можем записать [c.206]

Ферментативный перенос протона рацемаза миндальной кислоты [c.151]

Очень интересен также большой круг работ но изучению стереохимии и реакционной способности аминокислот и их комплексов с аналогами пиридоксаля и ионами металлов, проведенный В. М. Беликовым и 10. Н. Белоконем [68—70], Они использовали принцип имитации природных ферментов для получения реагентов, способных осуществлять асимметрический синтез с высокими химическими и оптическими выходами. Эти реагенты дают возможность проводить в одну стадию следующие реакции синтез -окси-а-аминокислот, например, Ь-треонина и Ь-серина из глицина, уксусного и муравьиного альдегидов. Авторами было показано также, что каталитическая рацемизация по эффективности равна эффективности действия природных рацемаз. Это позволяет проводить реакцию в нейтральной среде при низких температурах. [c.97]

Насколько можно судить по имеющимся к настоящему времени данным, катализ рацемазой миндальной кислоты осуществляется по простейшему ферментативному механизму перени-са протона. Этот фермент, выделенный нз Рзеийотопаз риНйа, катализирует реакцию эпимеризации [14], для осуществления которой не требуется присутствие кофактора. [c.151]

Метил малонил>С оА -рацемаза [c.610]

К этому же классу относят рацемазы и эпимеразы, действующие на амино- и оксикислоты, углеводы и их производные внутримолекулярные оксидоредуктазы, катализирующие взаимопревращения альдоз и кетоз внутримолекулярные трансферазы, переносящие ацильные, фосфорильные и другие группы, и т.д. [c.161]

Общие пути превращения аминокислот включают реакции дезаминирования, трансаминирования, декарбоксилирования, биосинтеза и рацемизации. Рассмотрим подробно первые четыре реакции, имеющие значение для всех живых организмов. Реакции рацемизации характерны только для микроорганизмов открыты ферменты, катализирующие рацемизацию ряда аминокислот (Ала, Глу, Про, Мет, Лиз, Сер) и эпимеризацию оксипролина и а, -диаминопимелиновой кислоты. Физиологическая роль рацемаз микроорганизмов сводится, вероятно, к синтезу О-изомеров аминокислот для построения клеточной оболочки. [c.431]

Изомеразы, катализируют процессы изомеризации. К ним относятся, например, рацемазы, эпимеразы. [c.658]

Изомеразы — ферменты, катализирующие различные процессы изомеризации. Первый подкласс составляют различные ферменты, с помощью которых осуществляется обращение конфигурации при хиральном атоме С. Если такой центр в молекуле субстрата один, то происходит обращение конфигурации молекулы в целом. Поскольку оптические изомеры термодинамически эквивалентны (по крайней мере, в отсутствие других хиральных молекул, способных давать комплекс предпочтительно с одним из энантиомеров), то фермент в равной мере катализирует обращение конфигурации в обоих направлениях и конечным итогом действия такого фермента является образование рацемической смеси. Поэтому такие ферменты называют рацемазами. [c.147]

В структуру пептогликана клеточной стенки бактерий включен о-аланин, отсутствующий в организме животных и человека. Для синтеза клеточной стенки бактерии при помощи фермента аланин-рацемазы превращают животный ь-аланин в в-форму. Аланин-рацемаза характерна для бактерий и не обнаружена у млекопитающих. Следовательно, она представляет хорошую мишень для ингибирования лекарственными препаратами. Замещение одного из протонов метильной группы на фтор дает фтораланин, с которым связывается аланин-рацемаза, что приводит к ее ингибированию. [c.77]

Изомеразы — катализируют реакции изомеризации, например превращение альдегидов в кетоны, цис-формы в трансформу и наоборот. Если изомеризация заключается во внутримолекулярном переносе группы, фермент называют мутазой. Если происходит инверсия асимметрических групп, фермент называют рацемазой или эпимеразой, например [c.101]

V. Изомеразы. К этой группе ферментов относятся такие, которые ускоряют разнообразные изомерные превращения. Рацемазы — более частное деление — ферменты, превращающие [c.46]

К ферментам изомеризации относят также группу ферментов, которая катализирует стереоизомеризацию органических соединений. Эти ферменты называют стереоизомеразами, или рацемазами. К ним принадлежит аланинрацемаза, которая катализирует превращение аминокислоты Ь-аланина в Е)-аланин [c.71]

Химический энциклопедический словарь (1983) -- [ c.210 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.147 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.210 ]

Органическая химия (1963) -- [ c.810 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.131 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.105 , c.124 ]

Начала органической химии Кн 2 Издание 2 (1974) -- [ c.712 ]

Начала органической химии Книга 2 (1970) -- [ c.786 ]

Ферменты Т.3 (1982) -- [ c.5 , c.328 , c.340 , c.341 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.220 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология