Пептиды, определение

Определение структуры пептидов. Определение концевых групп. Частичный гидролиз [c.1047]

Тем не менее ни одно из этих производных нельзя непосредственно использовать для синтеза пептидов определенной структуры. В самом деле, смешивая две аминокислоты с активированными карбоксильными группами, можно получить уже на первой стадии процесса образования четыре разных дипептида [c.286]

Методология и технические приемы установления первичной структуры белка, основанные на определении М-и С-концевых аминокислот, включающие фрагментацию полипептидной цепи, разделение олигопептидов, пептидов, определение аминокислотной последовательности в олигопептидах, являются предметом биохимии и описаны в [85, 91,92] [c.882]

Для синтеза пептидов определенного строения обычно применяются не сами аминокислоты, а их производные. Такими активированными соединениями могут быть, например, хлорангидриды кислот. Функциональные группы, которые не должны участвовать в реакции, заранее защищают , а после получения нужного пептида защиту снимают [c.186]

Аминокислоты (см. № 7) пептиды (определение молекулярного веса) [c.90]

В последующих работах выделенные из нормального человеческого глобина и разделенные методом противоточного распределения а- и р- Цепи подвергались расщеплению трипсином, химотрипсином и пепсином. Идентификация полученных пептидов, определение их аминокислотного состава. С- и N-концевых групп полностью подтвердили предложенную ранее структуру а- и р-цепей. [c.129]

При учете локализации S-S-мостика конформационный анализ цистин-содержащего фрагмента природного олигопептида или белка может быть ограничен рассмотрением его состояний только с замкнутыми формами основной цепи. Значительное сокращение объема вычислительных работ не сопровождается при этом снижением требований к строгости рещения задачи. В этом случае для пептида определенной длины необходимо располагать набором соответствующих циклических структур с известными геометрическими и энергетическими характеристиками. Он может быть получен путем количественной оценки стерической и энергетической предрасположенности всех возможных конформаций модельного пептида того же размера ys -(Ala) 2 ys" к образованию дисульфидной связи. В работах В.З. Спасова и Е.М. Попова [106, 107] оценены конформационные возможности модельных олигопептидов с числом остатков л от двух до шести. При большей длине цепи с концевыми остатками ys предложенный метод становится малоэффективным. [c.326]

Определение последовательности аминокислотных остатков в пептидах (Ледерер М. М. Шемякин и Н. С. Вульфсон). Благодаря широкому применению автоматических аминокислотных анализаторов определение аминокислотного состава пептидов не представляет в настоящее время значительных трудностей. Однако один из важнейших вопросов установления первичной структуры белков и пептидов — определение последовательности аминокислотных остатков в цепи продолжает оставаться весьма трудоемким и сложным. Недавно было установлено, что при масс-спектрометрировании эфиров Н-ацилированных олигопептидов в качестве первого акта фрагментации молекулярного иона происходит элиминация алкоксильной грушты и возникает линейный ион, у которого положительный заряд локализован на С-конце, а N кoнeд защищен ацильным остатком. Дальнейший распад этого иона заключается в последовательной элиминации аминокислотных остатков с перемещением положительного заряда вдоль цепи. Например, фрагментация [c.591]

После хроматографии на колонке с Дауэкс 50X2 чистота фракций определялась с помощью бумажной хроматографии и электрофореза при pH 6,3. Значение заряда пептида, определенное в этих условиях, имеет существенное значение для последующего выбора режима хроматографирования на анионообменной колонке. Дело в том, что непивды, обладающие положительным зарядом, хорошо разделяются при использовании буфера pH 9,3, в то время как нейтральные пептиды лучше разделяются при использовании буферных растворов с более низкими значениями pH (8 и 8,3). [c.172]

Как было обнаружено Лёйксом, полученные Фишером карб-этоксиаминокислоты легко превращаются в соответствующие Ы-карбоксиангидриды. Расщепление последних под действием аминокислот также приводит к образованию пептидов. Этот метод широко используется для синтеза полиаминокислот, а в ряде случаев применим и для синтеза пептидов определенного строения. [c.117]

Интересно отметить, что ряд протефинов и цекропинов имеют вблизи N-конца триптофан KW, RW, GW, SW, KW, RRW. В то же время обнаружено, что присоединенный к липосоме пептид определенной структуры, состоящий из И аминокислотных остатков и с остатком триптофана на N-конце, может протащить липосому в цитоплазму по механизму слияния мембран. Аналогично организован механизм проникновения в клетку вирусной частицы (Pe heur et al., 1998). [c.134]

Обширный экспериментальный материал имеется по ги фoлиsy синтетических пептидов. Определение эффективности на основе этих данных наиболее правильно при "насыщении специфичности", т.е. при использовании субстратов, максимально быстро превращающихся данным ферментом. Следует учитывать, что в каждом ряду субстратов мо ют быть свой уровень "насыщения". Например, скорости деацилирования ацилхимотрипсинов стремятся к пределу в ряду ацильных остатков с увеличивающейся гидрофобностью боковой цепи, достигая максимального значения в случае Ы-ацетилтриптофанилхимотрипсина (рис.68). [c.192]