Мальтаза

Единственная химическая реакция, которая здесь будет рассматриваться, —это гидролиз. Он может осуществляться как ферментативным, так и химическим путем. Горячая разбавленная минеральная кислота медленно расщепляет амидные связи с образованием с учайных фрагментов, в конечном итоге приводя к простым аминокислотам. Контролируемый кислотный гидролиз разрушает белок с образованием смеси пептидов. Возможен также ферментативный гидролиз протеолитические ферменты очень разнообразны по своему специфическому действию. Некоторые из них, такие, как папаин или фицин, фактически неспецифичны и расщепляют белки до свободных аминокислот, в то время как другие — трипсин, химотрипсин и пепсин— гидролизуют только особые связи в белковых молекулах (ср. мальтаза, эмульсин и т. д., разд. 17.6 и 17.7). Так, пепсин расщепляет амидную связь между карбоксильной группой ди-карбоновой ь-аминокислоты и аминогруппой ароматической ь-аминокислоты при условии, что вторая карбоксильная кислотная группа дикарбоновой аминокислоты не связана. Химотрипсин менее специфичен и расщепляет амидную связь с карбонильной стороны ароматической ь-аминокислоты. Трипсин гидролизует амидные связи, включающие карбоксильные груп- [c.296]

Мальтаза — фермент, катализирует гидролиз мальтозы на две молекулы глюкозы входит в состав слюны, кишечного сока, присутствует в кр ови, печени очень богаты М. дрожжи. [c.79]

Промежуточными продуктами сидролиза являются декстрины. При кислотном гидролизе крахмала процесс идет до образования глюкозы, при ферментативном же расп1еплепии конечным продуктом является дисахарид мальтоза, которая уже нри участии фермента а-глюкози-дазы (мальтазы) гидролитически распадается с освобождением двух молекул глюкопы. [c.215]

Энзимы, превращающие ее в виноградный сахар, называются мальтазами. Они содержатся, например, в дрожжах, в плесневых грибках незначительные количества их имеются в солоде, а также в слюне, в секрете поджелудочной железы и в кишечнике. [c.450]

Целлобиоза. Строение целлобиозы отличается от строения мальтозы тем, что в молекуле целлобиозы первым остатком является остаток р-О-глюкозы, в то время как в молекуле мальтозы первым остатком служит остаток а-О-глюкозы. Это доказывается следующим. Мальтоза и целлобиоза являются производными Л-глюкозы, в молекуле которой водород глюкозидного гидроксила замеиген остатком второй молекулы глюкозы таким образом, они построены по типу глюкозидов. Глюкозиды а-ряда расщепляются мальтазой, глюкозиды р-ряда—эмульсином. На целло-биозу мальтаза не действует, эмульсин же ее гидролизует. Это позволяет отнести целлобиозу к р-ряду. [c.342]

Этот процесс обычно ведут при 60—62° С. Полученный раствор охлаждают до 30—33° С и при этой температуре подвергают действию дрожжей. Под влиянием вырабатываемого ими фермента мальтазы мальтоза гидролизуется и образует две молекулы глюкозы [c.116]

Наряду с этими показателями хлебопекарных дрожжей, особое значение для приготовления теста в хлебопекарной промышленности имеет активность ферментов, сбраживающих сахара, а также инвертазы и мальтазы, гидролизующих соответствующие дисахариды. [c.366]

Мальвин 669, 689 Мальтаза 125, 450 Мальтобионовая кислота 455 Мальтоза 124, 125, 323, 412, 441, 446, 447, [c.1182]

Составить представление о значении для биологических объектов стереохимии связи между остатками сахаров можно при сравнении мальтозы и целлобиозы. Мальтоза гидролизуется под действием мальтазы — фермента, присутствующего в дрожжах, который может вызывать гидролиз многих производных а-о-глюкозы, например а-метил-о-глюкозида. Однако мальтаза неэффективна по отношению к целлобиозе, хотя МОЛекулы [c.281]

Мальтоза кристаллизуется с одной молекулой воды раствор ее вращает плоскость поляризации вправо она примерно на 40% менее сладка, чем сахар. Мальтоза сбраживается дрожжами, так как при действии мальтазы дрожжей она расщепляется на D-глюкозу. [c.344]

При спиртовом брожении дрожжам сопутствуют главным образом молочнокислые бактерии. Нарастание кислотности сверх нормальной на 0,2° соответствует тратам примерно 0,6% всего сбраживаемого сахара, а нарастание на 1° вызывает понижение выхода сппрта на 2—2,3 дал на 1 т крахмала. С нарастанием кислотности бражки уменьшается pH, Начиная с pH 4,2 (титруемая кислотность 0,8°), амилазы солода в бражке не обнаруживается. Глюкоамилаза и мальтаза аспергиллов в отличие от ферментов солода кислотоустойчивы и осахаривают крахмал при pH 4—3,8 а-амилаза инактивируется при таком же pH, как и солодовая, но в меньшей мере. [c.247]

В зерне содержатся следующие важнейшие ферменты, имеющие значение для технологии спирта карбогидразы, гидролизующие углеводы (Р-амилаза и появляющаяся при прорастании зерна -амилаза, сахараза, мальтаза) протеазы, гидролизующие белковые вещества (протеиназы, полипептидазы) липазы, расщепляющие жиры на глицерин и жирные кислоты. [c.8]

Мальтоза (солодовый сахар, от англ. malt — солод) СхзНгаОц—дисахарид, состоит из остатков двух молекул глюкозы, широко распространена в растительном мире образуется в животном организме как промежуточный продукт распада, а также синтеза крахмала и гликогена. Обладает восстановительными свойствами. При кипячении М. с разбавленной кислотой и при действии фермента мальтаз > гидролизуется (образуются две молекулы глюкозы eHiaOe). М. легко усваивается организмом человека. [c.79]

Ферментативный гидролиз гликозидов. Этот наиболее старый метод определения конфигурации гликозидов, использованный впервые Э. Фишером, основан на том, что природные ферменты, выделяемые часто, как и соответствуюш,ие гликозиды, из растительных объектов, обладают строгой стереоспецифичностью. В частности, ферменты, расщепляющие гликозидные связи (гликозидазы), разделяются на а-глико-зидазы, расщепляющие только а-гликозиды, и р-гликозидазы, расщепляющие р-гликозиды. Наиболее употребительными среди первых является а-мальтаза, среди вторых — эмульсин. Для установления кон- фигурации у гликозидного атома исследуемый гликоз.ид подвергают гидролизу тем или иным ферментом и, в зависимости от того, а- или Р-гликозидаза вызовет гидролиз, относят гликозид к тому или иному типу. [c.45]

Различная сложность декстринов определяется по реакции с иодом амилодекстрины (амилоза и растворимый крахмал) окра-пшваются иодом в синий цвет, следующие за ними, более гидролизованные эритродекстрины — в красно-фиолетовый цвет и, наконец, ахроодекстрины—окраски не дают. В результате гидролиза образуется мальтоза, которая под действием фермента мальтазы переходит в конечный продукт расщепления—а- -глюкозу. [c.536]

Наконец, четвертый вопрос — а- или -конфигурацию имеет первый атом углерода в биозах — решается ферментативным гидролизом. Одни ферменты (например, мальтаза) способны гидролизовать лишь а-формы, другие (эмульсин) — только Р-формы. [c.164]

Метилгликозиды не мутаротир /ют, не восстанавливают фелингову жидкость и инертны по отношению к реагентам на карбонильную группу. Они устойчивы к основаниям, ио легко гидролизуются в присутствии следов кислоты. Фишер нашел, что фермент мальтаза гидролизует а-метил- )-глюкозид, но не гидролизует р-аномер, а фермент из миндаля— эмульсин гидролизует р-метил-Ь-глюкозид и не изменяет а-изомера. Э. Армстронг (1903), изучая ферментативный гидролиз при помощи поляриметрического анализа, показал, что а- и р-О-глюкозиды превращаются в а и р-1)-глюкозу, что вытекало из величин оптического вращения. [c.528]

Мальтозу гидролизуют кислотами и ферментами а-глю-козидазами (мальтазами). Фермент мальтаза входит в состав слюны, поджелудочного и кишечного сока, имеется в крови, печени и скелетных мышцах, встречается в дрожжах, бактериях, растениях. Фермент мальтаза, полученная из разного сырья, имеет различную активность и оптимальное pH при воздействии. Наиболее чистая мальтаза выделена из дрожжей (рНопт 6,75—7,25). [c.148]

Ранее уже упоминалось о стереоселективности ферментов, проявляющейся в различных обстоятельствах, например в связи с биологическим разделением рацемических смесей (гл. 12), специфичностью мальтазы и эмульсина (разд. 17.6), структурными и стереохимическими требованиями иротеолитических ферментов (разд. 18.2). Принято считать, что ферментативный катализ осуществляется через адсорбцию субстрата на поверхности большой белковой молекулы. Стереоспецифичность фермента можно объяснить, если допустить, что фермент обладает рецепторными центрами, способными связывать или принимать только особые типы групп. Рассмотрим в качестве примера асимметрически замещенный атом углерода. Фермент, обладающий рецепторами для трех или четырех групп, может различить два энантиомера, поскольку подходящий энантиомер адсорбируется, присоединяясь всеми тремя своими группами к рецепторным центрам, тогда как второй энантиомер в лучшем случае сможет соединиться только с двумя центрами. Присоединение субстрата к центрам фермента происходит либо за счет образования ковалентных или водородных связей, либо при взаимодействии ионных или полярных групп, либо путем заполнения впадин на поверхности фермента, которые вмещают группы или особой формы, или чуть меньше определенного размера. [c.341]

Тот энзим, который В присутствии избытка воды расщепляет данный дисахарид, в концентрированном растворе вызывает его образование мальтоза расщепляется мальтазой дрожжей на глюкозу при действии же мальтазы на концентрированный раствор глюкозы удалось получить мальтозу. Целлобиоза при действии эмульсина дает глюкозу, но при действии того же эмульсина на концентрированные растворы глюкозы происходит образование целлобиозы. Сахарозу синтетически получить до сих по не удалось. [c.339]

Продуктами расщепления полностью метилированной сахарозы оказались тетра-О-метил-О-глюкоза П и неизвестная в то время тетра-0-метилфруктоза 111. Структуру последней установили только десять лет спустя, причем было показано, что она имеет фуранозный 2, 5-окисный цикл. Кроме того, найдено, что свободная, несвязанная фруктоза имеет более стабильную пиранозную структуру. Глюкоза связана с фура-нозой а-глюкозидной связью, так как сахароза расщепляется ферментом мальтазой (а-Д-глюкозидазой) фруктозидная связь имеет р-кон-фйгурацию. [c.555]

Мальтоза получается с выходом около 80% при ферментативном расщеплении (под действием фермента амилазы) крахмала. Поскольку этот дисахарид при гидролизе кислотой или при действии фермента мальтазы (а-глюкозидазы) дает только О-глюкозу, то он является а-глюкозилглюкозой. Мальтоза — восстанавливающий сахар и, следо-аательно, имеет одну потенциальную альдегидную группу. Метилированием доказано, что мальтоза имеет структуру 4-0-(а-О-глюкопирано-зил) -О-глюкопиранозы [c.557]

Синигрин — простейший представитель группы гликозидов, которые расщепляются ферментом мироэином, специфичным для данного класса соединений. Эти гликозиды не изменяются при действии эмульсина, рамназы илн мальтазы. Синигрин в виде калиевой соли содержится в семенах черной горчицы и в хрене. Под действием мирозина он расщепляется на О-глюкозу, горчичное масло, или аллилизотиоциа-нзт, и бисульфат калия [c.559]

