Аминокислоты, действие излучения

Если две различные молекулы расположены достаточно близко, они могут влиять на флуоресценцию друг друга. Одна из них, например, может поглощать излучение флуоресценции другой, свидетельствуя о довольно эффективной миграции энергии от одной молекулы к другой при облучении молекулярного комплекса. Такое взаимодействие может происходить между ароматическими аминокислотами, в ферментах и флуоресцирующих коферментах. Следовательно, можно определять и расстояние между этими молекулами. Кроме того, излучаемый отдельными молекулами данного вещества поток энергии определенным образом ориентирован по отношению к излучающей молекуле. Поэтому флуоресценция твердых тел сильно поляризована. В жидких невязких растворителях поляризация флуоресценции небольших молекул обычно мала, так как вследствие броуновского движения молекулы быстро меняют свое положение. Однако у больших молекул, таких, как белки, даже в жидких растворителях наблюдается менее интенсивное броуновское движение за время жизни возбужденного состояния они мало меняют свое положение, и поэтому их флуоресценция сильно поляризована. У флуоресцирующих групп, находящихся внутри белковой молекулы или соединенных с белком в виде комплексов фермент — кофермент или фермент — субстрат, также обнаруживается поляризация флуоресценции. Степень поляризации флуоресценции таких комплексов и влияние на нее различных факторов дают информацию о механизме действия фермента. Все это представляет ценность для анализа не только собственно ферментов, но и вообще всех белков. [c.178]

Физические способы. Некоторые вещества, содержащие хромофорные группы, способны под действием УФ излучения флуоресцировать. Этот метод особенно пригоден для обнаружения пятен веществ, содержащих фенольные группы, а также аминокислот и их производных. [c.146]

Аминокислоты, при действии достаточно коротковолнового излучения многие аминокислоты в водном растворе гидролизуются до соответствующих оксикислот с выделением свободного аммиака (59). Скорость реакции обычно зависит от pH минимальная скорость наблюдается вблизи pH=6. Однако наряду с реакциями гидролиза могут происходить и другие реакции. Так, при облучении насыщенного азотом раствора аланина в 0,1 соляной кислоте нефильтрованным излучением ртутной лампы, кроме молочной кислоты, образуется пировиноградная кислота [160]. [c.263]

Введение тех или иных добавок щироко используется также для понижения чувствительности вещества к действию излучения. Так, введением добавок может быть подавлена или устранена инактивация ферментов облучением. Например, иодид-ионы защищают каталазу, нитрит натрия или фруктоза — окси-дазу -аминокислот, серосодержащие соединения — карбокси-пептидазу и т. д. т [c.373]

Мы начнем этот раздел с краткого обзора действия излучения высокой энергии на аминокислоты. Хотя белковые молекулы состоят из аминокислот, связанных пептидными связями, сами аминокислоты не являются удобной моделью для нашего рассмотрения, так как свободные группы а-МНг и а-СООН могут находиться в белковых молекулах только в качестве концевых групп. Лучшей моделью явился бы короткий полипептид известного строения с определенными концевыми группа.ми [c.220]

Уменьшение количеств отдельных аминокислот в облученном коллагене изменяется в зависимости от условий облучения, однако, обобщая все имеющиеся данные, можно сделать вывод, что наибольшему разрушению подвергаются фенилаланин, тирозин и гистидин лейцин, изолейцин, валин, серин и треонин почти совершенно не разрушаются под действием излучения. Эти результаты, полученные при облучении коллагена, отличаются от эффектов, наблюдаемых при облучении кератинов и других белков, богатых цистином. В фенилаланиновых, тирозиновых и гистидиновых остатках могут образовываться положительно заряженные центры или участки, обладающие недостатком электронов, которые могут создаваться при непосредственном взаимодействии с частицами высоких энергий или в результате реакций с электрофильными частицами, образующимися в среде под действием излучения. Как указывалось ранее, пептидный карбонил может внутримолекулярно взаимодействовать с этими положительно заряженными центрами, расположенными в боковых цепях, образуя неустойчивые циклические промежуточные продукты, которые затем распадаются, образуя продукты деструкции. Этим предположением может быть объяснено разрушение под действием излучения аминокислотных остатков фенилаланина, тирозина и гистидина. Но лейцин, изолейцин и валин имеют такое строение, которое пространственно затрудняет атаку образованных ими пептидных связей, и этим, в частности, может быть объяснена их устойчивость к действию реакционноспособных осколков, образующихся в среде под действием излучения. [c.436]

Цистин, по-видимому, сам подвергается постепенному распаду на последних этапах реакции, так как при облучении дозами выше 10 000 р его выход значительно меньше ожидаемого. Таким образом, дисульфидные связи, которые определяют строение многих белков, особенно ферментов, могут подвергаться действию излучения. Однако дозы, необходимые для достижения заметных эффектов, велики и вызывают значительно более сильные побочные явления. Количество перекиси водорода, образую-шейся в растворах аминокислот, больше, чем в чистой воде (если раствор не имеет щелочной реакции). [c.222]

Как мы видели в гл. 4, живые организмы хранят генетическую информацию в матрице ДНК. Установлено также, что под действием излучения (УФ-, рентгеновского и т. д.) или некоторых химических агентов в молекуле ДНК происходят мутации. Вследствие таких мутаций угасают жизненно важный биологические функции, изменяется последовательность аминокислот при биосинтезе белков и других природных соединений или даже возникают совершенно новые биологические системы. Все зависит от количества измененных генов и характера изменений в них., [c.261]

Действие излучения на аминокислоты и пептиды изучалось преимущественно с целью выяснить действие излучения на белки. Одновременно могут вступать в реакции и аминогруппы и карбоксильные группы аминокислот, поэтому даже радиационная химия глицина достаточно сложна. Тем не менее за последние несколько лет был достигнут большой прогресс, и в настоящее время становится относительно хорошо понятна радиационная химия аминокислот и пептидов. [c.240]

Что касается аминокислот, то они могли получиться в результате самых разнообразных реакций (термическим путем из метана, аммиака и воды), при УФ облучении смесей аммиака, полиформальдегида и солей железа, при действии электрических разрядов и радиоактивных излучений на газообразные среды, содержащие метан, пары воды и аммиак, и другими путями). [c.373]

Под действием нингидрина аминокислоты переходят в производные, поглощающие излучение видимой области спектра. Соединения, флуоресцирующие в УФ-области, [c.227]

Блюменфельд Л.. 4., К а л м а н с о н А. Э., Спектры парамагнитного резонанса биологических объектов, I. Действие ионизирующих излучений на сухие препараты аминокислот, пептидов, белков и лиофилизированных тканей. Биофизика, 2, № 5, 552—567 (1957). [c.276]

Горди, Ард и Шилдс [1068] изучали парамагнитный резонанс в аминокислотах и протеинах, подвергнутых рентгеновскому облучению. На основании полученных данных ими высказано предположение, что первые аминокислоты, возникшие на земле, под действием ультрафиолетового излучения солнца разрушались, а затем создавались длинные цепи, пока не возникли устойчивые к излучению белки, входящие в состав покровных тканей животных. [c.269]

Инактивация энзимов излучением меняется с величиной pH (ср. с аминокислотой, стр. 242). Органические буферы вносят дополнительное осложнение вследствие сходного действия радикалов на органические молекулы [В67, М34, Р60]. Трипсин наиболее устойчив к инактивации излучением вблизи pH 7. При термической инактивации энзим, напротив, наиболее устойчив при pH 2,3 [В67, М34]. Дезоксирибонуклеаза более устойчива к излучению при pH 8 [01], а химотрипсин при pH 5—9 [М79]. [c.260]

Спектры электронного парамагнитного резонанса биологических объектов, I, Действие ионизирующего излучения на сухие аминокислоты, пептиды, белки и лиофилизированные ткани, [c.340]

В полипептидной цепи эта группа, как предполагалось в модели Лаки и Коулсона, отцает четыре электрона для образования общей я-орбитали. Согласно этой модели белок является полупроводником, причем л-электронные орбитали располагаются перпендикулярно оси полипептидной цепи. Позже Эванс и Герей, рассматривая пептидную группу как элементарную ячейку, пришли к выводу о наличии в молекуле белка трех энергетических зон, из которых одна свободна. Более точные расчеты показали, что ширина запрещенной зоны в белках довольно велика и равна 5 эВ. Бриллюэн предложил модель, в которой зоны проводимости белка получаются за счет перекрытия ст-связей. В этой модели ширина запрещенных зон еще больше (8—10 эВ). Проблема полупроводи-мости белковых систем пока ждет решения. Эксперимент показывает, что энергия фотовозбуждения отдельных групп, связанных с белковой цепью, может мигрировать на значительные расстояния и вызывать флуоресценцию других групп. Комплекс миоглобина с оксидом углерода (II) отщепляет СО при действии излучения, которое не поглощается гемином (т. е. группой, непосредственно связанной с СО), но поглощается триптофаном и тирозином — аминокислотами, остатки которых входят в состав белка миоглобина. Здесь энергия мигрирует от белка к геминовой группе. Эти важные свойства белков показывают, что белки в некоторых случаях способны передавать энергию возбуждения, т. е., в общем случае, сигналы . В ходе эволюции функции передачи сигналов в форме серии дискретных импульсов, частота которых зависит от силы раздражения, перешли к более совершенной системе — нейронам нервной сети. [c.348]

Исследования в стекле показали, что малые дозы поглощенной энергии не вызывают сколько-нибудь заметных изменений белковой молекулы (простого белка). Только при дозах 50 ООО— 60 ООО р обнаруживаются денатурационные изменения макромолекулы начинается помутнение, увеличивается вязкость. При дозах от 200 ООО до 500 ООО р наступает коагуляция белка. При еще больших дозах — от 300 ООО до 800 ООО р — реакционно-активные группы простых белков испытывают значительные изменения аминокислоты отщепляют аммиак, карбоксильные группы выделяют углекислоту, фенильные и оксифенильные группы окисляются. Наиболее чувствительны к действию излучения сульфгид-рильные группы, входящие в состав тиолов достаточно большие изменения вызывает доза, равная 100—200 р, особенно в присутствии кислорода (окисление до дисульфида), а при дозе 10 ООО р уже отщепляется сероводород [1 ]. [c.310]

Отдельная группа исследований ведется Ю. С. Лазуркииым совместно с А. Ф. Усатым и посвящена действию излучений на биополимеры. Здесь основным средством исследовапия является электронный парамагнитный резонанс, спектры которого изучаются непосредственно в процессе облучения препаратов аминокислот, пептидов и белков быстрыми электронами от электростатического генератора [321]. В этих работах исследованы причины явления насыщения концентрации радикалов и показано, что на/сыщение обусловлено уничтожением радикалов под действием излучения. Одновременно изучены закономерности миграции энергии при облучении полипептидов и белков. [c.347]

Второе исследование тех же авторов [з] касается декарбоксилирования аминокислот в селезенке облученных мышей в ближайшие сроки и через семь дней после облучения. Действие излучения на декарбоксилазы можно было предусмотреть, исходя из участия пиридоксаль-5-фосфага (кофермента декарбоксилазы), что было установлено в предыдущих эксперимегатах. Изучали И различных аминокислот. Содержащие их в селезеночной ткани, как правило, снижалось сразу же после облучения, но возрастало через 3 ч и в общем оставалось на более высоком уровне, чем до облучения, за исключением глицина, аланина, глютаминовой и аспарагиновой кислот. Далее было установлено снижение содержания сульфгидрильных и дисульфидных групп, а также некоторое угнетение системы, синтезирующей цистатионин, для которой требуется пиридоксаль-5-фосфат. [c.496]

На основании обстоятельного изучения действия электронов с энергией 2 Мэе на твердый бычий сывороточный альбумин в бескислородных условиях Александер и Гамильтон [376] пришли к выводу, что в этом белке имеют место два типа радиационных повреждений во-первых, рас-кручивание молекулы, связанное с разрывом водородных связей, и, во-вторых, химические изменения, определяемые по исчезновению боковых цепей аминокислот и появлению карбонильных групп и групп, из которых при мягком гидролизе отщепляется аммиак. Раскручивание молекулы альбумина под действием излучения можно изучать, измеряя число дисульфидных связей, способных вступать в реакции. Так, в молекуле природного белка в изоэлектрической точке все семнадцать дисульфидных связей находятся в нереакционноспособном состоянии [377]. Если же облучать этот белок, то при увеличении дозы облучения до 50% дисульфидных связей приобретают реакционноспособность. Однако Александер и Гамильтон нашли, что при этом не происходит исчерпывающего образования межмолекулярных поперечных связей — 3 — 3 — за счет окисления сульфгидрильных групп. [c.431]

Обычно считают, что органические соединения двухвалентной серы могут использоваться в качестве веш еств, заш ищающих белки от радиационных повреждений роль меркантосоединений в уменьшении последствий действия облучения рассматривалась во многих обзорах [388, 391]. Функция этих соединений как веществ, захватывающих свободные радикалы, подтверждается радиационно-химическими исследованиями [392, 393]. По-видимому, высокая склонность сульфгидрильных соединений к взаимодействию со свободными радикалами приводит к тому, что эти вещества защищают от воздействия излучения большинство неустойчивых к облучению аминокислот белка. Эти рассуждения, однако, не бесспорны, так как, нанример, опыты Пила [388], а также Горди и Мийагава [391] свидетельствуют скорее в пользу гипотезы об образовании смешанных дисульфидов в результате взаимодействия группы НЗ защитного сульф-гидрильного соединения и меркаптогруппы белка. С другой стороны, из работы Кумта с сотр. [394] следует, что защита аминокислот от действия излучения обусловлена захватом защитным соединением свободных радикалов. [c.432]

Исследования воздействия излучения на живую клетку насчитывают значительно более долгую историю, чем изучение его действия на синтетические полимеры. С точки зрения благополучия человечества и интересов науки первая область действительно более важна. Но обе эти области знания базируются на одних и тех же основных принципах, связаны, по-видимому, с одними и теми же основными реакциями и фактически представляют собой одно целое. И здесь и там задача заключается в том, чтобы выяснить, как происходят при облучении сшивание полимерных цепей, их деструкция и ряд других реакций. В живой клетке мы имеем дело главным образом с молекулами протеинов и нуклеиновых кислот. Строение и состав этих полимеров в общем виде нам известны, но наиболее важные вопросы до сих пор ускользают от нашего понимания. До настоящего времени нам неизвестно (за исключением единственного случая с инсулином) расположение структурных единиц — аминокислот и нуклеозидов. Еще меньше мы знаем о том, как действует на них излучение и каким образом инициированные излучение.м ре акции вызывают в организме явление лучевой болезни, стимулируют разрушение тканей и их рост (может иметь место и то и другое) и мутации генов. Непонятным и весьма важным является вопрос о том, как малые дозы облучения, недостаточные для того, чтобы вызвать заметные эффекты в большинстве полимеров in vitro, могут создавать в клетке или в организме в целом большие изменения, приводящие к их гибели. Эти вопросы приобрели большое значение уже с момента открытия в 1895 г. рентгеновских лучей и в 1896 г. радиоактивности (Веккерель) [c.8]

После облучения дезоксирибонуклеазы-1 обнаружено/ снижение числа триптофановых остатков ца молекулу феррита. Известно, что эта аминокислота входит в состав активного центра. Бели в норме на молекулу фермента приходится о1 ло 5 остатков триптофана, то поме облучения в дозе / з7 остается 3 /5статка аминокислоты. При этом присходит резкое снижение каталитической активности фермента. Интересн< , что специфический ингибитор —/бромсукцинимид — также взаимодей ствует с триптофаном и отмечается известный параллелизм в действии излучения и этого ингибитора (рис. IV-10). [c.114]

Исходя из результатов модельных экспериментов можно ожидать, что под действием излучения произойдет нарушение первичной структуры белков (селективное разрушение отдельных аминокислот), изменится их вторичная структура, нарушится конформация и, возможно, структура активного центра ферментов. В нуклеиновых кислотах возникнут одно- и двухнитевые разрывы полинуклеотидных цепей, разрушатся некоторые азотистые основания, возникнут межмолекулярные сшив ки (ДНК—ДНК, ДНК—белск). Могут оказаться пораженными молекулы иРНК, тРНК и рибосомы. В липидах мембран будут инициироваться реакции свободнорадикального перекисного окисг ления, накапливаться токсические для клетки продукты окисления тканевых липидов. [c.129]

