Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Активирование актина

    Наличие среди природных радиоэлементов радиоизотопов радона (эманации) радона-222, радона-220 и радона-219, представляющего собой при обычной температуре газообразное вещество, приводит к возможности частичного выделения их из твердых тел в окружающую среду. Это явление, получившее название эманирования, имеет большое теоретическое и практическое значение. Им обусловлены радиоактивность природных вод и атмосферы, активирование воздуха и предметов, соприкасающихся с препаратами радия, тория, актиния и др.. Метод эманирования был применен для изучения процессов старения гелей гидроокисей тяжелых металлов, для исследования химической устойчивости стекол, процессов перекристаллизации и т. п. [c.7]


    А. Роль гидролиза АТР в сокращении терминальной сети двоякая 1) фосфорилирование одной из легких цепей миозина, которое позволяет миозиновым головкам вступить во взаимодействие с актиновыми филаментами и произвести сокращение, и 2) обеспечение свободной энергией процесса перемещения миозиновых филаментов относительно актиновых. ATP-y-S способен заменить АТР в активировании миозина, так как терминальный (тио)фосфат из АТР-у- S (но не 1ТР-у -Р ) может быть перенесен на легкие цепи миозина. ITP же способен заменить АТР в обеспечении энергией относительного перемещения филаментов актина и миозина ITP (но не ATP-y-S) вызывает сокращение терминальной сети в присутствии активированного миозина. [c.439]

    Б. Ионы Са , проникнув в цитоплазму, связываются с кальмодулином и вызывают изменение его конформации. Комплекс Са -кальмодулин связывается с регуляторным участком киназы легких цепей миозина, освобождая ее активный центр. Активированная киназа фосфорилирует легкие цепи миозина, которые при этом тоже меняют свою конформацию теперь они могут взаимодействовать с актином и инициировать таким образом сокращение. Можно предположить, что оканчивается сокращение благодаря работе фосфатаз, удаляющих с легких цепей миозина фосфатные группы. [c.465]

    Для дальнейшего обоснования схемы нужно было бы определить коэффициенты сродства между различными белками и комплексами при физиологических концентрациях кальция и значениях pH, не забывая при этом, что F-актин, образовавшийся в присутствии ионов калия, отличается по своим биохимическим характеристикам от F-актина, полученного с помощью магния. Надо, впрочем, заметить, что даже обсуждаемая схема не может объяснить, почему никакие два белка не распределены одинаковым образом в активированных тромбоцитах. Вероятно, уже назрела необходимость в исследовании таких все еще не изученных факторов, как взаимодействие с фосфолипидным бислоем. [c.40]

    Систематическое изучение статики и динамики адсорбции ряда микрп-примесей из растворов в 51С]4, ПС и ССи было проведено п работах [43—45] с применением метода радиоактивных индикаторов. Адсорбция исследовалась в жидкой и паровой фазах, иа различных адсорбентах, силикагелях ЛСМ, Э-700, В-25, актин ных углях ЕЛУ, СК Г, активированной окиси алюминия, А-1, и цеолитах. [c.141]

    МОЖНО воспользоваться кинетическими данными. Константы стабильности М -нуклеотидных и Са-нуклеотидных комплексов почти идентичны, но распад Са +-комплексов происходит в 1000 раз быстрее, чем соответствующих М +-комплексов [762]. Не кальций, а магний, полураспад АТР- и АОР-комплексов которого имеет порядок миллисекунд, был избран для подавления АТРазной активности миозина в состоянии расслабления мышцы и для проведения относительно медленных конформационных изменений (/1/2 > 1 мсек), которые происходят на стадиях каталитического действия АТРазы актин-активированного миозина, равно как и некоторых других ферментов [758]. [c.288]


    Превращ. цше (активирование) легкоподвижных растворов Г-актина в вязкий студнеобразный Ф-актин, обладающий ярко выраженными тик-сотропными свойствами (т. е. способностью переходить в подвижный золь при встряхивании), может быть вызвано добавлением солей КС1 и Mg b в определенн >ix концентрациях. [c.417]

    Превращение (активирование) легкоподвижных растворов Г-актина в вязкий студнеобразный Ф-актин, обладающий ярко выраженными тиксо-тропными свойствами (т. е. способнрстью переходить в подвижный золь прн 44U [c.440]

    Клетка должна каким-то образом регулировать образование актинсодержащих выростов на своей поверхности, чтобы они появлялись только там, где нужно, и тогда, когда нужно. Например, макрофа] выпускает псевдоподии для захвата бактерии только в области контакта с ней (разд. 6.5.15), а полимеризация актина, помогающая выбросу акросомального отростка у активированного спермия голотурии, про- [c.288]

    Можно было бы думать, что многие из производимых клеточным кортексом движений, как, например, фагоцитоз или локомоция, зависят от динамического равновесия между свободным (неполимерным) актином и актиновыми филаментами. Однако но сравнению со взрывными изменениями, происходящими в активированном спермин, изменения в полимеризации актина при этих движениях обычно слишком малы и краткоеременны, чтобы их легко было обнаружить. Однако на важную роль нолимеризации и деполимеризации актина в таких движениях указывают эффекты ряда веществ, которые предотвращают изменения в состоянии актина и тем самым нарушают его двигательную функцию. Например, цитохалазины (рис. 11-46)-семейство метаболитов, выделяемых различными плесневыми грибами,-подавляют многие формы подвижности клеток позвоночных, включая локомоцию, фагоцитоз, цитокинез, образование ламеллоподии и микрошипов и сворачивание энителиальных пластов в трубки. В то же время эти вещества не влияют на расхождение хромосом в митозе, которое зависит в основном от функции микротрубочек веретена, и на мышечное сокращение, в кото- [c.289]

    После адгезии к эндотелиальным клеткам и успешного преодоления эндотелиального барьера путем диапедеза и трансэндотелиальной миграции моноцит двигается в направлении какого-либо повреждения тканей или очага инфекции под влиянием градиента концентрации соответствующего хемоаттрактанта. Функцию хемоаттрактанта могут выполнять компоненты и продукты микроорганизмов, продукты деструкции тканей, активированная фракция комплемента С5а или молекулы хемокинов (рис. 3). Движение клеток в отсутствие такого градиента носит беспорядочный характер и называется спонтанной миграцией . Направленное движение клеток (хемотаксис) начинается со связывания молекул хемоаттрактанта соответствующим рецептором на мембране моноцита/макрофага, затем следует трансдукция сигнала активации, которая приводит к изменениям актина цитоскелета клетки. Резко меняется форма клетки, приближаясь к биполярной, с вытянутыми псевдоподиями, в составе которых присутствуют микрофиламенты актина и другие белки, обеспечивающие движение клетки [22]. [c.159]


Смотреть страницы где упоминается термин Активирование актина: [c.84]    [c.416]    [c.35]    [c.750]    [c.289]    [c.19]    [c.63]    [c.278]    [c.289]    [c.289]   
Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.543 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Активирование актина аммиака

Активирование актина органических

Активирование актина угольной

Актин

Актиний



© 2025 chem21.info Реклама на сайте