При гидролизе полисахаридов кислотами или специфическими ферментами глюкозидные связи разрушаются и в зависимости от условий образуются различные остатки полимерных звеньев вплоть до моно- или дисахаридов. Полисахариды — основной источник углеводов в питании человека. Они в организме расщепляются различными ферментами крахмал — а-амилазой поджелудочной железы, мальтоза — мальтазой, изомальтазой, сахароза — сахара-зой (инвертазой), лактоза — р-галактозидазой, часть целлюлозы — ферментами микрофлоры толстого кишечника. При гидролизе одной гликозидной связи для сахарозы выделяется 29,3 кДж, а для олиго- или полисахаридов — [c.30]

В технологии получения спирта из сахарсодержащего сырья важнейшую роль играют ферменты, содержащиеся в дрожжах — а-глюкозидаза (мальтаза) — фермент расщепляет мальтозу с образованием глюкозы Ь-фруктофуранозидаза (сахараза, ин-вертаза) — фермент расщепляет сахарозу на глюкозу и фруктозу, а раффинозу — на фруктозу и мелибиозу и комплекс ферментов, называемый зимаза, который расщепляет гексозы (фруктозу и глюкозу) с образованием в качестве конечных продуктов этилового спирта и углекислого газа. [c.44]

Аналогичный гидролиз протекает под действием а-глюко-зидазы (мальтазы) или Р-фруктофуранозидазы (инвертазы). С. легко сбраживается дрожжами. Будучи слабой к-той (К ок. 10 ), С. образует комплексы (сахараты) с гидроксидами щелочных и щел.-зем. металлов, к-рые регенерируют С. при действии Oj. [c.295]

Мальтазиая активность характеризует способность ферментного епарата катализировать расщепление дисахарида мальтозы до юкозы и выражается числом единиц мальтозы в 1 г препарата. [c.293]

Основы неорганической химии для студентов нехимических специальностей (1989) -- [ c.281 ]

Химический энциклопедический словарь (1983) -- [ c.219 ]

Общая химия (1979) -- [ c.483 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.320 ]

Органическая химия (1979) -- [ c.641 ]

Методы биохимии растительных продуктов (1978) -- [ c.78 , c.85 , c.86 ]

Биохимия (2004) -- [ c.240 ]

Химия Краткий словарь (2002) -- [ c.186 ]

Органическая химия (2002) -- [ c.768 , c.787 , c.790 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.219 ]

Кинетика и катализ (1963) -- [ c.251 ]

Установление структуры органических соединений физическими и химическими методами том 2 (1967) -- [ c.301 ]

Органическая химия (1963) -- [ c.212 , c.281 , c.286 ]

Основные начала органической химии том 1 (1963) -- [ c.213 , c.692 , c.704 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.461 , c.470 ]

Основы органической химии (1983) -- [ c.256 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.411 ]

Успехи стереохимии (1961) -- [ c.647 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.241 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.136 , c.255 ]

Основные начала органической химии Том 1 Издание 6 (1954) -- [ c.204 , c.599 , c.610 ]

Органическая химия 1971 (1971) -- [ c.103 ]

Органическая химия 1974 (1974) -- [ c.85 ]

Фотосинтез 1951 (1951) -- [ c.46 , c.49 , c.381 ]

Органическая химия (1962) -- [ c.93 ]

Органическая химия Издание 6 (1972) -- [ c.85 ]

Химия органических лекарственных препаратов (1949) -- [ c.333 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.100 , c.112 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.165 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.125 , c.450 ]

Органическая химия (1964) -- [ c.524 , c.587 ]

Органическая химия Издание 4 (1970) -- [ c.75 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.116 , c.152 , c.316 , c.317 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.194 ]

Углеводы успехи в изучении строения и метаболизма (1968) -- [ c.258 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.173 , c.178 , c.262 , c.263 , c.272 , c.563 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.266 ]

Жизнь зеленого растения (1983) -- [ c.148 ]

Структура и функции мембран (1988) -- [ c.66 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.130 , c.314 , c.315 , c.328 , c.329 , c.330 , c.334 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.132 , c.229 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология