Аргиназа

Органоспецифическими ферментами для печени считаются также гистидаза, сорбитолдегидрогеназа, аргиназа и орнитинкарбамоилтрансфераза. Изменение активности этих ферментов в сыворотке крови свидетельствует [c.579]

Амилаза слюны 6,8-7,0 Аргиназа 9,5-10,0 [c.141]

На рис. 6.4 представлено влияние концентрации фермента аргиназы на скорость расщепления аргинина. Отклонение от прямо пропорциональной зависимости возможно в случае дефицита субстрата или кофермента (применительно к соответствующим сложным ферментам), наличия в реакционной среде токсических примесей. [c.72]

На третьем этапе аргинин расщепляется на мочевину и орнитин под действием фермента аргиназы [c.393]

Абсолютной специфичностью действия называют способность фермента катализировать превращение только единственного субстрата. Любые изменения (модификации) в структуре субстрата делают его недоступным для действия фермента. Примерами таких ферментов могут служить аргиназа, расщепляющая в естественных условиях (в организме) аргинин, уреаза, катализирующая распад мочевины, и др. [c.142]

Орнитиновый цикл синтеза мочевины. В начале XX в. в печени был открыт гидролитический фермент аргиназа, отщепляющий гуанидиновую группу от аминокислоты аргинина. В процессе гидролиза аргинина образуется мочевина и аминокислота орнитин, не входящая состав белка [c.391]

Необходимо учесть, что аргиназа содержится в печени только тех организмов, которые экскретируют мочевину как основной и конечный продукт азотистого обмена. Очень незначительное количество аргиназы выявлено в почках и мозговой ткани. Аргиназа относится к аллостерическим регуляторным ферментам, ее ингибитором является орнитин и лизин. [c.394]

На следующей стадии цитруллин превращается в аргинин в результате двух последовательно протекающих реакций. Первая из них, энергозависимая,— это конденсация цитруллина и аспарагиновой кислоты с образованием аргининосукцината (эту реакцию катализирует аргининосукцинат-синтетаза). Аргининосукцинат распадается в следующей реакции на аргинин и фумарат при участии другого фермента—аргининосукцинатлиазы. На последнем этапе аргинин расщепляется на мочевину и орнитин под действием аргиназы. [c.449]

Аргиназа, декарбоксилазы аминокислот, фосфо-трансферазы и др. [c.95]

Аргинин тоже подвергается обратному превращению в глутамат и а-кетоглутарат. Начальной стадией служит отщепление гуанидиниевой группы с образованием орнитина. Это может осуществляться действием аргиназы с образованием мочевины (рис. 14-4). Другой, аргиииит дигидролазиый путь инициируется особой гидролазой, расщепляющей аргинин на цитруллин и аммиак. Затем в результате фосфоролиза цитруллина образуется карбамоилфосфат. Расщепление последнего с образованием СО2 и аммиака [катализируемое карбаматкиназой урав нение (14-16)] может быть использовано для образования АТР у микроорганизмов, живущих на аргинине. [c.104]

Трипсин, химотрипсин Аспарагиназа, глута-миназа, уреаза, аргиназа АТРазы, пирофосфа-таза [c.400]

Подобное расщепление происходит и при действии аргиназы— энзима, находящегося в печени. [c.417]

Абсолютная специфичность предполагает, что фермент катализирует только одну реакцию. Например, аргиназа расщепляет аргинин на орнитин и мочевину [c.60]

Арахидоновая кислота 267 Арахиновая кислота 242 , 253 Арборин 1092 Арбутин 552 Аргиназа 380, 910 [c.1160]

Обычно орнитин не входит в состав белков. Однако сообщалось, что уратсвязьг-вающий гликопротеид плазмы (мол. вес 67 ООО) содержит 43 остатка орнитина. Было сделано предположение, что для образования этих остатков используется специальная аргиназа, которая, вероятно, отсутствует в некоторых случаях подагры, когда сильно еийжена способность крови связыванию уратов. [33а]. [c.96]

Из данных табл. 4.3 видно, что рН-оптимум действия ферментов лежит в пределах физиологических значений. Исключение составляют пепсин, рН-оптимум которого 2,0 (при pH 6,0 он не активен и не стабилен). Объясняется это, во-первых, структурной организацией молекулы фермента и, во-вторых, тем, что пепсин является компонентом желудочного сока, содержащего свободную соляную кислоту, которая создает оптимальную кислую среду для действия этого фермента. С другой стороны, рН-оптимум аргиназы лежит в сильнощелочной зоне (около 10,0) такой среды нет в клетках печени, следовательно, in vivo аргиназа функционирует, по-ви-димому, не в своей оптимальной зоне pH среды. [c.141]