Циановодород может также превращаться в цианацетилен и циановую кислоту — предшествеииики пиримидинов. Эти реакции были воспроизведены в лабораторных условиях. Ведь уже в 1828 г. Велер получил из циановой кислоты II аммиака мочевину — первую животную субстанцию , синтезированную из неорганических соединений. Весьма вероятно, что все подобные процессы первоначально проходили в водной среде, причем ионы Н+ и ОН выступали в роли кислотного или основного катализатора. Замечательно, что три основных класса азотсодержащих биомолекул — пурины, пиримидины и аминокислоты — образуются прн гидролизе олигомеров, которые непосредственпо получены в разбавленных водных растворах H N. Синтез всех этих биомолекул на первобытной Земле мог бы быть следствием постоянного образования H N под действием электрических разрядов и ультрафиолетового излучения, H N, возможно, растворялся в каплях дождя и переносился ими на поверхность Земли, где могла происходить олигомеризация H N с последующим медленным гидролизом образую- [c.184]

Никакой, даже самый примитивный, из известных в настоящее время живых организмов в сколь угодно стабильных внешних условиях не мог бы функционировать, если бы в нем одновременно и несбалансированно протекали. все запрограммированные биохимические процессы - транскрибировались все гены, транслировались все образовавшиеся информационные РНК, шли с нерегулируемой скоростью все присущие этому организму процессы синтеза и деградации низкомолекулярных соединений и биополимеров. Ясно, например, что интенсивность биосинтеза нуклеотидов и незаменимых аминокислот должна быть скоординирована с интенсивностью биосинтеза нуклеиновых кислот и белков, поскольку в противном случае бесполезно растрачивались бы необходимые для производства этих мономеров сырьевые и энергетические ресурсы клеток. На самом деле живые организмы живут в непрерывно меняющихся внешних условиях и должны, кроме того, реагировать на изменения, происходящие в окружающей их среде. Так, появление в среде, на которой выращиваются бактерии, какой-либо дефицитной аминокислоты должно сопровождаться снижением уровня ее биосинтеза клетками. Появление в среде нетипичного источника углерода и энергии должно стимулировать процессы, связанные с доставкой такого вещества в клетки и его усвоением. Даже цростейшие одноклеточные организмы должны располагать регуляторными механизмами, позволяющими в определенном диапазоне нивелировать действие возникающих в окружающей среде неблагоприятных внешних химических и физических факторов, таких, как появление агрессивных химических веществ, повышение температуры, интенсивное УФ-излучение. [c.419]

Действие ионизирующего излучения на водные растворы аминокислот исследовалось многими авторами. Даже в случае радиолиза простейшей аминокислоты — глицина СНа (NH2) СООН (аминоуксусной кислоты) [115—121] набор возникающих продуктов весьма широк и зависит от присутствия кислорода (табл. 33). [c.208]

Имеются данные, показывающие, что перекись водорода, возникшая из двух гидроксильных радикалов, активнее обычной перекиси (время жизни таких форм составляет около сек в жидкой воде[12]). Первые сведения такого рода были получены для газо-фазных реакций, в которых гидроксил-радикалы, по-видимому, являются прол1ежуточными продуктами (см., например, работу Дьюхёрста и др. [12]). Александер и Розен [13] приписывают разную активность обычной перекиси по отношению к аминокислотам и перекиси водорода, возникшей в треках я-частиц при рекомбинации двух гидроксил-радикалов. Предполагается, что повышенная активность свежеобразованной из радикалов перекиси определяется ее триплетным возбужденным состоянием. Однако Своллоу и Веландиа [14] оспаривают это предположение Александера и Розена, так как по их результатам в отсутствие кислорода а-частицы сильнее разлагают воду, чем 7-излучение, в результате образования кислорода и (или) перекиси в ходе облучения а-частицами. Следовательно, действие а-частиц нужно сравнивать с 7-облучением в присутствии кислорода. Если это объяснение верно, то нет необходимости постулировать образование активной перекиси в треках о-частиц. [c.211]

В25. Barron Е. S. G., А m Ь г о s е J., J о h п s о п Р., Rad. Res., 2, 145— 158 (1955), Изучение механизма действия ионизирующих излучений. XIII. Влияние рентгеновского излучения на некоторые физико-химические свойства аминокислот и белков. [c.338]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология