Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Оксигеназы, определение

    В связи с действием пероксидазы. и каталазы на перекись водорода интересно отметить, что в силу своей специфичности биологические катализаторы, ферменты являются более совершенным орудием исследования определенных сторон гетерогенного катализа, чем неорганические катализаторы, которые строго определенной специфичностью не отличаются. Например, коллоидальная платина или платиновая чернь быстро и количественно разлагают перекись водорода на воду и молекулярный кислород, т. е. действует, как каталаза. Если к системе платина — перекись водорода прибавить окисляемое вещество, то происходит энергичное окисление его, т. е. платина тут действует, как пероксидаза, ускоряя окислительное действие перекиси водорода. Вместе с тем та же коллоидальная платина, или платиновая чернь, энергично ускоряет окисление субстратов молекулярным кислородом, т. е. действует, как оксигеназа . Только благодаря строгой специфичности пероксидазы и каталазы можно было доказать, что к этим ферментам схема гетерогенного катализа Габера-Вильштеттера не применима и что вся схема нуждается в серьезном пересмотре. [c.132]


    Опыты производились так, как было описано в предшествующем сообщении. Здесь мы даем только результаты количественных определений окисления, для которых применялось по 1 г пирогаллола, две различные пероксидазы и две оксигеназы, из которых одна почти не содержала пероксидазы и сама по себе оказывала чрезвычайно слабое окисляющее действие. [c.355]

    Вопрос об образовании ферментов в прорастающих зернах был предметом многочисленных исследований однако имеющийся довольно обширный фактический материал не дает еще детального понимания истории развития и совместной деятельности ферментов клетки во время процесса прорастания Почти во всех работах рассматривалось образование только одного определенного фермента и пе принималась во внимание деятельность других ферментов клетки. Так, например, Кьельдаль и Браун и Морис изучали образование амилазы в прорастающих злаках, Вайс — образование протеазы и т. д. Так как опыты проводились на различных материалах и в различных условиях, то систематизация имеющихся данных по образованию ферментов во время прорастания бесцельна. Для выяснения роли ферментов в экономике живого организма понимание их одновременного образования и совместной деятельности не менее существенно, чем знание свойств изолированных ферментов. Исходя из этих соображений, мы поставили себе целью определить одновременное развитие каталазы, пероксидазы, оксигеназы, амилазы и протеазы в прорастающих зернах. В настоящей статье мы приводим результаты этих исследований. [c.590]

    В пробирку прибора наливают 3 мл ферментной вытяжки (центри фугата) 5, а в верхнюю часть прибора — метиленовой сини (1 мл). Прибор закрывают пробкой, соединяют отводную трубк с промывалкой Тищенко и ртутным манометром. Откачивают возду до бавления 1,33—1,60 кн/м. Если жидкость вспенивается, то вог дух следует отсасывать медленно. Затем поворачивают кран на 90°, прибор помещают в термостат при 37° С. Содержимое прибора сме шивают и отмечают время (в мин), необходимое для обесцвечивания ме тиленовой сини. Это время служит критерием активности дегидрогеназ Определение активности липооксигеназы (липооксидазы). Липе оксигеназа катализирует окисление молекулярным кислородом ненг [c.106]

    Окислительные реакции катализируются также оксигеназа-ми, которые образуют группы ОН в определенных положениях в молекуле субстрата. Примером может служить липооксиге-наза, которая при участии кислорода воздуха образует перекиси ненасыщенных жирных кислот. [c.210]

    Виланд, перенося свою теорию в область биологических окислительных процессов, представляет себе все реакции окисления и восстановления, совершающиеся в клетке, как процессы дегидрирования, и определенно признает тождество окислительных ферментов. Оксигеназы, по его мнению, не активируют молекулярный кислород с образованием перекисей, а ослабляют связь водорода в гидратах и сообщают ему способность к непосредственному соединению с молекулярным кислородом. Подобным же образом роль пероксидазы сводится будто бы не к перенесению перекис ного кислорода на окисляемое вещество, а к подготовлению водорода в гидрате к окислению перекисью водорода. Так как нельзя отрицать глубокой аналогии между системой пероксидаза — перекись водорода и системой сернокислая закись железа — перекись водорода , то по смыслу теории дегидрирования следовало бы также и для соли железа допустить способность активировать водород. Этого шага Виланд, однако, не делает и признает, что металлические соли и перекись водорода соединяются, образуя неустойчивые перекиси металлов, содержащие кислород с высоким потенциалом. Последние действуют, как истинные окислители. [c.303]


    При подходящем разбавлении перекись водорода не оказывает никакого влияния на действие свежей нормальной тирозиназы. При определенных изменениях тирозиназы, которые могут быть вызваны искусственно или происходят самопроизвольно, ее действие на окисление тирозина чрезвычайно ускоряется прибавлением разбавленной перекиси водорода. В нормальной тирозиназе образующиеся из оксигепазы перекиси имеются, повидимому, в достаточном количестве для полпого использования соответственной пероксидазы. При изменениях тирозиназы оксигеназа, которую а priori можно рассматривать как очень неустойчивое вещество, разрушается в первую очередь и может быть заменена соответствующим количеством перекиси водорода для окисления тирозина. Это объяснение находится в полном соответствии со всеми полученными за последнее время данными, относящимися к области окислительных ферментов. [c.422]

    Гипотезу Жессара можно, однако, расширить в смысле современного учения о коферментах. Можно было, в частности, предположить, что ти-розиназа состоит из обыкновенной оксидазы, т. е. пероксидазы и оксигеназы, и какого-то кофермента, благодаря которому окисяительны11 процесс идет в определенном направлении. [c.436]

    Для онределения оксигеназы в эр-ленмейеровскую колбу наливают 20 см экстракта, 25 см воды и 5 см 10%-ного раствора пирогаллола смесь ставят на 24 часа в термостат при 25° и время от времени взбалтывают. В качестве контроля служит одновременный опыт с инактивированным экстрактом. Образовавшийся пурпурогалин затем титруют, как и для определения пероксидазы, раствором 0.1 N перманганата калия. [c.592]

    Поэтому мы решили относить результаты анализа к этому фактору и перечислять содержание ферментов к каждой пробе па 100 мг общего азота с этой целью определение общего азота проводилось во всех пробах. Так как действие каталазы, пероксидазы, оксигеназы и амилазы может наблюдаться количественно, то это дает возможность производить не-иосредственное сравнение одновремоотой деятельности этих ферментов. Косвенно можно сравнить и действие нротеа.чы с действием других ферментов. [c.593]

    Несмотря на большое разнообразие известных ферментативных активностей, сами ферменты построены из ограниченного числа блоков - функциональных доменов, в состав которых, в свою очередь, входит вполне определенное количество элементов вторичных структур. Все это проявляется в наличии у ферментов гомологичных участков аминокислотных последовательностей разной протяженности и модулей, с похожей пространственной укладкой полипептидных цепей. Такое строение ферментов а priori накладывает ограничения на ферментативные активности, которые они потенциально могут приобрести в результате замены нескольких аминокислотных остатков. В этой связи возможность изменения субстратной специфичности одного фермента с появлением у него новой специфичности, которой исходно обладает другой фермент, более вероятна в том случае, если имеется сходство в строении двух ферментов, имеющее отношение к их активности [309]. Например, поскольку в превращении субстрата у липаз и амидаз принимает участие триада аминокислотных остатков Ser-His-Asp, она не должна изменяться при попытках превращения амидазы в липазу и наоборот, а само наличие сходства между ферментами делает их взаимопревращение, в соответствии с данной концепцией, теоретически возможным. В то же время превращение эстераз в оксигеназы, которые резко отличаются от первой группы ферментов по своей пространственной структуре, а также используют другие субстраты и кофакторы, кажется невозможным, или же реализация такого проекта столкнется со значительно большими трудностями. [c.437]


Смотреть страницы где упоминается термин Оксигеназы, определение: [c.207]    [c.68]    [c.103]    [c.24]    [c.103]    [c.107]    [c.109]    [c.444]    [c.591]    [c.341]    [c.155]   
Ферменты Т.3 (1982) -- [ c.305 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Оксигеназы



© 2025 chem21.info Реклама на сайте