А-остаток аденозина, РР-пирофосфорная к-та Отщепление аргинина с образованием фумаровой к-ты (IV) катализируется аргининосукцинат-лиазой. Ключевое звено цепи превращений в О. ц.- гидролиз аргинина (V) на орнитин и мочевину, к-рая выводится из организма через почки. Р-ция катализируется аргиназой, к-рая активна в присут. Со " или Мп . Т. обр., благодаря О. ц. организм освобождается от токсичных для него продуктов - КН/ и СО2 ( отходов обмена в-в). [c.409]

Ряц белков характерен своей способностью специфично связывать ионы металла. Ионы металла находят щкжде всего в качестве функционирующей составной части ферментов, например ион меди в группе оксццорсоуктаз (фенолоксидазы, цитохромоксидазы и др.) и ион марганца в аргиназе и [c.419]

Концентрация отдельного фермента зависит от относительных скоростей его синтеза и деградации. В обычных условиях концентрация остается стационарной, но может четко подстраиваться посредством изменения скорости любого из этих процессов. Так, уровень аргиназы в печени крысы в зависимости от содержания белка в диете может изменяться в три раза. При диете с высоким содержанием белка концентрация фермента в течение 14. дней увеличивается вследствие увеличения скорости биосинтеза аргиназы. В течение первых нескольких дней голодания после принятия низкобелковой диеты концентрация аргиназы также увеличивается, но в этом случае в силу замедления разрушения фермента, хотя его синтез продолжается [149]. [c.535]

Необходимо подчеркнуть, что аргиназа содержится в печени тех животных, которые экскретируют с мочой мочевину как основной и конечный продукт азотистого обмена. В печени птиц, например, аргиназа отсутствует, поскольку птицы вместо мочевины выделяют мочевую кислоту. Орнитиновый цикл мочевинообразования с учетом новых данных представлен на рис. 12.5. [c.449]

Соединения с Арг, Гис и Три до сих пор исследованы очень мало. Сложные дипептиды, содержащие эти аминокислоты, вряд ли можно детектировать. Для Арг существует возможность его превращения в Орн с помощью аргиназы 30]. Это может оказаться полезным, так как после триптического гидролиза больших пептидов благодаря его специфичности часть остатков Арг будет находиться в С-концевом положении фрагментов. При обработке этих пептидов аргиназой соответствующие С-концевые аминокислотные остатки превращаются в Орн, что делает пептиды доступными для ГХ. После частичного кислотного гидролиза пептиды, содержащие Три, практически не образуются, поскольку во время этой процедуры происходит раз-pyojenne Три. [c.349]

Константа Михаэлиса Аллостерические свойства Субстрат и кофактор Внутриклеточная локализация Влияние гормонов Гексокиназа, пируваткиназа, глутаминаза, креатинкиназа Гексокиназа, пируваткиназа, аспартаткиназа Альдолаза, изоцитратдегидрогеназа Аргиназа, малатдегидрогеназа Пируваткиназа, гексокиназа [c.83]

Курс органической химии (1965) -- [ c.417 ]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.95 , c.96 , c.104 ]

Общая органическая химия Т.10 (1986) -- [ c.535 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.141 , c.449 , c.579 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.388 ]

Органическая химия (2001) -- [ c.497 ]

Кинетика и катализ (1963) -- [ c.162 , c.252 ]

Органическая химия (1963) -- [ c.403 ]

Аффинная хроматография (1980) -- [ c.298 ]

Аминокислотный состав белков и пищевых продуктов (1949) -- [ c.46 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.229 , c.239 , c.296 , c.590 , c.593 , c.594 ]

Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков (1974) -- [ c.113 ]

Курс органической химии (1967) -- [ c.417 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.358 , c.359 , c.360 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 1 (1961) -- [ c.278 ]

Биохимия аминокислот (1961) -- [ c.338 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.459 ]

Основные начала органической химии Том 1 Издание 6 (1954) -- [ c.679 ]

Органическая химия Издание 2 (1980) -- [ c.379 ]

Биохимия растений (1968) -- [ c.214 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.39 , c.377 ]

Конфирмации органических молекул (1974) -- [ c.394 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.97 ]

Неорганическая биохимия Т 1 _2 (1978) -- [ c.445 , c.489 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.306 , c.343 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.380 , c.910 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 1 (1961) -- [ c.278 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.159 ]

Общая химия Биофизическая химия изд 4 (2003) -- [ c.274 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.194 , c.221 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.25 , c.170 , c.171 , c.177 , c.183 , c.184 , c.375 , c.414 ]

Ферменты Т.3 (1982) -- [ c.3 , c.3 , c.5 , c.148 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.102 , c.103 , c.314 , c.315 , c.316 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.102 , c.103 , c.314 , c.315 , c.316 ]

Нейрохимия (1996) -- [ c.67 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.132 , c.269 , c.436 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.343 , c.350 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.164 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология