Сальмин молекулярный вес

Задача 37.20. Молекулярный вес сальмина (см. предыдущую задачу) близок к 10 ООО. Рассчитайте число аминокислотных остатков каждого рода, входящих в состав молекулы, т. е. молекулярную формулу. [c.1048]

Сальмин, простой белок, не содержащий цистеина и ароматических аминокислот, не изменяет своего молекулярного веса при облучении, что установлено седиментационным анализом в ультрацентрифуге и методом светорассеяния [71]. [c.228]

И следовало ожидать, облучение в растворе обычно вызывает увеличение молекулярного веса. При облучении в сухом состоянии, хотя молекулярный вес может и возрастать, должна, по-видимому, преобладать тенденция к разрыву связей [А18, М52]. Молекулярный вес сальмина [С15] и желатины [К29] не возрастает при облучении в разбавленных растворах. В случае сальмина это не является неожиданным, поскольку в нем нет ни сульфгидрильных, ни ароматических групп. В случае желатины при облучении ее в виде 5%-ного геля молекулярный вес может увеличиваться К34]. Это указывает на характерную реакцию — сшивание ковалентными связями, однако, как и для некоторых синтетических полимеров в растворе (стр. 199), сшивание в разбавленном растворе является процессом внутримолекулярным. [c.258]

Молекулярный вес принимают равным 8 000 (как у сальмина). [c.240]

Протамины. Состоят почти из одних диаминокислот, причем особенно богаты аргинином (до 87%). В соответствии с этим имеют снльнощелочяую реакцию и образуют соли с кислотами. Их молекулярный вес сравнительно низок (Коссель). Легко растворимы в воде и не коагулируют при нагревании, Протамины встречаются в рыбах сальмин в лососевых, клупеин в сельди и т. д. [c.399]

Протамины и гистоны. Данная группа белков отличается рядом характерных физико-химических свойств, своеобразием аминокислотного состава и представлена в основном белками с небольшой молекулярной массой. Протамины обладают выраженными основными свойствами, обусловленными наличием в их составе от 60 до 85% аргинина. Так, сальмин, выделенный из молок семги, состоит на 85% из аргинина. Высоким содержанием аргинина отличается другой хорошо изученный белок—клу-пеин, выделенный из молок сельди из 30 аминокислот в нем на долю аргинина приходится 21 остаток. Расшифрована первичная структура клу-пеина. Протамины хорошо растворимы в воде, изоэлектрическая точка их водных растворов находится в щелочной среде. По современным представлениям, протамины скорее всего являются пептидами, а не белками, поскольку их молекулярная масса не превышает 5000. Они составляют белковый компонент в структуре ряда сложных белков. [c.73]

Все нуклеопротеиды можно разделить по меньшей мере на два типа. К первому типу относятся нуклеопротеиды, в которых нуклеиновая кислота связана солевой связью с простыми белками основного характера и низкого молекулярного веса. Такими белками могут быть протамины (сальмин, клупеин, сту-рин), встречающиеся в сперме рыб. К этому же типу относятся нуклеопротеиды, в которых нуклеиновая кислота связана с основными белками более высокого молекулярного веса — гистолами. Примером могут служить нуклеопротеиды, встречающиеся в тканях зобной и поджелудочной желез. Ко второму типу мы относим более сложные структуры — вирусы растений (например, вирус табачной мозаики) и бактериофаги. Содержание нуклеиновых кислот в вирусах колеблется от 5 до 50%. Природа связи между белками и нуклеиновыми кислотами в вирусных нуклеопротеидах изучена слабее, чем в нуклеопро-теидах первого типа. Известно, что в вирусном нуклеопротеиде связи между белком и нуклеиновыми кислотами более лабильны и что для белков вирусов характерно высокое содержание основных аминокислот. Даже сравнительно простые вирусы имеют весьма сложное строение. Еще более сложное строение у таких вирз сов, как вирусы гриппа и пситтакоза. Последние могут даже быть отнесены к микроорганизмам. Подробное строение вирусов этой группы здесь не рассматривается. [c.246]

Протамины и. гистоны. Отличаются высоким содержанием диаминокислот, отсутствием серусодержащих ампнокнслот и ограниченным числом аминокислот, входящих в их состав. Белки основного характера с небольшим, сравнительно с другими белками, молекулярным весом. Они растворимы в воде и разбавленных кислотах и осаждаются из растворов при добавлении аммиака, щелочей или белков. К протаминам относятся белки, выделенные из спермы рыб (клупеин, сальмин, стурнн и др.), где они находятся в соединении с нуклеиновыми кислотами. Протамины, растворяясь в воде, дают щелочные растворы, не коагулирующие при нагревании они содержат до 87% аргинина. Основной характер у них более резко выражен, чем у гистонов. Гистоны содержат около 20—30% диаминокислот, обладают ясно выраженным основным характером, в клетках животных находятся в виде соединений с нуклеиновыми кислотами или пигментами (в составе нуклеопротеидов и хромопротеидов). [c.175]

Протамины. Сравнительно сильные основания, образующие кристаллические соли с кислотами. Не содержат серы. Отличаются простотой аминокислотного состава. Около 80% всех аминокислот составляют основные аминокиатоты аргинин, гистидин и лизин. Протамины имеют низкий молекулярный вес. Они входят в состав зрелой спермы и икры рыб, например клупеин из молок сельдей, сальмин из молок лосося. [c.711]

Характерной особенностью протаминов является и то, что они имеют незначительный колекулярный вес, не превышающий 10 ООО, благодаря чему их даже не считают истинными белками. Типичным представителем протаминов является клупеин, содержащийся в сперме сельди, и сальмин — в молоках семги и других рыб. Молекулярный вес клупеина и сальмина около 6000. В про-таминах отсутствуют тирозин и триптофан, а также цистеин и метионин. [c.54]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология